http://mentari-dunia.blogspot.com/2013/02/makalah-tentang-enzim.html

http://miiyanni.blogspot.com/2013/04/makalah-enzim.html

BAB II

PEMBAHASAN

A.  Sejarah Enzim

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam

dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri,

tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama

dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-

cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh

sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah

diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh

ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong

vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya

berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik

adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan

bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama

kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti

"dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme"

kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata

ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh

organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan

ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang

hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula

difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim

yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia

menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan

fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya

dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk

mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada

nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang

mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA

polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian

pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa

aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan

seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai

pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada

tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan

menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa

protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan

oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,

dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada

bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan

struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali

diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur

putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini

dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan

dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai

dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim

bekerja pada tingkat atom.

BAB I

PENDAHULUAN

1.1      Latar Belakang

Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif

dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan

zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu

proses metabolisme itu sendiri.

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-

masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann

organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur

lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur

kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah

yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan

enzim. 

Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya

membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki.

Namun,  karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan

reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim

berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang

semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara

menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara

energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak

berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim

menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung

dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau

bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik

di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-

peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan

kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan

sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan

tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang

seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh

menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan

cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung

dengan baik serta teratur.

Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu

proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang.

sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu

substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi

tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu,

pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.

1.2      Rumusan Masalah

1.      Apa pengertian enzim?

2.      Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?

3.      Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?

4.      Bagaimana cara penggolongan enzim?

5.      Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6.      Apakah pengertian koenzim?

1.3      Tujuan Penulisan

1.          Untuk mengetahui pengertian enzim.

2.          Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.

3.          Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.

4.          Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.

5.          Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.

6.          Untuk mengetahui pengertian koenzim.

BAB II

ENZIM

2.1    Pengertian Enzim

Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi)

adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan

sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang

dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu

senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia. Hampir

semua enzim merupakan protein.

Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme

dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka

reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai

substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang

berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu

kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim

agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan

metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai

gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim

semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan

protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan

merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada

protein (protestik), ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya (koenzim). Sebagai

contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang

terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang

mengikat tembaga.

2.2    Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a.       Tata nama enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama

substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah

senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang

menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai

fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok

enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu

disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the

International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik,

disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada

fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai

berikut:

1)      Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing

mempunyai 4-13 subkelas.

2)      Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua

ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh:

heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).

3)      Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda

kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase

(dekarboksilasi).

4)      Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:

-          Digit pertama          : kelas tipe reaksi

-          Digit kedua             : subkelas tipe reaksi

-          Digit ketiga             : subsubkelas tipe reaksi

-          Digit keempat         : untuk enzim spesifik

Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:

-          Kelas 2                    : transferase

-          Subkelas 7               : transfer fosfat

-          Subsubkelas 1         : alkohol merupakan akseptor fosfat

-          Enzim spesifik 1     : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.

Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom

C ke enam molekul glukosa.

b.      Kekhasan enzim

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan

inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat

bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap

berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai

substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun

enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase

dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir

substrat lain yang bukan ester.

Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino

tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai

enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada

satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh

apoenzim.

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia

minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam

sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya

maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya

mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis.

Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan

terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.

2.3    Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a.       Fungsi enzim

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi

108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis.

Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping

mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan

yang sangat penting  dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi

metabolisme adalah sebagai berikut:

1)      Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan

energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.

2)      Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya

glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah

melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya

enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa

dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk

amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis

dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.

b.      Cara kerja enzim

a)      Kompleks enzim substrat

Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja

pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada

hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh

bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan

enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim

yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active

site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang

tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau

konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam

hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan

mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.

Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya

kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang

bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.

1)      Lock and key (gembok dan kunci) 

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim

karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site)

dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai

kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi

kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk

hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda

dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas,

maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.

2)      Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)

Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung

karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga

keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut

teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

(Sumber: http://josuasilitonga.files.wordpress.com/2010/10/enzim1.jpg?w=468.

Diakses pada tanggal 20 Februari 2013)

b)      Persamaaan Michaelis – Menten

Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis

bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian

menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis

dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut :

 Enzim (E) + Substrat (S)                kompleks

enzim-substrat (ES)

                                                                                                                                          

                                                              Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada

konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi

substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan

kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

2.4    Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing

enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.

Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya

pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union

of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini

didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim

tersebut adalah:

1.      Oksidoreduktase

Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa

ataupun reduksi dengan senyawa lain.

2.      Transferase

Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung

C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain

3.      Hidrolase

Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya

4.      Liase

Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa

melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

5.      Isomerase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan

kembali atom yang membentuk suatu molekul

6.      Ligase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua

moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau

senyawa energi tinggi lainnya

2.5    Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

1)      Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi

bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2)      Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi

enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan

reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan

reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan demikian konsentrasi

kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya

kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif

telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini,

bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya

kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah

besar.

3)      Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu

yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah

suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,

sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif

enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu

sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun

kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi.

Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik

optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan

enzim tersebut.

4)      pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion

positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian

perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim

dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat

menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga

diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang

paling tinggi.

5)      Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)

6)      Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan

Cl.

7)      Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi

pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor

dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.

a)     Hambatan Revesibel

Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

-          Hambatan bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat,

yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI)

pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada

bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan

substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut :

E + S -------------- ES

E + I --------------- EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.

Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk

kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).

E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)

E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi

terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.

-          Hambatan tak bersaing

Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh

besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak

bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif.

Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada

enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

E + I ----------- EI

ES + I ------------ ESI

b)       Hambatan tidak reversibel

Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak

reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya

bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi

ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan

sempurna.

8)      Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik,

sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul

inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim.

Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan

sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor

mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan

bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.

-          Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi

dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan

menambahkan konsentrasi substrat.

-          Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor)

berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan

menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan

enzim.

2.6    Koenzim  

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor

gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim

mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa

mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang

dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam

folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim

seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat

dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder.

Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam

sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-

adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan

menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan

koenzim tampak pada contoh berikut :

1)   Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam

nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+,

NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.

2)   Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin

issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan.

Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.

3)   Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan

terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,

berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat

dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.

4)   Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein.

Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.

5)   Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau

gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim

yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi

yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase,

transketolase dan fosfo ketolase.

6)   Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.

Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan

gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan

piridoksaminofosfat.

7)   Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus

memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini

ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa

satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.

8)   Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin

B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C,

ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.

9)   Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim

A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A

berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam

lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin,

ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat

atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.

BAB III

PENUTUP

3.1  Kesimpulan

-          Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan

protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis

bereaksi  dalam suatu reaksi kimia.

-          Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting

dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat

bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim

dengan substrat (kompleks enzim-substrat).

-          Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,

sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,

arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim,

yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi,

aktivator, dan inhibitor.

-          Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus

kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

-          Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang

peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

3.2  Saran

Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga

cukup sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan

mempelajari makalah yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu

enzim.

DAFTAR PUSTAKA

Heru Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-nology.com

Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi XXV,

Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta:

Universitas Indonesia (UI-Press).

Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian

Biokimia FKUI),  Jakarta: EGC

http://ira-raners.blogspot.com/2011/05/biokimia-enzim.html. Diakses tanggal 20 Februari

2013.

http://soerya.surabaya.go.id/AuP/e-DU.KONTEN/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Kata

lisator/materi2.html. Diakses pada tanggal 21 Februari 2013

http://josuasilitonga.wordpress.com/2010/10/07/enzim/. Diakses pada tanggal

21 Februari 2013