suhu enzim

5/14/2018 SUHU ENZIM - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/suhu-enzim 1/17

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Sel makhluk hidup dengan ukuran yang sangat kecil,dapat

dipandang sebagai reacktor kimia yang sangat rumit. Hal ini berlaku juga

untuk sel bakteri yang ukurannya lebih kecil dari pada sel-sel eukariotik,

bahkan juga berlaku untuk sel-sel bakteri yang hidup didalam

eukariotik,seperti sel-sel golongan Mycoplasma . Apabila kita melihat

berbagai peta metabolisme yang berusaha meran gkum seluruh reaksi

kimia yuang terjadi didalam sel, akan kita jumpai reaksi dalam jumlah yang

sangat besar, masing-masing dengan produknya. Semua membentuk

rangkaian reaksi kimia yang simpang siur. Seluruh reaksi kimia tersebut

menimbulkan kesan bahwa sel adalah reactor kimia yang menjalankan

berbagai reaksi kimia yang sangat rumit.

Pada dasarnya,karena sel dapat dipandang sebagai “reactor kimia”

yang super kompleks, enzim-enzim berada dan bekerja menjalankan

fungsinya didalam sel. Hal ini perlu disadari dan ditekankan, karena sangat

sering terjadi salah paham dengan mengaggap bahwa enzim terdapat dan

bekerja diluar sel dan pada umumnya yang dimaksudkan plasma.

Adapun maksud percobaan pengaruh suhu terhadap keaktifan suatu

enzim adalah untuk mengamati dan mengetahui pengaruh suhu terhadap

keaktifan kerja atau keaktifan suatu enzim.



Adapun tujuan percobaan pengaruh suhu terhadap keaktifan suatu

enzim adalah untuk melihat dan menentukan suhu terhadap keaktifan

suatu enzim dengan menggunakan parameter suhu.

Adapun prinsip percobaan pengaruh suhu terhadap keaktifan suatu

enzim asdalah dengan melihat keaktifan suatu enzim pada beberapa

variabel melihat PH pada setiap interval waktu 5 menit, 10 menit, daN 15

menit.



BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

A. TEORI UMUM

Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi

untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisame didalam tubuh tumbuhan

tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi enzim tidak ikut bereaksi

,struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap, enzim

sebagai biokatalisator. Bagian enzim yang aktif adealah sisi aktif dari enzim.

Enzim diberi nama sesuai dengan substrat dan reaksi yang

dikatalisis, Biasanya ditambah akhiran ase. Enzim dibagi kedalam 7

golongan besar, setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang

mencirikan tipe reaksi kedalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua),

dan subkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi,

EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat),

subkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan

heksokinASE atau ATP: D-heksosa 6-foosfatrasferase, sebuah enzim yang

mengatalis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom

karbon keenam molekul glukosa. Satu enzim biasanya mengakatalisis satu

jenis reaksi kimia saja,atau seperangkat reaksi sejenis. Dalam reaksi

enzimatik sangat terjadi reaksi sampingan yang tak berguna.

Sebagian besar dya katalitik enzim berasal dari kemampuan enzi9m

menempatgkan substrat kedalam kedudukann yang menguntungkan pada



kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs aktif, yaitu tertentu pada

molekul enzim untuk mengikat substrat.

Enzim sangat spesifik, baik terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya

maupun terhadap substrat atau reaktan yang di olahnya. Suatu enzim

biasanya mengkatalis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi

yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang reaksi sampingan yang

menyebabkan terbantuknya hasil sampingan yang tak berguna.

Sebagaian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan enzim

menempatkan substrat kedalam kedudukan yang menguntukan pada

komleks enzim –substrat. Enzim memiliki situs aktif, yaitu tempat tertentu

pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer

mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci.

Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif

sebagai katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik

suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim

yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan atau nonkovalen

saring disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi yang memerlukan

koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta

isomerase, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.

Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi

sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen

(FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asli



(koenzim A) atau gugus metal (folat), membawanya bolak-balik antara

tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim

yang disebut belakanga maupun ditempat yang lain diluar tempat

sintesisnya (disebut eksoenzim).

Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim adalah:

1. Suhu enzim

Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0 ͦ C

Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap

kenaikan suhu 10 ºC

Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37ºC. Enzim

ternyata hasil pada suhu tinggi dari 50 ºC

2. Nilai PH

Pada konsentrasi substract tertentu,bertambahnya konsentrasi enzim

akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.

3. Konsentrasi substract

Setiap enzim bertindak paling cekap pada nil;ai pH tertentu yang

disebut sebagai pH optimum.

PH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7

Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzi9m pepsin didalam

perut bertindak balas paling cekap pada pH 2,sementara enzim

tripsin didalam usus kecil bertindak paling cepat pada pH 8



4. Kepekaan substrat

Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi

bilanagan molekul substrat. Oleh karena itu, cuma sebilanagn kecil

molekul enzim bertindak dengan molekul substrat.

Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat

bertindak balas dengan molekul substrat sehingga kesatu kadar

maksimum.

Penamabahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan

menambahkan kadar tindak balas karena kepekatan enzim menjadi

faktor pengehad.

5. Kepekatan enzim

Pada kepekatan enzim renmdah, bilangan molekul substrat melebihi

bilanagn molekul enzim. Oleh karena itu, cuma sebilanagn kecil

molekul substrat ditindak balas dengan molekul enzim.

Apabila kepekatan enzim bertambah, lebih molekul substrat dapat

bertindak balas dengan enzim sehingga kesatu kadar maksimum.

Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan menambahkan

kadar tindak baqlas karena kepekatan substrat menjadi faktor

pengehad.



Reaksi enzimatis

Enzim + Substrat = Kompleks enzim substrat →enzim + produk

Berdasarkan jenis reaksi yang terjadi enzim dapat dibedakan

menjadi 6 golongan yaitu :

1. Oksidoreduktase (nitrat reduktase)

Memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen.

2. Transferase (Kinase)

Memindahkan gugus senyawa kimia dari suatu senyawa ke senyawa

lainnya.

3. Hidrolase (protease, lipase, amilase)

Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air.

4. Liase (fumarase)

Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia.

5. Isomerase (epimerase)

Mengkatalisir perubahan isomer senyawa yang bersifat

intramolekuler.

6. Ligase/sintetase (tiokinase)

Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrilisis ATP.



B. Uraian Bahan

1. Aquadest ( Farmakope Indonesia Edisi III hal..96)

Nama Resmi : AQUA DESTILLATA

Nama Lain : Air suling

Berat Molekul : 18,02

Rumus Molekul : H2O

Pemerian : Cairan jernih, tidak berbau, tidak berasa dan tidak

berwarna.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik

Kegunaan : Sebagi pelarut

2. Iodium ( Farmakope Indonesia Edisi III hal 136 )

Nama Resmi : IODIUM

Nama Lain : Iodium

Berat Molekul : 126,91

Pemerian : Keping atau butir, berat, mengkilat, seperti logam,

hitam kelabu, bau khas.

Kelarutan : Larut dalam kurang 3500 bagian air, dalam 12

bagian etanol (96 %)P,dalam lebih kurang 80

bagian gliserol dalam kloroform P.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat

Kegunaan : Antisptikum, antijamur

3. Kanji (Farmakope Indonesia Edisi III hal 93)

Nama Resmi : AMYLUM SOLANI



Nama Lain : kanji

Berat molekul : 126,91

Rumus Kimia : Keping atau butir, berat, mengkilat, seperti logam,

hitam Kelabu, bau khas.

Kelarutan : Larut dalam lebih kurang 3500 bagian air, dalam

12 bagian etanol (96%)P, dalam lebih kurang 80

bagian gliserol daqlam kloroform P.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutp rapat

Kegunaan : Antisptikum, antijamur



BAB III

METODE KERJA

A. Alat Yang Digunakan

1. Batang pengaduk

2. Bunsen

3. Baskom

4. Gelas kimia

5. Gelas ukur

6. Gegep

7. Pipet tetes

8. Plat tetes

9. Rak tabung

10. Sendok tanduk

11. Sikat tabung

12. Temperatur

13. Tabung reaksi

B. Bahan yang digunakan

1. Aquadeast

2. Es batu

3. Etiket

4. Enzim amilase (Saliva Encer 1 : 9)

5. Larutan Amilum 2%

6. Larutan iodum 1%



7. Pereaksi Benedict

C. Prosedur kerja

1. Disiapkan alat dan bahan

2. Disediakan 5 buah tabung dan kering. Masing-masing diisi dengan 3

ml larutan kanji (amilum 2%).

3. Tambahkan 1 ml enzim amylase dengan setiap tabung

4. Tabung 1, masukkan kedalam gelas kimia yang berisi es

Tabung 2, simpan pada sughu kamar.

Tabung 3, masukkan ke dalam panangas air dengan suhu 37 - 40ºc

Tabung 4, masukkan ke dalam penangas air dengan suhu 75 – 80 ºc

Tabung 5, masukkan ke dalam mendidih penangas air mendidih.

5. Biarkan masing-masing tabung pada tempatnya selama 15 menit

6. Selanjutnya, uji dengan larutan iodium

7. Uji pula dengan pereaksi benedict

8. Catat dan amati perubahan warna yang terjadi



BAB IV

HASIL PENGAMATAN

A. Tabel Pengamatan

Nomor

TabungSuhu (ºC)

Perubahan

Warna

Uji Iodium Uji Benedict

1 0 Biru kehitaman Biru Tua2 25-30 Bening Biru3 37-40 Bening Kehijaun Biru4 75-80 Biru Kehitaman Biru Kehijauan5 100 Ungu Tua Biru

B. REAKSI

CH2OH CH2OH

H H H H

OH OH

H OH H OH

CH2OH CH2OH

H H H H

OH OH

H OH H OH

+ I2 Enzim

O

OH

O

OH O

O

OH H

O

OH H O + H2O



BAB V

PEMBAHASAN

Enzim merupakan suatu senyawa yang terjadi dari gugus protein

dan non protein yang berfungsi untuk mengkatalisis suatu reaksi tetapi

tidak ikut bereaksi. Gugus protein pada suatu enzim disebut apoensia,

sedangkan gugus non protein disebut kofaktor–kofaktor pada suatu

enzimada yang terikat bebas pada protein yang disebut koenzim. Enzim

pada tubuh manusia mampu mempercepat reaksi kimia 108 – 1011 kali

cepat.

Enzim bekerja pada kondisi tertentu yang relatif ketet. Faktor–

faktor yang mempengaruhi kerja enzim antar lain suhu, Ph, oksodasi,

oleh udara atau senyawa lain, penyinaran ultraviolet, sinar x,α, β, dan ϫ.

Disamping itu, kecepatan reaksi enzimatik dipengaruhi pula oleh

konsentrasi enzim maupun substrat.

Pada percobaan yang dicatat kali ini kita dapat mengetahui pada

suhu berapa atau suhu yang mana enzim bereaksi dengan

amylum.Pada percobaan ini digunakan 5 tabung reaksi dan masing–

masing tabung diisi dengan 3 ml larutan kanji (amilum 2%) dan

ditambahkan 1 ml enzim amylase pada setiap tabung. Pada tabung 1

digunakan 0oC yang dilakukan dengan duidinginkan didalam es batu,

pada tabung 2 pada suhu kamar dengan suhu 25 - 300C, pada tabung 3

dIlakukan dengan pemanasan dengan suhu 75– 800C , pada tabung 4



dilakukan dengan pamanasan dengan 75 - 80 oC, dan pada tabung 5

dilakukan dengan pemanasan air mendidih dengan suhu 100 oC, dan

biarkan masing-masing tabung pada tempatnya dengan interval waktu 5̕,

10̕ , dan 15̕ menit.

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan diperoleh data

bahwa menit 5̕ diperoleh warna biru kehitaman begitupun pada menit

ke 10̕, akan tetapi pada menit 15̕ diperlihatkan warna hitam, untuk suhu

0oC pada menit 5̕, 10̕, dan 15̕ dengan suhu 25 – 30oC semuanya

berw3arna biru kehitaman. Suhu 37 – 40 oC diperoleh warna coklat

kehitaman pada menit 5̕ dan 10̕, sedangkan pada menit 10̕ diperoleh

biru kehitaman. Pada suhu 100oC dengan 5̕ menit pertama warna

berubah menjadi coklat, pada menit 10̕ menjadi abu-abu kehitaman,

sedangkan pada menit 15̕ diperoleh warna abu-abu. Kesemua itu terjadi

apabila saliva diuji dengan iodium. Sedangkan jika dengan benedict

semua diperoleh warna biru muda, jadi yang sesuai berdasarkan

literatur yaitu perubahan warna biru-ungu adalah pada suhu 75 – 800C

pada menit 5̕, dan 10̕, untuk uji iodium ,sedangkan pada uji benedict

semuanya stabil.

Fungsi dari penambahan iodium pada percobaan ini adalah

untuk mengikat garam / ion-ion garam yang ada pada enzim amilase,

yang terkandung dalam saliva agar dapat dilihat ,dapat dibedakan

spesifik warna yang didapat pada uji identifikasi,digunakan iodium

sebagai indikator yang berinteraksi dengan ion-ion yang ada pada



saliva dan larutan amyllum yang membentuk warna spesifik biru tua/biru

keunguan.

Adapun terjadi penyimpangan dari literatur, yang mengatakan

bahwa enzim bekerja pada suhu tubuh 37 sampai 400C di sebabkan

oleh beberapa faktor yaitu :

1. Perbandingan pengenceran volume yang tidak tetap

2. Kesalahan penimbangan kanji dalam pembuatan amilum

3. Kesalahan perhitungan pada saat pengamatan

4. Kelebihan dan kekurangan iodium sebagai indikator yang di teteskan

pada plat tetes

5. Kurang sterilnya alat yang di gunakan



BAB VI

PENUTUP

A. Kesimpulan

Semakin tinggi suhu, semakin cepat daya kerja enzim dan

sebaliknya semakin rendah suhu semakin lambat daya kerja enzim sesuai

dengan literatur yang ada, enzim bekerja normal pada suhu tinggi, karena

semakin tinggi suhu semakin cepat kerja enzim.

B. Saran

1. Laboratorium

Kami sebagai praktikan mengharapkan agar bahan-bahan di

laboratorium sebaiknya diatur tempatnya.

2. Asisten

Motivasi, bimbingan dan bantuan sangat kami harapkan baik dalam

praktikum maupun pembuatan laporan.



DAFTAR PUSTAKA

Anna Poedjiadi. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Universitas iindonesia Press,

Jakarta.

Dirjen POM. 1979. Farmakope Indonesia Edisi III. Depkes RI. Jakarta.

Tim Dosen UIT. Penuntun Praktikum Biokimia. Universitas Indonesia Timur.

Makassar.

suhu enzim

Documents