A. Latar Belakang

Enzim memiliki peranan penting pada kehidupan makhluk hidup. Tanpa adanya enzim,

kehidupan yang kita kenal sekarang ini tidak akan mungkin ada. Pada tahun 1878, ahli fisiologi

Jerman Wilhelm Kuhne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal

dari bahasa yunani yang berarti “ragi”. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk

pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi

yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang berlangsung dalam

tubuh. Sebagai biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim

memegang peranan utama pada kesehatan dan penyakit. Meskipun dalam keadaan sehat semua

proses fisiologis akan berlangsung dengan cara yang tersusun serta teratur sementara

homeostasis akan dipertahankan, tetapi keadaan homeostasis dapat mengalami gangguan yang

berat dalam keadaan patologis.

Semua hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam Enzymologi yang terdapat pada

bidang kesehatan, kedokteran, keperawatan, kebidanan, farmasi dan lain sebagainya. Oleh

karena itu makalah ini dibuat agar mengetahui lebih lanjut tentang konsep enzim dan fungsinya

di tatanan klinik dan hubungan Enzim dengan penyakit yang terjadi pada manusia.

B. Pengertian Enzim

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Enzim

sangat penting pada kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika

tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat

hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Reaksi – reaksi kimia yang berlangsung pada sel hidup secara keseluruhan disebut

metabolisme. Berbagai senyawa dapat disintesis oleh sel – sel hidup. Ratusan senyawa harus

dibentuk untuk menghasilkan organel - organel dan struktur – struktur lain yang terdapat

dalam sel. Tumbuhan juga menghasilkan sejumah senyawa – senyawa kompleks yang disebut

metabolit sekunder, yang mungkin berperan melindungi tumbuhan pada insekta, bakteri, jamur,

dan patogen – patogen yang lain. Selain itu tumbuhan juga menghasilkan vitamin yang berguna

pada tumbuhan (dan juga manusia); dan hormon yang mengkomunikasikan berbagai bagian

dari tumbuhan untuk mengontrol dan mengkoordinasi proses perkembangan.

Manfaat enzim ini diikuti pula dengan kekurangan – kekurangannya yaitu enzim adalah

sebuah molekul protein yang besar dan pembentukannya memerlukan sejumlah energi.

C.    Sifat sifat enzim

1.      Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim mempunyai sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi

lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka

enzim akan hancur atau tidak dapat bekerja dengan baik.

2.      Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim mempunyai sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap

enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

3.      Berfungsi sebagai katalis

Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tidak merubah produk yang diharapkan tanpa ikut

bereaksi dengan substratnya,sehingga energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu

substrat menjadi lebih sedikit.

4.      Diperlukan dalam jumlah sedikit

Reaksi enzimatis pada metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali

reaksi.

5.     Bekerja bolak-balik

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, akibatnya dapat bekerja dua arah (bolak-balik).

Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim

juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

D. ENZIM DALAM SEL

Enzim tidak tercampur merata di seluruh sel, namun terdapat dalam kompartemen –

kompartemen. Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kloroplas; untuk respirasi terutama

terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk sintesis

DNA, RNA, dan mitosis terdapat dalam inti.

Pengelompokan enzim dalam kompartemen dapat meningkatkan efisiensi proses –

proses seluler karena dua hal, (1) membantu memastikan bahwa konsentrasi reaktan cukup di

tempat enzim tersebut terdapat; (2) membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan

menjadi hasil yang diperlukan, dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang

berkompetisi dan juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat lain ke dalam sel.

Namun penegelompokan enzim dalam kompartemen – kompartemen tidak absolut,

misalnya membran yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula fosfat yang

dihasilkan fotosintesis keluar. Senyawa – senyawa itu kemudian oleh sejumlah enzim diluar

kloroplas dipengaruhi dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang penting untuk tumbuh serta

pemeliharaan tumbuhan.

E. TATANAMA ENZIM

Kurang lebih 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup, dan masih

bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut sistem

baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim

pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang

dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi,

mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen

dari asam malat. Tetapi contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom

hidrogen yang dilepaskan.

Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang namun lebih

deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh,

sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron

dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron.

Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim

tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah

penerima atom hidrogen. Tabel diatas mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan

tipe reaksi yang dikatalisis, disertai beberapa contoh.

Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu

Kelas dan sub

kelasJenis reaksi

OksidoreduktaseMelepas dan menambah elektron atau elektron

atau hidrogen

OksidaseMentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada

oksigen

Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen

Dehidrogenase Melepaskan hidrogen

Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia

Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP

Hidrolase Memutuskan ikatan kimia pada penambhan air

Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)

Ribonuklease Menghidrolisis RNA

Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA

Lipase Menghidrolisis lemak

LiaseMembentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu

gugus kimia

IsomeraseMenata kembali atom-atom pada suatu molekul

untuk membentuk isomer

Ligase atau

sintetase

Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan

hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya

polimeraseMenggabungkan subunit (monomer)

akibatnyaterbentuk polimer

F. KLASIFIKASI ENZIM

Enzim bisa diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis, terdiri dari

a. Enzim hidrolase

Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Hidrolase adalah enzim-enzim

yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.

R1CO – OR2 HOH R1COOH + R2OH

Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :

a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9

suatu disakarida).

2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11

b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

amilase

amilum maltosa

C12H22O11 + H20 2 C6H12O6

c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.

d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.

e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu

disakarida)

f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya :

1) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

2) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

3) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein,

Contohnya:

a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.

b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.

c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

b. Enzim oksidasi-reduksi

Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen, oksigen atat elektron dari atau ke

substrat. Enzim Oksidase terdiri dari :

a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik

menjadi hasil-hasil oksidasi.

b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

RH2 + A R + AH2 (Pengambilan Hidrogen)

RO + ½ O2 RO2 (penambahan oksigen)

R2+ R3+ + E- (pengambilan elektron)

c. Enzim fosforilase

Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari substrat. Aktivasi enzim

ini hampir analog dengan enzim hidrolisis, kecuali yang ditambahkan fosfat dan bukan air.

Pati + fosfat glukosa-1-fosfat

d. Enzim transferase

Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul aseptor. Yang

menjadi bagian kelompok enzim ini transglikolidase, transpeptidase, transmilase,

transmetilase, transasilase. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat

maltosa glukosa

transminase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat

ke asam oksiloasetat membentuk asam aspartat.

COOH COOH

CH2 CH2

CH2 C = O

CHNH2 COOH Asam asam Glutamac oksaloasetat

e. Enzim karbosilase

Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu enzim yang mengkatalisis

penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim ini sangat berperan pada fotosintesis yang

mengkatalisis karboksilase ribolusa-1,5-fosfat.

Asam glutamat asam γ-aminobutirat + CO2

f. Enzim isomerase

Mengkatailsis perubahan gula aldosa pada menjadi ketosa. Misalnya perubahan glukosa-6-

fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase.

Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat

g. Enzim epimerase

Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula dapat berubah menjadi epimernya.

Contoh epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi ribolusa-5-fosfat.

G. MEKANISME ENZIM

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya

menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang

disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak dapat menahan panas, dan

berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat

menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat begitu erat pada apoenzim. Akan tetapi,

koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat

termostabil (tahan panas), berisi ribose dan fosfat.

Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Bilamana koenzim NADP

(Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase.

Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat melakukan sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau

donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

 Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.

a. Model kunci gembok (block and key)

Enzim dimisalkan sebagai gembok karena mempunyai sebuah bagian kecil yang bisa

berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai

kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim

memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini begitu

spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat

bagi enzim.

b. Induksi pas (model induced fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk

substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika

substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan

bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah

terlepas dari kompleks, akibatnya enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat

yang lain.

Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)

b. Induksi pas (model induced fit)

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara menambah laju reaksi. Enzim menambah laju

reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi).

Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108sampa 1011kali lebih cepat dari pada jika reaksi

tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk

kompleks pada substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim

bebas untuk membentuk kompleks baru pada substrat yang lain.

Enzim mempunyai sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis.

Pada hal ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik

sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik

sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu

yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Sehingga mengakibatkan bereaksi, enzim dan

substrat harus saling komplementer.

H. Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim

Kecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :

1) SuhuKarena enzim adalah protein globular, sehingga sebagian besar adalah termolabil dan mulai mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC

2) Keasaman atau pHKekuatan ionik dan pH juga adalah parameter yang penting karena menentukan muatan residu asam amino, dan bisa berpengaruh terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan dengan demikian aktivitas kataliknya.

3) Ada tidaknya senyawa inhibitor

Inhibitor merupakan zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi enzimatik.

Inhibitor enzim ada tiga macam terdiri dari:

a) Inhibitor kompetitifInhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim agar memperebutkan tempat aktif.

b) Inhibitor non-kompetitifTidak seperti pada inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak bisa berinteraksi pada tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.

c) Inhibitor ireversibelInhibitor ireversibel pada umumnya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara kovalen pada tempat aktifnya.

4) Kadar enzimKecepatan reaksi bergantung dengan konsentrasi enzim yang berperan sebagai katalisator.

5) Konsentrasi substratKecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi substrat.Kecepatan meningkat pada konsentrasi substrat hingga mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.

I.  Enzim dan Pengobatan

1. Pada awalnya di gunakan pada penyakit-penyakit gangguan pencernaan, yaitu enzim,

pepesin, tripsin, amilase atau lipase/

2. Pengobatan akibat kurangnya enzim disebabkan oleh gangguan pada gen, Hemofilia.

J. Pemanfaatan enzim di bidang pengobatan

Pemanfaatan enzim dalam pengobatan terdiri dari penggunaan enzim sebagai obat, pemberian

senyawa kimia untuk memanipulasi kinerja suatu enzim dengan demikian suatu efekter

tentu dapat dicapai (enzim sebagai sasaran pengobatan), serta manipulasi terhadap ikatan

protein-ligan sebagai sasaran pengobatan.

K. Pemanfaatan enzim sebagai alat diagnosis

Secara garis besar terdiri dalam tiga kelompok yaitu :

1.  Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit tertentu.

2.  Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

3.  Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

L. Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan

Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari Enzim yaitu;

a. Reduksi adalah penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.

b. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H2O).

c. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen.

d. Hidrolosis adalah reaksi penambahan pada suatu molekul dan diikuti pemecahan

molekul pada ikatan yang ditambah H20.

e. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)

f. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.

g. Fosforilasi adalah reaksi pelepasan fosfat.

h. Enzim adalah biomolekul yang mengkatallis reaksi kimia, diman hampir semua enzim

adalah protein.Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut

substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis

reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.

i. Fungsi enzim merupakan sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel

maupun di luar sel mahluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien

dan mempunyai derajat yang tinggi..

M. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik

Fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim

plasma non fungsional.

        a. Enzim plasma fungsional

        Tempat bekerjanya dalam darah. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase),

cholinesterase, proenzim, hemostasis. Umumnya disintesis dalam hati; konsentrasi darah,

sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Ex : lipoprotein lipase, pseudokolin esterase

pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.

b. Enzim plasma non fungsional

        Tempat kerjanya tidak terdapat dalam darah. Contohnya: AST = SGOT, ALT =

SGPT, amilase, lipase, γ-Glutamil transpeptidase, laktat dehidrogenase, acid fosfatase,

alkali fosfatase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga mampu membantu

diagnostik dan prognostik klinik yang berharga.

N. Hubungan Enzim dengan Penyakit.

a. Kadar Enzim Plasma

Glutamil Tranferase (GGT) akan meningkat apabila terjadi obstruktif. ALT

akan dikeluarkan apabila sel hati mengalami kerusakan, sedangkan AST keluar, bukan

hanya sel hati yang mengalami kerusakan, termasuk sel pada organ jantung. Kadang

kadar ALT dan AST terukur pada gangguan kardiovaskular dan otot. Oleh karna itu

pengukuran AST tidak spesifik untuk pemeriksaan fungsi hati.Bila sel mengalami

mengalami kerusakan maka akan mengeluarkan enzim tertentu. Enzim-enzim

menempati tempat tertentu di dalam hati. Laktat Dehidrogenase, Aspartat

Aminotranferase (AST), dan Alanin Aminotranferase (ALT) adalah enzim yang

terdapat dalam sitoplasma. Sedangkan enzim yang menempati mitokondria adalah

isoenzim AST yang keluar apabila terjadi kerusakan di mitokondria. Enzim pada

kanakuli seperti Alkalin Fosfatase dan

Beberapa varian reaksi bisa digunakan dengan enzim. Dalam reaksi, alanin untuk

ALT dan aspartat untuk AST ditambahkan untuk mempercepat reaksi ke kanan,

menghasilkan glutamat. Produksi terakhir ini kemudian digabungkan untuk enzim

glutamat dehidrogenase, dalam reaksi yang disebut indikator, menghasilkan

α-ketoglutarat.

Reaksi ini harus dievaluasi selama periode yang singkat, karena salah satu

substrat untuk enzim alfa glutarat, dibuat ulang oleh reaksi indikator. Varian lain

untuk AST melibatkan kopling oksalat yang terbentuk dari aspartat, pada reaksi malat

dehidrogenase, yang mengubah OAA menjadi malat, dan NADH diubah menjadi

NAD yang pada pengukurannya mengalami penurunan absorbansi pada 340 nm. Pada

ALT, konversi alanin menjadi piruvat memungkinkan kopling dehidrogenase piruvat

menjadi bentuk kompleks di mana piruvat diubah menjadi asetil koenzim A, dan NAD

dikonversikan menjadi NADH yang dapat langsung diukur dengan peningkatan

absorbansi pada 340 nm..

Pada hepatitis A dan B, kadar AST lebih tinggi daripada ALT pada 24 jam

pertama, karena aktivitas aktivitas AST yang lebih tinggi (7000 kali) di hepatosit,

namun 24 jam berikutnya kadar ALT lebih tinggi daripada AST sesuainya waktu

paruhnya.

b. Hubungan Serangan Jantung dengan Enzim Creatin Kinase

Creatin Kinase (CK) adalah suatu enzim yang berperan dalam pembentukan

kreatinin phosphat yang merupakan tempat penyimpanan kreatinin phospat yang

merupakan tempat penyimpanan energi dalam otot. Bila terjadi peningkatan kadar

creatin kinase dalam otot. Bila terjadi peningkatan kadar creatin kinase dalam serum,

maka menandakan adanya kerusakan pada otot tersebut. Dalam hal ini otot telah rusak

dan tidak membutuhkan energi lagi, maka enzim creatin kinase ini dikeluarkan dari

dalam otot. Kadar normal Kreatinin kinase 10-120 mikrogram perliter (mcg/L).Karena

kreatinin kinase hanya dapat bertahan dalam jangka waktu yang pendek, pengambilan

sampel darah di wajibkan untuk dilakukan dalam 48 jam kelainan pada otot terjadi

(akan lebih baik dalam 24 jam pertam).Adanya kerusakan pada membran sel akibat

kekurangan oksigen atau kerusakan lainnya dapat melepaskan kreatinin kinase di

dalam sel ke sirkulasi seluruh tubuh. Umumnya, kenaikan kadar kreatinin kinase

mempunyai tingkat sensitivitas yang cukup tinggi terhadap serangan jantung, namun

tidak spesifik untuk kelainan jantung tersebut, karena kreatinin kinase juga terdapat

pada jaringan lainnya. Kadar kreatinin kinase berfungsi dalam membantu diagnosis

serangan jantung, evaluasi adanya nyeri dada, untuk menentukan seberapa parah

kerusakan otot yang terjadi, untuk mendeteksi apakah ada kelaninan atau penyakit

pada otot. Pola kenaikan atau penurunan serta waktu pemeriksaan kadar kreatinin

dapat membantu menegakan diagnosis,

Kadar kreatinin yang tinggi bisa terjadi pada beberapa kelainan seperti Trauma

pada otak atau stroke, kejang, peradangan pada otot, trauma listrik, serangan

jantung, peradangan pada otot jantung, kematian jaringan paru. Ada beberapa

kelainan lain yang menyebabkan kadar kreatinin kinase meningkat adalah seperti

Hipotiroid (kadar hormon tiroid yang rendah ) hipertiroid ( kadar hormon yang

tinggi) peradangan selaput pembungkus otot jantung dan rabdomiolisis. Kadar

kreatinin kinase di bawah rentang normal dapat terjadi pada penyakit hati yang

diakibatkan konsumsi alkohol dalam jumlah banyak dan dalam waktu lama serta dapat

pula terjadi pada penyakit rheumatoid arthritis. Oleh karna itu perlu diketahui

beberapa kondisi yang dapat menyebabkan kadar kreatinin kinase meningkat

walaupun sebenarnya tidak ada kelainan yang berarti, seperti pemeriksaan yang

dilakukan setelah aktivitas fisik yang berat setelah dilakukan tindakan pembedahan

dan beberapa obat-obatan (seperti obat-obatan penurun kolestrol)

Cara kerja Enzim Kreatin Kinase terhadap serangan Jantung.

Serangan jantung terjadi karena disebabkan berkurangnya pasokan darah ke

bagian otot jantung secara tiba-tiba yang mengakibatkan sebagaian sel jantung

menjadi mati, dan sel jantung yang mati atau rusak tersebut tidak memerlukan energi

lagi.

Sehingga creatin kinase (CK) yang merupakan pembentuk tempat penyimpanan

energi dalam jantung tidak di butuhkan lagi akaibatnya CK dilepaskan beredar

bersama aliran darah. Setelah terjadi serangan jantung, kadar enzim ini langsung

meningkat yang artinya melebihi dari kadar normal CK dalam jantung. Peninggian

CK tersebut merupakan indikator penting adanya kerusakan pada otot jantung.

c. Hubungan Enzim Amilase dengan Beberapa Penyakit

Enzim Amilase adalah salah satu enzim yang sangat penting keberadaannya di

tubuh kita. Amilase sendiri merupakan enzim katalis yang berfungsi untuk

menghidrolisis gula dan pati. Amilse mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi

unit–unit disakarida yang lebih kecil. Orang yang tidak bisa menoleransi lemak (tidak

dapat mencerna lemak) akan lebih sering makan gula dan karbohidrat untuk menebus

kurangnya lemak dalam makanan mereka. Jika makanan Emereka berlebihan

karbohidrat, makanan tersebut bisa menyebabkan kekurangan amilase.

Enzim Amilase salah satu enzim yang sangat penting keberadaannya di tubuh

kita. Amilase sendiri merupakan enzim katalis yang berfungsi untuk menghidrolisis

gula dan pati. Amilse mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi unit–unit

disakarida yang lebih kecil. Orang yang tidak bisa menoleransi lemak (tidak dapat

mencerna lemak) akan lebih sering makan gula dan karbohidrat untuk menebus

kurangnya lemak pada makanan mereka. Jika makanan Emereka berlebihan

karbohidrat, makanan tersebut dapat menyebabkan kekurangan amilase.

Enzim ini terlibat dalam reaksi anti inflamasi, seperti yang disebabkan oleh

pelepasan histamin dan zat–zat serupa. Respon inflamasi, pada umumnya, terjadi di

organ yang berhubungan dengan dunia luar, yaitu paru–paru dan kulit. Pengaruhnya

juga termasuk pada masalah kulit, seperti psoriasis, eksim, gatal-gatal, gigitan

serangga, alergi, sengatan lebah, dermatitis atopik, dan segala jenis herpes.

Bahkan masalah pada paru–paru termasuk asma dibutuhkan adanya formula

enzim amilase.

d. Hubungan Enzim Katalase Dengan Berbagai Penyakit

Katalase merupakan enzim yang mengandung empat gugus heme, pada tulang,

membran mukosa, ginjal dan hati. Aktifitas enzim ditemukan dalam mitokondria,

sitoplasma dan peroksosom. Katalase memiliki empat rantai polypeptide, masing-

masing terdiri dari 500 lebih asam amino. Catalase juga memiliki empat grup heme

yang dibentuk dari cincin protoporphyrin yang mengandung atom besi tunggal. Berat

molekulnya: 118.054,25 gram/mol. Struktur sekunder : 31% helical (22 helik; 161

residu) 16% beta sheet (19 strands; 82 residu). Ensim Katalase termasuk enzim

hidroperoksidase, yang melindungi tubuh terhadap senyawa-senyawa peroksida yang

berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat menghasilkan radikal bebas, yang

selanjutnya akan merusak membran sel dan kemungkinan menimbulkan penyakit

kanker serta arterosklerosis. Mempunyai kemampuan untuk inaktivasi hidrogen

peroksida. Senyawa H2O2 dihasilkan pada aktivitas enzim oksidase, H2O2 berpotensi

menimbulkan radikal karena membentuk OH*. Katalase adalah hemoprotein yang

mengandung 4 gugus hem. Aktivitas katalse : 1. aktivitas peroksidase, mengoksidasi

senyawa yang analog dengan substrat

Katalase H2O2 + H2A -- >2H2O + A2

2. aktivitas katalase, enzim ini bisa menggunakan satu molekul H2O2 sebagai subtrat

atau donor elektron , molekul H2O2 yang lain sebagai oksidan atau akseptor elektron.

Katalase 2H2O2 ----->2H2O + O2

Katalase ditemukan di darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal dan hati.

Didalam organel sel adalah peroksisome kaya akan enzim katalase.

Fungsi enzim Katalase Hidrogen peroksida (H2O2) adalah hasil dari respirasi

dan dibuat dalam seluruh sel hidup. H2O2 berbahaya dan harus dibuang secepatnya.

Enzim katalase diproduksi sel untuk mengkatalis H2O2. Katalase berfungsi sebagai

enzim peroksidasi khusus dalam reaksi dekomposisi hydrogen peroksida menjadi

oksigen dan air. Enzi mini mampu mengoksidasi 1 molekul hydrogen peroksida

menjadi oksigen. Kemudian secara simultan juga bisa mereduksi molekul hydrogen

peroksida kedua menjadi air. Reaksi dapat berjalan bila terdapat senyawa pemberi ion

hydrogen (AH2) seperti methanol, etanol dan format. Peran katalase dalam

mengkatalis H2O2 relatif lebih kecil dibandiingkan dengan kecepatan

pembentukannya. Sel-sel yang memiliki katalase dalam jumlah sedikit sangat rentan

terhadap peroksida. Oleh karena itu katalase berperan penting dalam mekanisme

pertahanan sel darah merah terhadap serangan oksidaror hydrogen peroksida. Penyakit

yang berhubungan dengan enzim katalase Gangguan yang disebabkan oleh

kekurangan katalase dapat mengenai semua organ, terutama organ yang mengandung

banyak katalase seperti :

1. Penyakit fibrosis ginjal progresis,

2. Penyakit Akatalasia

Penyakit ini adalah suatu variasi genetik dimana terdapat kekurangan enzim katalase

dalam sel-sel darah merah. Kelainan ini bersifat otosom (tidak tergantung jenis

kelamin) dan ditentukan oleh gen resesif. Proporsi fenotipe ini pada populasi kurang

lebih 1%. Orang yang menderita akatalasia, kalau terkena hidrogen-peroksida (suatu

antiseptika) akan menyebabkan hemolisis. Penyakit ini adalah jenis kelainan metabilk.

Meskipun kekurangan aktifitas enzim katalase pada jaringan tubuh namun hanya

sebagian dari penderitanya yang menunjukkan gejala yang berulang pada gusi dan

yang berhubungan dengan struktur mulut yang mudah luka. Luka biasanya terjadi

setelah masa pubertas. Gangguan semacam ini dilaporkan paling banyak terjadi

padaorang-orang di Jepang dan Korea, dimana frekwensinya di Jepang sekitar 2 dari

100.000 penduduk. Merupakan suatu variasi genetik, dimana terdapat kekurangan

enzim katalase dalam sel-sel darah. Kelainan ini bersifat otosom (tidak tergantung

jenis kelamin) dan ditentukan oleh gen resesif. Proporsi tipe ini dalam populasi kurang

lebih 1%. Orang yang menderita akatalasia, jika terkena hidrogen peroksida (misal

melalui antiseptik) akan mengakibatkan hemolisis pada sel-sel darah merah.

3. Vitiligo

Menurut National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases

(NIAMS) vitiligo adalah penyakit kulit yang ditandai dengan adanya makula putih

yang bisa meluas di beberapa bagian tubuh. Hipotesis neurohormonal muncul karena

keterlibatan norepinefrin (NE) dan monoamine oksidase (MAO) dalam patogenesis

vitiligo. Peningkatan kadar NE yang disekresikan keratinosit memicu terbentuknya

enzim MAO. Peningkatan aktivitas MAO akan memicu pembentukan hidrogen

peroksida yang berlebihan. Jumlah H2O2 yang berlebihan ini tidak diimbangi oleh

katalase yang bertindak menentralkan hidrogen peroksida pada kelainan vitiligo.

4. Rambut beruban

Penyebab rambut beruban merupakn tubuh terlalu banyak menghasilkan hidrogen

peroksida. Senyawa ini menghalangi produksi melamin, yaitu pigmen yang

menyediakan warna bagi kulit dan rambut. Banyaknya senyawa hidrogen peroksida

yang dihasilkan tidak seimbang dengan produksi katalase pada tubuh

E. Hubungan Penyakit liver dengan Enzim SGOT dan SGPT.

SGOT singkatan dari Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase, Sebuah enzim

yang biasanya hadir dalam dan jantung sel-sel hati. SGOT dilepaskan ke dalam darah

ketika hati atau jantung rusak. Tingkat darah SGOT ini merupakan demikian tinggi

dengan kerusakan hati (misalnya,dari hepatitis virus ) atau dengan penghinaan

terhadap jantung (misalnya, dari serangan jantung). Beberapa obat juga dapat

mengakibatkan kadar SGOT. SGOT juga disebut aspartateaminotransferase (AST).

           Sedangkan SGPT adalah singkatan dari Serum Glutamic Piruvic Transaminase,

SGPTatau juga dinamakan ALT (alanin aminotransferase) adalah enzim yang banyak

ditemukanpada sel hati serta efektif untuk mendiagnosis destruksi hepatoseluler.

Enzim ini pada jumlah yang kecil dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka.

Pada umumnya nilai tes SGPT/ ALT lebih tinggi daripada SGOT/ AST pada

kerusakan parenkim hati akut, sedangkan pada proses kronis didapat

            SGPT/ALT serum umumnya diperiksa secara fotometri atau spektrofotometri,

secarasemi otomatis atau otomatis. Nilai rujukan untuk SGPT/ALT adalah :

Laki-laki : 0 – 50 U/L

Perempuan : 0 – 35 U/L

            Dalam uji SGOT dan SGPT, hati dapat dikatakan rusak bila jumlah enzim

tersebut dalam plasma lebih besar dari kadar normalnya.Kondisi yang meningkatkan

kadar SGPT/ALT adalah : Peningkatan SGOT/SGPT > 20 kali normal : hepatitis viral

akut, nekrosis hati (toksisitasobat atau kimia), Penambahan 3-10 kali normal : infeksi

mononuklear, hepatitis kronis aktif, sumbatan empedu ekstra hepatik, sindrom Reye,

dan infark miokard (SGOT>SGPT) , Peningkatan 1-3 kali normal : pankreatitis,

perlemakan hati, sirosis Laennec, sirosisbiliaris