Struktur Enzim

Golongan Enzim Karbohidrase 

Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim antara lain: 1. Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida menjadi senyawa

selabiosa atau disakarida.

2. Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa maltosa, yakni senyawa disakarida.

3. Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa glukosa.

4. Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi senyawa glukosa dan juga fruktosa.

5. Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa menjadi senyawa glukosa dan juga galaktosa.

Nama : Sri DwiwatiNIM : 06111010023

Golongan Enzim Protase 

Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain: 

1. Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi senyawa asam amino.

2. Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi senyawa asam amino.

3. Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa pepton menjadi senywa asam amino.

4. Enzim peptidase, enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide menjadi senyawa asam amino.

5. Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.

6. Enzim gelatinase, berperan dalam mengurai senyawa gelatin.

Golongan Enzim Esterase 

Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara lain: 

1. Enzim lipase, berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga asam lemak.

2. Enzim fostatase, berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong terjadinya pelepasan asam fosfor.

SEJARAH  ENZIM

Pada akhir abad 17, proses degradasi makanan yang terjadi di mulut yaitu penguraian pati oleh ekstrak tumbuhan dan saliva telah diketahui. Tetapi pada abad 17 belum diketahui mekanisme degradasi pati oleh saliva atau ekstrak tumbuhan. Kemudian pada abad 19, seorang ilmuan yaitu Louis Pasteur menyimpulkan aktivitas proses terjadinya fermentasi alkoholik merubah pati menjadi alkohol dikatalisis oleh komponen bahan aktif yang ada dalam sel ragi hidup. Proses katalisis yang terjadi pada saat proses perubahan pati menjadi alkohol pada zaman itu disebut dengan ferment. Kemudian Wilhelm Kuhne mengusulkan nama enzyme yang mempunyai arti in yeast diturunkan dari bahasa yunani en berarti in dan kemudian zyme berarti yeast.

Eduard Buchner dari Universitas Berlin melakukan percobaan studi kemampuan ekstrak ragi yang telah dipisahkan dari sel hidup untuk memfermentasi gula. Hasil percobaan yang telah dilakukan ternyata berhasil dan kemudian disebut dengan zymase. karena penelitiannya ini, Buchner memperoleh hadiah nobel dalam ilmu kimia atas penemuan fermentasi. Pada zaman itu sekitar tahun 1907 penamaan enzim selanjutnya ditambahkan akhiran ase pada akhir nama subtract, misalnya amylase yang menghidrolisis amylase.

Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh James B. Sumner ( 1926 ) yang telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian (1930) Northrop dan Kunits dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Dari hasil penelitian para ahli biokim ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan prostetik ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein.. Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang disebut dengan kofaktor, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara dialisis ) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat.

PENGERTIAN ENZIM

 Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut.

Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

KLASIFIKASI DAN PERANAN ENZIM

A.Klasifikasi Enzim

Guna membantu penelitian mengenai enzim, telah disusun suatu klasifikasi internasional yang menetapkan enam kelas utama fungsi enzim. Kebanyakan enzim menkatalisa pemindahan elektron, atom, atau gugus fungsional. Oleh karena itu, enzim diklasifikasikan dan ditentukan namanya menurut jenis reaksi pemindahan gugus pemberi atau penerima.

Berdasarkan yang dikatalis enzim dibagi memjadi enam :

1.      Oksidoreduktase

Katalis reaksi reduksi-oksidasi. Jenis reaksi yang dikatalis adalah pemindahan elektron. Sering mempergunakan koenzim seperti NAD+, NADP+, FAD,  atau lipoatsebagai akseptor hydrogen. Nama umum lainnya adalah dehidrogenase, oksidase, peroksidase, dan reduktase.

a.      Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.

b.      Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen

      Digolongkan ke dalam 11 subkelas yaitu :

1.1 Bekerja pada gugus –CHOH dari donor

1.2 bekerja pada gugus aldehid atau gugus keton dari donor

1.3 bekerja pada gugus –CH=CH dari donor

1.4 bekerja pada gugus –CH-NH2 dari donor

1.5 bekerja pada gugus –C-NH dari donor

1.6 bekerja pada donor NADH2 dan NADPH

1.7 bekerja pada senyawa donor nitrogen lainnya

1.8 bekerja pada gugus sulfur dari donor

1.9 bekerja pada gugus hem dari donor

1.10 bekerja pada donor difenol atau senyawa yang berhubungan

1.11 bekerja pada akseptor H2O2

2.      Transferase

·       Katalis transfer gugus fungsi dari satu molekul ke molekul lainnya.reaksi ini berhubungan dengan pemindahan gugus fungsionil. Katalisis  pemindahan atau transfer suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lain seperti amino, karboksil dengan suatu senyawa penerima gugus .

·         Dalam metabolisme banyak langkah-langkah penting yang memerlukan transfer dari satu molekul lain dari kelompok amino, karboksil, metil, asil, glikosil, atau fosforil. Nama umum yang sering digunakan adalah aminotransferase, karnitin asil transferase, dan transkarboksilase.

       Digolongkan dalam 8 subkelas :

2.1 Memindahkan gugus beratom karbon 

2.2 memindahkan residu aldehida dan keton

2.3 asiltranferase

2.4 Glikosiltransferase

2.5 Memindahkan gugus alkil dan gugus yang   berhubungan

2.6 memindahkan gugus nitrogen

2.7 memindahkan gugus yang mengandung fosfat

2.8 memindahkan gugus yang mengandung sulfur

3.      Hidrolase

Mengkatalisis pembelahan ikatan antara karbon dan beberapa atom lain dengan adanya penambaahan air. Mengalami reaksi hidrolisis(pemindahan gugus fungsional ke air).Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air. Nama umum yang sering digunakan esterase, peptidase, amilase, fosfatase, urease, pepsin, triipsin, daan kimotripsin.

   Digolonngkan dalam 9 subkelas :

3.1 bekerja pada ikatan ester

3.2 bekerja pada ikatan glikosida

3.3 bekerja pada ikatan eter

3.4 bekerja pada ikatan peptida (Hidrolase peptida)

3.5 bekerja pada ikatan C-N yang lain dari ikatan peptida

3.6 bekerja pada ikatan asam anhidrida

3.7 bekerja pada ikatan C-C

3.8 bekerja pada ikatan halida

3.9 bekerja pada ikatan P-N

4.      Liase

Mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon sulfur, dan karbon nitrogen tertentu (tidak termasuk peptid). Penambahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya. Katalisis pemindahan sebuah gugus atau pembuatan ikatan rangkap pada gugus,  atau cleavages yang melibatkan penyusunan ulang elektron. Nama umumnya adalah dekarboksilase, aldolase, sitrat liase, dan dehidratase.

             Digolonngkan dalam 5 subkelas :

4.1 Adisi pada ikatan karbon-karbon

4.2 Adisi pada ikatan karbon-oksigen

4.3 Adisi pada ikatan karbon-nitrogen

4.4 Adisi pada ikatan karbon-sulfur

4.5 Adisi pada ikatan karbon-halida

5.      Isomerase

Katalisis penyusunan ulang intra molekuler. Mengkatalisis rasemase isomer optik dan geometric dan reaksi reduksi-oksidasiintra molekuler tertentu. Pemindahan gugus di dalam molekul menghasilkan bentuk isomer. Nama umumnya yaitu epimerase, rasemase, dan mutase.

Digolongkan dalam 4 subkelas :

      5.1 Rasemase dan Epimerase

5.2 Isometase cis-trans

5.3 Oksidireduktase intramolekuler

5.4 Transferase Intramolekuler

6.       Ligase

Katalisis reaksi dalam dua molekul yang berhubungan. Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP. Energy yang di perlukan untuk pembentukan ikatan sering didapatkan dari hidrolisis ATP. Nama umumnya antara lain sintetase dan karboksilase.

            Digolonngkan dalam 4 subkelas :

6.1 Membentuk ikatan C-O

6.2 Membentuk ikatan C-S

6.3 Membentuk ikatan C-N

6.4 Membentuk ikatan C-C

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

B.Peranan Enzim

Terdapat berbagai macam peranan enzim yakni :

a.         Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.

b.         Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).

c.         Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen

d.        Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.

e.         Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)

f.          Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.

g.         Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

h.         Transferase yaitu reaksi pemindahan suatu radikal.

Selain itu peranan enzim juga terdapat dalam metabolisme dan sebagai alat diagnosa :

1)      Peran enzim dalam metabolisme

Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup.Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme).Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

2)      Peranan enzim sebagai alat diagnosis

Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit        tertentu.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai berikut:

Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah

Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus kali menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain.

2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda (marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.

Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi mengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan enzim akan mengikat senyawa yang sama.

Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut.

KOFAKTOR ENZIM

1.Kofaktor enzim

Enzim mempunyai berat molekul berkisar dari kira-kira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino. Enzim terdiri dari  dua bagian yaitu apoenzim (tersusun atas protein) dan gugus prostetik(tersusun atas non protein),sedangkan keseluruhan enzim disebutholoenzim. Gugus prostetik ini terdiri dari: Kofaktor dan koenzim. Kofaktor terdiri dari molekul anorganik, sedangkan koenzim terdiri dari molekul organic.

-Kofaktor

Kofaktor berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan nantara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang timbul selama katalisa.

Beberapa enzim mengandung atau memerlukan unsur anorganik esensial sebagai kofaktor :

No   Kofaktor Nama Enzim Keterangan1 Zn2+ Karbonik

anhidrase,karboksipeptidase, alkalin fosfatase, amino peptidase

 Enzim karbonik anhidrase mengkatalisis CO2 dalam darah, enzim karboksipeptidase mengkatalisis protein dalam prankreas, enzim alkalin fosfatase menghindrolisis fosfat dalam beberapa jaringan, dan enzim amino peptidase menghidrolisis peptida dalam ginjal.Zink juga berperan di dalam sintesa Dinukleosida Adenosin (DNA) dan Ribonukleosida Adenosin (RNA), dan protein.

2 Fe2+ Oksidase sitokhorm katalase Sitokrom merupakan senyawa heme protein yang bertindak

sebagai agens dalam perpindahan elektron pada reaksi oksidasi-reduksi di dalam sel. Zat besi mungkin diperlukan tidak hanya untuk pigmentasi bulu merah yang diketahui mengandung ferrum, tetapi juga berfungsi dalam susunan enzim dalam proses pigmentasi

3 Fe3+ Oksidase sitokhorm katalase Unsur besi merupakan komponen utama dari hemoglobin (Hb), sehingga kekurangan besi dalam pakan akan mempengaruhi pembentukan Hb

4 Cl dan Ca Amilase Amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium 

6 Cu2+ Oksidase sitokhrom dan Tirosinase

Tembaga berperandalam aktivitas enzim pernapasan,sebagai kofaktor bagi enzim tirosinase dansitokrom oksidase. Tirosinase mengkristalisasireaksi oksidasi tirosin menjadipigmen melanin (pigmen gelap pada kulitdan rambut).

- Koenzim

Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia atau electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu terikat pada bagian protein enzim.

Kofaktor enzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional :

No Nama Enzim Vitamin1 Nikotinamida adenine dinukleotida Ion hidrida (H-)2 Flavina denindinukleotida Atom hidrogen3 Tiamin Piro-Fosfat Aldehida4 Biostin CO25 Tetra hidrofolat Gugus satu-karbon

lainnya6 Piridoksal-p Gugus amino7 Koenzim A Gugus asil

Pada beberapa enzim, koenzim atau kofaktor hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi pada enzin lain senyawa ini terikat kuat atai terikat secara permanen ini di sebut gugus prostetik.Enzim yang stukturnya sempurna dan aktif mengkalis, bersama- sama dengan koenzim atau kofaktor disebut haloenzim dan dan koenzim dan kofaktor bersifat stabil waktu pemanasan atau terdenaturasi oleh pemanasan yaitu apoenzim (bagian protein enzim).

http://rozichem91.blogspot.com/2012/05/enzim.html

Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain:

a.    Suhu

Tiap kenaikan suhu 10º C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal ini berlaku dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat. Sehingga, pada saat bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan suhu yang ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini, menyebabkan aktivitas enzim menurun, denaturasi bersifatirreversible (tidak dapat balik). Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim manusia mempunyai suhu optimum 37º C. Sebagian besar enzim tumbuhan mempunyai suhu optimum 25º C.

b.   pH (derajat keasaman)

Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya. Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa kuat.Pada umumnya, enzim intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7,0. Jika pH dinaikkan atau diturunkan di luar pH optimumnya, maka aktivitas enzim akan menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang memiliki pH optimum sangat asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase. Pepsin memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam).  Sedangkan, amilase memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).

c.    Inhibitor

Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat tersebut memiliki struktur seperti enzim yang dapat masuk ke substrat, atau ada yang memiliki struktur seperti substrat sehingga enzim salah masuk ke penghambat tersebut.

d.      Aktivator

Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.

2.6  Koenzim

Koenzim merupakan senyawa organink non-protein dengan berat molekul yang kecil dan dapat membantu enzim dalam bekerja. Koenzim kadang-kadang disebut pula sebagai kosubstrat. Molekul ini merupakan substrat untuk enzim dan tidak membentuk bagian permanen dari struktur enzim.

Koenzim berasal dari gugus prostetik, yang merupkan komponen non-protein dan terikat kuat pada enzim, seperti gugus besi-sulfur, flavin atau haem. Contoh enzim yang mempunyai gugus prostetik merupakan jeniskofaktor secara luas yang merupakan molekul non-protein yang biasanya molekul organik atau ion logam yang diperlukan oleh enzim untuk aktivitasnya. Berikut tersaji dalam tabel nama-nama enzim yang memerlukan kofaktor :

No Ion logam Nama enzim

1. Fe2+ atau Fe 3+ v Sitokrom oksidase

v Katalase

v Peroksidase

2. Cu2+ v Sitokrom oksidase

3. Zn2+ v Karbonik anhidrase

v Alkohol dehidrogenase

4. Mg2+ v Heksokinase

v Glukosa-6-fosfatase

5. Mn2+ v Arginase

v Ribonukleotida reduktase

6. K+ v Piruvat kinase

7. Ni2+ v Urease

8. Mo v Dinitrogenase

9. Se v Glutation peroksidase

2.7  Enzim Alosterik dan Pengendaliannya

Proses glikolisis pada perombakan glukosa menjadi asam piruvat dikerjakan oleh sekumpulan enzim (sistem enzim) yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian atau sistem yang berurutan. Di dalam sistem ini, produk reaksi enzim pertama menjadi substrat bagi enzim kedua dan produk enzim kedua merupakan substrat bagi enzim berikutnya dan seterusnya hingga dihasilkan asam piruvat. Sistem multienzim dapat memiliki sampai 15 atau lebih enzim yang bekerja pada urutan spesifik.

Dalam setiap sistem terdapat sekurang-kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini mengkatalisis tahap yang paling lambat ataupun tahap penentu kecepatan. Enzim pemacu seperti ini bukan hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai respon terhadap isyarat tertentu. Enzim yang aktivitas katalitiknya diatur melalui berbagai jenis isyarat molekuler disebut sebagai enzim regulatori (enzim pengatur) yang dibedakan menjadi enzim alosterik (pengatur bukan kovalen) dan enzim pengatur kovalen.

Pada beberapa sisten multienzim, enzim pertama atau enzim pengatur (enzim regulatori) umumnya dihambat secara spesifik oleh produk akhir sistem multienzim tersebut. Oleh karena itu, keseluruhan kerja sistem enzim kecepatan reaksinya diperlambat hingga konsentrasi produk akhir sesuai dengan kebutuhan sel. Jenis penghambatan ini dinamakan penghambatan balik. Contoh klasik dari penghambatan balik alosterik ini adalah sistem enzim bakteri yang mengkatalisis pengubahan L-treonin menjadi L-isoleusin melalui lima tahapan reaksi enzim. Enzim pertama adalah treonin dehidratase dihambat oleh isoleusin, yaitu produk akhir dari rangkaian kerja lima enzim. Walaupun isoleusin merupakan penghambat sangat spesifik, tetapi isoleusin tidak berikatan dengan sisi substrat pada enzim treonin dehidratase, melainkan berikatan dengan sisi spesifik lain yang disebut sisi pengatur. Pengikatan isoleusin pada sisi pengatur enzim treonin dehidratase ini bersifat nonkovalen sehingga dapat segera diatasi.

Enzim alosterik adalah enzim pengatur yang aktivitas katalitiknya disebabkan oleh peningkatan nonkovalen dari metabolit tertentu pada sisi lain (sisi pengatur) dari sisi katalitik enzim. Istilah alosterik berasal dari bahasa Yunani, yaitu: “allo” yang berarti lain dan “stereos” yang berarti ruang atau sisi. Jadi enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik.

Terdapat tiga perbedaan pokok dari siffat-sifat enzim alosterik dibandingkan dengan sifat-sifat enzim bukan pengatur (enzim secara umum), yaitu:

1.      Enzim alosterik memiliki sisi katalitik dan satu atau lebih sisi pengatur atau alosterik untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut modulator (pengatur) atau efektor.

2.      Molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih komplek dibandingkat dengan molekul enzim biasa. Kebanyakan enzim alosterik memiliki dua atau lebih rantai polipeptida.

3.      Enzim alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari tingkah laku klasik Michaelis- Menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan. Dengan substrat yang berlebihan. Tetapi bila kecepatan awal enzim alosterik dipetakan terhadap konsentrasi

substrat, maka terjadi kurva kejenuhan yang berbentuk sigmoid dan bukan kurva kejenuhan substrat hiperbolik pada enzim biasa.

Pengendalian Genetis Enzim

Kehadiran enzim berdasarkan ada atau tidak adanya substrat dibedakan atas:

1.      Enzim konstitutif: yaitu enzim yang selalu ada di dalam sel dan diproduksi secara konstan oleh sel. Misalnya enzim-enzim untuk lintasan reaksi glikolisis dan siklus Krebs.

2.      Enzim induktif atau enzim adaptif: yaitu enzim yang diproduksi apabila ada substratnya. Sintesis enzim ini melalui induksi enzim. Substrat yang merangsang (menginduksi) untuk diproduksinya suatu enzim dinamakan induser. Contoh yang umum dikenal adalah operon lac, sebagai induser adalah gula laktosa dan enzim indusibelnya (hasil induksi) adalah β-galaktosidase.

Aktivitas enzim dapat dikendalikan melalui dua mekanisme pengendalian yaitu:

1.      Pengendalian katalisis secara langsung, yang terbagi menjadi:

a.       Melalui penggandengan mekanisme katalitik itu sendiri yaitu dengan cara mengubah konsentrasi substrat atau reaktan, atau dengan cara mengubah konsentrasi enzim ataupun gugus prostetik.

b.      Melalui penggandengan dengan proses-proses lain, dengan cara pengaturan oleh ligan (molekul yang dapat terikat pada molekul enzim). Caranya ada tiga macam:

Ø  Aktivasi prekursor; prekursor atau metabolit pertama merupakan ligan pengatur.

Ø  Pengendalian berkaitan dengan energi, ligan pengaturnya misalnya adenilat (ATP, ADP dan AMP).

Ø  Hambatan arus balik, ligan pengaturnya adalah produk akhir lintasan metabolik.

Sumber Enzim

Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhan dan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang

dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim baru lainnya.

Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.

Defisiensi Enzim

Berbagai gangguan metabolik diketahui disebabkan oleh defisiensi atau malfungsi suatu enzim. Contohnya adalah :

Ø  Albino (albinisme) sering disebabkan oleh defisiensi enzim tirosinase, yaitu enzim yang penting untuk menghasilkan pigmen seluler.

Ø  Defisiensi fenilalanin bawaan menyebabkan penyakit penilketonuria (PKU) yang jika tidak diobati akan menyebabkan retardasi mental pada anak-anak.

Ø  Defisiensi enzim piruvat kinase pada sel darah merah (eritrosit) akan berakibat pada rendahnya energi (ATP) yang dihasilkan dalam oksidasi anaerob, sehingga sel tidak mampu mempertahankan integritas membrane, akibatnya sel menjadi mudah lisis (pecah). Dampak yang terjadi adalah anemia hemolitik, dimana terjadi pecahnya membran sel darah merah.

http://nelytallo6.blogspot.com/2012/06/laporan-biokimia-enzim.html

Klasifikasi Enzim

A.    Penamaan Enzim

Secara tradisional, enzim diberi nama secara sederhana oleh orang yang menemukannya. Sistem penamaan terus berubah mengikuti perkembangan ilmu pengetahuan, dan sistem penamaan enzim serta penggolongannya semakin kompleks dan komprehensif.

Perkembangan selanjutnya nama enzim biasanya berasal dari :

Ø  Substratnya atau reaksi kimia yang dikatalis, dengan penambahan akhir –ase. Misalnya laktase, alkohol dehidrogenase dan DNA polimerase.

Ø  Berdasarkan jenis ikatan kimia substrat yang dicerna oleh enzim, ditambah akhiran –ase. Misalnya jika yang dicerna adalah sulfat, maka diberi nama sulfatase, sedangkan bila substratnya peptid maka dinamakan peptidase. 

Ø  Berdasarkan pada jenis reaksi, misalnya transferase, oksidase, dehidrogenase dan lain-lain.

B.     Klasifikasi Enzim

No. Klasifikasi Jenis Reaksi Sifat Biokimia Gambaran Reaksi

Contoh Enzim

1. Oksido Reaksi Mengkatalisis reaksi AH+B → A+ Dehidrogenase,

reduktase Oksidasi dan Reduksi

reduksi/oksidasi, memindahkan atom H atau O atau elektron dari suatu substrat ke yang lain.

BH (tereduksi)AB+C → AO(teroksidasi)

oksidase

2. Transferase Pemindahan gugus fungsional

Bekerja dengan memindahkan gugus fungsional antara molekul donor dan akseptor. Kinase merupakan transferase khusus yang mengatur metabolisme dengan memindahkan gugus fosfat dari ATP ke molekul lain

AB+C → A+ BC

Transaminase. kinase

3. Hydrolase Reaksi hidrolisis

Bekerja dengan menambahkan air untuk melepas ikatan dan menghidrolisisnya

AB+H2O → AOH+BH

Lipase, amilase, peptidase

4. Lyase Penambahan ikatan rangkap atau sebaliknya

Bekerja dengan menambahkan air, ammonia, atau karbon dioksida, membentuk ikatan rangkap atau melepas elemen tersebut untuk menghasilkan ikatan rangkap.

RCOCOOH → RCOH+ CO2

5. Isomerase Reaksi isomerisasi

Bekerja untuk beberapa jenis reaksi isomerisasi: isomer L menjadi D, reaksi mutasi (penggantian gugus fungsional) dan lainnya.

AB → BA Isomerase, mutase

6. Ligase Pembentukan ikatan baru C-O, C-S, C-N atau C-C dengan ATP

Bekerja mengkatalisis reaksi penggabungan dua gugus kimia (atau pengikatan) dengan menggunakan energi dari ATP.

X+Y+ATP → XY + ADP = Pi

Sintetase

2.5 Mekanisme Kerja Enzim

a. Inhibitor kompetitif

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

b. Inhibitor nonkompetitif

Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.

Gambar Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Inhibitor kompetitif dan non kompetitif(Campbell, 2006)

c.    Inhibitor irreversibel

Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas. Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible). Contohnya, diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin-esterase. Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suau molekul substrat menumbuk molekul enzim yangtepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif.

Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:

1.      Teori kunci dan gembok

Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Berikut merupakan gambar tampilan dari cara kerja enzim menurut teori kunci dan gembok :

Emil Fischer mengajukan bahwa baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model “Kunci dan Gembok”. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

2.      Teori ketepatan induksi

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok, oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah

bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Fungsi utama enzim dalam reaksi adalah sebagai berikut :

·         Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim).

·         Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

·         Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

·         Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.