BAB I

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan. Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya pertama. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino (Fessenden dan Fessenden, 1986).

C

C

O

O

H

N

H

2

C

H

3

R

r

a

n

t

a

i

s

a

m

p

i

n

g

b

a

g

i

a

n

i

n

t

i

Asam amino merupakan satuan yang menyusun peptida dam protein. Dari demikian banyak ragam struktur yang dapat dijumpai, hanya 20 asam amino saja yang penting dalam protein. Walaupun pembuatan peptida dan protein dari asam amino sederhana dalam laboratorrium melibatkan strategi yang agak piawai dan teknik yang canggih (Pine dkk, 1988).

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi, dan banyak hormon. Pertama-tama akan dibahas asam amino, kemudian bagaimana kombinasi asam-asam dapat mnghasilkan produk yang begitu beranekaragam (Fessenden dan Fessenden, 1986).

Asam amino yang menyusun protein terdiri dari atas asam -amino, karena khusus aminonya dirangkaikan dengan atom karbon alfa (nomor dua) suatu asam karboksilat. Glisin dapat dianggap sebagai senyawa induk. Subtitusi satu atom -amino oleh gugus lain menghasilkan berbagai jenis asam amino. Banyak asam amino memiliki gugus hidrokarbon yang nonpolar pada karbonnya, dan yang lain mengandung lebih banyak gugus polar. Bahkan beberapa mempunyai asam karboksilat atau gugus amino tambahan (Pine dkk, 1988).

Asam-asam amino akan membentuk protein karena fakta bahwa asam amino dapat saling terhubung bersama menjadi peptida dengan membentuk amida, atau ikatan peptida. Dipeptida merupakan hasil NH2 dari suatu asam amino berikatan dengan COOH pada asam amino kedua melalui ikatan amida, tripeptide merupakan hasil dari keterkaitan dari tiga asam amino oleh dua ikatan amida, dan sebagainya. Sejumlah asam amino dapat saling menghubungkan bersama untuk membentuk rantai panjang. Rantai dengan kurang dari 50 asam amino biasanya disebut polipeptida, sedangkan istilah protein trem digunakan untuk rantai yang lebih panjang (Mc Murry, 1996).

Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat dibuat dalam tubuh. Jadi apabila ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat dibagi dalam dua golongan, yaitu asam amino yang tidak dapat dibuat atau disintesis dalam tubuh dan asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh. Asam amino yang tidak dapat dibuat dalam tubuh disebut asam amino esensial dan harus diperoleh dari makanan sumber protein. Asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh disebut asam amino nonesensial (Poejiadi, 1994).

Di samping penggolongan menurut pembentukannya, asam-asam amino dapat pula dibagi dalam beberapa kelompok menurut strukturnya. Hal ini ditinjau terutama ialah struktur R dalam asam amino, yaitu rantai samping yang terikat pada bagian iti

N

H

C

H

C

O

R

N

H

C

H

C

O

R

H

2

N

C

H

C

O

2

H

+

H

2

N

C

H

C

O

2

H

d

s

t

R

R

s

u

a

t

u

p

r

o

t

e

i

n

a

s

a

m

-

a

s

a

m

a

m

i

n

o

NHCHC

O

R

NHCHC

O

R

H

2

NCHCO

2

H + H

2

NCHCO

2

H dst

RR

suatu protein

asam-asam amino

molekul asam amino (Poejiadi, 1994).

Atas dasar struktur ini asam amino dibagi dalam 7 kelompok, yaitu asam amino dengan rantai samping yang (Poejiadi, 1994):

1. Merupakan rantai karbon yang alifatik,

2. Mengandung gugus hidroksil,

3. Mengandung atom belerang,

4. Mengandung gugus asam atau aminanya,

5. Mengandung gugus basa,

6. Mengandung cincing aromatik,

7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino.

Uji kualitatif dapat dilakukan untuk mengetahui keberadaan atau jenis protein yang terdapat dalam suatu bahan, sedangkan uji kuantitatif dapat dilakukan untuk mengetahui jumlah kandungan protein protein dalam suatu bahan (Bintang, 2010).

Reaksi ninhidrin adalah reaksi yang digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil. Pemanasan dengan ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam amino yang mempunyai gugus -amino bebas, sedangkan produk yang dihasilkan oleh prolin berwarna kuning, karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus -amino (Lehninger, 1995).

Natrium nitroprusida dalam larutan amonia akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus SH bebas. Jadi, protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus S-S- pada sistin apabila direduksi dahulu dapat juga memberikan hasil postif (Poejiadi, 1994).

Uji biuret digunakan untuk mendeteksi kehadiran ikatan peptida. Uji biuret didasarkan pada reaksi antara ion Cu2+ dan ikatan peptida dalam suasana basa. Warna kompleks ungu menunjukkan adanya protein. Intensitas warna yang dihasilkan meruaja ukuran jumlah ikatan peptida yang ada dalam protein (Bintang, 2010).

Prinsip untuk uji Hopkins-Cole yaitu reaksi tergantung dari adanya triptofan dalam molekul protein. Triptofan akan berkondensasi dengan macam-macam aldehida dengan adanya asam kuat, sehingga terbentuk kompleks warna (Bintang, 2010).

Pereaksi Millon adalah larutan merkro dan mekuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif (Poejiadi, 1994).

Protein sebagai salah satu komponen penyusun bahan pangan mempunyai peranan yang sangat besar dalam menentukan mutu produk pangan. Protein mampu berinteraksi dengan senyawa-senyawa lain, baik secara langsung maupun tidak langsung, sehingga berpengaruh pada aplikasi prosees, mutu dan penerimaan produk. Sifat-sifat inilah yang disebut dengan sifat fungsional protein, seperti: water binding, kelarutan, viskositas, pembentukan gel, flavor binding dan aktivitas permukaan. Dengan demikian, protein dari berbagai sumber dapat dikembangkan menjadi produk yang mempunyai sifat-sifat fungsional yang tinggi menjadi emulsifier, flavor enhancer, texturizer, stabilizer dan pembentuk gel. Food ingridient yang berbasis protein ini kebanyakan msih impor dari negara lain (Achmad,2004).

Metode ninhidrin fotometri digunakan dalam kromatografi asam amino. Penyesuaian pH fraksi limbah sebelum analisis sebagian besar telah dihilangkan dengan meningkatkan kekuatan buffer dalam reagen 5-kali lipat. Modifikasi kedua melibatkan penghapusan klorida stannous yang sebelumnya ditambahkan ke bentuk tereduksi ninhidrin (hydrindantin) dalam larutan reagen. Hydrindantin sendiri kini ditambahkan langsung, dan perubahan ini menghindari pengendapan timah garam yang terjadi ketika reagen sebelumnya digunakan untuk menganalisis sampel dari buffer fosfat sering digunakan dalam kromatografi protein (Moore dan Stein, 1954).

EMBED ChemDraw.Document.6.0

C

C

O

O

H

N

H

2

C

H

3

R

r

a

n

t

a

i

s

a

m

p

i

n

g

b

a

g

i

a

n

i

n

t

i

_1487708754.unknown

_1487750076.unknown