ACARA III

PENETAPAN AMILASE ( WOHLGEMUTH )

A. PELAKSANAAN PRAKTIKUM

a. Tujuan Praktikum

Menentukan kadar amilase pada air seni.

b. Waktu Praktikum

Kamis, 2 April 2015

c. Tempat Praktikum

Laboratorium Kimia, Lantai III, Fakultas Matmatika dan Ilmu Pengetahuan

Alam,Universitas Mataram.

B. LANDASAN TEORI

Urin atau air seni atau air kencing adalah cairan sisa yang diekskresikan oleh

ginjal yang kemudian akan dikeluarkan dari dalam tubuh melalui proses urinasi. Eksreksi

urin diperlukan untuk membuang molekul-molekul sisa dalam darah yang disaring oleh

ginjal dan untuk menjaga homeostasis cairan tubuh. Namun, ada juga beberapa spesies

yang menggunakan urin sebagai sarana komunikasi olfaktori. Urin disaring di dalam

ginjal, dibawa melalui ureter menuju kandung kemih, akhirnya dibuang keluar tubuh

melalui uretra ( Syaifudin, 2005: 33 ) .

Fungsi utama urin adalah untuk membuang zat sisa seperti racun atau obat-obatan

dari dalam tubuh. Namun, kita dapat mengetahui berbagai penyakit dari perubahan warna

urin. Misalnya, urin dapat menjadi penunjuk dehidrasi. Orang yang tidak menderita

dehidrasi akan mengeluarkan urin yang bening seperti air. Penderita dehidrasi akan

mengeluarkan urin berwarna kuning pekat atau cokelat. Di samping itu diabetes adalah

suatu penyakit yang dapat dideteksi melalui urin. Hal yang dilakukan untuk menguji

apakah seseorang menderita diabetes adalah dengan melakukan uji glukosa pada urin

orang tersebut. Urin seorang penderita diabetes akan mengandung gula yang tidak akan

ditemukan dalam urin orang yang sehat ( Novalia, 2011: 12).

Suhu optimum dilakukan dengan melakukan pengukuran aktivitas enzim amilase

dalam menghidrolisis substrat amilum menjadi glukosa. Perlakuan pada penentuan suhu

optimum enzim amilase sama seperti perlakuan pada uji aktivitas enzim amilase, namun

diberikan variasi suhu pada saat inkubasi selama 30 menit. Variasi suhu yang digunakan

adalah 30 0C, 40 0C, 50 0C, dan 60 0C.Peningkatan suhu hingga dicapai suhu optimum

dapat meningkatkan aktivitas enzim karena semakin banyak tumbukan antara enzim

dengan substrat membentuk kompleks enzimsubstrat (ES). Suhu yang melebihi suhu

optimum akan menyebabkan molekul protein enzim mengalami denaturasi sehingga

struktur tiga dimensi enzim berubah-ubah secara bertahap (Rastuti,2012).

Pada penelitian ini, pengaruh lamapenyimpanan bengkuang terhadap aktivitas

enzim amilase diperoleh berdasarkan jumlah maltosa yang terbentuk per menit. Maltosa

yang terbentuk berasal dari hasil hidrolisis pati yang diketahui hasil konsentrasinya dari

hasil reaksi dengan reagen DNS. Penentuan gula reduksi dilakukan metode DNS, dimana

prinsip dasarnya adalah reaksi reagen DNS dan maltosa dalam suasana basa

menghasilkan warna merah bata. Tujuan penambahan DNS membentuk NO2 tereduksi

dan menghasilkan warna merah bata, yang dapat diukur dengan spektrofotometer UV-Vis

pada panjang gelombang 520 nm. Data yang diperoleh pada penelitian ini berupa

absorbansi yang akan dikonversikan menjadi konsentrasi maltosa, kemudian dihitung

aktivitas enzim amilase (Khairina,2015).

Produksi bioetanol dari berbagai bahan tepung telah menerima banyak perhatian

dalam beberapa tahun terakhir. α-Amilase merupakan enzim kunci dalam proses

biokonversi biomassa tepung untuk bahan bakar nabati, makanan atau produk lainnya.

Sifat-sifat termostabilitas, stabilitas pH, dan Ca-independensi penting dalam

pengembangan tersebut Proses fermentasi. Sebuah novel Flavobacteriaceae

Sinomicrobium α-amilase (FSA) telah diidentifikasi dan ditandai dari genom\ analisis

novel spesies Flavobacteriaceae. Hal ini erat kaitannya dengan archaea α-amilase

dalamsubfamili GH13_7, tetapi evolusi jauh dengan bakteri α-amilase lainnya.

Berdasarkan urutan keselarasan dilestarikan dan homologi modeling, dengan variasi

kecil, Zn2 + - dan Ca2 + situs -binding dari FSA yang berpredikat sebagai sama seperti

orang-orang dari archaea termofilik α-amilase. Rekombinan α-amilase sangat disajikan

dan biokimia ditandai. Ini menunjukkan aktivitas optimum pada pH 6,0, stabilitas enzim

yang tinggi pada pH 6,0-11,0, tapi lemah thermostability. Ikatan disulfida diperkenalkan

oleh situs-diarahkan mutagenesis di domain C dan mengakibatkan perbaikan nyata dari

aktivitas enzim pada suhu tinggi dan kisaran pH yang luas. Selain itu, sekitar 50% dari

aktivitas enzim terdeteksi di bawah 100 ° C kondisi, sedangkan tidak ada aktivitas yang

diamati untuk jenis enzim liar (Li,2014).

Penghambatan α-amilase, enzim yang berperan dalam pencernaan pati dan

glikogen, adalah dianggap sebagai strategi untuk pengobatan gangguan penyerapan

karbohidrat, seperti diabetes dan obesitas, seperti serta, karies gigi dan penyakit

periodontal. Tanaman merupakan sumber penting dari unsur kimia dengan potensi

penghambatan α-amilase dan dapat digunakan sebagai sumber makanan terapeutik atau

fungsional. Ulasan A tentang ekstrak mentah dan senyawa terisolasi dari sumber tanaman

yang telah diuji untuk α-amilase aktivitas inhibisi telah dilakukan. Analisis hasil

menunjukkan berbagai ekstrak mentah yang hadir α- Aktivitas penghambatan amilase

dan beberapa dari mereka memiliki kegiatan yang bersangkutan bila dibandingkan

dengan kontrol yang digunakan dalam studi. Di antara phyto-konstituen yang telah

diteliti, flavonoid adalah salah satu dari mereka yang menunjukkan aktivitas

penghambatan tertinggi dengan potensi penghambatan yang berkaitan dengan jumlah

hidroksil kelompok molekul senyawa. Beberapa phyto-konstituen dan spesies tanaman

sebagai α-amilase inhibitor yang dilaporkan dalam artikel ini. Sebagian besar penelitian

telah difokuskan pada fenolik anti-amilase senyawa (Silveira,2012).

Reaksi biologis dalam tubuh berlangsung pada 370C dan dalam medium air.

Enzim suatu pengendali laju reaksi yang yang tidak dimungkinkan oleh kelas katalis lain.

Suatu enzyme adalah protein. Beberapa memiliki struktur yang sederhana, namun

sebagian besar memiliki struktur yang rumit. Banyak enzim yang strukturnya tidak

diketahui. Untuk aktivitas biologis. Beberapa enzim memerluakan gugus-gugus prostetik

ddan kofaktor. Kofaktor ini merupakan bagian non-protein dari enzim itu. Suatu kofaktor

dapat brupa ion logam sederhana, ion tembaga misalnya merupakan suatu kofaktor bagi

enzim suatu asam askorbat oksidase. Enzim lain mengandung molekul organic non-

protein sebagai kofaktor. Gugus prostetik organic biasanya sering kali dirujuk sebagai

suatu koenzim. Jika suatuorganisme tidak dapat mensintesis suatu kofaktor yang

diperlukan maka kofaktor itu harus terdapat dalam makanan dalam jumlah kecil. Satuan-

satuan aktif dari banyak kofaktor adalah vitamin (Fessenden, 1989: 396).

C. ALAT DAN BAHAN

1. Alat Praktikum

a. Gelas Kimia 1000 mL

b. Gelas Kimia 600 mL

c. Gelas Kimia 250 mL

d. Labu Takar 10 mL

e. Penangas Air

f. Penjepit kayu

g. Pipet Tetes

h. Pipet Volum 5 mL

i. Rak Tabung Reaksi

j. Stopwatch

k. Tabung Reaksi

l. Rubber bulb

2. Bahan Praktikum

a. Air seni

b. Akuades

c. Amilum 0,1 %

d. Larutan iod

e. Tisu

f. Kertas Label

D. SKEMA KERJA

Air seni

Diencerkan (1 :10) tidak diencerkan

Tbg 1 Tbg 2 Tbg 3 Tbg 4 Tbg 5 Tbg 6 Tbg 7 Tbg 8 Tbg 9 Tbg 10

10 tetes 12 tetes 14 tetes 16 tetes 18 tetes 2 tetes 4 tetes 6 tetes 8 tetes 10 tetes

Masing-masing diencerkan dengan aquades hingga totalnya 20 tetes

+ 40 tetes larutan amilum 0,1 %

∆ 37oC selama 30 menit dalam penangas air

Didinginkan 5 menit

+ beberapa larutan iodin (hingga berubah

warna)

Hasil

E. HASIL PENGAMATAN

LANGKAH KERJA HASIL PENGAMATAN

Urin yang diencerkan dimasukkan dalam

tabung 1-5 masing-masing dengan volume

berbeda, dan urin yang tidak diencerkan

dimasukkan ke dalam tabung reaksi 6-10

dengan volume berbeda-beda. Kemudian

masing-masing + aquades + amilum 0.1%

Dipanaskan dalam penangas air pada suhu

37ºC selama 30 menit

Didinginkan dalam air

Warna campuran:

- Tabung 1-5: bening sedikit kuning

- Tabung 6-10: bening kekuningan

Warna campuran:

- Tabung 1-8: bening

- Tabung 9-10: bening sedikit

kekuningan

Warna campuran:

- Tabung 6-10: bening kekuningan

Hasil pengamatan untuk penambahan larutan iod pada masing-masing tabung reaksi

UrinJumlah tetesan larutan

iodHasil pengamatanDiencerkan Tidak

Diencerkan

18 tetes 6 tetes Larutan berwarna

ungu pekat

16 tetes 5 tetes Larutan berwarna

jingga

14 tetes 3 tetes Larutan berwarna

jingga

12 tetes 4 tetes Larutan Berwarna

ungu bening

10 tetes 3 tetes Larutan berwarna

ungu kebiruan

2 tetes 3 tetes Larutan berwarna

ungu

4 tetes 7 tetes Larutan berwarna

bening kekuningan

6 tetes 7tetes Larutan berwarna

kuning bening

8 tetes 7 tetes Larutan berwarna

kuning bening

10 tetes 12 tetes Larutan berwarna

kuning bening

F. ANALISA DATA

1. Persamaan Reaksi

a. Reaksi Kimia

Amilum + H2O(l) → Amilum(aq) (putih keruh)

Amilum + Iodin → Amilodestrin (biru tua)

Amilodestrin + Amilase → Eritrodestrin(aq) (merah)

Amilodekstrin (aq) + H2O → Eritodekstrin (aq) (merah)

Eritodekstrin (aq) + H2O → Akrodekstrin (aq) ( kuning bening samapai tidak berwarna)

Akrodekstrin (aq) + H2O → Maltosa (aq) (tidak berwarna)

1. Proses Hidrolisis

2. Reaksi Hidrolisis

O

CH2OH

OHOH

OH

O

O

CH2OH

OH

OH

O

H

O

OH

OHH

CH2OH

O

O

OH

OHH

CH2OH

O +

namilum

H O H

O

CH2OH

OH

OH

O

CH2OH

O+

O

CH2OH

OH

OH

O

O

CH2OH

Dekstrin

G. PEMBAHASAN

Kata enzim berarti “dalam ragi”. Suatu enzim adalah suatu katalis biologis.

Hewan tingkat tinggi memiliki ribuan enzim. Hampir semua reaksi kimia dikatalis oleh

enzim. Bahkan kesetimbangan CO2 + H2O → H2CO3 dikatalisa oleh enzim karena laju

reaksi penyetimbangan tanpa katalis tidak menghasilkan asam karbonat yang cukup cepat

untuk keperluan hewan. Enzim merupakan katalis yang lebih efisien daripada

kebanyakan katalis laboratorium atau industri (seperti Pd pada eaksi dehidrogenasi).

Enzim adalah biomolekul berupa protein berfungsi sebagai katalis (senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa ikut bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.

Molekul awal yaitu substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang

disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau

zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat

berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan

oleh hormon sebagai promoter.

Enzim merupakan suatu protein yang disintesis oleh sel hidup yang berfungsi

mengkatalis jenis reaksi kimia tertentu yang terjadi di dalam dan di luar sel yang

menghasilkannya. Berdasarkan hal itu maka enzim juga dapat dinamakan sebagai

biokatalisator. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang

dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja

secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam

senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang

bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses

perombakan pati menjadi glukosa.

Enzim merupakan protein berbentuk bundar yang diperlukan untuk semua reaksi

kimia yang berlangsung di dalam tubuh. Sebagian kecil enzim diproduksi di kelenjar liur

di bagian mulut. Namun kebanyakan enzim pencernaan diproduksi oleh kelenjar pankreas.

Ada dua golongan enzim, yaitu enzim pencernaan yang berfungsi sebagai katalisator, dan

enzim metabolisme yang bertanggung jawab untuk menyusun, memperbaiki dan

membentuk kembali sel-sel dalam tubuh. Enzim pencernaan yang utama terdiri dari enzim

protease (merombak protein), enzim lipase (merombak lemak) dan enzim amilase

(merombak hidrat arang).

 Percobaan ini bertujuan untuk menentukan kadar amylase dalam urine. Amilase

merupakan enzyme yang termasuk dalam kelas hidrolase, yang menghidrolisis amilum

menjadi monosakaridanya. Enzime amilum memecah ikatan-ikatan amilum hingga

membentuk maltosa. Ada 3 macam enzim amilase yaitu α-amilase, ß -amilase, dan γ -

amilase. α -amilase terdapat pada saliva dan pancreas. Enzyme ini memecah ikatan 1-4

yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah bagian

dalam atau bagian tengah molekul amilum. ß-amilase teutama terdapat pada tumbuhan

dan dinamakan ekso-amilase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat pada ujung

molekul amilum secara berurutan sehingga terbentuk maltosa. γ-amilase telah diketahui

terdapat dalam hati. Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan

menghasilkan glokosa (Poedjadi, 1994: 155).

Selain dalam air liur atau saliva, amilase juga terdapat dalam urine yang

dikeluarkan oleh tubuh. Telah diketahui sebelumnya bahwa di dalam urine terdapat

adanya enzim amylase. Enzim amylase menghidrolisis amilum menjadi maltosa secara

bertahap. Tahapan hidrolisis amilum adalah sebagai berikut. Amilum-amilum

terlarutamilodekstrin- eritodekstrin-akrodekstrin-maltosa. Masing-masing tahap ini akan

menghasilkan warna yang berbeda jika larutan ditambahkan larutan iod, yang awalnya

biru Karena terbentuknya kompleks antara amilosa dengan iod, dan semakin keci seperti

eritodekstrin akan memberikan warna merah dengan larutan iod (Poedjiadi,1994). Enzim

amylase sendiri hanya memecah ikatan (1-4) glikosida bukan memecah ikatan (1-6)

glikosida, jadi untuk memecahkanya di perlukan suatu Enzim lain yang disebut

glokusidase. Dekstrin sendiri yang dapat di identifikasi dalam praktikum ini adalah

berupa campuran oligosakarida yang memiliki ikatan (1-4) dan (1-6) glikosida

(Fessenden, 1989).

Urin atau air seni atau air kencing adalah cairan sisa yang diekskresikan oleh

ginjal yang kemudian akan dikeluarkan dari dalam tubuh melalui proses urinasi. Urin

yang kita keluarkan terdiri dari berbagai unsur seperti : air, protein, amoniak, glukosa,

sedimen, bakteri, epitel dan sebagainya. Unsur-unsur tersebut sangat bervariasi

perbandingannya pada orang yang berbeda dan juga pada waktu yang berbeda dan

dipengaruhi oleh makanan yang kita konsumsi. Kandungan urin inilah yang menentukan

tampilan fisik air urin seperti kekentalannya, warna, kejernihan, bau, busa, dan

sebagainya.

Untuk mengetahui adanya amylase dan kadarnya dalam urine, maka urine dapat

direaksikan dengan larutan amilum. Amilum disini berfungsin sebagai substrat. Amilum

sering dikenal dengansebutan zat tepung atau pati. Amilum merupakan karbohidrat atau

sakaridayang memiliki molekul kompleks. Dalam reaksiyang terjadi enzim amilase

berperan aktif sebagai katalis yang mempercepat laju reaksi penguraian larutan amilum

menjadi amilosa dan amilopektin. Enzim amilase memecah molekul amilumini menjadi

sakarida dengan molekul yang lebih sederhana yaitu maltosa Apabila enzim amilase

yang terkandung dalam urine tersebut direaksikan dengan amilum maka, enzim amilase

akan membantu proses hidrolisis amilum menjadi molekul yang lebuh kecil yaitu maltosa

yang ditunjukkan dengan terjadinya perubahan warna dengan bantuan larutan iod yang

membentuk kompleks dengan golongan sakarida.larutan iod dalam praktikium ini

berperan sebagai indikator untuk menandai aktivitas enzim amilase pada larutan amilum.

Pada percobaan ini digunakan 10 tabung reaksi dimana pada tabung reaksi 1-5

diisi dengan urin yang diencerkan ( 1:10 ) sedangkan pada tabung reaksi 6-10 masing-

masing diisi dengan urin yang tak diencerkan dengan kuantitas yang berbeda-beda sesuai

dengan tabel. Selanjutnya seluruh tabung tersebut ditambahkan dengan aquades sampai

total volumenya 20 tetes. Kemudian masing–masing tabung tersebut ditambahkan dengan

larutan amilum 1% sebanyak 40 tetes. Selanjutnya dipanaskan pada suhu 37ºC untuk

mengaktivasi enzim. Hal ini dilakukan karena kerja enzim dipengaruhi oleh suhunya,

dipilih suhu 37oC yang sesuai dengan suhu dalam tubuh manusia dan pada suhu 37oC

juga merupakan suhu optimum pada enzim amilase.selain suhu, enzim juga dipengaruhi

oleh pH, konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pada suhu rendah aktifitas enzim

rendah tetapi kemantapannya tinggi, sedangkan pada suhu tinggi aktifitas tinggi

sedangkan kematangannya rendah. Jika suhunya terlalu tinggi, maka amilase yang

merupakan enzim yang sangat peka atau dipengaruhi oleh suhu bisa menjadi rusak karena

terurai oleh suhu tinggi tersebut.karena enzim merupakan protein. Setelah dipanaskan,

kemudian larutan didinginkan dan ditambahkan larutan iod encer setetes demi setetes

hingga perubahan warna yang terjadi konstan.

Pada tabung 1 urin yang diencerkan ditambahkan larutan iodium 3 tetes hingga

diperoleh warna ungu kebiruan yang tetap , munculnya warna ini mengindikasikan adanya

amilum yang membentuk kompleks biru keunguan dengan iod, hal ini berarti amilum

yang di tambahkan diawal tidak terhidrolisis dengan baik sehingga masih memunculkan

perubahan warna dengan cepat. Dengan demikian dapat dikatakan mungkin masih

terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi enzim amilase pada urin yang telah

diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis amilumnya sulit berjalan sehingga

masih tersisa cukup amilum dalam larutan. Pada tabung 2 dengan 12 tetes urin yang telah

diencerkan kemudian ditambahkan larutan iodium , pada saat 4 tetes warna larutan

menjadi ungu kemerahan yang mengindikasikan bahwa terbentuk kompleks antara

eritrodekstrin dengan iodium yang membentuk warna merah, pada saat ditambahkan

dengan iodium kembali 3 tetes warnanya menjadi ungu bening ini menunjukkan bahwa

amilum dihidrolisis kembali menjadi molekul yangn lebih sederhana.sedanga pada tabung

3 dan 4 setelah ditambahkan larutan iodium warna larutan menjadi jinggga dengan jumlah

tetes iodium masing-masing 3 tetes dan 5 tetes ini mengindikasikan bahwa terbentuk

kompleks antara amilodekstrin dengan iodium dengan memeberikan warna jingga sampai

lemayung. Sedangkan pada tabung 5 ditambahkan 5 tetes idium warnanya menjadi ungu

tua mengindikasikan bahwa telah terbentuk kompleks antar amilum dengan iodium

diperoleh warna ungu hal ini berarti amilum yang di tambahkan diawal tidak terhidrolisis

dengan baik sehingga masih memunculkan perubahan warna dengan cepat. Dengan

demikian dapat dikatakan mungkin masih terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi

enzim amilase pada urin yang telah diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis

amilumnya sulit berjalan sehingga masih tersisa cukup amilum dalam larutan.

Pada tabung 6, urin yang tidak diencerkan ditambahkan dengan 3 tetes iodium

terbentuk warna ungu tetap , munculnya warna ini mengindikasikan adanya amilum yang

membentuk kompleks biru keunguan dengan iod, hal ini berarti amilum yang di

tambahkan diawal tidak terhidrolisis dengan baik sehingga masih memunculkan

perubahan warna dengan cepat. Dengan demikian dapat dikatakan mungkin masih

terdapat enzim amilase, walaupun konsentrasi enzim amilase pada urin yang telah

diencerkan ini sangat kecil sehingga laju hidrolisis amilumnya sulit berjalan sehingga

masih tersisa cukup amilum dalam larutan. Sedangkan pada tabung 7-10 pada saat

ditambahkan larutan iodium memberikan warna kuning bening mengindikasikan bahwa

telah terjadi hidrolisis amilum menjadi molekul yang paling sederhana yaitu akrodekstrin

yang apa bila ditambahkan larutan iodium tidak akan membentuk warna.selain itu juga

telah terbentuk titik akromatik ,enzim amilase tidak mengalami denaturasi pada ph netral

dan mampu menghidrolisis amilum menjadi molekul yang lebih sederhana.

Pada reaksi hidrolisis parsial, amilum terpecah menjadi molekul yang lebih kecil

yang disebut dengan dekstrin, jadi dekstrin adalah produk antara sebelum terbentuknya

maltosa. Tahap dalam hidrolisis amilum serta warna yang terjadi dengan penambahan

iodium sebagai berikut : (Poedjadi, 2007)

Tahap hidrolisis Warna dengan iodium

Amilum biru

Amilum terlarut biru

Amilodekstrin lembayung

Eritrodekstrin merah

Akrodekstrin tidak berwarna

H. KESIMPULAN

Enzim amilase yang terdapat pada urine dapat dideteksi dengan menambahkan

sejumlah amilum pada urine tersebut kemudian mendeteksi adanya amilum dengan

menambahkan Iod ke dalam larutan tersebut setelah diberi perlakuan. Kadar amilase

urine yang tidak diencerkan lebih banyak dibandingkan dengan kadar amilase dalam

urine yang telah mengalami pengenceran.kadar amilum didalam urin tersebut dapat

dilihat dengan melihat perubahan warna yang terjadi stelah dilakukan penambahan

iodium.

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, Ralph J dan Joan S. Fessenden. 1989. Kimia Organik Edisi Ketiga. Jakarta:

Erlangga.

Khairina, Anggi dan Leny Yuanita. 2012. The Effects Of Storage Time Variaton Of Jicama’s

Tuber(Pachirhyzus Erozus) On Rattus Norvegicus Blood Glucose. Surabaya :

University Of Surabaya.

Li,Chunfang,Dkk.2014. Close Relationship Of A Novel Flavobacteriaceae α -Amylase With

Archaeal α -Amylases And Good Potentials For Industrial Applications.China:

Biotechnology For Biofuels 2014.

Novalia. 2011. Ekskresi. Jakarta: Erlangga.

Poejadi, Anna dan F. M Tatin Supriyanti.1994. Dasar-Dasar Biokimia, Jakarta : UI Press.

Rastuti, Undri,dkk.2012. Karakterisasi Enzim Amilase Dari Bakteribacillus

Amyloliquefaciens. Purwokerto : FKIK UNSOED.

Silveira, Dâmaris,dkk.2012. α-Amylase Inhibitors: A Review of Raw Material and Isolated

Compounds from Plant Source. Basilia : University of Brasília.

Syaifudin, Mukh. 2005. Efek Radiasi Pada Komponen Biokimia. Jakarta: UI-Press.