KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa, karena

atas rahmat dan karunia-Nya penulis dapat menyelesaikan tugas ini. Makalah

mikrobiologi yang berjudul “Aktivitas Enzimatis Pada Mikroba”

Penulis menyadari bahwa dalam penyusunan tugas ini masih banyak

kekurangan, baik dari segi isi, penulisan maupun kata-kata yang digunakan. Oleh

karena itu, segala kritik dan saran yang bersifat membangun guna perbaikan

makalah ini lebih lanjut, akan penulis terima dengan senang hati.

Akhirnya, tiada gading yang tak retak, meskipun dalam penyusunan

makalah ini penulis telah mencurahkan semua kemampuan, namun penulis sangat

menyadari bahwa hasil penyusunan makalah ini jauh dari sempurna dikarenakan

keterbatasan data dan referensi maupun kemampuan penulis. Oleh karena itu

penulis sangat mengharapkan saran serta kritik yang membangun dari berbagai

pihak

Pekanbaru, 05 Desember 2012

Penulis

1

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ............................................................. 1

DAFTAR ISI ............................................................. 2

BAB I PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang ............................................................. 3

1.2. Rumusan Makalah ............................................................. 3

1.3. Tujuan ............................................................. 3

BAB II TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Aktivitas Bakteri ............................................................. 4

2.2. Echericia colli ............................................................. 7

BAB III PEMBAHASAN

3.1. Uji Enzimatik ............................................................. 9

3.2. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Aktifitas Enzim ................................ 13

3.3. Pengaruh Suhu Terhadap Aktifitas Enzim ............................................. 13

3.4. Pengaruh pH Teradap Aktifitas Enzim ................................................... 13

3.5. Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktifitas Enzim ........................................

13

3.6. Pengaruh Kadar Substrat Terhadap Aktifitas Enzim .............................. 13

BAB IV PENUTUP

4.1. Kesimpulan ............................................................ 14

4.2. Saran ............................................................. 14

DAFTAR PUSTAKA

2

BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Mikroba seperti makhluk hidup lainnya memerlukan nutrisi pertumbuhan.

Pengetahuan akan nutrisi pertumbuhan ini akan membantu di dalam mengkultivasi,

mengisolasi dan mengidentifikasi mikroba. Mikroba memiliki karakteristik dan ciri

yang berbeda-beda di dalam persyaratan pertumbuhannya. Ada mikroba yang bisa

hidup hanya pada media yang mengandung sulfur dan ada pula yang tidak mampu

hidup dan seterusnya. Karakteristik persyaratan pertumbuhan mikroba inilah yang

menyebabkan bermacam-macamnya media penunjang pertumbuhan mikroba.

Media adalah substansi yang memenuhi kebutuhan nutrisi mikroorganisme.

Pertumbuhan suatu mikroba beserta koloninya dalam suatu media dapat dipercepat

dengan menggunakan mikroorganisme lain yang bertindak sebagai enzim atau

katalisator. Enzim ini memiliki aktivitas-aktivitas tertentu sesuai dengan media

tumbuhnya. Oleh karena itu, pada percobaan kali ini dilakukan beberapa uji

aktivitas enzimatis suatu mikroba.

1.2. Rumusan masalah

Rumusan masalah yang perlu dikaji pada praktikum kali ini yaitu teknik-

teknik apa saja yang dapat digunakan untuk menguji aktivitas enzimatis mikroba

dan faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas mikroba.

1.3. Tujuan

Berdasarkan rumusan masalah, maka tujuan dari makalah ini yaitu untuk

1. Mengetahui beberapa teknik uji aktivitas enzimatis mikroba.

2. Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

3

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Aktivitas Bakteri

Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk

berbagai reaksi kimia dalam system biologik. Sintesis enzim terjadi di dalam sel

dan sebagian besar enzim dapat diekstrasi dari sel tanpa merusak fungsinya. Oleh

karena peranan yang sangat penting dalam tubuh, maka makalah ini bertujuan

untuk melakukan uji aktifitas enzim α-amilase dalam hidrolisis pati dan

menjelaskan factor-faktor yang mempengaruhi aktifitas enzim. Untuk uji aktifitas

α-amilase saliva menggunakan metode reaksi kualitatif untuk amylase saliva,

metode colorless point, aktifitas amylase. Enzim α-amilase bertujuan untuk

memecah ikatan 1-4 glikosidik yang terdapat dalam amilum. Faktor-faktor yang

mempengaruhi aktifitas enzim antara lain kadar enzim, suhu, pH, kadar substrat,

dan inhibitor

Bakteri memiliki berbagai aktivitas biokimia dengan menggunakan nutrisi

yang diperoleh dari lingkungan sekitarnya. Transformasi biokimia dapat timbul

didalam dan diluar dari bakteri yang diatur oleh enzim. Setiap bakteri memiliki

kemampuan dalam menggunakan enzim yang dimilikinya untuk degradasi

karbohidrat, lemak, protein, dan asam amino, metabolisme ini biasanya

menghasilkan produk yang dapat digunakan untuk identifikasi dan karakterisasi

bakteri. Pada prinsipnya pengamatan aktivitas biokimia atau metabolisme

mikroorganisme yang diketahui dari kemampuan mikroorganisme untuk

menggunakan dan menguraikan molekul yang kompleks dan molekul-molekul

sederhana. Selain itu, metabolisme seringkali menghasilkan hasil sampingan yang

dapat digunakan untuk identifikasi (Ramaisyah, 2011).

Aktivitas metabolisme tidak terlepas dari adanya enzim. Berdasarkan tempat

bekerjanya, bakteri memiliki juga jenis enzim yaitu endoenzim dan eksoenzim.

Endoenzim yaitu enzim yang berkerja dalam sel. Sistem endoenzim selain bersifat

anabolik dapat juga bersifat katabolik, sedangkan eksoenzim yaitu enzim yang

4

disekresikan ke luar sel dan berdifusi ke dalam media. Sebagian besar eksoenzim

bersifat hidroliktik, yang berarti bahwa eksoenzim menguraikan molekul kompleks

menjadi molekul yang molekul-molekul yang lebih sederhana. Molekul-molekul

yang lebih kecil ini kemudian dapat memasuki sel dan digunakan untuk

kepentingan sel (Waluyo, 2004).

Uji-uji biokimia yang biasanya dipakai dalam kegiatan identifikasi bakteri

atau mikroorganisme yang antara lain, uji TSIA, uji Voges-Proskauer, uji Merah

Metil, uji Indol dan lain-lain. Pengujian biokimia merupakan salah satu hal yang

sangat penting dalam dunia mikrobiologi (Lim, 1998).

Uji TSIA (triple sugar iron agar) digunakan untuk membedakan kelompok

atau genus Enterobacter, perbedaan tersebut didasarkan atas perbedaan dalam

fermentasi karbohidrat dan produksi hidrogen sulfida oleh beberapa kelompok

bakteri intestinal, uji indol digunakan untuk menguji adanya konversi triptofan

menjadi produk metabolit dan mengalami oksidasi oleh bakteri dengan aktivitas

enzimatik. Kemampuan menghidrolisis triptofan dengan memproduksi indol bukan

merupakan karakteristik semua mikroorganisme, dengan begitu berarti dapat

digunakan sebagai penanda biokimia (Cappucino, 2001).

Uji MR (Metyl Red), yaitu pH indikator akan mendeteksi adanya konsentrasi

produk akhir asam dalam jumlah tinggi. pH asam rendah stabil dan dipelihara oleh

E. coli pada akhir inkubasi. Selama periode inkubasi akhir, E. aerogens mengubah

asam ini menjadi produk akhir non asam seperti 2, 3-butanediol dan asetil-

metilkarbinol yang secara enzimatik (Cappucino, 2001).

Voges-Proskauer dicirikan oleh kemampuan beberapa organisme untuk

memprodukasi produk akhir netral atau non asam (Cappucino, 2001).

Medium pertumbuhan adalah tempat untuk menumbuhkan mikroba.

Mikroba memerlukan nutrisi untuk memenuhi kebutuhan energi dan untuk bahan

pembangun sel, untuk sintesa protoplasma dan bagian-bagian sel lain. Setiap

mikroba mempunyai sifat fisiologi tertentu, sehingga memerlukan nutrisi tertentu

pula. Susunan kimia sel mikroba relatif tetap, baik unsur kimia maupun senyawa

yang terkandung di dalam sel. Dari hasil analisis kimia diketahui bahwa penyusun

5

utama sel adalah unsur kimia C, H, O, N, dan P, yang jumlahnya + 95 % dari berat

kering sel, sedangkan sisanya tersusun dari unsur-unsur lain (Anonim, 2008).

Isolasi mikroba berarti memisahkan satu jenis mikroba dari biakkan

campuran menjadi biakan murni. (populasi sel yang semuanya berasal dari satu sel

individu). Mikroorganisme dibiakkan dilaboratorium pada bahan nutrien yang

disebut medium. Banyak sekali medium yang tersedia, macamnya yang dipakai

bergantung pada beberapa faktor salah satu diantaranya ialah macam organisme

yang akan ditumbuhkan (Schegel, 1994).

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi

kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun

katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah

selesai. Enzim adalah katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa sistem

biologi. sebagian besar reaksi tersebut tidak dikatalis oleh enzim. Berbeda dengan

katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim mengkatalisis

sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang

reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, harus

terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap senyawa organik,

terdapat satu enzim pada beberapa organisme hidup yang mampu bereaksi dengan

dan mengkatalisis beberapa perubahan kimia. Walaupun aktivitas katalik enzim

dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-sel yang utuh (karena itu istilah

enzyme, yaitu, “dalam ragi”), sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa

kehilangan aktivitas biologik (katalik) nya. Oleh karena itu, enzim dapt diselidiki

diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan

reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan

malahan sebagai katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang

biologis aktif seperti hormon dan obat-obatan (Indah, 2004).

Enzim adalah biokatalisator yang merupakan molekul biopolimer dan

tersusun dari serangkaian asam amino dalam komposisi dan susunan rantai yang

teratur dan tetap. Enzim memiliki peranan yang sangat penting dalam berbagai

reaksi kimia yang terjadi di dalam sel yang mungkin sangat sulit dilakukan oleh

reaksi kimia biasa. Enzim alfa amilase merupakan salah satu jenis enzim yang

6

berperan atau berfungsi menghidrolisis ata memecah molekul-molekul pati menjadi

molekul-molekul lain yang lebih sederhana seperti dekstrin, maltosa, dan glukosa.

Mekanisme kerja dari enzim alfa amilase adalah dengan cara memecah ikatan α-1,4

glikosidik rantai glukan pati dari sebelah dalam (Darmajana et al, 2008).

Enzim merupakan katalisator pilihan yang diharapkan dapat mengurangi

dampak pencemaran dan pemborosan energi karena reaksinya tidak membutuhkan

energi tinggi, bersifat spesifik, dan tidak beracun. Protease menupakan enzim

penting dan memiliki nilai ekonomi yang tinggi karena aplikasinya yang sangat

luas. Industri pengguna protease diantaranya ialah industri deterjen, kulit, tekstil,

makanan, hidrolisat protein, pengolahan susu, farmasi, makanan, bir, film, dan

limbah. Oleh karena itu, tidak mengherankan apabila protease yang digunakan

mencapai 60% dari total enzim yang diperjualbelikan di seluruh dunia. Protease

alkalin merupakan jenis protease yang paling banyak diaplikasikan dalam bidang

industri (Akhdiya, 2003).

2.2. Echericia colli

Menurut Fardiaz (1988), Echericia colli adalah suatu bakteri gram negatif

berbentuk batang, bersifat anaerobik fakultatif dan mempunyai flagela peritrikat. E.

colli merupakan bakteri yang berasal dari kotoran hewan maupun manusia.

Menurut Pelczar dan Chan (1986), E. colli mempunyai morfologi sel yang

berbentuk batang pendek (0,5-1,0 x 1,0-3,0 μm), motil, sel-selnya peritikus yakni

flagela secara merata tersebar di seluruh permukaan sel) atau nonmotil, anaerobik

fakultatif dan merupakan kelompok bakteri gram-negatif. Habitat dari E. colli yaitu

lingkungan aquatik, tanah, makanan, air seni dan tinja serta bersifat patogenik bagi

manusia dan hewan (beberapa patogenik pada tumbuhan). Klasifikasi ilmiah :

Superdomain: Phylogenetica

Filum: Proteobacteria

Kelas: Gamma Proteobacteria

7

Ordo: Enterobacteriales

Famili: Enterobacteriaceae

Genus: Escherichia

Spesies: E. coli

Fase Petumbuhan E. colli adalah waktu yang diperlukan oleh suatu organisme

untuk membelah menjadi dua disebut waktu generasi. Pada beberapa bakteri seperti

E. colli, waktu generasi rata-rata hanya sekitar 20 menit, sedangkan pada jenis

lainnya lamanya sekitar 15 sampai 20 jam. Waktu generasi selama pertumbuhan

aktif bervariasi sesuai dengan jenis bakteri, walaupun kebanyakan kurang dari 1

jam. Laju pertumbuhan bakteri dapat diproyeksikan sebagai logaritma jumlah sel

terhadap waktu pertumbuhan (Volk dan Wheeler ,1988).

8

BAB III

PEMBAHASAN

3.1. Uji Enzimatik

Mikroorganisme adalah sumber enzim yang paling banyak digunakan

dibandingkan dengan tanaman dan hewan. Sebagai sumber enzim, mikroorganisme

lebih menguntungkan karena pertumbuhannya cepat dan dapat tumbuh pada

substrat yang murah. Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oksidasi berlangsung

sangat cepat di dalam sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh.

Ini dapat terjadi karena adanya enzim. Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah

diekstraksi di luar sel, enzim masih mempunyai aktivitas.

1. Uji amilolitik

Uji amilolitik, uji ini membutuhkan enzim amilase yang akan

menghidrolisis amilum menjadi polisakarida yang lebih pendek (dextrin), dan

selanjutnya menjadi maltosa. Mekanisme kerja dari enzim amilase adalah dengan

cara memecah ikatan α-1,4 glikosidik rantai glukan pati dari sebelah dalam

sehingga menghasilkan glukosa terlarut yang dapat ditransport masuk ke dalam sel.

Indikator yang dipakai pada uji amilolitik ini adalah lugol iodin, dimana amilum

akan bereaksi dengan iodin membentuk kompleks berwarna biru hitam yang

terlihat pada media. Warna biru hitam terjadi jika iodin masuk ke dalam bagian

kosong pada amilum yang berbentuk spiral. Sehingga akan terlihat sebagai zona

jernih di sekeliling koloni. Zona jernih ini menunjukan adanya aktivitas dari enzim

amilase dalam menghidrolisis pati.

9

2. Uji katalase

Uji katalase menggunakan kaca objek dengan suspensi bakteri amilolitik

dari media NA dan bakteri proteolitik dari media SMA. Produksi katalase bisa

diidentifikasi dengan menambahkan reagen H2O2 pada suspensi bakteri. Jika

dihasilkan gelembung gas, berarti bakteri tersebut mampu memproduksi enzim

katalase. Jika tidak dihasilkan gelembung gas berarti uji katalase dinyatakan

negatif. Dimana reaksi yang terjadi untuk uji positif yaitu :

3. Uji oksidase

Uji oksidase dimana perlakuannya sama dengan uji katalase, hanya saja

pada uji ini reagen yang digunakan bukan H2O2 tetapi fenilhidrasin klorida.

Kemampuan bakteri dalam memproduksi enzim oksidase dapat diketahui dari

reaksi yang ditimbulkannya setelah pemberian reagen oksidase tersebut pada koloni

10

bakteri. Uji oksidase ditujukan untuk membedakan bakteri nerdasarkan aktivitas

sitokrom oksidase. Enzim-enzim oksidase memainkan peran yang vital dalam

pelaksanaan system transport electron pada respirasi aerob. Sotokrom oksidase

mengkatalisis oksidase dari sitokrom yang tereduksi oleh oksigen molecular (O2),

menghasilkan pembentukan H2O atau H2O2. Bakteri-bakteri aerob, sebagaimana

juga beberapa bakteri anaerob fakultatif dan mikroaerofil, memiliki aktivitas

oksidase. Uji oksidase merupakan alat untuk membedakan antara anggota-anggota

dalam genius Neisseria dan Pseudomonas, yang merupakan oksidase positif, dan

Enterobacteriaceae yang merupakan oksidase negative. Kemampuan bakteri untuk

menghasilkan sitokrom oksidase dapat ditunjukkan dengan penambahan pereaksi

uji, p-aminodimetilanilin oksalat, terhadap koloni-koloni yang ditumbuhkan pada

suatu media agar lempeng. Pereaksi merah muda cerah ini berperan sebagai substrat

buatan, memberikan electron dan karenanya akan teroksidasi menjadi senyawa

berwarna kehitaman dan oksigen bebas. Setelah penambahan pereaksi uji,

terjadinya warna merah muda, kemudian merah marun, dan pada akhirnya warna

kehitaman pada permukaan koloni menandakan dihasilkannya sitokrom oksidase

dan menunjukkan hasil positif. Tidak terjadinya perubahan warna, atau warna

merah muda cerah pada koloni, menandakan tidak adanya aktivitas oksidase,

menunjukkan hasil uji yang negative.

4. Perbenihan TSIA (Triple Sugar Iron Agar)

Perbenihan TSIA digunakan untuk mengetahui kemampuan bakteri dalam

memfermentasi gula-gula membentuk asam saja,basa saja, asm dan basa, dengan

disertai/tidak gula-gula pembentukan gas. Uji ini dapat membedakan lebih jauh

kelompok-kelompok atau genus-genus dalam Enterobacteriaceae di mana

seluruhnya merupakan basil gram negatif yang dapat memfermentasi glukosa

dengan memproduksi asam. Pembedaan ini didasarkan pada pola fermentasi

karbohidrat dan produksi gas H2S yang berbeda untuk setiap organisme. Perbenihan

TSIA mengandung tiga macam gula-gula (Triple Sugar) yaitu laktosa 1%,sukrosa

1% dan glukosa 0,1%,indikator asam-basa merah fenol,dan natrium tiosulfat serta

fero sulfat. Adanya pembentukan asam akan merubah warna perbenihan yang

semula berwarna jingga kemerahan menjadi kuning,sedangkan jika basa yang

11

terbentuk maka perbenihan akan berubah menjadi merah. Adanya pembentukan gas

ditandai dengan adanya gelembung/pecahnya agar di daerah tususkan,dan jika gas

yang dihasilkan adalah H2S,maka akan terbentuk endapan hitam fero sulfida (FeS)

di daerah tusukan

5. Uji Proteolitik

Aktivitas proteolitik menghasilkan sedikit penggumpalan. Bakteri proteolitik

adalah bakteri yang memproduksi enzim protease ekstraseluler, yaitu enzim

pemecah protein yang diproduksi di dalam sel kemudian dilepaskan keluar dari sel.

Semua bakteri mempunyai enzim protease di dalam sel, tetapi tidak semua

mempunyai enzim protease ekstraseluler. Dekomposisi protein oleh

mikroorganisme lebih kompleks daripada pemecahan karbohidrat dan produk

akhirnya juga lebih bervariasi. Hal ini disebabkan struktur protein yang lebih

kompleks. Mikroorganisme melalui suatu sistem enzim yang kompleks, memecah

protein menjadi senyawa-senyawa yang lebih sederhana.(Durham, 1987)

6. Uji Selulotik

Selulolitik merupakan aktivitas bakteri dalam perombakan selullosa dengan

bantuan enzim selulase. Enzim selulolitik dibentuk oleh sebagian besar

mikroorganisme. Mikroorganisme banyak ditemukan pada fungi, actinomycetes,

myxobacteria dan bakteri sejati (Widyastuti, 2005). Beberapa mikroorganisme

mengeluarkan enzim selulase didalam media kultur. Enzim selulase benar-benar

ekstra selular dalam banyak kasus tingginya aktivitas selulase ditemukan didalam

filtrat pada fase pertumbuhan strasioner dan dapat diduga bahwa enzim dilepaskan

secara otomatis. Secara jelasnya bahwa enzim harus berada diluar sel tetapi enzim

ini masih terikat pada permukaan. Hal ini meimbulkan dugaan bahwa degradasi

selulosa lebih efisien ketika kontak secara langsung antara sel mikroba dan substrat.

Dengan maksud ini konsentrasi enzim dan kondisi ruang yang baik telah terpenuhi.

3.2. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Aktifitas Enzim

Kadar enzim sangat berpengaruh terhadap aktifitas enzim. Semakin tinggi

kadar enzim maka aktifitas enzim akan semakin meningkat, begitu pula sebaliknya.

Jika kadar enzim berkurang maka aktifitas enzim akan semakin menurun. Pada

12

percobaan ini menggunakan saliva yang diencerkan berkali-kali. Semakin banyak

pengenceran saliva makan aktifitas enzim akan semakin berkurang. Hal itu karena

kadar saliva berkurang, kadar amilum justru bertambah, dan nilai absorbansi akan

semakin besar.

13

3.3. Pengaruh Suhu Terhadap Aktifitas Enzim

Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum

sekitar 37°C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan ± 60°C

karena terjadi denaturasi. Pada percobaan terdapat kesalahan pada titik 10°C, 37°C,

dan 60°C. Pada percobaan ini di dapatkan suhu optimal adalah 10°C, sedangkan

pada literatur sebenarnya suhu optimal adalah 37°C, sehingga pada suhu 10°C atau

di bawah suhu optimum, enzim masih terinaktivasi. Pada suhu 60°C seharusnya

kurva telah mengalami penurunan, karena pada suhu lebih dari suhu optimal, enzim

telah mengalami denaturasi sehingga kecepatan reaksi enzimatik menurun drastis

3.4. Pengaruh pH Teradap Aktifitas Enzim

Jika pH terlalu asam enzim akan terprotonisasi dan kehilangan muatan

negative dan jika pH terlalu basa enzim akan terionisasi dan kehilangan muatan

positif. pH optimum pada amylase adalah 5,6-7,2.

3.5. Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktifitas Enzim

Semakin banyak inhibitor maka akan menurunkan aktifitas kerja enzim.

Pada percobaan ini digunakan inhibitor dari Extract Phaseolamin yang bersifat non

kompettif. Adanya inhibitor extract phaseolamin pada tabung 2 dan 3 membuat

nilai absorbansi tinggi sehingga kecepatan reaksi enzimatik akan berkurang. Lain

halnya pada tabung 4 yang tidak menggunakan inhibitor sehingga nilai

absorbansinya lebih rendah dan kecepatan reaksi semakin meningkat.

3.6. Pengaruh Kadar Substrat Terhadap Aktifitas Enzim

Semakin besar kadar substrat maka kecepatan enzim akan semakin

meningkat. Berdasarkan literatur, nilai absorbansi yang baik adalah 0,2 – 0,8.

14

BAB IV

PENUTUP

4.1. Kesimpulan

1. Berdasarkan tujuan di atas, maka dapat disimpulkan bahwa aktivitas enzimatis

mikroba dapat diketahui dengan melakukan uji amilolitik yang ditandai dengan

adanya zona bening disekitar koloni bakteri, uji katalase yang ditandai dengan

adanya gelembung gas, dan uji oksidase yang juga ditandai dengan adanya

gelembung gas, uji TSIA, uji proteolitik dan uji selolitik.

2. Faktor-faktor yang mempengaruhi kinerja enzim adalah suhu, pH, kadar enzim,

inhibitor dan kadar substrat.

4.2. Saran

Penulis menyarankan untuk perbaikan-perbaikan lebih lanjut terhadap

pengembangan makalah ini dan dilakukan uji-uji atau percobaan agar hasil yang

diperoleh lebih maksimal

15

DAFTAR PUSTAKA

Akhdiya, Alina. 2006. “Isolasi Bakteri Penghasil Enzim Protease Alkalin

Termostabil”. Jurnal Balai Penelitian Bioteknologi dan Sumberdaya

Genetik Pertanian. Vol.9. No.2.

Anonim, 2008, ” Nutrisi Dan Medium Kultur Mikroba”. Penuntun Praktikum

Mikrobiologi Umum. Universitas Gadjah Mada.

Darmajana, Doddy A., Wawan Agustina, Wartika. 2008. ” Pengaruh Konsentrasi

Enzim α-Amilase Terhadap Sifat Fisik Dan Organoleptik Filtrat Bubur

Buah Pisang (Bahan Pembuatan Tepung Pisang Instan)”. Jurnal Seminar

Nasional Sains dan Teknologi-II.

Indah, Mutiara. 2004. ” Enzim”. Jurnal USU digital library.

Schegel, H., 1994. Mikrobiologi Umum. UGM-Press. Yogyakarta.

16