mekanisme kerja enzim-kel.1.4 kelas b

MAKALAH BIOKIMIA

(Mekanisme Kerja Enzim)

Di Susun Oleh :

Gustyan Pratama 260110110097Nisrina Farzadilla 260110110098Anisa Desy Aryanti 260110110099Astriana Fitriani 260110110100

FAKULTAS FARMASI

UNIVERSITAS PADJADJARAN

JATINANGOR

2012

Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim1

A. Pengertian Enzim

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang

berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis

bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada

permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat

proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan

yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang

disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut

gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan

menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada

umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide

Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa

ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti

kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas

bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan

kemudian disebut holoenzim.

B. Tata Nama Enzim

Setiap proses biokimia yang terjadi dalam tubuh manusia menggunakan

katalis enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap enzim diberi

nama. Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan penambahan “ase” di

belakangnya. Substrat adalah senyawa/zat yang bereaksi dengan bantuan enzim.

Contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease.

Kelompok enzim sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya

hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam

reaksi hidrolisis. Disamping nama trivial (biasa) oleh Commission on Enziymes of

the International Union of Biochemistry telah di tetapkan pula tata nama yang

sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang

didasarkan pada fungsinya.


Suatu enzim bekerja khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri

suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat

bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap

urea sebagai subsratnya namun ada juga enzim yang berkerja lebih dari satu

substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya

enzim esterasedapat menghidrolisis beberapa ester asam lemak tetapi tidak

dapat menghidrolisis subrat lain yang ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini

misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-arginin dan tidak terhadap D-arginin.

Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat

bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino

oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L asam amino tetapi berbeda

kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka suatu enzim dapat digunakan

untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Suatu

asam amino tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan

berbagai enzim. Kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh

apoenzim. Misalnya enzim dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan

enzim transaminase bekerja terhadap pemindahan gugus –NH2, tetapi mereka

mempunyai koenzim yang sama yakni piridoksalfosfat.

C. Fungsi Enzim

Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir

semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang

mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara

kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau

merusak reaksi ini. Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pasa

enzim yakni :

1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan

oksigen.

2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).


3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau

penambahan oksigen

4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti

pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.

5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)

6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.

7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

D. Cara Kerja Enzim

Seperti yang kita ketahui, enzim merupakan sebuah kelompok protein

yang menjalankan dan mengatur perubahan - perubahan kimia dalam sistem

biologi. Cara kerja enzim akan berhubungan dengan sifat enzim sebagai protein

sehingga cara kerja enzim akan sangat dipengaruhi oleh suhu, derajat keasaman,

hasil akhir produk, konsentrasi enzim itu sendiri, konsentrasi substrat, zat

penghambat, dan kadar air. Enzim bertindak sebagai katalis di dalam tubuh

mahluk hidup sehingga terkadang enzim disebut sebagai biokatalisator. Karena

bertindak sebagai katalis, maka enzim bisa meningkatkan kecepatan reaksi kimia

tetapi tidak ikut berubah dalam reaksi kimia tersebut.


Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:

1. Lock and Key Theory

Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan

mekanisme kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci

gembok yang bersifat aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak

kuncinya. Substrat akan memasuki enzim seperti layaknya anak kunci yang

memasuki kunci gembok. Pada proses selanjutnya, substrat akan diubah menjadi

produk. Pada tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan produk dan

siap menerima substrat baru yang lain.

Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga

hanya molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi

enzim.

2. Induced Fit Theory


Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan

penyesuaian bentuk supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari

penyesuaian bentuk ini adalah untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat

sehingga membuat ikatan enzim dan substrat menjadi lebih reaktif. Sisi aktif

molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat sehingga bisa

membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah ke

bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru

yang lain lagi.

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10

sampai 11 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa

katalis. Berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai

derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainya, enzim dapat

menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.

Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan

adapula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).

Misalnya pembentukkan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi

senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B

membutuhkan energi sebesar P, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB.

Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi

sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya


tetapi harus terbentuk dulu senyawa AB aktif. Energi yang dibutuhkan pada

pembentukan AB aktif disebut energi aktivasi (a) makin besar harga a, makin

sukar terjadinya suatu reaksi. Dengan adanya katalis atau enzim, harga energi

aktivasi diperkecil atau diturunkan, dengan demikian akan dapat memudahkan

atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.

Proses terbentuknya kompleks enzim substrat sebagai berikut:

1. Mula-mula substrat melakukan kontak dengan enzim yang aktif.

2. Bila bentuk subtract sesuai dengan bentuk yang aktif dari enzim maka

enzim dan substrat melakukan penyatuan.

3. Penyatuan substrat dengan enzim membentuk kompleks enzim substrat

E. Persamaan Michaelis-Menten

Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913

mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik reaksi

enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim (Uni-Uni reaction)

Hipotesisnya adalah bahwa “Enzim (E), yang bertindak sebagai

reaktan tapi tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan

substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam pembentukan

produk.”

Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim

K1 K3

ESE+S E+P

7

E = Enzyme, S = Substrate, P = Product

ES = Enzyme-Substrate complex

k1, k2, k3 & k4 = rate constants

Penetuan KM dan Vmax

Harga KM bervariasi sangat besar, tapi dari

kebanyakan enzim berkisar diantara 10-1 - 10-6 M

tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan

kuantitas ion. Untuk mendapatkan harga KM dan Vmax,

analisis langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi

cara ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan

komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga

parameter persamaan dengan cepat.

atau

Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim

K2 K4

8

v=d [P ]dt

=k2 [ES ]

d [ES ]dt

=k1 [E ] [S ]−k−1 [ ES ]−k2 [ ES ]

K S=K2

K1

=[E ] [ S ][ ES ]

[E ]T= [E ]+ [ES ]

V=Vmax [ S ]KM+[ S ]

V=Vmax [ S ]KM+[ S ]

V=V max

1+(KM / [ S ] )

F. Penggolongan Enzim

Pada dasarnya enzim berdasarkan daya katalisis dapat dibagi dalam tujuh

macam golongan, antara lain sebagai berikut :

1. Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan

pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah

enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).

Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim

oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

2. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari

suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa

enzim sebagai berikut:

- Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

- Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

- Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

3. Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh

enzim adalah:

- Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester

karboksil.

- Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).

- Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

4. Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau

penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis,

sebagai contoh adalah:


- L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

- Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan gugus karboksil.

5. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi

isomerisasi, yaitu:

- Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

- Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

- Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat

dihidroksi aseton fosfat

- Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA

suksinil-CoA

6. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan

dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai

contoh adalah enzim asetat=CoA-SH ligase yang mengkatalisis rekasi

sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP

Asetil CoA + AMP + P-P

7. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di

atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang

termasuk enzim permease.

Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif

permiabel dari membran sel.


G. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula.

Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut:

1. Suhu

Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu

normal sel organisme tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan

poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim

pada hewan homeotermik. Contohnya, suhu optimum enzim pada

manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25

Derajat Celcius.

Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan

atau penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10

derajat C, kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang

wajar. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Panas yang ditimbulkan

akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan

molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan

molekuler juga meningkat.

Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur

enzim (denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan

kemampuan katalisnya. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi

yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. Enzim yang secara fisik

telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Hal tersebut merupakan

salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang

sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.

Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu

lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC.

Pada suhu kurang dari suhu optimum, aktivitas enzim mengalami


penurunan. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C

dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C.

2.pH atau Keasaman

Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim

menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat.

Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH

lingkungan yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau

penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.

Misalnya, enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2

sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Sebaliknya,

enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH

Optimum 8,5 . Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum

sekitar 7,0 (netral).

Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri

atas protein. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung

didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian

ditentukan oleh pH.

3.Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah

substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang

ada. Jika pH, suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi

awal hingga batas tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika

sistem enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor , konsentrasi

subsrat dapat menentukan laju keseluruhan sistem enzim.


4.Inhibitor Enzim

Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat

kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat

yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara

substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif .

Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai

kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi Substrat

yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi

tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.

1) Hambatan Revesibel

Hambatan atau inhibilisi pada suatu reaksi yang menggunakan

enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada

bagian enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat

menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap

aktifitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting,

karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan-

pengaturan reaksi yang terjadi dalam tubuh kita.

Di samping itu hambatan ini dapat memberikan gambaran lebih

jelas tentang mekanisme kerja enzim. Hambatan yang dilakukan oleh

inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan

revesibel.

Hambatan tidak revesibel pada umumnya disebabkan oleh

terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau

lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan revesibel dapat

berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

Hambatan bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan

substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim


inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan

inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi

persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim

melalui reaksi sebagai berikut :

E + S -------------- ES

E + I --------------- EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor

bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan

cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi

( P).

E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil

reaksi)

E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi

peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan

berkurangnya kecepatan reaksi.

Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi

inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh

inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah sustrat dalam

konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang

terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum

( Vmaks ) dapat tercapai pada konsentrasi substrat (s) pada reaksi yang

dihambat oleh inhibitor bersaing.

Hambatan tak bersaing

Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di

pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang

melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat

bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara


inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim

yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

E + I ----------- EI

ES + I ------------ ESI

2.) Hambatan tidak reversibel

Telah dijelaskan bahwa baik hambatan bersaing maupun tidak

bersaing adalah hambatan bersifat reversibel. Kedua macam hambatan

tersebut dapat dirumuskan secara kualitatif. Hambatan tidak reversibel

ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian

tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.

Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Sebagai

contoh inhibitor molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan

gugus –SH suatu enzim tertentu :

Enzim- SH + ICH2CONH2 Enzim – S – CH2CONH + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk

reaksi dengan sempurna.

3) Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan

alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor

alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada

tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak

akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat.

Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi

konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk.

Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim

terhambat.


Daftar Pustaka

Alvyanto. 2010. Enzim Manusia. Available online at

http://alvyanto.blogspot.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]

Astutiamin. 2009. Enzim dan Koenzim. Available online at

http://astutiamin.wordpress.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]

Poedjiadi, Anna, dkk. 2005. Dasar-dasar Biokimia. Penerbit Universitas Indonesia.

Jakarta.

Reno, Edwards. 2011. Mekanisme Kerja Enzim. Available online at

http://3gggue.blogspot.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]

Rizagustia. 2012. Inhibisi Reaksi Enzim. Available online at

http://rizagustia.wordpress.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]

Satria. 2008. Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis. Available online at

http://id.shvoong.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]


http://id.shvoong.com/

http://rizagustia.wordpress.com/

http://3gggue.blogspot.com/

http://astutiamin.wordpress.com/

http://alvyanto.blogspot.com/

mekanisme kerja enzim-kel.1.4 kelas b

Documents