biokim enzaim.pptx

48
BIOKIMIA 1 “Enzim” Oleh: Annisa Ulfatu Aeni (1113096000011) Sinta anjani Putri Utami (1113096000016) Satrio Nugroho (1113096000023) Ariani Dwi Putri (1113096000027) DOSEN: LAODE SUMARLIN, M.SI UIN SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA

Upload: satrio-nugroho

Post on 16-Dec-2015

40 views

Category:

Documents


2 download

TRANSCRIPT

BIOKIMIA 1EnzimOleh:Annisa Ulfatu Aeni (1113096000011)Sinta anjani Putri Utami (1113096000016)Satrio Nugroho (1113096000023)Ariani Dwi Putri (1113096000027)Dosen: Laode Sumarlin, m.siUIN Syarif Hidayatullah jakarta

PendahuluanSejarah EnzimFungsi enzimTerdiri dariTersusun atasTersusun atasTerdiri dariTerikat kuat pada proteinTidak terikat begitu erat pada proteinEnzimHoloenzimApoenzimProteinProstetikNonprotein(Kofaktor)ProteinKoenzimStruktur Enzim

Cara Kerja EnzimKerja Enzim yang KhasEnzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk mengubah sejumlah besar molekul.Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH, temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor tertentu.Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu reaksi. Tetapi ada Enzim yang dapat mengkatalis sekleompok substrat.

Contoh Substrat glukosa-6-P yang dikatalis oleh beberapa enzim Kerja Enzim yang Khasglukosa-6-Pglukosa-6-P dehidrogenasefosfoglukomutasefosfotaseFosfoheksosa isomerasa6-glukonolaktonGlukosa 1-PFruktosa-6-PGlukosa + PSisi Aktif Enzim

Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang terlibat Teori untuk menjelaskan kerja enzim: Induced Fit modelLock and key model

Degradation reactions

Synthesis Reaction

Active siteesFaktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim 4 faktor kerja enzimTemperaturepHKonsentrasi enzimKonsentrasi substrat1. Pengaruh konsentrasi enzimBila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi dua kali lipat maka jumlah substrat yang diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali lipat juga.

2. Pengaruh konsentrasi substratKecepatan sebanding dengan konsentrasi substrat. Jumlah substrat 2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu tertentu dengan catatan konsentrasi enzim tetap konstan.3. Pengaruh pHpH setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim mengalami denaturasi. Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara temporer. Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana enzim memiliki aktivitas maksimum pH tersebut disebut pH optimum untuk enzim tersebut4. Pengaruh temperaturTemperatur setiap kenaikan suhu 10C (sampai 40C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60C. Persamaan michaelis - Menten

Persamaan Michaelis-Menten meru- pakan persamaan kecepatan reaksi enzimatik substrat tunggal yang menyatakan hubungan kuantitatif kecepatan reaksi awal (Vo), kecepatan reaksi maksimum (Vmaks), konsentrasi substrat [S], dan konstanta Michaelis-Menten [KM].Pada percobaan hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa oleh enzim, ternyata kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi sukrosa ketika konsentrasinya rendah sedangkan ketika konsentrasinya tinggi, kecepatan reaksi tidak bergantung pada konsentrasi sukrosa.V = kecepatan reaksi V max = kecepatan maksimumS = susbstratKm = kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu22Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan Km dapat digambarkandengan mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:1. Jika kadar S < kadar Km. v sesuai kadar SMaka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah2. Jika kadar S > kadar Km. v = VMaka harus pada kondisi optimal3. Bagaimana kalau kadar S = Km. v = V. Maka:

Klasifikasi dan Tata Nama enzim

Secara ringkas,sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut :Reaksi dan enzim yang mengkatalis membentuk 6 kelas,masing-masing mempunyai 4-13 sub kelas.Nama enzim terdiri atas 2 bagian ,pertama menunjukkan substrat dan kdua ditambah dengan ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalis . Contoh :heksosa isomerase (substrat :heksosa dengan reaksi isomerase).Jika diperlukan,ditambahkan dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama . contoh 1.1.1.1 :alkohol : NAD (Nikotinamida Adenin Dinukleotida). Klasifikasi dan Tata Nama enzim 4. Setiap enzim mempunyai kode( EC )yang terdiri atas :Digit pertama : Kelas tipe reaksi Digit kedua : subkelas tipe reaksiDigit ketiga :subsubkelas tipe reaksi Digit keempat : untuk enzim spesifik Contoh : 2.7.1.1 diuraikan menjadi :Kelas 2 : transferase Subkelas 7 : transfer fosfat Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP :D-heksosa 6-fosfotransferase*Suatu enzim yang mengkatalis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C enam molekul glukosa.Namun tidak semua enzim diberi nama seperti itu, suatu sistem klasifikasi dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzimKlasifikasi dan Tata Nama enzim OksireduktaseEnzim Oksidoreduktase : mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi, misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi aldehid. Enzim ini melepaskan 2 buah elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehidTransferase Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari 2 bagian sama besar yang ditransfer.

Hidrolase Enzim Hidrolase : Sebagai satu kelas khusus dari transferase dimana grup donor tertransfer ke air. Reaksi yang sama rata melibatkan pemotongan ikatan peptida.Liase Isomerase Enzim Isomerase, enzim dari kelompok yang sangat heterogen mengkatalisa isomerase beberapa jenis. Diantaranya cis-trans, keto-enol dan interkonversi (perubahan bentuk) aldose-ketose.Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon Asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase.Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara.Ligase Enzim Ligase, berarti mengikat, enzim enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa dimana 2 molekul tergabung pada pengeluaran sebuah ATP Ikatan fosfat energi tinggi kegunaan sintetase tersedia untuk grup khusus enzim. Pembentukan acyl amino tRNA bekerja co- enzim A, glutamin dan tambahan CO2 menjadi piruvat, adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim ligase. Contoh, piruvat karboksilaseINHIBITOR ENZIMPada inhibitor kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Sering kali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim yang dapat pula berbentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibutor (EI). Pada inhibitor kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan konsentrasi substrat. Pembentukan kompleks ini sama dengan pembentukan kompleks (ES), yaitu melalui penghubungan inhibutor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Melalui reaksi sebagai berikut :

E + S ESE + I EI

Inhibitor kompetitif (bersaing )

Hukum Laju untuk inhibitor kompetitifCara mencari Km dan Vm dengan menggunakan rumus gradien y = mx+ c Jadi, rumusnya di masukkan ke persamaan gradien

Inhibitor non kompetitif ( TAK BERSAING)Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Kmtetap sama. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

E + S ESE + I ESI

Hukum Laju untuk inhibitor non kompetitif

Cara mencari Km dan Vmdengan menggunakan rumus gradien y =mx+ c Jadi, rumusnya di masukkan kepersamaan gradien

y = m x + c

Maka,

Hukum Laju untuk inhibitor nonkompetitifKegunaan InhibitorEnzim Alosterik dan Isoenzim ENZIM ALOSTERIKSifat-sifat Enzim AlosterikISOENZIM47