ENZIM

 

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir

semua enzim merupakanprotein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh

enzim, molekul awal reaksi disebut sebagaisubstrat, dan enzim mengubah molekul

tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua

proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang

bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi

karena enzim menurunkanenergi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang

artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu

macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap

enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan

pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia

pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan

tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi

terutama dipelajari dalam kedokteran,ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan,

dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama

adalah substrat, suhu, keasaman,kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan

suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim

adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman

berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja

secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan

menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga

dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitoradalah molekul yang menurunkan aktivitas

enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

 

Peran dan Bagian Enzim

Enzim adalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa

reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka

biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya.

Untuk aktifitasnya kadang-kadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa

berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam. Fungsi

logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada

enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan

gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang.

 

Enzim tersusun atas protein, oleh karena itu pengaruh pH berhubungan erat dengan

sifat asam-basa yang dipunyai oleh protein. Pengaruh reaksi sebagian besar naik,

dengan kenaikan suhu sampai batas tertentu. Setiap naik 10*C kecepatan reaksinya

naik dua kali. Suhu mempunyai dua pengaruh yang saling berlawanan terhadap

aktivitas enzim. Pertambahan suhu akan menaikkan aktivitas enzim, sebaliknya juga

akan mendenaturasi enzim. Pada umumya suhu berada pada 50-60*C(Martoharsono,

1984)

 

Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas

biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas.

Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga

dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya. Enzim akan

kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa kuat, pelarut organik atau apa

saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dinyatakan mempunyai sifat

yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Girinda, 1990).

 

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang

teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat.

Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul

sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam

metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur

yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan

kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim

terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara

sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang

kehidupan(Lehnninger, 1995).

 

Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator, reaksi kimia secara kolektif

membentuk metabolisme perantara sel, suatu bagian yang sangat kecil dari suatu

molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Bagian yang kecil

ini dinamakan bagian aktif enzim. Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga

melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.

 

Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi

energi. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan

oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam

aktifnya atau keadaan aktivnya(Wirahadikusuma, 1989)

 

Enzim terdiri atas dua bagian, yaitu koenzim dan apoenzim. Koenzim dan apoenzim

membentuk haloenzim yang merupakan enzim aktif. Tanpa adanya koenzim, enzim

menjadi tidak aktif(Winarno, 1983).

 

Berdasarkan macam reaksi yang dikatalisa, enzim dapat dikelompokkan dalam 6

jenis, yaitu oksidoreduktase, transferase, hididase, lipase, isomerase, dan lipase.

Enzim memerlukan komponen kimia bagi aktivitasnya, komponen ini disebut

kofaktor-kofaktor berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim(Harpet,

1979).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. A.    Fungsi enzim antara lain(Martoharsono, 1998):

 

1. menurunkan energi aktivasi

2. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya

tetapan seimbangnya

3. mengendalikan reaksi

 

1. B.     Sifat-sifat enzim adalah sebagai berikut:

2. Biokatalisator

Enzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi.

1. Termolabil

Enzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu.

2. Merupakan senyawa protein

3. Bekerja secara spesifik.Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada

satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida

(H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase

menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak.

 

1. C.    Susunan Enzim

Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas 2 bagian yaitu:

1. Bagian protein disebut Apoenzim yang bersifat labil ( mudah berubah) yang

dipengaruhi oleh suhu dan keasaman.

2. Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik ( gugusan

aktif) yang berasal dari kofaktor.

 

1. D.    Ciri-ciri Enzim

Ciri – ciri dari enzim ialah sebagai berikut :

1. Merupakan sebuah protein. Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat

menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.

2. Bekerja secara khusus. Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja

tidak dapat digunakan dalam beberapa reaksi.

3. Dapat digunakan berulang kali. Enzim dapat digunakan berulang kali karena

enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.

4. Rusak oleh panas. Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim

hanya bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan

denaturasi,

5. Dapat bekerja bolak – balik. Artinya satu enzim dapat menguraikan satu

senyawa menjadi senyawa yang lain.

6. E.     Isozim

Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim

yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang

sama.

Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim –

isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor – faktor

lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab

masing – masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolik.

 

1. F.     Komposisi kimia dan struktur 3-dimensi enzim

Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya

dan bebrapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya

penambahan komponen lain. Protein lainnya seperti Sitokrom yang membawa

elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim.

Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan

cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.

Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk

suatu struktur yang bulat atau sperikal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai

polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi

dengan energi bebas terendah.

Dalam sitisol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada

bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino

bersifat hidrofilik.

 

 

1. G.    Komprementasi Enzim

Enzim – enzim yang berperan untuk fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang

berperan penting dalam respirasi aerobik terdapat pada mitokondria, sedang enzim

respirasi lainnya terdapat dalam sitosol.

Kompertemenisasi enzim akan meningkat edisiensi banyak proses yang beralngsung

di dalam sel, karena :

1. Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia.

2. Senyawa akan dikonversi dikirim ke arah enzim yang berperan untuk

menghasilakn produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan pada

lintasan yang lain. Akan tetapi kompartemenisasi ini tidak bersifat absolut.

 

Penggolongan (Klasifikasi) Enzim

1. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan

air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

1. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :

1. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi

maltosa 9 suatu disakarida).

 

amilase

2 (C6H10O5)n + n H2O                 n C12H22O11

 

amilum

maltosa

1. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

 

maltase

C12H22O11 + H20                 2 C6H12O6

 

maltosa

glukosa

 

1. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan

fruktosa.

2. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.

3. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi

selobiosa ( suatu disakarida)

4. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

 

1. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.

Contoh-contohnya :

1. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

2. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam

fosfat.

 

1. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan

protein.

Contoh-contohnya:

1. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.

2. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.

3. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

 

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi

dan reduksi.

Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;

1. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-

zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.

2. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan

oksigen.

 

3. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan

beberapa ikatan lainnya.

Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :

1. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.

2. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu

asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi

suatu asam amino.

 

 

 

Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis

 

1. Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan

elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer

oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron

transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut:

 

Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2O

O2 + (2e- + 4 H+) H2O2

Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O

Hidroksilase : substrat + ½ O2 substrat-O2 koenzim-H + ½ O2 2 koenzim + H2O

Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2

Na2SO4 + (e-+ H+) H2S

Na2CO3 + (e-+ H+) CH4

Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O2

 

1. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke

molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:

Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

 

1. Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:

Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.

Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).

Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

 

1. Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan

dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan

air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan gugus karboksil.

 

1. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:

Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton

fosfat

Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

 

1. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya

molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim

asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

 

1. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim

pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.

Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel

dari membran sel.

 

Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

 

1. Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,

sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.

Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya,

misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses

respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

 

1.  Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.

Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai

beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang

oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang

dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung

laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak

nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa

waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E.

colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

 

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat

kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang

aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif.

Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli

apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang

dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa  tertentu yang lain.

Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi

oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat

menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa.

Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak

disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

 

Koenzim

Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain

protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai

pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (“group

transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.

 

Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya

N

o

Kod

e Singkatan dari

Yang

dipindah

kan

1. NAD

Nikotinamida-adenina

dinukleotida Hidrogen

2.

NAD

P

Nikotinamida-adenina

dinukleotida fosfat Hidrogen

3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen

4. FAD Flavin-adenina dinukleotida Hidrogen

5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen

6. sit sitokrom Elektron

7. Fd Ferredoksin Elektron

8. ATP Adenosina trifosfat

Gugus

fosfat

9. PAPS Fosfoadenil sulfat

Gugus

sulfat

10

. UDP Uridina difosfat Gula

11

.

Bioti

n Biotin

Karboksil

(CO2)

12

. Ko-A Koenzim A Asetil

13

. TPP Tiamin pirofosfat

C2-

aldehida

 

 

Struktur dan Mekanisme Enzim

 

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62

asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari

2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA,

dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-

enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya

(struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi

aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat

sulit.

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya

sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung

terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan

mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.

Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk

katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering

kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.

Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan

demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino

yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan

sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat

berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. Kebanyakan enzim dapat

mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh

pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim,

denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

A.    Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun

terhadap substratyang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan

katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap

kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan

tingkatstereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam

pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme

“sistem pengecekan ulang”. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi

pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah

kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk

setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat

ditemukan pada RNA polimerase,aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai “tidak

pilih-pilih”, yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-

beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting

terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.

a)      Model “kunci dan gembok”

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini

dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling

memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model “Kunci dan Gembok”. Manakala

model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi

keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat,

dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

b)      Model ketepatan induksi

 

 

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:

oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus

berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya,

substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai

samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk

menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase,

molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.  Tapak aktif

akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang

mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

B.     Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana

keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi

konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan

menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan

dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat

sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada

orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan

destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

1. 1.      Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim

dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan

stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk

mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama

pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan

transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis

di air.

2.      Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.

Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya

residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa

keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang

bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik.

Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap

katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi

yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang

lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini

sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah

tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi

enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman

efek alosterik dan pengembangan obat baru.

3.      Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat

terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung,

ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit

protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhi

aktivitas katalitiknya.

C.    Kofaktor dan koenzim

1.      Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas

penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut

kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa

zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun

zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat berupa gugus

prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri

dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim

mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja

dengan mentransfer gugus kimiawi antar enzim.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan

kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat

dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat

dengannya disebut sebagai aproenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta

dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak

terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus

prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina

pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzimjuga dapat

digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,

seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang

mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

2.      Koenzim

 

 

Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu

enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam

folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang

dibawa oleh NAD atau NADP + , gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,

metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang

dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat

dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder.

Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH

diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui

metionina adenosiltransferase.

 

D.    Termodinamika

 

 

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang

banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi

produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan

untuk menjadi produk.

Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya

reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya

adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim,

reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang

berbeda.

Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi

yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi

yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering

kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah

kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai

contoh,karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada

konsentrasi reaktan.

(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)

(pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah)

Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah

reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible.

Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara

termodinamik.

E.     Kinetika

 

 

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat

substrat (S) dan menghasilkan produk (P).

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan

mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika

didapatkan dari asai enzim.

Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang

kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada

konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter

Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep

penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan

murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada,Maud Leonora

Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri.

Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-

Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).  Hasil kerja

mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane.

Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara

meluas sampai sekarang. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim

adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat

terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks

ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian

mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

 

 

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi

substrat (S) dengan kelajuan (v).

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.

Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh

enzim orotidina 5′-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun

untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut

ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi

bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang

menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang

tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan

aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung

meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi

enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang

terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping.

Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat,

semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES.

Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan

dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim

yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah

substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah

penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang

merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai

setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda

untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan

substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalahkcat, yang merupakan

jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta

kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena

konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat

digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun

enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum

teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini,

setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan

laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi.

Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara

kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat

anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, β-laktamase, dansuperoksida

dismutase.

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan

berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara

termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang

dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular

crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara

satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-

Menten fraktal dapat diterapkan.

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi.

Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk

menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis

dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan

medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan

kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan

kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.

 

F.     Inhibisi

 

 

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan

substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor.

Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

 

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Inhibisi kompetitif

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan

enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan

substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk

enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini

ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor

tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor

mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada

inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan

konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut,

sehingga meningkatkan Km.

Inhibisi tak kompetitif

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas,

namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian

menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-

enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat

berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak

dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah.

Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.

Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki

aktivitas enzimatik residual.

Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan

balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat

berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi

produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.

Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai

tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola

melainkan berbentuk S.

 

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur

yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi

enzim yang menggunukan folat.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.

Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang

digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African

trypanosomiasis. Penisilin danAspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa

obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi

bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam

amino.

 

Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai

obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin

menginhibisi enzimCOX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan

peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.

Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai

contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung

dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan

memblok pernafasan sel.

 

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI REAKSI ENZIMATIK

 

 

Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua hal yang dapat

mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik.

1. A.    Substrat (reaktan)

Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat. Penambahan

kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang tetap, akan

mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum. Penambahan substrat

selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi enzimatik

juga dipengaruhi kadar enzim, jumlah enzim yang terikat substrat (ES) dan

konstanta Michaelis (Km). Km menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks

ES menjadi enzim dan substrat. Nilai Km kecil berarti enzim mempunyai afinitas

tinggi terhadap substrat maka kompleks ES sangat mantap, sehingga

kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES. Apabila nilai Km besar berarti enzim

mempunyai afinitas rendah terhadap substrat, sehingga kesetimbangan reaksi

kearah E + S.

1. B.     Suhu

Seperti reaksi kimia pada umumnya, maka reaksi enzimatik dipengaruhi oleh suhu.

Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh kenaikan kecepatan reaksi

enzimatik. Kepekaan enzim terhadap suhu pada keadaan suhu melebihi optimum

disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. Umumnya

enzim mengalami kerusakan (denaturasi) pada suhu diatas 50oC. Walaupun

demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi, misalnya taka-

diastase dan tripsin.

 

 

 

1. C.    Kemasaman (pH)

pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada

pH rendah maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi protein enzim. Enzim

mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif (-). Aktivitas enzim

akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua muatannya. Pada

keadaan masam muatannya cenderung positif, dan pada keadaan basis muatannya

cenderung negatif sehinggaaktivitas enzimnya menjadi berkurang atau bahkan

menjadi tidak aktif. pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama.

Sebagai contoh amylase jamur mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai

pH optimum 10.

 

1. D.    Penghambat enzim (inhibitor)

Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim dengan

beberapa cara penghambatan sebagai berikut:

 

Penghambat bersaing (kompetitif)

Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip

dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. Misalnya asam malonat dapat

menghambat enzim dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari

suksinat. Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Dalam reaksi ini asam

malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat bergabung dengan

bagian aktif protein enzim dehidrogenase. Penghambatan oleh inhibitor dapat

dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Daya

penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat, kadar substrat dan aktivitas

relatif antara penghambat dan substrat.

 

Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif)

Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun

enzim. Senyawa-senyawa seperti sianida, sulfida, natrium azida, dan karbon

monooksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe, yaitu

dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang

menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan

penghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH). Pada penghambatan

nonkompetitif tidak terjadi persaingan antara zat penghambat dengan substrat.

Misalnya enzim sitokrom oksidase dihambat oleh CO (karbon monooksida) dengan

mengikat Fe yang merupakan gugusan aktif enzim tersebut. Penghambatan

nonkompetitif tidak dapat dikurangi dengan penambahan jumlah substrat, oleh

karena daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat dan afinitas

penghambat terhadap enzim.

 

Penghambat umpan balik (feed back inhibitor)

Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi

enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi

juga mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat digambarkan sebagai berikut:

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d A B C D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.

 

Penghambat represor

Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat

mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.

Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:

 

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d.

 

Penghambat alosterik

Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim

alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu

bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.

Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat

maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan

penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan

struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim

tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk.

Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada

enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.

 

1. E.     Aktivator (penggiat) atau kofaktor

Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang

semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen

(simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co,

atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain.

 

1. F.     Penginduksi (induktor)

Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan enzim.

Sebagai contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim beta

galaktosidase, seperti terlihat dalam grafik pertumbuhan mikroba berikut: X

Pertumbuhan mikroba dengan adanya induksi laktosa

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Kesimpulan

 

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Kerja

enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama

adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan

suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim

adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman

berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja

enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan

aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang

teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat.

Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul

sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam

metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur

yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan

kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim

terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara

sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang

kehidupan(Lehnninger, 1995).