BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang

bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat

molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk 

komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk IgM.

Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua

fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks

yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen

Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan

membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).

Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada

tempat Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat

mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen),  disebut F(ab’)2.

Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-

H sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang

disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif

konstan yang disebutKonstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang

membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap

molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.

Untuk bagian yang konstan, sama  sekali tidak berpengaruh langsung terhadap

antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan

aktivitas biologis dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan

aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen, misalnya

kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau

menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada

berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur

primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi

menjadi aktif.

9

B. Tujuan

1. Untuk mengetahui Pengertian Imunoglobulin

2. Untuk mengetahui Struktur Dasar Immunoglobulin

3. Untuk mengetahui jenis jenis Immunoglobulin

4. Untuk mengetahui  Variabilitas Immunoglobulin

9

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Imunoglobulin

Imunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan

kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang

sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan

mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen

dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel

B atau lebih spesifik lagi sel plasma.

Antigen adalah substansi yang dapat dikenali dan diikat dengan baik oleh

sistem imun. Antigen dapat berasal dari organisme (bakteri, virus, jamur, dan

parasit) atau molekul asing bagi tubuh. Hapten adalah molekul organik kecil yang

dapat mengikat bagian reseptor antigen.Antibodi adalah

protein imunoglobulin yang disekresi oleh sel  B yang teraktifitasi oleh antigen.

Berat molekul antibodi berkisar 150.000 Da sampai dengan 950.000 Da yang

tergantung pada kelasnya.

2.2 Struktur Imunoglobulin

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)

dengan berat molekul 55.000 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul

22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2

rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa

sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan

imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang

dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang

terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,

sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.

Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri

9

dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D

(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L

mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan

rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim

papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari

bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang

bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat

pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas

imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H

saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat

mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas

imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan

komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel

mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan

menembus plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil

terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat

kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik

determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen

Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2)

yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen

2.3    Jenis jenis Imunoglobulin

1.    Imunoglobulin G ( Ig G) disebut juga rantai – γ (gamma)

Tiap molekul IgG terdiri atas dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan

oleh ikatan disulfida (rumus molekul H2L2). Oleh karena itu imunoglobulin ini

mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik, meka disebut

divalen. IgG merupakan antibodi dominan pada respon sekunder dan menyusun

pertahanan yang penting melawan bakteti dan virus. Ini merupakan satu-satunya

9

antibodi yang mampu melintasi plasenta,oleh karena itu merupakan

imunoglobulin yang paling banyak ditemukan pada bayi yang baru lahir.

2.   Imunoglobulin A ( Ig A) disebut juga rantai –α (alpha).

Merupakan imunoglobulin utama pada hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air

mata serta sekresi traktus respiratorius, intestinal dan genital. Imunoglobulin

inimelindungi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Tiap molekul

IgA terdiri atas dua unit H2L2 dan satu molekul terdidi atas rantai J dan komponen

sekresi, molekul yang disebut terakhir merupakan protein yang diturunkan dari

celah reseptor poli-Ig. Reseptor ini mengikat dimer IgA dan mempermudah

transpornya melintasi epitel mukosa. Beberapa bakteri (misalnya neisseria) dapat

merusak IgA1 dengan cara menghasilkan protase sehingga menghalangi imunitas

yang diperantarai antibodi pada permukaan mukosa

IgA dihasilkan paling banyak dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis

berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory

component,oleh sel-sel dalam membrane mukosa. Imunoglobin yang dikeluarkan

secara selektif di dalam sekresi air ludah, keringat, air mata, lendir hidung,

kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan. IgA yang

keluar dengan sekret juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Kehadirannya

dalam kolostrum (air susu pertama keluar pada mamalia yang menyusui)

membantu melindungi bayi dari infeksi gastrointestinal. Fungsi utama IgA adalah

untuk mencegah perlautan virus dan bakteri ke permukaan epitel. Fungsi IgA

setelah bergabung dengan antigen pada mikroorganisme mungkin dalam

pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel mukosa.

9

3.  Imunoglobulin M ( Ig M) disebut juga rantai –µ (mu)

IgM adalah antibodi pertama yang bersirkulasi sebagai respons terhadap

pemaparan awal ke suatu antigen. Konsentrasinya dalam darah menurun secara

cepat. Hal ini secara diagnostik bermanfaat karena kehadiran IgM umumnya

mengindikasikan adanya infeksi baru oleh pathogen yang menyebabkan

pembentukannya. IgM terdiri dari lima monomer yang tersusun dalam struktur

pentamer. IgM berfungsi sebagai reseptor permukaan sel B untuk tempat antigen

melekat dan disekresikan dalam tahap-tahap awal respons sel plasma. IgM sangat

efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat

setelah infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan

tubuh penting pada bakterimia.

4.  Imunoglobulin D ( Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)

Imunoglobulin ini tidak mengaktifkan system komplemen dan tidak dapat

menembus plasenta. IgD terutama ditemukan pada permukaan sel B, yang

kemungkinan berfungsi sebagai suatu reseptor antigen yang diperlukan untuk

memulai diferensiasi sel-sel B menjadi plasma dan sel B memori. Ini juga terjadi

pada beberapa sel leukemia limfatik. Di dalam serum immunoglobulin ini hanya

terdapat dalam jumlah sedikit.

5.  Imunoglobulin E ( Ig E) disebut juga rantai –ε (epsilon)

Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum

terlalu jelas. Di dalam serum, konsentrasinya sangat rendah, tetapi kadarnya akan

naik jika terkena infeksi parasit tertentu, terutama yang disebabkan oleh cacing.

IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya

mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan

dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen,

menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang

menyebabkan reaksi alergi.

9

2.4 Variabilitas Immunoglobulin

Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen.

Heterogenitas ini disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan

yang lain, yang akan mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini

selanjutnya menimbulkan variabilitas dalam determinan antigenik Ig. Keragaman

antibodi tergantung pada :

Segmen gen V, D dan J multiple.

Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap segmen D dan

Segmen J

Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda

.Mutasi somatic

Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat selama

penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau penghilangan asam

amino dalam regio hipervariabel

Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung

menyisipkan kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V – D dan

D – J ( keragaman regio N ).

Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :

Variasi Isotip

Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas

Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin,

yaitu Ig A, Ig D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai

beberapa sub kelas seperti Ig G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian

konstan H – chain yang terdapat pada berbagai kelas dan sub kelas itu dapat

djumpai pada satu orang maka bagian tersebut dinamakan varian Isotip. Sebutan

varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain kappa dan lamda yang

dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada semua orang.

Variasi Alotip

Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga

berbeda dengan yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut

varian Alotip. Contohnya ; golongan darah rhesus.

9

Variasi Idotip

Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site.

Beberapa penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama

dan diproduksi oleh individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip

yang sama. Idiotip inilah yang membedakan satu molekul imunoglobulin dengan

molekul imunoglobulin yang lain dalam alotip yang sama. Variasi idiotip adalah

karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.

9

BAB IIIPENUTUP

3.1 Kesimpulan Imunoglobulin adalah molekul glikoprotein yang diproduksi oleh sel-sel

plasma dalam merespon suatu imunogen dan berfungsi sebagai antibodi. Penamaan imunoglobulin diperoleh berdasarkan temuan dari proses migrasinya dengan protein globular, yaitu ketika serum yang mengandung antibodi ditempatkan dalam medan listrik. Imunoglobulin atau selanjutnya disebut antibodi ini merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Berat molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S).

Berikut adalah macam-macam jenis immunoglobulin :1. Immunoglobulin G ( Ig G )2. Immunoglobulin M ( Ig M )3. Immunoglobulin A ( Ig A )4. Immunoglobulin D ( Ig D )5. Immunoglobulin E ( Ig E )

3.2  Kritik dan Saran

saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi saya maupun masyarakat

pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan makalah selanjutnya.

9

DAFTAR PUSTAKA

http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html

http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-imun/

fungsi-sistem-imun

Husband,A.J.1995. The immune system and integrated

homeostasis. Immunology and Cell   Biologi, 73:377-382.

Roit, I.M.1991. Essential Immunology, 7nd ed. Blackwell Scientific

Publication. London.

Suriasumantri, J,S. 1998. Filsafat Ilmu:Sebuah Pengantar Populer.

Pustaka Sinar Harapan.

Tizard, I. 1992. Veterinary Immunology, 4th ed. Saunder College

Publishing. Philadelphia.

9

KATA PENGANTAR

Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan

rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat menyelesaikan

makalah Imunoglobulin.

Makalah ini merupakan tugas Individu. Penulis mengucapkan terima kasih

kepada Dosen serta semua pihak yang ikut membantu dalam pembuatan makalah

ini, sehingga akhirnya makalah ini dapat terselesaikan. Penulis menyadari tidak

ada gading yang tak retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam

pembuatan makalah ini. Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah

ilmu pengetahuan kita semua.

Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca demi kesempurnaan

makalah ini.

Raha, November 2013

Penulis

9

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR.............................................................................................i

DAFTAR ISI ...........................................................................................................ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1  Latar Belakang..................................................................................................1

1.2  Tujuan...............................................................................................................2

BAB II PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Imunoglobulin..................................................................................3

2.2 Struktur Imunoglobulin......................................................................................3

2.3 jenis-jenis imunoglobulin..................................................................................4

2.4 Variabilitas imunoglobulin................................................................................7

BAB III PENUTUP

3.1Kesimpulan.........................................................................................................9

3.2 Saran..................................................................................................................9

DAFTAR PUSTAKA............................................................................................10

DAFTAR GAMBAR

DAFTAR TABEL

9

TUGAS : INDIVIDU

MAKALAH IMUNOGLOBULIN

DI SUSUN OLEH:

NAMA : MARIANI

NIM : 2013.IB.0023

TINGKAT : I A.

YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

9

2013

GAMBAR IMUNOGLOBULIN

9

MAKALAH IMUNOGLOBULIN

DI SUSUN OLEH:

NAMA : WA ODE PIANA

NIM : 2013.IB.0049

TINGKAT : I A.

YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

9

2013

9