makalah imunoglobin

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang penulisan

Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan

sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan

aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam

rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai

rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan)

dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri

dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida

sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari

susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam

amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai

L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid

interchain.

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam

serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk

dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-

96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat

biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu

mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta

pelepasan histamin dari sel mast

2.2 tujuan penulisan

Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan

klasifikasinya.

Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin

yang sebenarnya

ii

BAB II

PEMBAHSAN

2.1 PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN

Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat

dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin

termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang

sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen

polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi

mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi

fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5

kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada

semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik

berlainan.

Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :

Meningkatkan antigen secara spesifik

Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati

Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan

melalui darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur

Memberi aktifitas antibody dalam karena gamaglobulin mengandung

sebagian besar antibodyàjaringan serum

Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan

antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak

disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting

adalah memacu aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan

histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe

segera

ii

2.2 STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai

H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000

rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L.

Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga

membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini

adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai

daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir

110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan

antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai

2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai

G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai

mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain;

sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-

masing 5 domain.

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim

papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari

bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang

bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat

pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas

imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H

saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat

mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas

imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan

komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel

mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan

menembus plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil

terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat

ii

kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik

determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen

Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2)

yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen

2.3 VARIABILITAS ANTIBODY

Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen.

Heterogenitas ini disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan

yang lain, yang akan mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini

selanjutnya menimbulkan variabilitas dalam determinan antigenik Ig. Keragaman

antibodi tergantung pada :

1. Segmen gen V, D dan J multiple.

2. Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap segmen D

dan Segmen J

3. Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda

4. .Mutasi somatic

5. Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat

selama penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau

penghilangan asam amino dalam regio hipervariabel

6. Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung

menyisipkan kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V

– D dan D – J ( keragaman regio N ).

Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :

Variasi Isotip

Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas

Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin,

yaitu Ig A, Ig D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai

beberapa sub kelas seperti Ig G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian

konstan H – chain yang terdapat pada berbagai kelas dan sub kelas itu dapat

djumpai pada satu orang maka bagian tersebut dinamakan varian Isotip. Sebutan

ii

varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain kappa dan lamda yang

dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada semua orang.

Variasi Alotip

Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga

berbeda dengan yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut

varian Alotip. Contohnya ; golongan darah rhesus.

Variasi Idotip

Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site.

Beberapa penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama

dan diproduksi oleh individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip

yang sama. Idiotip inilah yang membedakan satu molekul imunoglobulin dengan

molekul imunoglobulin yang lain dalam alotip yang sama. Variasi idiotip adalah

karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.

2.4 KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN

Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan

fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas

biologic berlaianan.

Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub

kelas yakni :

- Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.

- Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai

beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.

- Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA

rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.

- Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing

dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4 (empat)

gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua) gugusan tersebut.

- Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen

tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab). Di

ii

sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang merupakan

pasangan dari konfigurasi antigen.

- Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-

sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai ringan

dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung bagian-bagian

yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada yang lain. Daerah ini

disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat pengikatan antigen.

- Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama

lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana pun,

baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini

menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut

Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi yakni :

2.4.1 IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PANJANG

imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa

paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

1. Immunoglobulin G ( IgG )

Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn

pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-

satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu

merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru

lahir.

IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua

rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang

dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni

mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut

bivalen.

IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul

sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh

jumlah immunoglobulin.

ii

IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan

yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :

- IgG1 dengan jumlah 40-70%


- Igg3 dengan jumlah 4-8%


masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya

mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen

setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >

IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik

tetapi melalui jalur internal.

2. Immunoglobulin M ( IgGn M )

Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang

dproduksi pada awal respon imunitas primer

igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun

atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul

rantai J (joining)

berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat

pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.

Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi

dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan

melawan bakteri dan virus.

Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan

tunggal (hapten)

IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan

koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini

mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.

Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun

terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara

utama.

ii

3. Immunoglobulin A ( IgA )

Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan

permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran

pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)

dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi

sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme

Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan

imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata

serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.

Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan

bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system

imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari

makanan.

Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan

satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.

Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2

terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

4. Immunoglobulin D (IgD)

IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding

dengan immunoglobulin lain.

Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.

Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan

IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.

Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-

kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap

penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.

IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.

ii

5. Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,

diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam

jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,

bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di

luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak

berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat

terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.

Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat

epsilon.

Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.

IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-

kira 10 ng/dl-1.

IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan

memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.

2.4.2 IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PENDEK

1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)

Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat

spesifik artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang

pembentukannya sifat fisika-kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi

antibodi sebagai berikut

Ø Kelarutannya dalam garam dan solvens

Ø Mobilitas elektroforesis

Ø Besar molekul

Ø Sedimentasi dalam ultrasentrifus

Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen

·Antitoksin

·Aglutinin

·Presipitin

·Lisin

ii

·Opsonin

·Antibodi pelindung

·Antibodi pengikat komplemen

·Ab “Blocking” dan “non-presipitating”

1. Antibodi Alamiah

Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah.

Misalnya:

Golongan darah A mempunyai antibodi B

Golongan darah B mempunyai antibodi A

Golongan darah AB mempunyai antibodi O

Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB

1. Antibodi Monoklonal

Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam

pembuatan antibodi monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo.

Secara in vitro antibodi monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel

myeloma dan sel limfa, kemudian di biakan pada mikroplate 9b well dan

diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO2 5%, sedangkan secara in vivo

setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada mencit, kemudian

cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal Tahap

pembuatan antibodi monoclonal

Imunisasi

Fusi

Seleksi hibridoma

Seleksi kolona

Pembiakan

Penyimpanan

1. Antibodi Poliklonal

ii

BAB III

PENUTUP

3.1 KESIMPULAN

Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam

serum atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai

struktur dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.

Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :

Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai

pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:

Immunoglobulin A

Immunoglobulin E

Immunoglobulin M

Immunogloblulin D

Immunoglobulin G

Sedangkan sebagai rantai pendeknya antara lain:

Antibodi imun

AntibodiPoliklonal

Antibodi Monoklonal

Antibodi Alamiah

3.2 saran

Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah

wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu

pengetahuan khususnya tentang

imunoglobulin. Untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya

membangun demi kesempurnaan makalah ini.

ii

DAFTAR PUSTAKA

http://teknologilaboratoriumkesehatan.blogspot.com/2009/07/struktur-

imunoglobulin.html

Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku

Kedokteran EGC. Jakarta

Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku

Ajar Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara.

Jakarta

Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana.

2004

Anonim. http://en.wikipedia.org/wiki/Antibody

ii

KATA PENGANTAR

Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan

rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat menyelesaikan

makalah Imonoglobulin.

Makalah ini merupakan tugas Individu. Penulis mengucapkan terima kasih

kepada Dosen serta semua pihak yang ikut membantu dalam pembuatan makalah

ini, sehingga akhirnya makalah ini dapat terselesaikan. Penulis menyadari tidak

ada gading yang tak retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam

pembuatan makalah ini. Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah

ilmu pengetahuan kita semua.

Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca demi kesempurnaan

makalah ini.

Raha, November 2013

Penulis

ii

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR.............................................................................................i

DAFTAR ISI ...........................................................................................................ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang..................................................................................................1

1.2 Tujuan...............................................................................................................1

BAB II PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Imunoglobulin......................................................................2

2.2 Struktur Imunoglobulin..........................................................................3

2.3 Sasaran PHBS.........................................................................................3

2.4 Klasifikasi Imunoglobulin......................................................................5

BAB III PENUTUP

3.1Kesimpulan............................................................................................11

3.2 Saran.....................................................................................................11

DAFTAR PUSTAKA............................................................................................12

LAMPIRAN

ii

TUGAS : INDIVIDU

MAKALAH IMONOGLOBULIN

DI SUSUN OLEH:NAMA : RARI FATIMA

NIM : 2013.IB.0028

TINGKAT : I A.

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

ii

2013/2014

Lampiran

ii

makalah imunoglobin

Documents