enzim

5/14/2018 ENZIM - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/enzim-55a930c152fb7 1/29

Dr. Hidayat

Departemen Biokimia

Fakultas Kedokteran USU

E N

Z I M



• Biokimia : ilmu yang mempelajari unsur-unsurkimia beserta proses-proses yang berlangsungterhadap unsur-unsur tesebut di dalam tubuhmakhluk hidup

• Proses-proses yang berlangsung didalam tubuhmakhluk hidup meliputi : pemecahan molekul menjadi bentuk yang

sederhana (katabolisme)

menghasilkan sejumlah energi pembentukan senyawa-senyawa penting

yang berperan untuk perkembangansel/pertumbuhan (anabolisme)

E N

Z I M



• Proses-proses tersebut berlangsung sangatlambat sehingga tidak bisa menopang kehidupan

jika tidak dikatalisis oleh enzim

Enzim : biokatalisator yang dibentuk darimakromolekul protein dengan BMbervariasi

memiliki karakter sama dengan protein

• Dalam merobah substrat menjadi produk enzimterlebih dahulu berikatan dengan substratmembentuk EnzS

• Mengalami perubahan fisik selama reaksiberlangsung, kembali kedudukan asal setelahreaksi selesai (tidak terlibat dengan produk

reaksi)

E N

Z I M



SIFAT ENZIM

1. Merobah substrat menjadi produk

2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepatreaksi (katalisator )

3. Mempunyai Active site (catalytic site)

4. Catalytic efficiency tinggi : 10 3 - 10 8

E N

Z I M



SIFAT ENZIM

5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi

6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme (vitamin)

7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.

8. Lokasi didalam sel : tertentu

E N

Z I M



• Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi

• Nama enzim dikenal dengan menambahkan akhiran-ase pada substrat yang dihidrolisis

Lipase : menghidrolisis lemak(lipid)

Amilase : menghidrolisis amilumProtease : menghidrolisis protein

• Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberinama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya

dehi-drogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi

transferase : mengkatalisis reaksi pemindahangugus

E N

Z I M



• 1. Oxidoreductase : mengkatalisir reaksi

oksidasi – reduksi .

CH3 – CH – COO - + NAD+

OH

(Lactate)

CH3 – C – COO - + NADH + H+

O

(Pyruvate)

Enzim : Lactate dehydrogenase



• 2. Transferase : mengkatalisir transfer dari

gugus yang mengandung C, N, P.

CH2 – CH – COO – + THFOH NH3

+

(Serine)

CH2 – COO –

+ THF –CH2

NH3+

(Glycine)

Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.



• 3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahanikatan dengan penambahan air.

NH2 – C – NH2 + H2O CO2 + 2 NH3 O

(Urea)

Enzim : Urease

(Kebanyakan enzim pencernaan adalahgolongan Hydroxylase)



• 4. Lyase : mengkatalisir pemecahan ikatan dariC – C, C – S dan ikatan C – Ntertentu.

CH3 – C – COO - CH3 - CH + CO2

O O

(Pyruvate) (Acetaldehyde)

Enzim : Pyruvate decarboxylase



• 5. Isomerase : catalyze racemization of optical or geometric Isomers.

CH3 O O

OOC – CH2 – C – CoA -OOC-CH2-CH2 – C-CoA

(Methylmalonyl CoA) (Succinyl CoA)

Enzyme : Methylmalonyl CoA mutase



• 6. Ligase : catalyze formation of bonds betweencarbon and O, S, N coupled to hydrolysis of

high-energy phosphate.CH3 – C – COO - + CO2 O

(Pyruvate) ATP ADP + Pi

HOOC - CH2 - C-COO – O

(Oxaloacetate)

Enzyme : Pyruvate carboxylase



• Selain komponen protein, banyak enzimmemerlukan penyusun “non protein”gunaberfungsi sebagai katalis

• Beberapa enzim membutuhkan kofaktor(contohnya ion Cl) agar aktifitasnya tidak menurun

• Koenzim merupakan molekul organik yangterikat pada bagian protein enzim tertentu,diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu



Enz

S

CoEnz

Enz-S



Kadang-kadang berfungsi juga sebagai Co-Substrat

Terikat secara kovalent (grup Prosthetic) ataunonkovalent dengan ApoenzimReaksi Lysis termasuk Hydrolisa, tidak

membutuhkan CoenzimCoenzim dibagi atas fungsinya untuk mentransfer :

transfer Hidrogen :NAD+, NADP+

FMN, FADLipoic acid

Coenzyme Q



Transfer grup selain Hidrogen :

CoA.SH

Thiamin pyrophosphatePyridoxal phosphate

Folate coenzym

Cobamide (B12) coenzymLipoic Acid

Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air

(B kompleks) setelah dimodifikasi.



• Kompleks fungsional protein ditambah dengan faktorpelengkap koenzim disebut ”holoenzim”

• Bagian protein yang bebas dari kofaktor disebut ”apoenzim”

• Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim mencakupenzim yang mengkatalisis reaksi:

- Oksidasi reduksi- Pemindahan gugus- Isomerisasi- Reaksi pembentukan ikatan kovalen



A. Collision Theory• Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling

membentur

• Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkanreaksi) molekul-molekul harus punya cukup energiuntuk mengatasi sawar/barrier energi

• Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksiharus :

- menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang

bereaksi- menurunkan rintangan energi untuk menaikkan

reaksi

- meningkatkan frekwensi benturan



B. Lock and Key Theory• Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi kimia

karena kemampuannya berikatan dengan berbagaimacam molekul

• Menurut Emil Fischer lewat teori ” Lock and Key” enzim harus berikatan dengan substrat pada tempatyang tepat sehingga menghasilkan reaksi

• Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya untuk melakukan proses katalitik disebut ”Tempat

Katalitik/Tempat Aktif” • Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa

kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yangberasal dari berbagai bagian urutan asam amino



• Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik”

• Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock andkey ini adalah kekakuan tempat aktif

• Model ini masih dipakai untuk memahami tempatsifat tertentu enzim mis: pengikatan secara berurutandua atau lebih substrat



C. Induced Fit Theory

• Model yang lebih umum dari Daniel Koshland:Induced Fit (kesesuaian terinduksi)

• Substrat menimbulkan/ menginduksi perubahan bentuk dalam enzim



Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh

faktor:

• Keasaman atau pH• Suhu

• Konsentrasi enzim

• Konsentrasi substrat

• Ada tidaknya senyawa inhibitor



PEPSIN TRIPSIN ALKALI

PHOSPHATASE

3 5 7 9 11

pHPengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim

V



SUHUOPTIMUM

100

% aktifitas enzimmaksimum

0 suhu 70°C

Pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim



lajureaksi

konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim• Kecepatan awal suatu reaksi yang di katalisasi

oleh enzim dengankonsentrasi enzim hanya berlaku pada kecepatan awal atau inisial reaksi

K t i b t t



Konsentrasi substrat jika konsentrasi substrat meningkat, kondisi lainkonstan, percepatan reaksi akan meningkat hingga

mencapai keadaan dimana enzim dikatakan jenuh olehsubstrat

Vmaks

C Vmaks/2

V B

A Vmaks/2Km (S)

Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan

reaksi enzim



Inhibitor

• Inhibisi aktifitas enzim dapat berupa molekul kecil

spesifik atau ion, obat dan bahan beracun• Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel

atau irreversibel, kompetitif dan non kompetitif

• Inhibitor kompetitif membentuk molekul yang mirip

dengan substrat untuk enzim tersebut, akibatnyaenzim mengikat inhibitor membentuk kompleks EnzI

• Inhibitor kompetitif ditandai dengan ikatan yangsangat erat dengan enzim sasaran

• Suatu enzim dapat dihambat secara kompetitif olehproduknya sendiri



• Enzim bisfosfogliserat Sintase, enzim yangmengkatalisis isomerisasi 1,3 bisfosfogliserat menjadi2,3 Bisfosfogliserat

• Enzim ini akan diinhibisi secara kompetitif oleh

2,3 bisfosfogliserat (produknya) walau konsentrasirendah

• Pada inhibisi non kompetitif, enzim dapat mengikatsubstrat dan inhibitor secara serentak

• Tidak terdapat persaingan antara substrat daninhibitor

• Tempat pengikatan keduanya berbeda• Ikatan EnzI dapat terurai membentuk produk dengan

kecepatan yang lebih lama dari penguraian EnzS

E



EN

Z I M

enzim

Documents