laptap biokim 1

LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA I

Uji Reaksi Terhadap Asam Amino

Disusun Oleh:

Ayu Marisa (06111410002)

Ayu Agustin (06111410019)

Henny Listriani (06111410020)

Kelompok II (Dua)

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

UNIVERSITAS SRIWIJAYA

2013

Ayu Marisa (06111410002)

I. Pertemuan ke : 1

II. Judul Praktikum : Uji reaksi terhadap asam amino

III. Tujuan Praktikum : Untuk mengetahui uji positif dan uji negatif terhadap

asam amino

IV. Landasan Teori

Protein yang namanya berarti “pertama” atau “utama” merupakan

makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah

berat kering pada hampir semua organisme. Protein tidak hanya merupakan

mekromolekul yang paling berlimpah, tetapi memiliki fungsi yang amat bervariasi

dikarenak dprotein adalah instrumen yang menginformasikan masing-masing ciri dari

setiap organisme yang memiliki sifat tersendiri yang ditentukan oleh gen yang sesuai.

Secara sederhana, protein dibedakan karena masing-masing mempunyai deret unit asam

amino tersendiri. Asam amino merupakan abjad dari protein yang molekul-molekulnya

dapat tersusun yang hampir tidak terhingga untuk membuat protein yang tidak terhingga

pula (Lehninger, Albert L. 1982).

Telur merupakan salah satu contoh sederhana sumber protein yang tersusun

dari protein putih telur dan protein kuning telur. Komposisi putih telur tersusun dari 10-

11% protein dasar basah, ovalbumin 70% dari total protein, canalbumin 9% dari total

protein, ovoummucoid 13% dari total protein. Kuning telur terdiri dari hipovitelin dan

hipotellenin (Agus. 2009). Secara umum, semua jenis protein disusun atas rangkaian

dan kombinasi dari dua puluh asam amino. Ke dua puluh asam amino tersebut

diantaranya alanin, valin, leusin, triptofan, metionin, isoleusin, prolin, fenilalanin, serin,

glisin, threonin, sistein, asparagin, glutamin, tirosin, asam aspartat, asam glutamat,

arginin, lisisn, dan histidin. Asam amino yang merupaakan molekul organik memiliki

massa molekul rendah antara 100-200 Da dyang mengandung setidaknya satu gugus

karboksil dan gugus amino. Asam amino terdiri dari protein baku yang semuanya

merupakan asam α-amino kecuali prolin dan hidroksi prolin. Protein yang memiliki sifat

berbeda dikarenakan deret asam amino tersebut, yang lebih khusus lagi yaitu di dalam

asam amino terjadi variasi dikarenakan letak gugus R atau rantai sampingnya. Dari

gugus R asam amino akan dapat diketahui sifat-sifat baik kimia maupun fisiknya maka

Ayu Marisa (06111410002)

dari itu dari sifat-sifat yang teridentifikasi akan dapat diketahui jenis dari asam amino

tersebut (Tika, I Nyoman. 2010).

Asam amino memiliki peran yang penting dalam kehidupan terutama dalam

metabolisme yaitu berperan sebagai bangunan blok protein yang linier dari asam amino.

Oleh karena peranannya yang sangat penting, maka perlu dilakukan suatu analisis untuk

mengidentifikasi keberadaan asam amino terseb ut dalam protein. Cara yang dapat

dilakuka untuk menganalisis asam amino dalam protein dapat dilakukan dengan uji

kualitatif dan juga uji kuantitatif. Uji kualitatif didasarkan atas ada tidaknya asam amino

dalam suatu sampel protein dengan melihat dari sifat-sifat yang tejadi pada uji kualitatif.

Untuk uji kuantitatif ditujukan kepada jumlah asam amino yang terkandung di dalam

sampel protein. Pada percobaan kali ini dilakukan uji kualitatif dengan uji millon, uji

hopkins-cole dan uji ninhidrin.

Uji Millon yang menggunakan pereaksi Milon adalah larutan merkuro dan

merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein

maka akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh

pemanasan. Pada dasarnya rekasi ini positif untuk fenol karena terbentuknya senyawa

merkuri dengan gugus hidroksil yang berwarna. Tetapi khusus untuk proteoso dan

pepton secara langsung akan menghasilkan larutan yang berwarna merah. Endapan yang

terbentuk berupa garam kompleks dari tirosin yang ternitrasi. Jika larutan protein yang

akan dianalisis ada dalam suasana basa, maka terlebih dahulu harus dinetralisasi dengan

asam (bukan HCl). Jika tidak ion merkuri dari pereaksi akan mengendap sebagai

Hg(OH)2. Ion Cl- dapat bereaksi dengan asam nitrat menghasilkan radikal klor (Cl2).

Radikal klor dapat merusak kompleks berwarna (Tika, I Nyoman. 2010).

Uji Hopkins-Cole merupakan pereaksi yang dapat bereaksi dengan larutan

protein yang mengandung triptofan dikarenakan kandungan asam glioksilat (HCOO-

CHO). Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk mangnesium dalam air.

Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-

lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian

akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. Karena triptofan

merupakan satu-satunya asam amino yang mengandung cincin indol, maka uji ini

dipakai untuk identifikasi larutan asam amino triptofan dan protein yang mengandung

asam amino triptofan. Cincin ungu yang tampak pada bidang batas antara kedua cairan

Ayu Marisa (06111410002)

adalah hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat dalam

suasana asam sulfat.

Uji Ninhidrin terjadi apabila ninhidrin dipanaskan bersama asam amino

maka akan terbentuk kompleks berwarna. Asam amino dapat ditentukan secara

kuntitatif dengan jalan menggunakan intensitas warna yang terbentuk sebanding dengan

konsentrasi asam amino tersebut. Pada reaksi ini dilepaskan CO2 dan NH4 sehingga

asam amino dapat ditentukan secara kuantitatif dengan mengukur jumlah CO2 dan

NH3 yang dilepaskan. Prolin dan hidroksi prolin menghasilkan warna kompleks yang

berbeda warnanya dengan asam amino lainnya. Kompleks berwarna yang terbentuk

mengandung dua molekul ninhidrin yang bereaksi dengan ammonia yang dilepaskan

pada oksidasi asam amino. Hasil uji positif pada uji ninhidrin diberikan pada asam

amino yang mengandung asam α-amino dan peptida yang memiliki gugus α-amino yang

bebas.

V. Alat dan Bahan :

V.1Alat

1. Pipet tetes

2. Gelas ukur

3. Tabung reaksi

4. Rak tabung reaksi

5. Bunsen

6. Korek api

7. Penjepit kayu

V.2Bahan

1. Kuning telur ( 1-5%)

2. Putih telur (1-7%)

3. Reagen millon

4. Reagen ninhidrin

5. Larutan protein ( valin, alanin, glisin, triptofan, arginin, albumin)

VI. Prosedur

VI.1 Uji Millon

Ayu Marisa (06111410002)

Tambahkan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan

campuran baik-baik.

VI.2 Uji Hopkins Cole

Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole.

Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat

melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua

cairan. Jika perlu putar perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk

cincin berwarna ungu.

VI.3 Uji Ninhidrin

Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan protein.

Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin.

VII. Pengamatan

Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan

Uji Millon

Tambahkan 5 tetes

reagen millon ke

dalam 3 ml larutan

protein, panaskan

campuran baik-baik.

a. Alanin 1%

Alanin (bening) + reagen millon (bening) à

bening

Setelah dipanaskan tetap bening.

b. Valin 1%

Valin (bening) + reagen millon (bening) à

bening


c. Albumin 1%

Albumin (bening) + reagen millon (bening) à

endapan merah, warna larutan bening.

Setelah dipanaskan menjadi keruh dan tetap

terdapat endapan merah.

d. Triptofan 1%

Triptofan (bening) + reagen millon (bening) à

terdapat endapan kuning, warna larutan bening.

Setelah dipanaskan tetap terdapat endapan

Ayu Marisa (06111410002)

kuning dan warna larutan bening.

e. Glisin 1%

Glisin (bening) + reagen millon (bening) à

bening


f. Arginin 1%

Arginin (bening) + reagen millon (bening) à

bening.


g. Putih telur 1%

Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à

keruh

Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna

merah muda di tabung reaksi.

h. Putih telur 2%


keruh


merah muda di tabung reaksi..

i. Putih telur 3%


keruh



j. Putih telur 4%


keruh



k. Putih telur 5%


keruh

Ayu Marisa (06111410002)

Setelah dipanaskan Setelah dipanaskan terdapat

gumpalan berwarna merah muda di tabung

reaksi.

l. Kuning telur 1%

Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)

à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan

berwarna merah, warna larutannya bening.

m. Kuning telur 2%




n. Kuning telur 3%




o. Kuning telur 4%




p. Kuning telur 5%



berwarna merah, warna larutannya merah muda.

q. Ikan 1 %

Ikan 1% (Bening) + reagen millon (bening) à

bening setelah dipanaskan tetap bening.

r. Ikan 2 %

Ikan 2 % (Bening) + reagen millon (bening) à

bening, setelah dipanaskan tetap bening.

s. Ikan 3 %


Ayu Marisa (06111410002)


t. Ikan 4 %



u. Ikan 5 %



Uji Hopkins Cole

Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole. Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua cairan.

a. Alanin 1%

Alanin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)

à bening + H2SO4 à bening

b. Valin 1 %

valin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)


c. Triptofan 1%

Triptofan (bening) + reagen hopkins-cole

(bening) à bening

+ H2SO4 à terdapat cincin ungu, warna larutan

coklat.

d. Glisin 1%

glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)


e. Arginin 1%


à endapan putih, warna larutan putih + H2SO4

à bening

f. Albumin 1%


à keruh + H2SO4 à warna larutan orange dan

ada gumpalan berwarna orange.

Uji NinhidrinTambahkan 0,5 ml

larutan ninhidrin 0,1%

a. Alanin 1%

Alanin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à

bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi

Ayu Marisa (06111410002)

ke dalam 3 ml larutan

protein. Panaskan

hingga mendidih.

ungu.

b. Valin 1%

Valin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à

bening

Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu..

c. Albumin 1%

Albumin (bening) + reagen ninhidrin (bening)

à bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi

ungu.

d. Triptofan 1%

Triptofan (bening) + reagen ninhidrin (bening)

à bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi

ungu.

e. Glisin 1%

Glisin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à


ungu.

f. Arginin 1%

Arginin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à


ungu.

g. Putih telur 1%

Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)

à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna

menjadi ungu.

h. Putih telur 2%



menjadi ungu.

i. Putih telur 3%



Ayu Marisa (06111410002)

menjadi ungu.

j. Putih telur 4%



menjadi ungu.

k. Putih telur 5%



menjadi ungu.

l. Putih telur 6%



menjadi ungu.

m. Putih telur 7%



menjadi merah muda.

n. Kuning telur 1%

Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin

(bening) à bening. Setelah dipanaskan berubah

warna menjadi ungu.

o. Kuning telur 2%



warna menjadi ungu.

p. Kuning telur 3%



warna menjadi keruh.

q. Kuning telur 4%



Ayu Marisa (06111410002)

warna menjadi ungu.

r. Kuning telur 5%


(bening) à bening

Setelah dipanaskan menjadi berwarna keruh.

s. Ikan 1%

Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à

bening. Setelah dipanaskan tetap bening.

t. Ikan 2%


bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda.

u. Ikan 3%



v. Ikan 4%



w. Ikan 5%


bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu.

VIII. Mekanisme Reaksi

Ayu Marisa (06111410002)

UJI HOPKINS-COLE

Uji NINHIDRIN

IX. Pembahasan

Praktikum kali ini mengenai reaksi uji terhadap asam amino dengan

menggunakan reagen millon, reagen hopkins-cole, dan reagen ninhidrin. Jenis larutan

protein yang digunakan untuk uji asam amino ini adalah albumin, triptofan, valin,

alanin, glisin, arginin, putih telur, dan kuning telur. Untuk konsentrasi dari masing-

masing larutan protein tersebut berbeda-beda. Untuk albumin, triptofan, valin, alanin,

Ayu Marisa (06111410002)

glisin, dan arginin konsentrasinya masing-masing sebesar 1% , sedangkan untuk

konsentrasi larutan putih telur dibuat dengan konsentrasi 1% - 7%, 1-5% dan kuning

telur 1% - 5%.

Pertama dilakukan uji millon terlebih dahulu dengan cara menambahkan 5 tetes

reagen millon kedalam 3 ml larutan protein yang kemudian di panaskan di atas bunsen.

Pada percobaan ini hanya larutan albumin, putih telur, dan kuning telur yang

memberikan uji positif, sedangkan untuk triptofan, valin, alanin, glisin, arginin

memberikan uji negatif. Hal ini dapat terjadi karena pada gugus albumin, kuning telur,

dan putih telur tersebut terdapat gugus hidroksi fenil (fenol) yang memungkinkan

terbentuknya garam merkuri (HgO) terbentuk akibat adanya tirosin yang ternitrasi.

Untuk percobaan dengan menggunakan albumin terdapat endapan merah dengan warna

larutannya yang bening sesaat setelah reagen ditambahkan. Setelah dipanaskan hasilnya

tetap terdapat endapan merah, namun warna larutannya berubah menjadi sedikit keruh.

Warna keruh yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein

tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam

HNO3 teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg+ ini selanjutnya membentuk garam dengan

gugus karboksil dari tirosin. Ketika dipanaskan endapan putih tersebut berubah menjadi

endapan merah. Hal ini terjadi karena asam nitrat yang semula berfungsi sebagai pelarut

mengoksidasi Hg + menjadi Hg2+. Bersamaan dengan hal tersebut, asam amino tirosin

ternitrasi. Kemudian terjadi reaksi pembentukan HgO yang berwarna merah.

Lalu untuk uji millon dengan triptofan menghasilkan endapan kuning dengan

warna larutan yang bening, setelah dipanaskan hasilnya tetaplah sama. Sedangkan untuk

alanin, valin, glisin, arginin, tidak terjadi perubahan warna ataupun terjadi pembentukan

endapan, meskipun telah dipanaskan hingga hampir habis. Untuk putih telur dengan

berbagai konsentrasi sebelum dipanaskan warna larutannya hanya keruh , namun setelah

dipanaskan menjadi berwarna merah muda disertai adanya gumpalan. Untuk kuning

telur hasilnya semuanya memberikan warna bening disertai dengan terbentuknya

endapan merah. Pada putih telur endapan/ gumpalan merahnya lebih banyak

dibandingkan dengan yang terdapat pada kuning telur, ini menandakan bahwa pada

putih telur lebih banyak terdapat protein dibandingkan dengan kuning telur.

Uji millon dengan menggunakan sampel larutan ikan 1% - 5% semuanya

memberikan hasil negatif, yaitu tetap bening. Padahal seharusnya pada uji ini

Ayu Marisa (06111410002)

memberikan hasil positif karena didalam ikan juga terdapat protein. Hal ini mungkin

dapat terjadi karena kesalahan saat pembuatan larutan ikannya atau karena larutan ikan

yang dibuat terlalu encer, sehingga protein yang ada tidak dapat teridentifikasi.

Uji kedua dengan menggunakan reagen hopkins-cole dengan sampel berupa

alanin, valin, triptofan, glisin, arginin, dan albumin. Masing-masing sampel

dimasukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL. kedalam masing-masing sampel

ditambahkan 2 mL reagen Hopkins-Cole. Untuk sampel alanin, valin, glisin,dan

triptofan tidak mengalami perubahan, sedangkan untuk arginin terdapat endapan putih

dan warna larutannya putih serta untuk albumin menjadi keruh. Kemudian dilakukan

penambahan H2SO4 pekat ke dalam masing-masing sampel. Terjadi uji positif untuk

triptofan yaitu terdapatnya cincin ungu dan berubahnya warna larutan menjadi coklat,

sedangkan untuk albumin terjadi perubahan warna menjadi orange dan terdapat

gumpalan. Lalu untuk arginin menjadi bening dari sebelumnya warna larutannya putih.

Pada glisin, valin, dan alalnin tidak terjadi perubahan apapun, namun terjadi

penambahan panas. Hal ini dikarenakan pada ketiganya tidak mengandung gugus indol.

Terbentuknya warna ungu pada triptofan dapat terjadi karena dalam sampel tersebut

mengandung triptofan dimana hasil oksidasi triptofan dengan gugus aldehid dari asam

glioksilat dalam suasana asam sulfat akan membentuk warna ungu. Pada dasarnya, uji

Hopkins-Cole positif terhadap gugus indol yang terdapat pada asam amino triptofan.

Penambahan H2SO4 dalam reaksi ini selain berfungsi sebagai oksidator, juga sebagai

dehidrator bagi asam glioksilat.

Dan uji terakhir dengan menggunakan reagen ninhidrin 0,1 %. Untuk larutan

albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin semuanya setelah ditambahkan

reagen ninhidrin tetap bening, namun setelah di panaskan sampai mendidih warna

larutannya berubah menjadi ungu. Lalu untuk percobaan dengan larutan putih telur

dengan konsentrasi 1% - 6%, pada saat setelah ditambahkan reagen ninhidrin warna

larutannya berubah menjadi sedikit keruh dan setelah dipanaskan menjadi berwarna

ungu, sedangkan untuk larutan putih telur dengan konsentrasi 7%, setelah ditambahkan

reagen warna larutannya juga menjadi keruh, namun setelah dipanaskan warna

larutannya menjadi merah muda tidak menjadi ungu seperti yang lainnya. Lalu untuk

percobaan dengan kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji

positif, yaitu setelah dipanaskan warna larutannya menjadi ungu, sedangkan larutan

Ayu Marisa (06111410002)

kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% warna larutannya hanya menjadi keruh.

Perubahan warna ungu pada larutan yang diuji tersebut membuktikan bahwa pada

larutan protein tersebut terdapat gugus asam amino bebas.

Pada uji nindhidrin dengan sampel ikan 1% memberikan uji negatif, sedangkan

2% - 5% semuanya memberikan uji positif dengan berubahnya warna larutan menjadi

warna ungu, namun pada ikan konsentrasi 5% warna ungunya lebih tua dibandingkan

dengan ikan konsentrasi 2%-4%. Hal ini menandakan bahwa semakin tinggi konsentrasi

asam amino makan semakin insentif perubahan warna yang terjadi.

X. Kesimpulan

1. Pada uji millon, uji dikatakan positif jika terbentuknya endapan merah yang menunjukkan adanya asam amino tirosin .

2. Pada uji millon, larutan albumin, putih telur, dan kuning telur menunjukkan uji postif Sedangkan untuk alanin, valin, glisin, arginin, ikan 1%-5% menunjukkan uji negatif.

3. Pada putih telur lebih banyak mengandung asam amino, ditunjukkan dengan banyaknya endapan merah pada putih telur lebih banyak dibandingkan pada kuning telur.

4. Pada uji hopkins-cole, uji dikatakan positif jika terbentuknya cincin berwarna ungu pada larutan sampel yang menunjukkan adanya gugus indol.

5. Pada uji hopkins-cole yang memberikan uji positif hanyalah larutan triptofan, sedangkan pada albumin terjadi perubahan warna larutan dan terbentuknya endapan, dan untuk alanin, valin, glisin, dan arginin, semuanya memberikan uji negatif.

6. Pada uji nindhidrin, dikatakan positif jika terjadinya perubahan warna larutannya menjadi ungu yang menunnjukkan adanya gugus asam amino bebas.

7. Pada uji ninhidrin dengan larutan albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin, larutan putih telur dengan konsentrasi 1% - 6%, kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji positif, sedangkan larutan kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% serta putih telur 7% menunjukkan uji negatif.

8. Pada uji ninhidrin dengan ikan 1 % memberikan uji negatif, untuk ikan 2% -5% memberikan uji positif.

Ayu Marisa (06111410002)

Daftar Pustaka

Anonim. 2012. Laporan Tetap Praktikum Biokimia.

http://ruanglingkupgurukimia.blogspot.com/2012/05/laporan-tetap-

praktikumbiokimia-i.html (diakses pada 11 September 2013)

Dewantara,Bajawan. 2011. IDENTIFIKASI ASAM AMINO MELALUI UJI

KUALITATIF.http://peyexxblog.blogspot.com/ (diakses pada 28 agustus 2013)

Setia Budi, Darmawan. 2008. AMINO DAN PROTEIN.

http://darmaqua.blogspot.com/2008/04/amino-dan-protein.html ((diakses pada

28 agustus 2013)

Tarsana, I Kadek Agus.2010. IDENTIFIKASI KANDUNGAN ASAM AMINO PADA

PUTIH TELUR DENGAN UJI MILLON, HOPKINS-COLE, NINHIDRIN, PbS

DAN REAKSI NITROPRUSIDA. http:

//agustarsana.blogspot.com/2010/11/identifikasi-kandungan-asam-amino-

pada.html (diakses pada 11 September 2013)

Ayu Marisa (06111410002)

http://agustarsana.blogspot.com/2010/11/identifikasi-kandungan-asam-amino-pada.html



http://darmaqua.blogspot.com/2008/04/amino-dan-protein.html

http://peyexxblog.blogspot.com/

http://ruanglingkupgurukimia.blogspot.com/2012/05/laporan-tetap-praktikumbiokimia-i.html

http://ruanglingkupgurukimia.blogspot.com/2012/05/laporan-tetap-praktikumbiokimia-i.html

Pertanyaan

Uji Millon

1. Apa yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein?

Yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein adalah

terbentuknya endapan merah dan berubahnya warna larutan (bisa menjadi keruh

ataupun merah muda).

2. Mengapa larutan albumin terkoagulasi?

Larutan albumin terkoagulasi karena albumin pada percobaan kali ini

dipanaskan sampai suhu tertentu yang menyebabkan ia bisa terkoagulasi akibat

panas tersebut. Sedangkan sifat protein akan terkoagulasi apabila dipanaskan

hingga 50oC atau lebih dimana panas tersebut meningkatkan energi kinetik dan

menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat

sehingga mengacaukan ikatan molekul pada albumin tersebut.

3. Larutan protein yang mana memberikan uji negatif? Mengapa?

Larutan protein yang memberikan uji negatif adalah alanin, valin, glisin, arginin, ikan, menunjukkan uji negatif. Karena yang memberikan uji positif untuk uji millon ini adalah larutan protein yang memiliki gugus hidroksifenol didalamnya atau bisa juga karena kesalahan saat pembuatan larutannya.

Uji Hopkins-Cole

1. Protein apakah yang tidak memberikan uji positif?

Jawaban: Hampir semua protein uji tidak memberikan hasil uji positif, kecuali

triptofan.

Uji Ninhidrin

1. Warna apa yang terbentuk?Warna yang terbentuk adalah warna ungu.

2. Gugus apa yang memberikan uji positif?Gugus yang memberikan uji positif adalah gugus asam amino bebas.

Ayu Marisa (06111410002)

Ayu Marisa (06111410002)

laptap biokim 1

Documents