Nama : Dyah Ayu Savitri

NIM : 101710101021

Mata kuliah : Bioteknologi

RESUME ENZIM

I. Pendahuluan

Bioteknologi menawarkan peningkatan cara penggunaan teknologi (secara

biologis) dalam proses produksi barang kebutuhan manusia. Misalnya, enzim-

yang merupakan sub bagian dari bioteknologi- seringkali digunakan dalam

berbagai bidang industri, misalnya industri makanan, pakan ternak, pertanian,

kertas, leather, tekstil, bahkan farmasi. Enzim umumnya digunakan untuk

mempermudah proses produksi, yakni mempercepat reaksi secara biologis.

Penggunaan enzim yang tepat serta pada kondisi yang tepat berpengaruh positif

terhadap minimalisasi lama proses (waktu produksi) dan biaya produksi.

Fermentasi merupakan salah satu proses yang memerlukan peranan enzim

(suatu molekul protein) sebagai pemercepat reaksi kimia didalamnya. Sejarah dari

penggunaan enzim dalam teknologi modern dimulai pada tahun 1874 ketika

Christian Hansen memproduksi specimen pertama rennet (produksi keju dari

susu) dengan mengekstrak bagian perut anak sapi yang dikeringkan

menggunakan larutan garam. Ternyata hal ini merupakan teknik penggunaan

enzim yang pertama kali digunakan bagi tujuan industri dengan tingkat kemurnian

yang relatif tinggi. Kini berbagai produk hasil bioteknologi dengan enzim

digunakan setiap hari, baik untuk konsumsi rumah tangga (misalnya deterjen,

kertas, keju,yoghurt, penisilin) maupun untuk kepentingan komersial.

II. Isi

2.1 Pengertian Enzim

Enzim merupakan katalis, yaitu sebuah material yang meningkatkan

kecepatan reaksi secara termodinamis tanpa (ia) mengalami perubahan muatan

kimia. Pengertian lain tentang enzim (protein catalysts) yaitu sel yang dapat

berfungsi sebagai katalis namun terbatas pada sejenis protein yang mampu

mengkatalis reaksi metabolik tertentu. Sebagai contoh ion klorida yang mampu

menghidrolisis pati dan riboflavin yang mempu mengkatalis reaksi

photoreduction dari sitokrom namun keduanya bukanlah enzim (Fall, 2004).

Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang

berlangsung dalam tubuh. Sebagian besar enzim merupakan protein globuler yang

terlarut dalam larutan tubuh seperti sitoplasma atau cairan tubuh lainnya, lain

daripada itu, dengan kemajuan ilmu dan teknologi telah banyak diidentifikasi

bahwa banyak molekul RNA yang ternyata juga berperan sebagai enzim. Tidak

semua protein dalam tubuh adalah enzim. Untuk dapat dikatakan sebagai enzim,

protein tersebut harus memiliki kemampuan untuk mengkatalisis reaksi kimia.

II.2 Komponen penyusun enzim

Sebagian besar enzim adalah protein. Bagaimanapun beberapa enzim

merupakan protein sederhana-mereka menghasilkan hanya asam amino pada

hidrolisis. Sebagai contoh yaitu pepsin dan tripsin. Enzim lainnya merupakan

protein terkonjugasi-mereka terdiri dari bagian protein dan non protein. Kedua

bagian tersebut harus ada sebelum enzim berfungsi. Bagian protein disebut

dengan apoenzim dan bagian nonprotein (organic) disebut koenzim.

a. Apoenzim

Penyusun utama suatu enzim adalah molekul protein yang disebut

Apoenzim. Agar berfungsi sebagaimana mestinya, enzim memerlukan

komponen lain yang disebut kofaktor. Kofaktor adalah komponen

nonprotein berupa ion atau molekul.

Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga

kelompok, yaitu gugus prostetik, ko-enzim, dan ion-ion anorganik.

a) Gugus prostetik merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat

pada enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja

enzim. Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih

yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah

enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.

b) Ko-enzim merupakan kofaktor yang terdiri atas molekul organik

nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim berfungsi

untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim

ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan

asam tetrahidrofolat.

c) Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau

substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya,

amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida

dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi

kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang

terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim.

b. Koenzim

Koenzim bukanlah protein dan juga tidak dapat terinaktivasi

karena panas. Koenzim berfungsi mempercepat kerja enzim sebagai

biokatalisator. Sebagai contoh dari koenzim adalah vitamin atau senyawa

turunan dari vitamin.

Reaksi yang melibatkan koenzim dapat dituliskan sebagai berikut:

Koenzim + apoenzim enzim

Koenzim A [CoA, structure (24-10] diperlukan dalam metabolism

karbohidrat, lipid dan protein dalam tubuh. Koenzim A juga berfungsi

dalam menetukan reaksi astilasi. Hidrolisis dari CoA menghasilkan asam

pantotenat (Vitamin B), adenine, robisa, phosphoric acid, dan

mercaptoethanolamine (senyawa sulfur).

Gambar 5. Koenzim A

II.3 Sifat-sifat enzim

a. Enzim tidak berubah atau hancur oleh reaksi dimana mereka berperan sebagai

pengkatalis-mereka dapat digunakan kembali hingga mereka kehilangan

sifatnya (misalnya bentuknya)

b. Enzim diperlukan dalam jumlah yang kecil (sejak mereka digunakan kembali)

c. Enzim berperan secara spesifik. Sebuah enzim dapat berperan:

Group specificity

Sebagai contoh reaksi katalisis dari substabsi yang berhubungan,

misalnya amylase memecah ikatan glikosidik baik yang terjadi pada

disakarida maupun oligosakarida.

Absolute specificity

Sebagai contoh mengkatalisis hanya satu reaksi, misalnya katalisis urease

yang menghidrolisis urea menjadi ammonia dan karbon dioksida (reaksi

dapat terjadi berkebalikan)

d. Enzim bekerja dengan cepat

e. Reaksi katalisis enzim bersifat reversible.

f. Enzim terdenaturasi oleh panas tinggi (sebagian besar enzim tahan pada suhu

dibawah 400C)

g. Enzim sensitive terhadap pH, mengkatalisa reaksi dalam rentang pH optimum

yang terbatas.

2.4 Mekanisme kerja enzim

Prinsip kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Pada tahap pertama,

enzim (E) bergabung dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat

(E-S). tahap kedua, kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk dan enzim

bebas. Terdapat dua model yang diusulkan pada kegiatan enzim dalam

mempengaruhi substrat sehingga diperoleh zat hasil, yaitu model kunci dan anak

kunci, dan model induced fit.

Pada model kunci dan anak kunci, substrata tau bagian substrat harus

mempunyai bentuk yang sangat tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat ditarik

oleh sisi katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk

kompleks enzim substrat.

Gambar 1. Model kunci dan anak kunci

Pada model induced fit, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai

konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan

bentuk substrat setelah terjadi pengikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya

dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim-substrat.

Gambar 2. Model induced fit

Bagaimana enzim mengkatalisis suatu reaksi?

Penjelasan mekanisme tersebut dapat didekati dengan menggambarkan reaksi

kimia eksergonik berikut.

A + B C + D

Ketika molekul A dan B saling mendekat untuk bereaksi, mereka membentuk

kompleks transition-state, dimana keduanya menyerupai substrat dan produk

(Gambar 3). Energi aktivasi diperlukan untuk mengarahkan molekul yang saling

bereaksi pada jalur yang tepat untuk mencapai transition state. Kompleks

transition-state kemudian dapat mendekomposisi reaksi dengan menghasilkan

produk C dan D. Perbedaan tingkat energi bebas antara reaktan dan produk adalah

ΔGo’. Sehingga keseimbangan dalam contoh tersebut akan mengarah kepada

produk sebab nilai ΔGo’ negatif (sebagai contoh produk berada pada level energi

lebih rendah daripada substrat). Jelasnya, A dan B tidak akan terkonversi menjadi

C dan D pada Gambar 3 jika mereka tidak dilengkapi dengan sejumlah energi

ekuivalen untuk mencapai energi aktivasi. Enzim mempercepat reaksi dengan

menurunkan energi aktivasi, maka dari itu sebagian besar molekul substrat akan

memiliki energi yang cukup untuk datang bersama dan membentuk produk.

Bahkan walaupun konstanta kesetimbangan (atau ΔGo’) tidak berubah,

keseimbangan akan tercapai lebih cepat dengan adanya enzim karena enzim dapat

menurunkan energi aktivasi.

Gambar 3. Enzim menurunkan energi aktivasi. Gambar berikut menjelaskan aliran

terjadinya reaksi kimia dimana A dan B terkonversi menjadi C dan D.

Kompleks transition-state diwakili oleh AB* dan diperlukan energi

aktivasi untuk mencapainya, dengan Ea. Garis berwarna mewakili

aliran reaksi akibat keberadaan enzim. Sebagai catatan energi

aktivasi lebih rendah dalam reaksi enzyme-catalyzed.

Para peneliti mempelajari bagaimana enzim dapat menurunkan energi

aktivasi dari suatu reaksi dan proses dapat dipelajari secara jelas. Enzim

membawa substrat pada tempat khusus pada permukaan enzim yang disebut

dengan sisi aktif atau sisi kalatitik untuk membentuk kompleks enzim-substrat

(Gambar 4). Enzim dapat berinteraksi dengan substrat dalam dua jalur umum.

Enzim dapat menjadi kaku dan berbentuk persis dengan sisi tertentu pada substrat

sehingga terjadi ikatan spesifik antara enzim dan substrat dan enzim terletak

dengan baik untuk reaksi.

Gambar 4. Fungsi Enzim. Ditunjukkan proses pembentukan kompleks

enzim-substrat dan konversinya menjadi produk

Mekanisme ini merujuk pada model kunci dan anak kunci. Enzim juga

dapat merubah bentuk ketika ia mengikat substrat sehingga sisi aktif melingkupi

dan mencocokkan bentuk terhadap substrat. Hal ini dapat disebut dengan model

induced fit dan ini digunakan oleh heksokinase dan banyak enzim lainnya.

Susunan kompleks enzim-substrat dapat menurunkan energi aktivasi dalam

berbagai cara.

2.5 Faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1. Suhu

Enzim memiliki temperatur optimum dimana pada pada

temperature tersebut, enzim dapat bekerja paling cepat. Enzim mamalia

dapat bekerja baik pada 400C, namun terdapat enzim lain yang bekerja

baik pada temperature berbeda, misalnya enzim pada kutu yang hidup

pada suhu bersalju bekerja pada suhu -100C dan enzim dari bakteri

temofilik bekerja pada 900C.

Hingga mencapai temperature optimum, laju reaksi meningkat

secara geometris dengan temperature. Laju reaksi meningkat karena enzim

dan subsrat memiliki energi kinetic yang berlebih dan sehingga

bertabrakan lebih sering, dan juga karena lebih banyak molekul yang

memiliki energi yang cukup untuk mengatasi energi aktivasi.

Dibawah temperature optimum laju reaksi menurun seiring dengan

denaturasi molekul enzim. Energi termal menghancurkan ikatan hidrogen ,

memegang struktur sekunder dan tersier enzim secara bersamaan, sehingga

enzim kehilangan bentuknya dan menjadi gulungan acak-dan substrat

tidak dapat melingkupi sisi aktif. Pada kasus ini enzim menjadi

irreversible. Ikatan hidrogen hanya dapat dirusak pada suhu normal, untuk

merusak ikatan primer (ikatan peptide) harus dilakukan perebusan dalam

asam kuat selama beberapa jam atau dapat digunakan enzim protease.

2. pH

Enzim memiliki pH optimum dimana pada pH ini enzim dapat bekerja

paling cepat. Untuk sebagian besar enzim, pH berkisar antara 7-8 (pH

untuk tubuh normal), namun beberapa enzim dapat bekerja pada pH

ekstim, misalnya pepsin dalam perut kita, dimana memiliki pH optimum 1.

pH mempengaruhi muatan asam amino pada sisi aktif, sehingga sifat sisi

aktif berubah dan substrat tidak dapat berikatan kembali dalam jangka

waktu panjang. Sebagai contoh grup carboxyl acid R akan tidak bermuatan

pada pH rendah (COOH), namun bermuatan pada pH tinggi (COO-).

3. Konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim meningkat seiring dengan peningkatan laju reaksi,

karena terdapat lebih banyak molekul enzim (dan lebih banyak pula sisi

aktif), tersedia untuk mengkatalisis eaksi sehingga dapat terbentuk

kompleks enzim-substrat yang lebih banyak.

4. Konsentrasi substrat

Seiring dengan peningkatan konsentrasi substrat, maka laju reaksi

meningkat sebab semakin banyak molekul substrat yang dapat bertabrakan

dengan sisi aktif, sehinga lebih banyak kompleks enzim-substrat yang

dapat terbentuk.

Pada konsentrasi yang lebih tinggi, enzim menjadi jenuh dengan substrat

dan terdapat beberapa sisi aktif yang bebas, sehingga penambahan substrat

yang lebih banyak tidak memberikan banyak perbedaan (walaupun hal

tersebut akan meningkatkan laju tabrakan antara komplek enzim-substrat).

Laju maksimal pada konsentrasi substrat yang tak terbatas disebut dengan

Vmax dan konsentrasi substrat yang memberikan laju pada setengah Vmax

disebut dengan KM. Jumlah ini sangat berguna untuk menentukan

karakterisitk enzim. Enzim yang baik memiliki Vmax yang tinggi dan nilai

KM yang rendah.

5. Covalent modification

Aktivitas dari beberapa enzim dikendalikan oleh enzim lainnya, dimana

terjadi modifikasi rantai protein dengan pemotongan atau penambahan

grup fosfat atau metil. Modifikasi ini dapat menyebabkan enzim inaktif

menjadi enzim aktif (atau sebaliknya) dan hal ini digunakan untuk

mengontrol berbagai enzim metabolic dan untuk menukar enzim dalam

usus (misalnya HCl dalam perut mengaktivasi pepsin mengaktivasi

rennin).

6. Inhibitor

Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat

menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat penghambat atau inhibitor

dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau secara tetap.

Inhibitor enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan

inhibitor nonkompetitif.

a. Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing

dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida

bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai

respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara

dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.

b. Inhibitor nonkompetitif

Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang

bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga,

bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini

menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.

Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat

dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja

enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim

berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam

aktivitas amylase dalam ludah.

7. Feedback inhibition

Aktivitas beberapa enzim dikendalikan oleh molekul tertentu yang

berikatan pada sisi spesifik (atau allosteric) pada enzim, berbeda dari sisi

aktif. Molekul berbeda dapat menghambat atau mengaktivasi enzim,

diikuti dengan kontrol yang baik pada laju reaksi tersebut. hanya beberapa

enzim yang dapat melakukan hal ini dan mereka seringkali mulai dari jalur

biokimia yang panjang. Mereka secara umum teraktivasi oleh substrat dari

jalur tersebut dan dihambat oleh produk dari jalur biokimia, sehingga

enzim tersebut hanya memutari jalur dan digunakan saat diperlukan saja.

Proses ini disebut dengan feedback inhibition.

3 Daftar Bacaan

Anonymous. 2013. As Biology-Module 1: Enzymes. http://www.biologymad.com/resources/Ch%204%20-%20Enzymes.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Anonymous. 2013. Control in Cells. http://www.nglaina.net/lesson/enzymesf6.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Anonymous. 2013. Enzymes. http://www.fatih.edu.tr/~abasiyanik/Chapter6_enzymes.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Anonymous. 2013. History of Enzyme. http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp. [Diakses 18 November 2013].

Anonymous. 2013. Metabolism:Energy, Enzymes, and Regulation. http://highered.mcgraw-hill.com/sites/dl/free/0072320419/1/pre20419_ch08.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Beilen, J.B.V. 2002. Enzyme Technology: An Overview. Biotechnology, 13:338–344.http://www.researchgate.net/publication/11117189_Enzyme_technology_an_overview/file/3deec52282cfb5a99f.pdf [Diakses 18 November 2013].

Fall. 2004. Biochemistry I. http://web.mnstate.edu/provost/enzyme_notes.pdf. [Diakses 18 November 2013].

K. Buchholz, V. Kasche, U.T. Bornscheur. 2005. Biocatalysts and Enzyme Technology. WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim. http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527329897_c01.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Krisno, A. 2011. Isolasi Mikroorganisme dalam Proses Pembuatan Enzim Sebagai Hasil Produk di Bidang Industri. http://aguskrisnoblog.wordpress.com/2011/01/11/%E2%80%9Cisolasi-mikroorganisme-dalam-proses-pembuatan-enzim-sebagai-hasil-produk-di-bidang-industri%E2%80%9D/. [Diakses 18 November 2013].

Laidler, K.J. 2013. A Brief History of Enzyme Kinetics. https://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/newbeer/laidler.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Nutrifield Foundation. 2008. Enzyme Technology. http://www.nuffieldfoundation.org/sites/default/files/21_Enzyme_technology.pdf. [Diakses 18 November 2013].

Santoso. 2010. Enzimologi. http://staff.undip.ac.id/fk/santosojaeri/files/2011/01/modul-biokimia-enzim.pdf. [Diakses 18 November 2013].