Makalah Biokimia

ENZIM

Disusun Oleh Kelompok V

Suci Magfirah

Husniati M. Kamalu

Annisa Setyaningrum

Nurfitrah

Komang Murniati

JURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS TADULAKO

PALU

2013

1

ENZIM

A. Sejarah Enzim

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh

sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah

telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum

diidentifikasi. Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol

oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh

gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan

diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa

"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan

organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.”

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama

kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον

yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini.

Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin,

dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang

dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan

ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi

yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan

bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.

Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).

Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas

riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".

Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang

dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah

enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:

laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi

yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

2

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian

pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan

bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan

seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai

pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun,

pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan

menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa

protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh

Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,

dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada

bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan

struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali

diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan

telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim

ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton

Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi

tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk

memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

B. Pengertian Enzim

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel

hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang

secara kolektif membentuk metabolisme perantara (intermediary metbolism) dari

sel. Enzim adalah polimer biologis yang mengkatalis reaksi kimia yang

memungkinkan berlangsungnya kehidupan. Keberadaan dan rangkaian enzim

secara lengkap dan seimbang merupakan yang essensial untuk menguraikan

nutrien menjadi energi dan chemical building block (bahan dasar kimiawi).

Setiap detiknya telah terjadi beribu-ribu reaksi kimia di dalam sel tubuh

manusia. Contohnya, adalah reaksi pencernaan makanan yang telah kita makan,

merupakan hasil cerna menjadi energi kimia , sintesis protein, dan

3

makromolekul lainnya. Reaksi tersebut dapat terjadi karena adanya enzim yang

berfungsi sebagai katalis enzim-enzim pencernaan di mulut, perut dan usus

halus mengkatalisis hidrolisis karbohidrat, lemak dan protein. Enzim di

mitokondria memproduksi energi dari biomolekul yang dicerna setiap enzim

akan merespon apa yang masuk ke dalam sel dan apa yang sel butuhkan enzim

akan tetap bekerja ketika sel akan membutuhkan produk tertentu dan akan

berhenti bekerja ketika sel tidak lagi membutuhkan produk tersebut. Beberapa

enzim membutuhkan kofaktor dan koenzim untuk berfungsi sebagai mana

mestinya. Kofaktor dapat berupa logam anorganik sedangkan koenzim dapat

berupa senyawa organik seperti vitamin. Enzim memiliki aktivitas katalitik.

Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar

dari katalisator sintetik. Spesifitas amat tinggi terhadap substratnya , enzim

mempercepat reaksi kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan

molekul ini berfungsi di dalam larutan encer pada keaadaan suhu dan pH normal.

Hanya sedikit katalisator non-biologi yang dilengkapi dengan sifat-sifat ini.

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan

urut-urutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang

mengguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan dan mengubah

energi kimiawi, yang membuat makromolekul sel dari prekusor sederhana.

Diantara sejumlah enzim yang berpartisipasi di dalam metabolisme, terdapat

sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur, yang dapat mengenali

berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan

isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan

baik, menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas

metabolik yang berbeda, yang diperlukan untuk menunjang kehidupan.

C. Tata Nama Enzim

Nama enzim diberi akhiran ase

► Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim

tersebut, misalnya : -. Proteinase

4

-. Lipase

► Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas

utama, berdasarkan atas jenis reaksinya :

1. Kelas oksido reduktase 4. Kelas liase

2. Kelas transferase 5. Kelas isomerase

3. Kelas hidrolase 6. Kelas ligase

Menurut sistem IUB, nama enzim dapat ditulis dengan kode enzim ( kode

nomor enzim ) : nama enzim terdiri dari 4 angka :

1. Angka pertama = kelas enzim

2. Angka kedua = subkelas

3. Angka ketiga = subsubkelas

4. Angka keempat = nama spesifik enzim

Contoh : EC. 2.7.1.1

kelas alkohol

fosfat heksokinase

ATP : d-heksosa-6 fosfotransferase (heksokinase )

ATP + d-heksosa →ADP+ d-heksosa-6 fosfat

D. Klasifikasi Enzim

Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama golongan, nomor kode,

dan macam reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi menjadi

kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya. Enzim

dikelompokkan kedalam enam kelas:

1. Oksidoreduktase; berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi. Yang

mengkatalisa reaksi oksidasi reduksi, termasuk terhadap gugus CH- OH,

CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH.

5

2. Transferase; berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu (gugus

glikosil, metil, atau fosforil).

3. Hidrolase; berperan dalam reaksi hidrolisis (mengkatalisis pemutusan

hidrolitik C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain).

4. Liase, mengatalisisreaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua

(mengatalisis pemutusan C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain dengan eliminasi

atom yang menghasilkan ikatan rangkap).

5. Isomerase; mengkatalisis reaksi isomerisasi ( mengkatalisis perubahan

geometric atau structural di dalam satu molekul).

6. Ligase; mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan

ikatan dalam ATP (mengkatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitkan

dengan hidrolisis ATP).

E. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Enzim

1. Konsentrasi Enzim

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, reaksi pertambahan dengan

bertambahnya konsentrasi enzim. Dalam hal in,i substrat yang digunakan

dalam jumlah yang berlebih.

2. Konsentrasi substrat

Dengan konsentrasi enzim yang tetap, pertambahan konsentrasi substrat akan

menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu,

tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat

diperbesar.

Keadaan ini telah di terangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis

mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat. Persamaan Miichaelis-

Menten yang telah membuktikan hipotesis mereka telah dijelaskan di muka.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak

antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau

bagian enzim yang disebut bagian aktif.

Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung

substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat

yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.

6

Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal

ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas

konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat

atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya

konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi

kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah

besar.

3. Suhu

Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu

yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Kerena enzim adalah

protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses

denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian

konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun

akan menurun.

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan

kecepatan reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat

kenaikan suhu 10C. Koefisien suhu ini diberi symbol Q10 untuk reaksi yang

menggunakan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya setiap

kenaikan suhu 10C, kecepatan reaksi mengalami kenaikan 1,1 hingga 3,0

kali. Namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan

mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang

berlawanan, maka akan terjadi suatu titk optimum, yaitu suhu yang paling

tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim yang tertentu. Tiap enzim

mempunyai suhu optimum tertentu: pada umumnya enzim yang terdapat pada

hewan mempunyai suhu optimum antara 40C-50C, sedangkan pada

tumbuhan antara 50C-60C. Sebagian enzim terdanaturasi pada suhu di atas

60C.

4. Pengaruh pH

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkunganya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion

bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan

7

berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk

kompleks enzim substrat.

Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau pH

tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan

mengakibatkan menurunya aktifitas enzim. pH atau daerah pH yang dapat

menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi dinamakan pH optimum.

pH optimum dari enzim amilase misalnya, dapat ditentukan dengan

menentukan jumlah milligram gula yang terbentuk dari beberapa reaksi yang

menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai

substrat.

5. Pengaruh inhibitor

a. Hambatan Revesibel

Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim

sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian

enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat

reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap aktifitas enzim

dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting, karena

hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan-pengaturan

reaksi yang terjadi dalam tubuh kita.

Hambatan tidak revesibel pada umumnya disebabkan oleh terjadinya

proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang

terdapat pada molekul enzim. Hambatan revesibel dapat berupa hambatan

bersaing atau hambatan tidak bersaing.

Hambatan bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat,

yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor

(EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor

dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi

persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim

melalui reaksi sebagai berikut :

E + S -------------- ES

8

E + I --------------- EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor

bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan

cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi

( P).

E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)

E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang

bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya

kecepatan reaksi.

Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi

inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor

dapat dihilangkan dengan cara menambah sustrat dalam konsentrasi

besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya

kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum ( Vmaks )

dapat tercapai pada konsentrasi substrat (s) pada reaksi yang dihambat

oleh inhibitor bersaing.

a.Inhibitor kompetitif dan Inhibitor nonkompetitif

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan

substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing

dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi

terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat

diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.

Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja

dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk

enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini

menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.

Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat

dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

E + I ----------- EI

ES + I ------------ ESI

9

b. Inhibitor reversibel dan irreversible

Telah dijelaskan bahwa baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing

adalah hambatan bersifat reversibel. Kedua macam hambatan tersebut

dapat dirumuskan secara kualitatif. Hambatan tidak reversibel ini dapat

terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu

pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan

demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Sebagai contoh

inhibitor molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus –SH

suatu enzim tertentu :

Enzim- SH + ICH2CONH2 Enzim – S – CH2CONH + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk

reaksi dengan sempurna.

c. Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan

alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor

alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim

pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini

tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat.

Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi

konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk.

Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim

terhambat.

F. Spesifikasi Enzim

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun

terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik

hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap

kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas,

regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat

dalam pengkopian dan pengekspresiangenom. Enzim-enzim ini memiliki

mekanisme "sistem pengecekan ulang. Enzim seperti DNA polimerase

10

mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk

reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju

kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase

mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,

aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan

bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri

yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan

Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal

dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim.

Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang

sekarang paling banyak diterima.

Model Induksi Fit

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci

dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif

secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim

dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang

kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat

dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa

kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia

memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai

substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan

enzim ditentukan.

Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :

1. Kespesifikan Optik

Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomer-

isomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut

untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase

dapat mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja

terhadap β-glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak

11

dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang

mengkatalisa asam L-amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.

Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke

substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang

ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida

antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk

ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau

glikogen.

2. Kespesifikan Gugus

Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya

glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan

peptida, sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin

terhasap ikatan peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan

tetapi, dalam pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi,

misalnya, pengurangan jumlah enzim pencernaan yang mungkin

sebaliknya dibutuhkan. Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan

gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan

peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari asam-asam amino

fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase

memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino

rantai polipeptida.

G. Kinetika enzim

Analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat dilakukan dengan dua asas

pendekatan:

1. Asas keseimbangan menurut Michaelis-Manten

2. Asas Steady State Theory menurut Briggs-Haldane

A. Pendekatan dengan Asas keseimbangan menurut Michaelis-Manten

Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengusulkan suatu

model untuk menjelaskan kinetik reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu

enzim (Uni-Uni reaction)

12

Hipotesisnya adalah bahwa “Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi tidak

digunakan dalam reaksi, menyatu dengan substrat (S) dalam suatu kompleks ES

dalam pembentukan produk.”

E = Enzyme, S = Substrate, P = Product

ES = Enzyme-Substrate complex

k1, k2, k3 & k4 = rate constants

Penetuan KM dan Vmax

Harga KM bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan enzim berkisar diantara

10-1 - 10-6 M tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan kuantitas ion.

Untuk mendapatkan harga KM dan Vmax, analisis langsung persamaan diatas

dapat dilakukan, tapi cara ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan

komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga parameter persamaan dengan

cepat.

atau

B. Pendekatan dengan Asas Steady State Theory menurut Briggs-Haldane

Laju reaksi pembentukan kompleks ES sama dengan laju penguraian ES

menjadi P dan E. Sehingga didapatkan nilai v sebagai berikut:

v=k3 [ E ]0 [ S ][ S ]+ KM

13

K1

K2

K3

K4

ESE+S E+P

d [ES ]dt

=k1 [ E ] [ S ]−k−1 [ ES ]−k2 [ ES ]v=d [ P ]

dt=k2 [ES ]

[ E ]T= [ E ]+ [ES ]K S=

K2

K1

=[ E ] [ S ][ ES ]

V=V max [ S ]K M+[ S ]

V=V max [ S ]K M+[ S ]

V=V max

1+(K M / [ S ] )

H. Koenzim

Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein

dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim

walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa

enzim, dan oleh karena itu memegang peranan. Koenzim disebut gugus prostetik

apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat

dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan

panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari

reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid

Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi

sebagai akseptor hidrogen.

Kofaktor, yaitu komponen non protein yang berupa :

a. Ion-ion anorganik (aktivator),

Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion

klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim

amilase mencerna karbohidrat (amilum).

b. Gugus prostetik,

Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin

Adenin Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang

mengandung zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama

katalase, peroksidae, sitokrom oksidase.

I. Regulasi Enzim

Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen

(noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification).

Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada

daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen (Gambar 1.1). Regulasi

modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau

nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat

kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah

konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui :

1. Kontrol genetika

14

Pada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan

induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol

negatif pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi

enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya akan

menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga akan

menyebabkan penurunan proses sintesis enzim-enzim.

Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis dari produk akhir dari

suatu pathway, proses ini masih memungkin terbuangnya energi dan karbon

karena pembentukkan enzim yang tidak diperlukan (karena sudah diinhibisi)

masih dilanjutkan. Proses represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis

enzim yang turut terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir. Pada kasus

biosintesis triptofan (gambar 3), produk akhir dari pathway, triptofan,

berperan sebagai sebuah molekul efektor yang dapat menghentikan sintesis

dari Enzim a, b, c, d, dan e yang turut terlibat pada biosintesis triptofan.

Dengan demikian maka akan menghemat banyak molekul ATP yang

seharusnya dikeluarkan selama proses sintesis protein, dan menjaga prekusor

asam amino untuk sintesis protein lain. Proses ini berlangsung lambat

dibandingkan dengan inhibisi balik (yang bekerja sesegera mungkin) karena

enzim-enzim yang sudah ada harus dikurangi jumlahnya sebagai hasil dari

pembelahan sel sebelum efeknya benar-benar terlihat.

2. Modifikasi Kovalen

Meskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen, tetapi

terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi

kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan

oleh gugus asetil, fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen

biasanya merupakan perlekatan dapat pulih (tidak permanen).

3. Enzim Allosterik

Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik.

Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator yang

berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan

nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan

15

mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim

allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh

mekanisme penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi L-

isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama

adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang

merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger, 2004).

 

Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok

yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Pada enzim

allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan

subtrat identik dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik,

modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.

4. Kompartementasi

16

           Gambar 4.1 Kompartmentasi dari biosintesis NAD(P) dan Mayor

NAD(P) pada sel eukaryotik

Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang

berlangsung didalam sel, karena:

1)      Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia

2)      Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan

untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan

pada lintasan yang lain.

Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini dapat

segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus –

menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.

17

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2013. Makalah Enzim. http://tisnaaswika.blogspot.com/2013/04/makalah-enzim.html. Diakses pada tanggal 22 November 2013.

Indah. 2004. Enzim. Fakultas Kedokteran Universitas Sumatera Utara. Digitized by USU digital library.

Lehninger, Albert. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga. Jakarta.

Mardjono, Mahar. 2007. Farmakologi dan Terapi. Universitas Indonesia Press. Jakarta.

Murray, Robert K, 1996, Harper’s, Biochemistry. Mc Graw Hill. New York.

Wirahadikusumah. 1989. Biokimia. Penerbit ITB. Bandung.

18

19