protein rev 1 yandri 2012 .ppt

Upload: mirfat-abdat

Post on 31-Oct-2015

54 views

Category:

Documents


1 download

TRANSCRIPT

  • *PENGANTAR DAN FILSAFAT BIOKIMIA

  • *PENGANTAR DAN FILSAFAT BIOKIMIAIlmu biokimia adalah ilmu yang mempelajari proses-proses kimia yang terjadi dalam zat hidup. Berbagai penelitian yang telah dilakukan terhadap sel hidup menunjukkan bahwa sel hidup tersebut adalah kumpulan dari zat tak hidup. Zat-zat ini dapat diisolasi dan dipelajari dengan berbagai cara kimia dan fisika seperti yang biasa dilakukan terhadap senyawa kimia. Di dalam sel hidup, zat tersebut bercampur, bereaksi, dan berinteraksi satu dengan yang lainnya membentuk suatu susunan yang rumit tetapi terorganisasi dengan rapih. Ditinjau dari cabang ilmu, maka ilmu biokimia merupakan cabang dari ilmu biologi dan kimia organik. Ilmu biokimia merupakan ilmu yang sangat penting, karena dengan ilmu ini kita dapat mengetahui proses-proses kimia yang terjadi dalam makhluk hidup, misalnya bagaimana karbohidrat yang masuk ke dalam tubuh dipecah menjadi senyawa-senyawa yang kecil (katabolisme), dan bagaimana pula senyawa karbohidrat disintesis di dalam tubuh (anabolisme).

  • *Ciri Zat Hidup1. Susunan molekul zat hidup rumit dan terorganisasi dengan rapih. Struktur dalam terdiri dari molekul kimia organik yang kompleks, tiap organisme mempunyai susunan yang berlainan, strukturnya sangat berbeda dengan zat tak hidup yang ada di sekelilingnya sepeti tanah, air dan batuan, yang merupakan campuran yang tidak teratur dari berbagai senyawa kimia sederhana.Setiap komponen zat hidup mempunyai fungsi yang berlainan dan khusus. Struktur intrasel, misalnya: inti sel mempunyai fungsi dalam biosintesis komponen lain yang terdapat di dalam sel; membran sel berperan dalam proses pengangkutan zat makanan dari dan ke luar sel. Zat hidup mempunyai kemampuan untuk mengambil energi dari sekelilingnya, mengubah dan memakai energi tersebut untuk mempertahankan struktur molekul penyusunnya. Sebaliknya dalam zat tak hidup, energi yang diserap akan menyebabkan berkurangnya kemantapan zat tersebut sehingga dapat terjadi proses penguraian.

  • *4. Zat hidup mempunyai kemampuan untuk mereplikasi diri, yaitu menghasilkan zat yang mempunyai bentuk, struktur dan masa yang identik dengan zat asalnya. Ciri ini merupakan ciri khas organisme hidup yang terus berlangsung generasi demi generasi.BiomolekulFungsi Biomolekul Dalam SelProtein: berfungsi sebagai enzim yang berperan dalam mengkatalisis berbagai proses reaksi biokimia; sebagai alat transport bahan makanan (hemoglobin); bentuk racun; antibodi; hormon; pembentuk membran sel.Asam nukleat: berfungsi terutama sebagai faktor genetika (DNA); sebagai senyawa ko-enzim; molekul pembawa (penyimpan) energi; berperan dalam biosintesi protein.

  • *Polisakarida: berfungsi sebagai sumber energi; energi cadangan dalam bentuk molekul glikogen; komponen dalam struktur membran sel dan dinding sel.Lipida: berfungsi sebagai pembentuk struktur membran sel; sebagai hormon; sebagai sumber energi.

  • *

  • *G.J. MULDER ahli kimia Belanda (1838) memberi nama protein.Greek Proteios = PertamaTerdapat pada tumbuhan dan binatang suatu zat yang paling penting pada molekul makanan karena melengkapi organisme tidak hanya C dan H saja, tetapi juga N dan S; selain itu terdapat paling melimpah dan yang paling banyak melaksanakan kerja dalam sel. Protein berfungsi sebagai perlindungan infeksi, mendukung mekanika dan kekuatan, dan reaksi metabolisme, seluruh fungsi ini penting untuk kehidupan

    PROTEIN merupakan suatu makromolekul, juga disebut POLIAMIDA, bila dihidrolisis menghasilkan ASAM-ASAM AMINO; dalam tubuh hidrolisis dimulai pada lambung dengan bantuan enzim pepsin

  • *FUNGSI PROTEINantara lain :Pembentuk struktur sel berbagai jaringan Pemelihara/pengganti sel-sel yang ada/rusakEnzim (katalisator proses biokimia sel)Sebagai hormon, mengatur fungsi berbagai organ tubuhSebagai antibodi (juga disebut imunoglobulin)Alat transportasi

  • *CIRI MOLEKUL PROTEINBerat molekul : tinggi (ribuan-jutaan) MAKRO MOLEKULProtein dalam tubuh, umumnya terdiri dari : 20 (dua puluh) macam asam -amino

  • *ASAM AMINOStruktur ionik yang benar untuk asam amino pada atau sekitar pH fisiologis.Struktur yang tidak ada ? pada setiap pH.Dipakai bila membicarakan asam amino.

  • *Sketsa Bentuk Molekul Asam Amino (Read, 1981)

  • *Konfigurasi Asam AminoKonfigurasi D/L asam amino disesuaikan dengan D/L gliseraldehidaL-gliseraldehidaD-gliseraldehidaL-asam aminoD-asam amino

  • *Sifat asam amino:Kecuali glisin, asam amino minimal mempunyai satu atom C-asimetris sehingga mempunyai sifat optis aktif : memutar bidang polarisasi.Contoh : 4 bentuk stereo isomer dari treonin

  • *Sifat asam amino: Zwitter ion amfoterIon dwi kutub / Dipolar ion structure / Inner salt

    adalah rumus umum untuk asam -amino

    Tapi bentuknya dalam larutan adalah:

  • *Zwitter ion tidak bergerak dalam medan listrik;pH pada saat itu disebut titik isoelektrik = isoelectric point (IEP).Ala, val, ser, termasuk asam amino netral: IEP 4, 8-6, 3.Gli, asp termasuk asam amino asam: IEP 2,8 - 3,2.lis, arg termasuk asam amino basa: IEP 7,8 -10,8.Karena adanya zwitter ion ini, maka asam amino lebih bersifat senyawa anorganik daripada organik (sukar menguap, larut dalam air, titik leleh tinggi)

  • *Asam aspartatAlanina

  • *LisinReaksi-reaksi gugus -amino:NinhidrinSangerDansil-kloridaEdmanBasa schiff

  • *ASAM AMINOHidrolisa protein hewani / nabati (dengan asam, basa atau enzim) menghasilkan 20 macam L-asam amino.

    Asam amino ada yang dapat disintesis dalam tubuh tetapi ada juga yang tidak dapat, jadi harus diperoleh dari luar = asam amino essensial.

  • *ASAM AMINO ESSENSIAL

    IsoleusinLeusinaTreoninaLisinaMetioninaFenilalaninaTriptofanvalinaASAM AMINO NONESSENSIALAlaninaArginina *AsparaginaAsam aspartatSisteinaAsam glutamatHistidina *GlutaminaGlisinaProlinaSerinaTirosina*

  • *Asam amino non essensial Asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh.Asam amino essensialAsam amino yang tidak disintesis di dalam tubuh karena itu harus ada dalam makanan.Protein lengkapmengandung semua asam amino essensial contohnya: telur, susu, ginjal, hati.Protein tidak lengkapJagung, protein utamanya Zein, kurang lisina & triptofan.Gandum, kurang lisina.Gelatin, kurang triptofan.

  • *Histidin merupakan asam amino essensial pada anak-anak, sedangkan arginin masih dapat disintesis oleh tubuh tapi lambat dan jumlahnya sedikit sehingga tidak mencukupi kebutuhan.Sisteina dan tirosina, diperkirakan sebagai asam amino semiessensial, diperlukan oleh bayiprematur dan orang dewasa yang sedang sakit.

  • *Keterangan : (+) asam amino assensial

    Nama TrivialSimbol Nama TrivialSimbolAlaninArgininAsparaginAsam aspartatSisteinGlutaminAsam glutamatGlisinHistidinisoleusinalaargasnaspsisglngluglihisile (+)LeusinaLisinaMetioninFenilalaninaProlinaSerinaTreoninaTriptofanTirosinaValinales (+)lis (+)met (+)phe (+)prosertre (+)trp (+)tirval

  • *Pembagian Asam Amino, berdasarkan perbedaan rantai sampingAsam amino dengan gugus R yang non polar, kelarutan dalam air rendahala, val, les, ile, pro, phe, trip, met.

    Asam amino dengan gugus R yang polar tidak bermuatan; gugus R dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul H2O sehingga relatif lebih larut dalam air.gli, ser, tre, sis, tir, asn, gln.

  • *Asam amino dengan gugus R yang bermuatan (-), disebut juga asam amino asam asam aspartat, asam glutamat

    Asam amino dengan gugus R yang bermuatan (+), disebut juga asam amino basalis, arg, his

  • *PEPTIDAJika gugus amino asam amino I dengan gugus karboksilat asam amino II bergabung akan membentuk IKATAN PEPTIDA.Maka kedua asam amino pembangun itu disebut RESIDU ASAM AMINO.Peptida terdiri dari dua residu asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.Contoh:Dipeptida terdiri dari:2 residu asam amino dan 1 ikatan peptidaTripeptida3 residu asam amino dan 2 ikatan peptida.

  • *Residu asam aminoN-terminalResidu asam aminoC-terminalDitempatkan di sebelah kiriDitempatkan di sebelah kananIkatan peptidaHH

  • *Contoh-contoh Peptida1. Glutathionine (-glutamyl cysteinyl glycine)2.a. BradykininARG-PRO-PRO-GLY-PHE-SER-PRO-PHE-ARG

    b. Kallidin (Lysyl-Bradykinin) LYS-ARG-PRO-PRO-GLY-PHE-SER-PRO-PHE- ARG

  • *3.a. Carnocineb. Anserine (1-metil karnosin)

  • *BradikininARG-PRO-PRO-GLY-PHE-SER-PRO-PHE-ARG126543789BoguskininARG-PRO-PRO-GLY-PHE-SER-PHE-ARG12654378

  • *BradikininMenyebabkan timbulnya nyeriPembentukan bilur (seperti pada luka gores)Gerakan otot polosMenurunkan tekanan darah< 1 g TDMerupakan peptida yang langsung terbentuk dalam aliran darah, yaitu dengan memenggal bagian non peptida dari protein besar -2-globulinOktapeptida sintetik tak memiliki residu prolinTak aktif TDBoguskinin

  • *Hormon PeptidaOksitosinS S Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly NH2

  • *OksitosinMerangsang keluarnya air susu ibuKontraksi otot polos uterus in partuVasopresinAntidiuretik mempertahankan keseimbangan air tubuhGangguan produksi Vasopresin Diabetes insipibus, banyaknya padatan dalam air seni dengan B.D.

  • *3.a. Oxytocinb. Vasopressin

  • *

    H HH S RCNC CC(CH3)2

    O=CNCHC=OOH penicilline5.a. Penicilline

  • *b. Gramicidin SVal-Orn-Leu-D.Phe-Pro = (Val-Orn-Leu-D.Phe-Pro)2Pro-D.Phe-Leu-Orn-Valc. TyrocidinVal-Orn-Leu-D.Phe-ProTyr-Gln-Asn-D.Phe-Phe

  • *Enkefalin Metionina (E.M.)Tyr-Gly-Gly-Phe-MetEnkefalin Lesina (E.L.)Tyr-Gly-Gly-Phe-LeuSebagian otak mengandung enkefalin yaitu peptida yang berperan pada:Perasaan (emosi)Rasa nyeri

  • *E.M. dan E.L. adalah utusan dalam proses di otak yang berhubungan dengan perasan riang dan meredanya rasa sakit.

    Yaitu proses yang sama akibat Morfin, Opium, Heroin)

    Peptida ini atau sintetik lain diharapkan dapat membebaskan orang dari nyeri kronis tanpa bahaya kecanduan.

  • *Sintesis Rantai Polipeptida

  • *Asam Amino tersebut berikatan (kovalen) satu sama lain dalam berbagai urutan membentuk polipeptida.

    Adanya ikatan-ikatan kimia lain yang membentuk rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi dari protein (ikatan hidrogen, ikatan ion, ikatan Van Der Walls).CIRI MOLEKUL PROTEINIkatan peptida

  • *Strukturnya tidak stabil terhadap berbagai faktor : pH, radiasi, suhu, pelarut organik

    Reaktif dan spesifik karena adanya gugus-gugus samping yang reaktif dan turunan khas struktur makromolekulnya. CIRI MOLEKUL PROTEIN

  • *Sketsa bentuk molekul asam amino (Read 1981) HIDROLISIS Protein Asam-asam Amino Asam Alkali Enzim

  • *KEKURANGAN KONSUMSI PROTEIN1. wajah bengkak usia 6 bln 3 thnberbentuk bulan

    kaki bengkakkulit merah(ditekan dengan jarimengelupaslekukan tertinggal)Oedem alb To drh Cn pd jari KUASHIORKOR - energi cukup ANAK BERHENTI TUMBUH - protein kurang

  • *KEKURANGAN KONSUMSI PROTEIN2. Muka orang tuaKurus sekali

    MARASMUS - energi kurang - protein kurang

    BUSUNG LAPAR (HUNGER OEDEM)- Kurang gizi berat

  • *KLASIFIKASI PROTEINBerdasarkan hasil HidrolisaBerdasarkan FungsiBerdasarkan Bentuk

  • *a.Berdasarkan hasil Hidrolisaa-1. PROTEIN SEDERHANA hidrolisis ASAM-ASAM AMINO Contoh : - albumin - histon - globulin- skleroproteina-2. PROTEIN TERKONYUGASI hidrolisisasam-asam amino + senyawa lain Contoh : - fosfoprotein - nukleoprotein - glikoprotein - lipoprotein - khromopotein

  • *

    a-3. PROTEIN TURUNAN (= hasil antara hidrolisa tak sempurna) protein sebelum asam amino Contoh : - proteosa - pepton - polipeptida - peptida

  • *1. ENZIMContoh: - Tripsin - Lipase - Laktase 2. PROTEIN PEMBANGUN Contoh: - Glikoprotein - Keratin - Elastin 3. PROTEIN KONTRAKTIL Contoh: - Miosin - Aktin 4. PROTEIN PENGANGKUT Contoh: - Hemoglobin - Mioglobinb. Berdasarkan Fungsi

  • *5. HORMON Contoh: - Insulin - Growth Hormon 6.RACUN Contoh: - Racun Ular - Racun Bakteri 7.PROTEIN PELINDUNG Contoh: - Antibodi - Fibrinogen 8.PROTEIN CADANGANContoh: - Ovalbumin - Kasein

  • *Protein GlobulerRasio AksialPanjang : lebar < 10Contoh : - globulin - albumin - insulin

    2. Protein FibrousRasio aksial > 10Contoh : - keratin- fibrin - miosin - kolagenc. Berdasarkan Bentuk

  • *Organisasi Struktur Protein PRIMERSEKUNDERTERSIERKWARTERNER

  • *STRUKTUR PRIMER :

    Struktur primer adalah: Susunan asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida membentuk rantai lurus suatu polipeptida

  • *STRUKTUR SEKUNDER:Terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara gugus CO dan NH pada satu rantai polipeptida membentuk konformasi heliks. Struktur Helixsatu putaran helix terdiri dari 3-6 asam amino.Bentuk helix terjadi karena ikatan hidrogen antara gugus CO dengan NH.Struktur helix merupakan struktur yang paling mungkin dari struktur sekunder karena konfigurasinya paling mantap dan energi bebasnya paling kecil.

  • * Struktur HelixIkatan hidrogen

  • * Pleated sheet (lembaran berlipat )Pleated sheet terjadi karena ikatan hidrogen terjadi pada dua rantai polipeptida.

  • *Random coilStruktur yang tidak teratur dan fleksibel.

  • *STRUKTUR TERSIERTerbentuk karena proses pelipatan (folding) baik konformasi heliks maupun beta membentuk protein globular.

  • *STRUKTUR KUARTERNERsatu bola disebut : protomerKumpulan bola bola disebut : oligomerKeterangan : struktur kuarterner dari molekul apoferritin.

  • *Ikatan Pembentuk Struktur Protein1. Ikatan yang kuat ( kovalen ) :a. Peptidab. Disulfida ( antara 2 molekul cys ).

    2. Ikatan yang lemah ( non kovalen )a. Hidrogen : - intra polipeptida - inter polipeptidab. Hidrofobik ( tak mengutub )c. Elektrostatik / iond. Van der Waals

  • *Sifat Kelarutan Protein Dalam AirDalam air, protein membentuk dispersi koloidal, sehingga tidak dapat melalui membran sel.Sifat ini penting untuk mekanisme pengaturan cairan tubuh.Dalam proses pembuangan zat zat sisa melalui air seni oleh ginjal protein tidak dapat melalui, kecuali jika ginjal dalam keadaan patologis.

  • *Reaksi Warna Protein

    ReaksiWarnaPositif untuk:NinhidrinBiru-unguAmonia; amina p; asam amino; peptida; proteinBiuretUnguDua ikatan peptida atau lebihXantoproteinKuningProtein yang mgd gugus benzena (Phe & Tyr)MillonMerahProtein yang mgd gugus TyrHopkins-ColeCincin unguIdem TyrSakaguchiMerah Idem ArgNitroprusidaMerahIdem Cys

  • *DENATURASI PROTEINDENATURASI PROTEIN : PERUBAHAN KONFIGURASI TIGA DIMENSI SUATU PROTEIN TANPA PEMECAHAN IKATAN PEPTIDA YANG MENGAKIBATKAN HILANGNYA AKTIFITAS PROTEIN TERSEBUT. DENATURASI ADA DUA MACAMREVERSIBEL (PROSES SEBALIKNYA RENATURASI)IRREVERSIBEL (YANG TERBANYAK)

  • *denaturasirenaturasi

  • *Denaturasi disebabkan oleh antara lain:Panas radiasi UVkarena energi yang diberikannya, ikatan H dan ikatan garam akan putus.Misalnya :Sterilisasi bakteri yang menghancurkan enzim bakteriDenaturasi protein yang memudahkan pencernaan makanan.Pelarut Organikmembentuk ikatan H dengan molekul proteinMisalnya :Alkohol / etanol 70-90% sebagai desinfektan.

  • *Ion logam Berat (Hg2+, Ag+, Pb2+) akan mengikat gugus karboksilat.Pereaksi Alkaloid (asam pikrat, asam tanat) akan bereaksi dengan gugus amino.Penambahan reduktor dan oksidator untuk memutuskan atau membentuk kembali rantai SS pada keratin (protein rambut) pada proses pengeritingan rambut.

  • *Sifat Asam Basa Elektrokimia ProteinTerutama ditentukan oleh : Susunan gugus R asam amino pembentuk protein tersebut.Keadaan harga pH dari suatu larutan protein dimana jumlah muatan + sama dengan muatan atau tidak ada gerakan molekul dalam medan listrik disebut TITIK ISOELEKTRIK (Isoelectrical point = IEP) protein tersebut.

  • *Protein yang mengandung lebih banyak asam amino asam IEP-nya rendah.Protein yang mengandung lebih banyak asam amino basa IEP-nya tinggi.Pada IEP, jumlah muatan = 0 sehingga molekul-molekul protein cenderung mengelompok / menggumpal atau kelarutannya rendah.Pada pH di atas atau di bawah IEP, karena adanya muatan molekul, maka molekul-molekul akan saling tolak menolak sehingga mencegah penggumpalan.

    *