BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar BelakangProtein adalah senywa organik yang molekulnya sangat besar dan susunannya

sangat kompleks serta merupakan polimer dari alfa asam-asam amino. Jadi, sebenarnya

protein bukan merupakan zat tunggal, serta molekulnya sederhana, tetapi masih

merupakan asam amino. Oleh karena protein tersusun atas asam-asam amino, maka

susunan kimia mengandung unsur-unsur seperti terdapat pada asam-asam amino

penyusunnya yaitu C, H, O, N dan kadang-kadang mengandung unsur-unsur lain, seperti

misalnya S, P, Fe, atau Mg.

Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia

dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang

berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah

atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru keseluruh bagian

tubuh, adalah salah satu jenis protein. Disamping digunakan untuk pembentukan sel-sel

tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan

karbohidrat dan lemak. Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul

bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam

molekul protein. Asam-asam amino ini terikat satu dengan yang lain oleh ikatan

peptide.protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, PH, dan pelarut organic.

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam

makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam

dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada

tingkat molekular. Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah

dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai

pelindung, sebagai contoh  dan -keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku.

Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.

Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya

polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-

linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk

1

reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur

dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu

organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di

dalamnya mengalami kerusakan.

1.2 Rumusan Masalah1.2.1 Apa yang dimaksud dengan Protein dalam bahan makanan?

1.2.2 Bagaimana sifat dan klasifikasi dari Protein?

1.2.3 Bagaimana reaksi yang terjadi pada Protein dalam makanan?

1.2.4 Bagaimana analisis Protein dalam makanan?

1.3 Tujuan1.2.5 Mengetahui pengertian dan maksud dari Protein dalam bahan makanan.

1.2.6 Mengetahui sifat dan klasifikasi Protein

1.2.7 Mengetahui tentang reaksi yang terjadi pada Protein dalam bahan makanan.

1.2.8 Mengetahui analisis Protein dalam makanan.

2

BAB II

ISI

2.1 ProteinProtein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”)

adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer

dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan

peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan

kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi

semua sel makhluk hidup dan virus.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain

berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang

membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan

(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen

penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber

gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu

membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid,

dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu,

protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.

Protein ditemukan oleh JÃ’ns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang

disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam amino

adalah molekul organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana

pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1).

Pada keempat pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil,

atom hidrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R

disebut juga sebagai Rantai samping yang berbeda dengan gugus amino. (Campbell et

al., 2009).

3

Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan,

dan memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar

memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut

terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi bentuk

3 dimensi dan menjadi bentuk protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas

metabolisme atau menjadi komponen suatu sel (Lehninger et al., 2004; Vo-Dinh,

2005). Di dalam protein tersusun 20 macam asam amino yang memiliki karakteristik

yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri rantai

sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain asam amino bersifat polar

(serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-polar (glisin, alanin, prolin,

valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan);

bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan

glutamat). Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari

suatu asam amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).

Asam amino Polar

4

Asam amino Non-Polar

Gugus Aromatik

Asam amino bermuatan negatif

Asam amino bermuatan positif

5

2.2 Struktur ProteinProtein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam

struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam

amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui

ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya

protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-

macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur

tersier, dan struktur kuartener.  

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan

asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam

sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer

terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar

3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006;

Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari

suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).

6

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan

asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam

sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer

terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar

3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006;

Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari

suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009). 

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang

linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang

tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan

β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam

polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn,

2008). Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada

suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan

peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Struktur sekunder α-heliks struktur primer

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara

daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni

antipararel dan pararel. Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada

bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara

konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika

ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau

antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan

empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn. (Murray et al, 2009).

7

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas

pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan

antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini

merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar

struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan

hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini,

ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat

hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan

dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada

di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009;

Lehninger et al, 2004).

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau

promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit

protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang

fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni

interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner

sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua

sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut

dengan protein tetramerik (Gambar 11) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

2.3 Klasifikasi Proteina. Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut

Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin.

Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk

serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk

tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat.

Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain.

Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.

Protein Globuler

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam

larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam

dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin.

8

Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon

terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan

dengan asam nukleat.

Protein Konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam

amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan

RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah

besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester

dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang

terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana

mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

1. Fosfoprotein => merupakan golongan penting yang mencakup protein

makanan yang penting.gugus fosfat terikat pada gugus hidroksil dari serina

dan treonina. Golongan ini mencakup kasein susu dan fosfoprotein kuning

telur.

2. Lipoprotein => merupakan gabungan lipid dengan protein dan

mempunyai daya emulsi yang sangat baik. Lipoprotein terdapat dalam

susu dan kuning telur.

3. Nukleoprotein => merupakan gabungam asam nukleat dengan protein .

senyawa ini terdapat dalm inti sel.

4. Glikoprotein => merupakan gabungan karbohidrat dengan protein.

Biasanya jumlah karbohidrat kecil, tetepi beberapa glikoprotein

mengandung karbohidrat 8 sampai 20 persen. Satu contoh mukoprotein

seperti itu ialah ovomusin putih telur.

5. Kromoprotein => merupakan protein yang gugus prostetiknya berwarna.

Terdapat banyak senyawa jenis ini, termasuk didalamnya hemoglobin dan

myoglobin, klorofil dan flavoprotein.

b. Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :

Albumin     : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin telur,

albumin serum.

Globulin     :  tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam,

mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Contoh :

Ixiosinogen dalam otot.

9

Glutelin     : tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa

encer. Contoh : Histo dalam Hb.

Plolamin/Gliadin: larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut dalam air maupun

alkohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.

Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Contoh : Hisron

dalam Hb.

Protamin     : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam

air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan

salmon.

c. Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:

Protein sederhana (protein saja ) Contoh : Hb

d. Berdasarkan keberadaan asam amino esensial. Dikelompokkan kedelapan asam

amino esensial yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan

yang dikonsumsi sehari-hari.

1. Isoleusin

2. Leussin

3. Lisin

4. Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi

esensial) secara tidak sempurna.

5. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak

secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya.

6. Threonin

7. Triptopan

8. Valin

2.4 Sifat Protein

a. Denaturasi

 Denaturasi merupakan proses perubahan konfigurasi molekul protein

sehingga terjadi perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya

tanpa menyebabkan kerusakan ikatan peptide. Ada dua macam denaturasi,

pengembangan polipeptida dan pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil

tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini

10

tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida,

sedangkan yang kedua terjadi pada bagian-bagian molekul yang tergabung dalam

ikatan sekunder.

Selain sifat-sifat yang umum, kebanyakan protein alam masih mempunyai satu

atau lebih sifat khusus. Sifat khusus tersebut misalnya : (a) daya angkut oksigen; (b)

mempunyai daya sebagai alat pengangkut lipida; (c) mempunyai kelarutan tertentu

dalam garam encer atau asam encer; dan (d) mempunyai aktivitas sebagai enzim atau

hormon.

Protein tersebut yang dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti suhu yang

panas dan dingin, sinar ultraviolet, gelombang ultrasonik, pengocokan yang kuat,

suasana asam dan basa yang ekstrim, kation logam berat, penambahan garam jenuh,

serta bahan kimia seperti aseton, alkohol, dan sebagainya dapat mengalami proses

denaturasi. Denaturasi itu sendiri dapat diartikan sebagai suatu proses perubahan

konfigurasi tiga dimensi molekul protein tanpa menyebabkan kerusakan ikatan

peptida.

Kontak protein dengan beberapa bahan kimia tertentu dapat mengakibatkan

protein tersebut mengalami denaturasi. Penambahan deterjen pada kebanyakan larutan

protein menyebabkan interaksi hidrofobik pada bagian-bagian dalam molekul protein

menjadi rusak. Perubahan pH yang terjadi karena penambahan asam mineral atau

penambahan basa pada protein dapat merusak ikatan garam yang terdapat pada

protein tersebut. Seperti kita ketahui, ikatan garam dalam molekul protein adalah

secara ionik dan terjadi karena gaya tarik menarik antara gugus COO dan gugus NH3

yang berdekatan. Terdapat 3 mekanisme denaturasi, yaitu

(1) Denaturasi protein akibat panas

(2) Denaturasi protein akibat asam basa

(3) Denaturasi protein akibat logam berat

11

b. Koagulasi

Koagulasi adalah proses penggumpalan partikel koloid karena penambahan

bahan kimia sehingga partikel-partikel tersebut bersifat netral dan membentuk

endapan karena adanya gaya grafitasi.   Koagulasi dapat terjadi secara fisik seperti:

1. Pemanasan, kenaikan suhu sistem koloid menyebabkan tumbukan antar

partikel-partikel sol dengan molekul-molekul air bertambah banyak. Hal ini

melepaskan elektrolit yang teradsorpsi pada permukaan koloid. Akibatnya

partikel tidak bermuatan. contoh: darah

2. Pengadukan, contoh: tepung kanji

3. Pendinginan, contoh: agar-agar. Sedangkan secara kimia seperti penambahan

elektrolit, pencampuran koloid yang berbeda muatan dan penambahan zat

kimia koagulan.

c. Browning

Reaksi pencoklatan browning terdiri dari reaksi pencoklatan enzimatis dan

non-enzimatis. Reaksi pencoklatan enzimatis biasa terjadi pada buah-buahan dan

sayur-sayuran yang memiliki senyawa fenolik. Sedangkan reaksi pencoklatan non-

enzimatis yaitu karamelisasi, reaksi Maillard dan pencoklatan akibat vitamin C.

Namun, hanya akan dibahas karamelisasi dan reaksi Maillard saja. Warna coklat

karamel didapat dari pemanasan larutan sukrosa dengan amonium bisulfat seperti

yang digunakan pada minuman cola, minuman asam lainnya, produk-produk hasil

pemanggangan, sirup, permen, pelet, dan bumbu kering. Larutan asam (pH 2-4,5) ini

memiliki muatan negatif (Fennema 1996). Terdapat tiga kelompok karamel, yaitu

karamelan, karamelen, dan karamelin, yang masing-masing memiki bobot molekul

berbeda. 

12

Reaksi Maillard terjadi antara gugus amin (asam amino) dan gula pereduksi

(gugus keton atau aldehidnya). Pada akhir reaksi terbentuk pigmen coklat melanoidin

yang memiliki bobot molekul besar. Reaksi yang diawali dengan reaksi antara gugus

aldehid atau keton pada gula dengan asam amino pada protein ini membentuk

glukosilamin. Selain gugus aldehid/keton dan gugus amino.

Faktor yang memengaruhi reaksi Maillard, adalah suhu, konsentrasi gula,

konsentrasi amino, pH, dan tipe gula. Berkaitan dengan suhu, reaksi ini berlangsung

cepat pada suhu 100oC namun tidak terjadi pada suhu 150oC. Kadar air 10-15%

adalah kadar air terbaik untuk reaksi Maillard, sedangkan reaksi lambat pada kadar air

yang terlalu rendah atau terlalu tinggi. Pada pH rendah, gugus amino yang

terprotonasi lebih banyak sehingga tidak tersedia untuk berlangsungnya reaksi ini.

Umumnya molekul gula yang lebih kecil bereaksi lebih cepat dibanding molekul gula

yang lebih besar. Dalam hal ini, konfigurasi stereokimia juga memengaruh, misalnya

pada sesama molekul heksosa, galaktosa lebih reaktif dibanding yang lain.

e. Sifat Fisiko-Kimia

Protein pada umunya larut pada air. Bila larutan protein ditambahkan garam, daya

larut protein akan berkurang dan protein akan terpisah sebagai endapan. Bila

dipanaskan atau ditambahkan alkohol protein akan menggumpal. Garam-garam logam

berat dan asam-asam mineral baik untuk mengendapkan protein. Selain itu protein

juga bersifat amfoter, yaitu sifat dimana protein bisa bereaksi baik itu dengan asam

maupun basa. Pada lar. asam, asam amino bersifat basa shg protein bermuatan positif,

13

molekul protein akan bergerak ke arah katoda. Pada lar. basa, asam amino bersifat

asam, shg protein bermuatan negatif, molekul protein akan bergerak ke arah anoda.

Pada titik isoelektrik/pI ,titik dimana harga pH suatu larutan asam amino, yang

asam amino/protein tidak bergerak dalam medan listrik. Titik isoelektrik (Isoelectric

point = pI) ; pH dimana suatu senyawa (as. Amino) mempunyai jumlah muatan

positip dan negatip sama banyak.

Cara perhitungan titik isoelektrik =>

Larutan protein dalam air juga mempunyai viskositas atau kekentalan yang

relatif lebih besar dari viskositas air. Viskositas protein tergantung pada :

Bentuk molekul : molekkul panjang, viskositas lebih besar daripada molekul

bulat

Konsentrasi : viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi larutan

Suhu : viskositas berbanding terbalik dengan suhu larutan

Beberapa jenis protein dapat diperoleh dalam bentuk kristal, tetapi ada juga

yang tidak (albumin). Proses kristalisasi dilakukan dengan penambahan garam pada

larutan protein pada pH atau titik isoelektriknya. Pada titik isoelektrik, kelarutan protein

paling minimum shg dapat dikristalkan dgn baik.

2.5 Reaksi pada Protein

1. Reaksi dengan alkohol

Reaksi ini untuk membuktikan kelarutan protein dalam alkohol. Karena protein

sangat banyak jenisnya. Dan menurut kelarutannya protein dibagi kedalam beberapa

kelompok; albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin. Yang masing-

masing dari jenis protein tersebut memilki kelarutan yang berbeda-beda dalam setiap

pelarut. Dan pada sampel yang di uji reaksi protein adalah sampel putih telur yang

tergolong jenis albumin karena sampel tersebut larut dalam air dan terkoagulasi oleh

pemanasan. Dan ketika ditambahkan oleh alkohol 95%  sampel berubah warna

menjadi  berwarna putih seperti endapan, hal ini terjadi karena koloid-koloid protein

pada sampel mengalami  koagulasi.

2. Reaksi protein dengan basa

14

pI= pK 1+ pK 22

Protein albumin telur tidak terhidolisis dalam basa, ini terbutkti ketika basa

(NaOH) ditambahkan pada sampel, tidak terbentuk suspensi berwarna putih,

melainkan hanya terbentuk larutan yang berbeda fasa. Dan setelah dipanaskan larutan

albumin tersebut berubah menjadi sepeerti timbul endpan putih ini membuktikan

bahwa albumin terkoagulasi oleh panas (tidak tahan panas yang tinggi) dan ketika

diamati larutan sampel yang tadinya berwarna bening berubah menjadi kuning terang

ini disebabkan karena adanya reaksi ion Na dalam basa bereaksi dengan asam amino,

dan asam amino memutuskan ikatan terhadap atom H nya.

2.6 Analisis dalam Protein 1. Uji Reaksi Timbal Asetat

Dalam suatu protein terdapat beberapa unsur diantaranya C,H,N,O. Bahkan

beberapa jenis protein memiliki unsur S dalam senyawanya. Fungsi dari uji timbal

asetat ini adalah mengidentifikasi apakah dalam protein ini terdapat unsur S atau

tidak. Dan dalam praktikumnya dalam albumin telur yang diuji ternyata protein dari

telur tersebut mengandung unsur S. Ini terbukti ketika sampel ditambahkan Pb-Asetat,

pada sampel timbul endapan Hitam PbS. Karena endapan PbS stabil dalam suasana

basa makan sebelumnya sampel harus dikondisikan dahulu dalam suasana basa oleh

NaOH.

2. Uji  Biuret ( CuSO4 dalam NaOH)

Pada praktikum sampel ditambahkan NaOH terlebih dahulu kemudian sampel

protein tersebut ditambahkan CuSO4. Kedua preaksi tersebut adalah preaksi “Biuret”.

Fungsi dari penambah preaksi biuret ini untuk mendeteksi ada atau tidaknya ikatan

peptida dalam suatu sampel. Karena ada tidaknya suatu protein dalam suatu sampel

dapat dilihat apakaha ada tidaknya ikatan peptida dalam sampel tersebut. Dengan kata

lain suatu protein pasti memilkik ikatan peptida. Ikatan peptida adalah ikatan yang

menghubungkan antara asam amino satu dengan asam amino lainnya. Ikatan ini

terjadi antar atom N pada suatu asam amino dengan atom C pada asam amino lain

yang mengikat atom O.

Reaksi yang terjadi pada uji biuret adalah:

15

Ikatan peptida tersebut membentuk senyawa kompleks yang berwarna ungu

dengan ion Cu2+pada larutan CuSO4 dalam basa. Namun reaksi pada zat organik

umumnya bereaksi sangat lambat sehingga perlu pemanasan dalam proses reaksinya.

3. Uji Pengendapan dengan Ion Logam

Pada larutan protein yang akan diuji, pereaksi yang ditambahkan adalah HgCl 1%

(reagen millon). Pengujian ini digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi

adanya senyawa protein yang memiliki gugus fenol seperti tiroksin.Saat percobaan,

penambahan pereaksi millon terhadap larutan protein  menghasilkan larutan berwarna

putih pada bagian atas, gumpalan putih dibagian tengah, dan larutan berwarna kuning

pudar pada bagian bawah. Ini menunjukan bahwa reaksi negatif. Secara literatur,

reaksi positif akan didapatkan bila pereaksian tersebut menghasilkan endapan putih.

Reaksi (negatif) artinya di dalam senyawa protein tersebut tidak mengandung fenol.

Pada dasarnya reaksi ini akan positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa

merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.

4. Uji Xantoprotein

Dalam praktikum larutan sampel terlebih dahulu direaksikan dengan dengan

asam nitrat kemudian ditambahkan NaOH. Ini lah yang disebut dengan uji

Xantoprotein. Fugsi dari uji xantoprotein ini adalah untuk mengetahui ada atau

16

tidaknya gugus benzena dalam sampel protein. Karena protein merupakan senyawa

yang kompleks maka beberapa jenis protein memiliki gugus benzena didalamnya.

Mekanismenya adalah proses nitrasi langsung dari asam nitrat terhadap gugus benzen

pada protein. Apabila dalam suatu protein terdapat gugus benzena maka reaksi

ditandai dengan perubahan warna sampel menjadi orange setelah penambahan NaOH

(basa), biasanya warna timbul dan berada diantara lapisan NaOH dan sampel protein.

Didalam literatur protein pada putih terlur (albumin) memiliki gugus benzen. Namun

pada praktikumnya, data pengamatan yang didapat setelah melalui proses nitrasi

sampel protein berubah warna menjadi berwarna merah muda (pink). Ini terjadi

karena adanya kemungkinan preaksi yang rusak atau adanya kontaminan pada preaksi

sehingga warna yang timbul menjadi merah muda.

Reaksi yang terjadi adalah :

5. Uji Ninhidryn

Ninhydrin mrpkan pengoksidasi yg kuat dan akan bereaksi dg semua asam

amino atau peptida yg mengandung asam amino bebas dan membentuk senyawa

kompleks berwarna biru-ungu. Prolin → kompleks berwarna kuning.

17

BAB III

PENUTUP

3.1 KesimpulanProtein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama

lain dengan ikatan peptida. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur

sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Protein diklasifikasikan menjadi

beberapa kelompok seperti Protein Globuler, Protein Konjugasi, protein bentuk serabut

dan lain-lain. Protein juga mempunyai beberapa sifat yaitu sifat denaturasi, koagulasi

dan browning. Protein dalam makanan dapat diketahui dengan beberapa uji seperti uji

biuret, uji xantoprotein, uji ninhidryn, uji pengendapan protein dan uji reaksi timbal

asetat.

3.2 Saran

Mahasiswa diharapkan dapat menerapkan fungsi dan peranan protein dalam

kehidupan sehari-hari.

18

DAFTAR PUSTAKA

Damarjo, Sumin. 2009. Pengantar Kimia Buku Panduan Mahasiswa Kedokteran. Penerbit Buku Kedokteran EGC : Jakarta

Deman, John. 1997. Kimia Makanan. Penerbit Istitut Teknologi Bandung : Jakarta

Winarno, FG. 1984. Kimia Pangan dan Gizi. Penerbit PT Gramedia Pustaka

Utama: Jakarta

http://biology-community.blogspot.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-protein.htmlhttp://kimia-master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-protein.html

http://eprints.uny.ac.id/8842/2/bab2%20-09604227098.pdf

http://ffarmasi.unand.ac.id/RPKPS/RPKPS_BIOKIMIA.pdf

http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%205.pdf

DAFTAR ISIKATA PENGANTAR

DAFTAR ISI

BAB I.........................................................................................................................................1

PENDAHULUAN......................................................................................................................1

19

1.1 Latar Belakang..................................................................................................................1

1.2 Rumusan Masalah............................................................................................................2

1.3 Tujuan...............................................................................................................................2

BAB II........................................................................................................................................3

ISI...............................................................................................................................................3

2.1 Protein...............................................................................................................................3

2.2 Struktur Protein................................................................................................................6

2.3 Klasifikasi Protein............................................................................................................8

2.4 Sifat Protein....................................................................................................................10

2.5 Reaksi pada Protein........................................................................................................14

2.6 Analisis dalam Protein...............................................................................................15

BAB III.....................................................................................................................................18

PENUTUP................................................................................................................................18

3.1 Kesimpulan.....................................................................................................................18

3.2 Saran...............................................................................................................................18

DAFTAR PUSTAKA..............................................................................................................19

20