ENZIMEnzimadalahbiomolekulyang berfungsi sebagaikatalis(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatureaksi kimia. Hampir semua enzim merupakanprotein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim,molekulawal reaksi disebut sebagaisubstrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaanmolekulzat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkanenergi pengaktifanyang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macamsenyawaataureaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur kimiatiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim-amilasehanya dapat digunakan pada proses perombakanpatimenjadiglukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalamenzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalamkedokteran,ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmupertanian.Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalahsubstrat,suhu,keasaman,kofaktordaninhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu danpH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalahprotein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secaraoptimalatau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.Inhibitoradalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkanaktivatoradalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyakobatdanracunadalah inihibitor enzim.Peran dan Bagian EnzimEnzimadalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya. Untuk aktifitasnya kadang-kadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam. Fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang.Enzim tersusun atas protein, oleh karena itu pengaruh pH berhubungan erat dengan sifat asam-basa yang dipunyai oleh protein. Pengaruh reaksi sebagian besar naik, dengan kenaikan suhu sampai batas tertentu. Setiap naik 10*C kecepatan reaksinya naik dua kali. Suhu mempunyai dua pengaruh yang saling berlawanan terhadap aktivitas enzim. Pertambahan suhu akan menaikkan aktivitas enzim, sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim. Pada umumya suhu berada pada 50-60*C(Martoharsono, 1984)Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkandenaturasi protein. Enzim dinyatakan mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Girinda, 1990).Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat. Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan(Lehnninger, 1995).Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator, reaksi kimia secara kolektif membentuk metabolisme perantara sel, suatu bagian yang sangat kecil dari suatu molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Bagian yang kecil ini dinamakan bagian aktif enzim. Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam aktifnya atau keadaan aktivnya(Wirahadikusuma, 1989)Enzim terdiri atas dua bagian, yaitu koenzim dan apoenzim. Koenzim dan apoenzim membentuk haloenzim yang merupakan enzim aktif. Tanpa adanya koenzim, enzim menjadi tidak aktif(Winarno, 1983).Berdasarkan macam reaksi yang dikatalisa, enzim dapat dikelompokkan dalam 6 jenis, yaitu oksidoreduktase, transferase, hididase, lipase, isomerase, dan lipase. Enzim memerlukan komponen kimia bagi aktivitasnya, komponen ini disebut kofaktor-kofaktor berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim(Harpet, 1979).1. A.Fungsi enzimantara lain(Martoharsono, 1998):1. menurunkan energi aktivasi2. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya3. mengendalikan reaksi1. B.Sifat-sifat enzim adalah sebagai berikut:2. BiokatalisatorEnzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi.1. TermolabilEnzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu.2. Merupakan senyawa protein3. Bekerja secaraspesifik.Satujenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak.1. C.Susunan EnzimSecara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas 2 bagian yaitu:1. Bagian protein disebutApoenzimyang bersifat labil ( mudah berubah) yang dipengaruhi oleh suhu dan keasaman.2. Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik ( gugusan aktif) yang berasal dari kofaktor.1. D.Ciri-ciri EnzimCiri ciri dari enzim ialah sebagai berikut :1. Merupakan sebuah protein.Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.2. Bekerja secara khusus.Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat digunakan dalam beberapa reaksi.3. Dapat digunakan berulang kali.Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.4. Rusak oleh panas.Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi,5. Dapat bekerja bolak balik.Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa yang lain.6. E.IsozimIsozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama.Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolik.1. F.Komposisi kimia dan struktur 3-dimensi enzimSetiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan bebrapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein lainnya sepertiSitokromyang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah.Dalam sitisol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino bersifat hidrofilik.1. G.Komprementasi EnzimEnzim enzim yang berperan untuk fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang berperan penting dalam respirasi aerobik terdapat pada mitokondria, sedang enzim respirasi lainnya terdapat dalam sitosol.Kompertemenisasi enzim akan meningkat edisiensi banyak proses yang beralngsung di dalam sel, karena :1. Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia.2. Senyawa akan dikonversi dikirim ke arah enzim yang berperan untuk menghasilakn produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain. Akan tetapi kompartemenisasi ini tidak bersifat absolut.Penggolongan (Klasifikasi)Enzim1. HidrolaseHidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :1. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :1. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).

amilase

2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11amilum

maltosa

1. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

maltase

C12H22O11+ H20 2 C6H12O6

maltosa

glukosa

1. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.2. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.3. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)4. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.1. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.Contoh-contohnya :1. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.2. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.1. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein.Contoh-contohnya:1. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.2. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.3. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi.Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;1. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.2. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.3. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :1. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.2. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis1. OksidoreduktaseEnzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase. Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2OO2 + (2e- + 4 H+) H2O2 Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O Hidroksilase : substrat + O2 substrat-O2 koenzim-H + O2 2 koenzim + H2O Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2Na2SO4 + (e-+ H+) H2SNa2CO3 + (e-+ H+) CH4 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O21. TransferaseTransferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.1. HidrolaseEnzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.1. LiaseEnzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.1. IsomeraseIsomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu: Rasemase, merubah l-alanin D-alanin Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA1. LigaseEnzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P1. Enzim lain dengan tatanama berbedaAda beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya1. Enzim konstitutifDi dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.1. Enzim adaptifPerubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteriE.coliyang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. MulamulaE. colitidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebutE. colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.KoenzimDalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannyaNoKodeSingkatan dariYang dipindahkan

1.NADNikotinamida-adenina dinukleotidaHidrogen

2.NADPNikotinamida-adenina dinukleotida fosfatHidrogen

3.FMNFlavin mononukleotidaHidrogen

4.FADFlavin-adenina dinukleotidaHidrogen

5.Ko-QKoenzim Q atau QuinonHidrogen

6.sitsitokromElektron

7.FdFerredoksinElektron

8.ATPAdenosina trifosfatGugus fosfat

9.PAPSFosfoadenil sulfatGugus sulfat

10.UDPUridina difosfatGula

11.BiotinBiotinKarboksil (CO2)

12.Ko-AKoenzim AAsetil

13.TPPTiamin pirofosfatC2-aldehida

Struktur dan Mekanisme EnzimEnzim umumnya merupakanprotein globulardan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino padamonomer4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500 residu padaasam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakanribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupunribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 34asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagaitapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikatkofaktoryang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasiumpan balik.Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yangmelipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalamidenaturasi(yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.A. KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadapsubstratyang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristikhidrofilik/hidrofobikenzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkatstereospesifisitas,regioselektivitas, dankemoselektivitasyang sangat tinggi.Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian danpengekspresiangenom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme sistem pengecekan ulang. Enzim sepertiDNA polimerasemengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerasemamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan padaRNA polimerase,aminoasil tRNA sintetasedanribosom.Beberapa enzim yang menghasilkanmetabolit sekunderdikatakan sebagai tidak pilih-pilih, yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.a) Model kunci dan gembokEnzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894,Emil Fischermengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model Kunci dan Gembok. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.b) Model ketepatan induksiDiagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.Pada tahun 1958,Daniel Koshlandmengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasirantai sampingasam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.B. MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:Menurunkanenergi aktivasidengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.1. 1.Stabilisasi keadaan transisiPemahaman asal usul penurunan Gmemerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.2. Dinamika dan fungsiDinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhandomain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.3.Modulasi alosterikEnzimalosterikmengubah strukturnya sesuai denganefektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikattapak ikatenzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atausubunit proteinlain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhi aktivitas katalitiknya.C. Kofaktor dan koenzim1.KofaktorBeberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zatanorganik(contohnya ion logam) ataupun zatorganik(contohnyaflavindanheme). Kofaktor organik dapat berupagugus prostetikyang mengikat dengan kuat, ataupunkoenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim mencakupNADH,NADPHdanadenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan mentransfer gugus kimiawi antar enzim.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalahkarbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagaiaproenzimataupunapoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebutholoenzim(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnyatiamina pirofosfatpada enzimpiruvat dehidrogenase). Istilahholoenzimjuga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, sepertiDNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.2.KoenzimModel pengisian ruang koenzim NADHKoenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim sepertiriboflavin,tiamina, danasam folatadalahvitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ionhidrida(H-) yang dibawa olehNAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa olehkoenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa olehasam folat, dan gugus metil yang dibawa olehS-adenosilmetionina.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, danS-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.D. TermodinamikaTahapan-tahapan energi padareaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapaikeadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsisATPsering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh,karbonat anhidrasemengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2yang tinggi)(padaparu-paru; konsentrasi CO2yang rendah)Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangateksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.E. KinetikaMekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dariasai enzim.Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. SetelahPeter Lauritz Srensenmenentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan JermanLeonor Michaelisdan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada,Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan namaKinetika Henri-Michaelis-Menten(kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh olehG. E. BriggsdanJ. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzimorotidina 5-fosfat dekarboksilaseakan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun,Vmaxhanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten(Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilaiKmyang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalahkcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.Efisiensi suatu enzim diekspresikan olehkcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkantetapan kelajuansemua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108sampai 109(M-1s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebutsecara katalitik sempurnaataupunsecara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalahkarbonat anhidrase,asetilkolinesterase,katalase, fumarase, -laktamase, dansuperoksida dismutase.Kinetika Michaelis-Menten bergantung padahukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsidifusibebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini,kinetika Michaelis-Mentenfraktaldapat diterapkan.Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau padatriptamina.F. InhibisiInhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan olehW.W. Cleland.Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenisinhibitor enzim.Inhibisi kompetitifPada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh,metotreksatadalah inihibitor kompetitif untuk enzimdihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.Inhibisi tak kompetitifPada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.Inhibisi non-kompetitifInhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmaxreaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Kmtetaplah sama.Inhibisi campuranInhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanismeumpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnyaefloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis.PenisilindanAspirinjuga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.Kegunaan inhibitorOleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obataspirin. Aspirin menginhibisi enzimCOX-1danCOX-2yang memproduksi pembawa pesan peradanganprostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya,sianidayang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzimsitokrom c oksidasedan memblokpernafasan sel.FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI REAKSI ENZIMATIKProtein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua hal yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik.1. A.Substrat (reaktan)Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat. Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang tetap, akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum. Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi enzimatik juga dipengaruhi kadar enzim, jumlah enzim yang terikat substrat (ES) dan konstanta Michaelis (Km). Km menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi enzim dan substrat. Nilai Km kecil berarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap substrat maka kompleks ES sangat mantap, sehingga kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES. Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai afinitas rendah terhadap substrat, sehingga kesetimbangan reaksi kearah E + S.1. B.SuhuSeperti reaksi kimia pada umumnya, maka reaksi enzimatik dipengaruhi oleh suhu. Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh kenaikan kecepatan reaksi enzimatik. Kepekaan enzim terhadap suhu pada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. Umumnya enzim mengalami kerusakan (denaturasi) pada suhu diatas 50oC. Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi, misalnya taka-diastase dan tripsin.1. C.Kemasaman (pH)pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH rendah maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi protein enzim. Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif (-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua muatannya. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif, dan pada keadaan basis muatannya cenderung negatif sehinggaaktivitas enzimnya menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama. Sebagai contoh amylase jamur mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai pH optimum 10.1. D.Penghambat enzim (inhibitor)Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim dengan beberapa cara penghambatan sebagai berikut: Penghambat bersaing (kompetitif)Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. Misalnya asam malonat dapat menghambat enzim dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat. Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Dalam reaksi ini asam malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase. Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat, kadar substrat dan aktivitas relatif antara penghambat dan substrat. Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif)Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. Senyawa-senyawa seperti sianida, sulfida, natrium azida, dan karbon monooksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe, yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan penghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH). Pada penghambatan nonkompetitif tidak terjadi persaingan antara zat penghambat dengan substrat. Misalnya enzim sitokrom oksidase dihambat oleh CO (karbon monooksida) dengan mengikat Fe yang merupakan gugusan aktif enzim tersebut. Penghambatan nonkompetitif tidak dapat dikurangi dengan penambahan jumlah substrat, oleh karena daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat dan afinitas penghambat terhadap enzim. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor)Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d A B C D XKeterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Penghambat represorRepresor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapatmempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:Enzim a Enzim b Enzim c Enzim dA B C D XKeterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d. Penghambat alosterikPenghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.1. E.Aktivator (penggiat) atau kofaktorAktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain.1. F.Penginduksi (induktor)Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan enzim. Sebagai contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim beta galaktosidase, seperti terlihat dalam grafik pertumbuhan mikroba berikut: X Pertumbuhan mikroba dengan adanya induksi laktosaKesimpulanEnzim adalahbiomolekulyang berfungsi sebagaikatalis(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatureaksi kimia. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalahsubstrat,suhu,keasaman,kofaktordaninhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu danpH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalahprotein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.Inhibitoradalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkanaktivatoradalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyakobatdanracunadalah inihibitor enzim.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat. Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan(Lehnninger, 1995).