Nama :gentamisin sulfatPemerian:serbuk putih, bersifat higroskopik.Kelarutan:sangat mudah larut dalam air, praktis tidak larut dalam alcohol Inkompatibilitas:aminoglikosida tidak aktif secara in vitro dengan beberapa penisilin dan sefalosforin melalui interaksi dengan cincin beta lactam, tingkatan inaktivasi tergantung pada suhu, konsentrasi, dan durasi kontak. Inaktivasi juga telah dilaporkan dengan asam klavulanat. Gentamisin juga incompatibilitas dengan furosemide, heparin, natrium bikarbonat (pada pH asam dari larutan gentamicin akan melepaskan carbon dioxide), dan beberapa larutan untuk nutrisi parenteral.

Aminopeptidases leusin (PAP; EC 3.4.11.1) mengkatalisis hidrolisis residu asam amino dari N-terminus protein dan peptida. Sifat biokimia dan biofisik dari sapi dan babi PAP telah dipelajari secara luas. LAP adalah enzim hexameric dengan dua situs seng-mengikat dalam setiap subunit [1]. Struktur kristal X-ray dari PAP sapi telah diselesaikan pada 1,65 Tingkat mengidentifikasi residu penting bagi Zn-ion dan substrat mengikat [2 4]. Sementara serupa dalam struktur primer [5 8], tanaman, LAP prokariotik dan hewan tampaknya memiliki fungsi yang berbeda. Escherichia coli LAP (juga dikenal sebagai XerB atau Pepa) sangat penting untuk hidrolisis peptida dan mediasi rekombinasi sitespecific di ColE1 plasmid [9,10]. Pada hewan, LAP juga mungkin memiliki beberapa fungsi. LAP dan aminopeptidases lainnya telah terlibat dalam degradasi deposito protein kristal yang menumpuk di lensa setelah kerusakan oksidatif [11 13]. Aminopeptidases, seperti PAP, juga dapat memediasi omset protein oleh N-end aturan jalur yang melibatkan ubiquitination protein dan degradasi selanjutnya oleh 26S proteasome [14,15]. Akhirnya, LAP manusia disebabkan oleh interferon-g dan penting dalam pengolahan peptida dilepaskan dari proteasome untuk presentasi antigen MHCLeucine aminopeptidases (LAP; EC 3.4.11.1) catalyze the hydrolysis of amino-acid residues from the N-terminus of proteins and peptides. The biochemical and biophysical properties of the bovine and porcine LAP have been widely studied. LAPs are hexameric enzymes with two zinc-binding sites in each subunit [1]. The X-ray crystal structure of the bovine LAP has been resolved at the 1.65 A level identifying residues important for Zn-ion and substrate binding [24]. While similar in primary structure [58], the plant, prokaryotic and animal LAPs appear to have distinct functions. The Escherichia coli LAP (also known as XerB or PepA) is important for the hydrolysis of peptides and mediating sitespecific recombination in ColE1 plasmids [9,10]. In animals, LAPs may also have multiple functions. LAP and other aminopeptidases have been implicated in the degradation of crystalline protein deposits that accumulate in the lens after oxidative damage [1113]. Aminopeptidases, such as LAP, may also mediate protein turnover by the N-end rule pathway that involves protein ubiquitination and subsequent degradation by the 26S proteasome [14,15]. Finally, human LAPs are induced by interferon-g and are important in processing peptides released from the proteasome for antigen presentation to MHC