BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam

serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk

dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-

96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat

biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu

mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta

pelepasan histamin dari sel mast.

Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan

sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan

aktivitas biologik berlainan.

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam

amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000

dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar

imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini

diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur

yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan

daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain,

yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino

yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai

dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu

kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ),

rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai

jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G,

A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain

B. Tujuan

Adapun tujuan yang akan dicapai adalah :

1. Untuk mengetahui Pengertian  Imunoglobulin

2. Untuk mengetahui  stutruktur Imunoglobulin

3. Untuk mengetahui klasifikasi Imunoglobulin.

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Imunoglobulin

Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum)

yang bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya.

Berat molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk

komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk IgM.

2.2 Struktur imunoglobulin

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H – chain) yang

identik dan 2 rantai ringan (L – chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan

terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfide (S - S), demikian pula rantai berat

satu dengan yang lain diikat dengan ikatan S - S. Molekul ini oleh enzim

proteolitik papain dapat dipecah menjadi 3 fragmen, yaitu 2 fragmen yang

mempunyai susunan sama terdiri atas H - chain dan L-chain, disebut fragmen Fab

yang dibentuk oleh domain terminal - N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H

- chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal – C. Fragmen

Fab dengan antigen binding sites, berfungsi mengikat antigen, karena itu susunan

asam amino dibagian ini berbeda antara molekul immunoglobulin yang satu

dengan yang lain dan sangat variabel sesuai dengai variabilitas antigen yang

merangsang pembentukannya. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang

konstan. Fragmen ini tidak mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat

bersifat mengikat sebagai antigen (determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang

mempunyai fungsi efektor sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin

bersangkutan, misalnya kemempuan imunoglobulin untuk melekat pada sel,

fiksasi komplemen, kemampuan Ig menembus plasenta, distribusi imunoglobulin

dalam tubuh dan lain – lain. Papain memecah immunoglobulin pada terminal

asam amino di tempat ikatan S – S yang mengikat kedua rantai H satu dengan

yang lain. Enzim proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul

imunoglobulin dibelakang ikatan S – S. Pemecahan ini mengakibatkan

terbentuknya satu fragmen besar yang disebut F (ab’)2 yang mampu mengikat dan

menggumpalkan antigen karena ia bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice.

Pepsin selanjutnya dapat memecah fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil.

Bagian molekul imunoglobulin yang peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim

di atas disebut bagian engsel (hinge region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu

sIg dan Ig yang disekresikan hanya berbeda pada domain terminal – C: sIg

memiliki bagian transmembran dan bagian intrasitoplasmik yang pendek.

Polimerisasi imunoglobulin terjadi pada IgM (pentamer atau heksamer)

dan IgA (umumnya dimer). Polimerisasi kelas imunoglobulin ini bergantung pada

rantai J (joining) dan banyaknya rantai J menentukan proporsi molekul IgM

pentamer dibanding IgM heksamer. Rantai J membantu polimerisasi IgM dan IgA

dengan cara ikat – silang disulfida pada residu cysteine yang terdapat pada

domain C – terminal molekul IgM dan IgA yang disekresi.

2.3  Klasifikasi Imunoglobulin

Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai

perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik

dan aktivitas biologic berlaianan.

Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas

yakni :

o Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.

o Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai

beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.

o Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA

rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.

o Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-

masing dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk

oleh 4 (empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2

(dua) gugusan tersebut.

o Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen

tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen

(Fab). Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi

yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.

o Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas.

Sendiri-sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel

pada rantai ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini

mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih

bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan

merupakan tempat pengikatan antigen.

o Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama

lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi

mana pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan

tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut

Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi  yakni :

A. Immunoglobulin Sebagai Rantai Panjang

imunoglobulin sebagai rantai panjang  tiap kelas mempunyai berat molekul,masa

paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

1. Immunoglobulin G ( IgG )

a. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul

sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh

jumlah immunoglobulin.

b. IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan

yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :

a. IgG1 dengan jumlah 40-70%

b. IgG2 dengan jumlah 4-20%

c. Igg3 dengan jumlah 4-8%

d. IgG4 dengan jumlah 2-6%

c. masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya

mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen

setiap subkelas juga tidak sama  seperti IgG3> IgG1 > igG2 >

IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik

tetapi melalui jalur internal.

d. Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn

pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-

satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu

merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru

lahir.

e. IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua

rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang

dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni

mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut

bivalen.

2. Immunoglobulin M ( IgGn M )

a. Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan

tunggal (hapten)

b. IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan

koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini

mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.

c. Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun

terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara

utama.

d. Antibodi  berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang

dproduksi pada awal respon imunitas primer

e. igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun

atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul

rantai J (joining)

f. berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat

pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.

g. Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi

dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan

melawan bakteri dan virus.

3. Immunoglobulin A ( IgA )

a. Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan

satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.

b. Bebrapa IgA  terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2 

terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

c. Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan

permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran

pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)

dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi

sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme

d. Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum  dan juga merupakan

imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata

serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.

e. Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan

bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system

imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari

makanan.

4.   Immunoglobulin  D (IgD)

IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding

dengan immunoglobulin lain.

Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.

Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan

IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.

Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-

kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap

penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.

IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.

 

5.    Immunoglobulin E (IgE)

a. Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.

b. IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-

kira 10 ng/dl-1.

c. IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan

memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.

d. Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,

diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam

jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,

bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di

luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak

berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat

terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.

e. Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat

epsilon.

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam

serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk

dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-

96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat

biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu

mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta

pelepasan histamin dari sel mast.

       Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :

Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai

pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:

Immunoglobulin A

Immunoglobulin E

Immunoglobulin M

Immunogloblulin D

Immunoglobulin G

3.2 saran

     penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi

kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA

1. Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku

Kedokteran EGC. Jakarta

2. Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku

Ajar Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara.

Jakarta

3. Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana.

2004

KATA PENGANTAR

Segala Puji dan Syukur saya panjatkan kepada Tuhan yang Maha Esa, karena

atas berkat dan limpahan rahmatnyalah maka saya boleh menyelesaikan sebuah

karya tulis dengan tepat waktu.

Berikut ini penulis mempersembahkan sebuah makalah dengan judul

“ IMUNOGLOBULIN”

Melalui kata pengantar ini penulis lebih dahulu meminta maaf dan memohon

permakluman bila mana isi makalah ini ada kekurangan dan ada tulisan yang

saya buat kurang tepat atau menyinggu perasaan pembaca.

Dengan ini saya mempersembahkan makalah ini dengan penuh rasa terima

kasih dan semoga Allah SWT memberkahi makalah ini sehingga dapat

memberikan manfaat.

Raha, November 2013

Penulis

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR.............................................................................................i

DAFTAR ISI ...........................................................................................................ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1  Latar Belakang..................................................................................................1

1.2  Tujuan...............................................................................................................2

BAB II PEMBAHASAN

2.1 pengertian imunoglobulin .................................................................................3

2.2 Struktur imunoglobulin......................................................................................3

2.3 Klasifikasi imunoglobulin..................................................................................4

BAB III PENUTUP

3.1Kesimpulan........................................................................................................9

3.2 Saran.................................................................................................................9

DAFTAR PUSTAKA............................................................................................10

LAMPIRAN

TUGAS : INDIVIDU

MAKALAH

IMUNOGLOBULIN

DI SUSUN OLEH:

NAMA : SAFIA

NIM : 2013.IB.0032

TINGKAT : I A.

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA

RAHA

KABUPATEN MUNA

2013

Sifat-Sifat Fisika Immunoglobulin

Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE

Angka sedimentasi7S

7S,9S,

11S*19S 7S 8S

Berat molekul

150.000

160.000

dan

dimmer

900.000 185.000 200.000

Jumlah unit 4-

peptida dasar1 1, 2* 5 1 1

Rantai berat (H) γ α μ Δ ε

Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ

Susunan molekul

γ2κ2

γ2κ2

(α2κ2)1-2

(α2λ2) 1-2

(α2κ2) 2S*

(α2λ2) 2S*

(μ2κ2)5

(μ2λ2)5

δ2κ2

δ2λ 2 (?)

ε 2κ2

ε2λ 2

Valensi untuk

mengikat antigen2 2, 4 10 2 2

Konsentrasi serum

normal (mg/ml)8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4

17-450

**

% imunoglobulin

total80 13 6 0-1 0,002

% karbohidrat 3 8 12 13 12

* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S

** = 1ng = 10-9 g

Sifat-sifat biologi immunoglobulin manusia

IgG IgA IgM IgD IgE

Sifat utama

Ig

terbanyak

dalam

cairan

tubuh

Ig utama

dalam

sekresi

Aglutinin

efektif

produksi

dini reaksi

imun

Terdapat

pada

permukaan

limfosit

bayi

Timbul

pada

infeksi

parasit,

penyebab

atopic

allergy

Ikatan

komplemen

+ - + - -

Tembus

plasenta

+ - - - -

Melekat

pada mast

cell dan sel

basofil

- - - - +

Daya

pelekatan

pada

makrofag

+ +/- - - -

KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN