Makalah Biokimia EnzimMay 27, 2014Uncategorized BAB IPENDAHULUAN1.1 Latar BelakangSejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling mencolok ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181).1.2 Rumusan MasalahBerdasarkan latar belakang di atas, dapat dirumuskan permasalahan sebagai berikut:1. Jelaskan pengertian enzim?2. Jelaskan tatanama dan kekhasan enzim?3. Jelaskan fungsi dan cara kerja enzim?4. Jelaskan penggolongan enzim?5. Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?6. Jelaskan pengertian koenzim?1.3 Tujuan PenulisanSesuai dengan permasalahan tujuan yang dicapai adalah sebagai berikut:1. Menjelaskan pengertian dari enzim.2. Menjelaskan tatanama dan kekhasan enzim.3. Menjelaskan fungsi dan cara kerja enzim.4. Menjelaskan penggolongan enzim.5. Menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.6. Menjelaskan pengertian koenzim. 1.4 Metode Penulisan Metode yang kami gunakan dalam penulisan makalah ini adalah metode keperpustakaan/library research yaitu pengumpulan informasi dari berbagai buku referensi. Selain itu kami jugamenggunakan pengumpulan informasi dari internet.BAB IIENZIM2.1 Pengertian EnzimEnzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk : 138).Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama (Philip Kuchel, 2006: 49) Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu. Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi unit yang sederhana dengan cara hidrolisis ( McCahill, T.A, 1999 : 52).2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzima) Tata Nama pada EnzimSebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase pada nama substrat enzim tersebut. Sebagai contoh, maltase bekerja pada maltose, urease pada urea dan sebagainya ( McCahill, T.A, 1999 : 54).IUB(international union of biochemistry)Digit: 1 = kode kelas enzim2 = kode sub kelas enzim3 = kode sub sub kelas enzim4 = nama enzim tertentub) Kekhasan EnzimSuatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 142).Ciri-ciri khas pada enzim :1) Enzim adalah protein2) Enzim bekerja paling efisien dalam suatu kisaran suhu yang sempit. Jadi enzim manusia bekerja paling baik pada suhu 37oC (suhu tubuh) dan ini disebut suhu optimum.3) Enzim mempunyai pH optimum dimana zat tersebut bekerja paling efisien. Sebagai contoh, enzim saliva yaitu amilase bekerja paling baik pada pH netral atau sedikit asam. Enzim lambung pepsin hanya akan berfungsi pada pH asam sedangkan enzim usus tripsin pada pH basa.4) Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya kadar enzim.5) Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai batas tertentu.6) Biasanya suatu enzim hanya akan mengkatalisasi satu jenis reaksi, suatu sifat yang disebut spesifisitas. Sebagai contoh, enzim katalase hanya dapat menguraikan hidrogen peroksida.( McCahill, T.A, 1999 : 53)7) Beberapa enzim dirujuk sebagai protein sederhana karena hanya memerlukan struktur protein untuk aktivitas katalitik.Enzim lain merupakan protein konjugasi karena masing-masing memerlukan suatu komponen nonprotein yang disebut kofaktor, untuk aktivitasnya. Enzim yang memerlukan kofaktor logam contohnya : Mg2+, Fe2+ Atau Zn2+.(Murray, RK, 2003 : 100).2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzima) Fungsi EnzimEnzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi terjadinya reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel ( Murray,RK, 2003 : 100).Kegunaan biomedis enzim :1) Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah2) Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan masuk ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.3) Kegunaan enzim di klinik:1. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas)2. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.3. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.(Meisenberg, G dan Simmons WH. 2006. Principles ofMedical Biocemistry.Hal. 43-68. Elsivier Mosby).b) Cara Kerja EnzimKerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis gembok kunci yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat). Dengan cara demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat berlangsung ( McCahill, T.A, 1999 : 54).REGULASI AKTIVITAS ENZIM Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada pengendalian Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu sama lain Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat di dalam sel, semenjak dari gen sampaimolekul enzim itu sendiri. Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:1. Pengendalian pada tingkat Gen2. Pengendalian ditingkat molekul enzim oleh produk3. Pengendalian enzim melalui perubahan struktur molekul1. Pengendalian pada tingkat gen Sebagai protein, informasi genetik enzim terekam dalam gen Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel mengandung gen yang menyandikan enzimyang dimaksud Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen yang menyandikanenzim untuk mensintesis vitamin C Pertanyaanya adalah apakah semua enzim yang informasi genetiknya terkandung dalam genomsel, akan disintesis oleh sel tersebut setiap saat?Terdapat 2 mekanisme pengaturansecara genetik1. Inducible enzyme (enzim terbangkitkan)2. Represi enzyme (pembungkaman enzim)3. Enzim konstitutifInducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam keadaan tertentu untuk metabolisme,maka sel akan membuat enzim tersebut. Iniartinya, enzim tersebut dalam keadaannormal tidak ada, baru dibuat setelahdiperlukan oleh selRepresi enzyme: dalam keadaan tidak memerlukan enzim tersebut, gen untuk enzim tersebut mengalamipembungkaman atau represi. Ini artinya, dalamkeadaan normal enzim tersebut ada tetapi jika tidakdiperlukan maka gen akan menghentikanpembentukan enzim tersebut.Selain itu, ada enzim konstitutif yang terus menerusdisintesis semua sel selama daur hidupnya, ada jugagen untuk enzim dan protein yang mengalamipembungkaman permanen atau terus menerus mulaidari tahap perkembangan sel tertentu (pdf MataKuliah-Enzim-2).Enzim merupakan katalis efektif. Seperti katalis anorganik, suatu enzim mempercepat kecepatan reaksi dengan menurunkan energy aktivasi yang diperlukan untuk terjadinya reaksi.Namun tidak seperti halnya suatu katalis anorganik sederhana, suatu enzim menurunkan energy aktivasi dengan menggantikan suatu sawar aktivasi yang besar dengan sawar multiple yang lebih rendah.Sifat ini digambarkan dalam Gambar 8-1 dimana, seperti dikenal, perbedaan antara koordinat energy dari reaksi enzimatik dan nonenzimatik adalah jumlah energy yang diperlukan bagi reaktan (substrat) untuk mencapai keadaan teraktivasi. Perhatikan bahwa untuk kedua reaksi, perbedaan antara energy bebas dari A (reaktan) dan B (produk), disebut DG dari reaksi, adalah sama (Murray, RK, 2003 : 100).(Biokimia Harper : 101)Walaupun suatu enzim secara khas mempunyai lebih dari 100 residu asam amino dalam strukturnya, namun hanya sejumlah kecil residu merupakan tempat berdimensi tiga yang berkontak langsung dengan substrat.Tempat aktif seperti ini sering merupakan suatu celah atau sela pada bagian luar molekul. Untuk menjamin pengikatan substrat yang secara geometris tepat dan orientasi dari gugusan katalitik yang diperlukan untuk aksi enzim, paling sedikit diperlukan tiga titik dari interaksi spesifik antara substrat dan tempat aktif ( Gambar 8-12).( Biokimia Harper : 110)a)Kompleks Enzim-SubstratDua teori mengenai cara kerja enzim yaitu :1) Teori Kunci dan Gembok Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat komplementer dan struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam penelitian mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.2) Teori Kecocokan Induksi Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara enzim dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok yang ditimbulkan ( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan interpretasi yang mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah dalam konfirmasi dengan terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatu kecocokan enzim-substrat yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke dalam pengikatan substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).(Biokimia Haper : 111).b) Persamaan Michaelis-Menten Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari reaksi enzimatik sebagai berikut :Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer konstan disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray, RK, 2003 : 105).2.4 Penggolongan EnzimPada tahun 1960-an, International Union of Biochemistry (IUB) mendirikan Commission on Enzyme Nomenclature untuk menyetujui suatu klasifikasi dan nomenklatur sistematik untuk jumlah enzim yang semakin banyak diidentifikasi dan dilaporkan.Enam kelas utama dari enzim Nomor KelasEnzimFungsi Katalik

1OksidoreduktaseReaksi oksidasi-reduksi

2TransferaseReaksi transfer gugusan

3HidrolaseReaksi hidrolitik

4LiaseReaksi yang melibatkan eliminasi dari suatu gugusan melalui pembelahan suatu ikatan (meninggalkan suatu ikatan ganda) atau penambahan suatu gugusan pada suatu ikatan ganda

5IsomeraseReaksi yang melibatkan isomerisasi

6LigaseReaksi yang menggabungkan bersama dua molekul yang dirangkai dengan hidrolisis dan ikatan pirofosfat berenergi tinggi

( Murray, RK, 2003 : 102).Reaksi oksidasi-reduksi dikatalisis oleh oksidoreduktase, dan reaksi melibatkan transfer suatu gugusan yang menggunakan transferase.Hidrolase menggunakan H2O untuk membelah ikatan kovalen, dan dalam kelas ini termasuk enzim yang mendegradasi polisakarida, protein, dan asam nukleat.Liase membelah atau mengangkat gugusan dari senyawa melalui penyusunan kembali electron ( eliminasi) dan dengan demikian menciptakan ikatan ganda dalam satu dari produknya. Jika suatu reaksi liase reversible, maka suatu gugusan dapat ditambahkan pada ikatan ganda.Isomerase mengkatalisis penyusunan kembali internal di dalam suatu substrat dan dengan demikian tidak melibatkan penambahan atau pengangkatan dari gugusan.Ligase mengkatalisis pembentukan dari berbagai jenis ikatan kovalen untuk mnsintesis biomolekul dan memerlukan suatu asupan energi kimiawi, yang diberikan melalui hidrolisis biomolekul seperti nukleosida trifosfat, contohnya ATP. Sebagai suatu energy donor ATP dihidrolisis oleh beberapa ligase menghasilkan AMP dan PPi (pirofosfat anorganik) dan oleh ligase lain menghasilkan ADP dan Pi( fosfat anorganik).2.5 Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja EnzimKecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :1) SuhuKarena enzim merupakan protein globular, maka sebagian besar adalah termolabil dan mulai mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC.( Biokimia Harper : 104)2) Keasaman atau pHKekuatan ionik dan pH juga merupakan parameter yang penting karena menentukan muatan residu asam amino, dan dapat berpengaruh terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan dengan demikian aktivitas kataliknya.(Biokimia Harper : 104)3) Ada tidaknya senyawa inhibitorInhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi enzimatik.Inhibitor enzim ada tiga macam yaitu :a) Inhibitor kompetitifInhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim untuk memperebutkan tempat aktif.b) Inhibitor non-kompetitifTidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak dapat berinteraksi pada tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.c) Inhibitor ireversibelInhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara kovalen pada tempat aktifnya.4) Kadar enzimKecepatan reaksi bergantung pada konsentrasi enzim yang berperan sebagai katalisator.(staff.unud.ac.id)5) Konsentrasi substratKecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi substrat.Kecepatan meningkat dengan konsentrasi substrat hingga mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.(Biokimia Harper : 105)( Murray, RK, 2003 : 104, 105, 108)2.6 Koenzim Koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh-contoh koenzim ialah NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat, dan ATP(Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).Koenzim sebagai senyawa organik yang berasosiasi dengan apoenzim dan bersifat sewaktu (tidak permanen), biasanya pada saat berlangsung katalisis. Selanjutnya koenzim yang sama bisa menjadi kofaktor pada enzim yang berbeda. Kebanyakan komponen koenzim adalah vitamin (staff.unud.ac.id/MataKuliah-Enzim-2).Dua kelas koenzim :1. Turut dalam pemindahan satu gugus bukan hydrogen (koenzim A-Sh; Tiamin PiroFosfat/ TPP; Peredoksal fosfat;Tetra hidro folat; Biotin, Kobamida; Lipoat)2. Koenzim turut dalam pemindahan hydrogen (NAD; NADP;FMN; FAD; L(SH)2; Koenzim Q)(staff.uny.ac.id/Biokimia/).BAB IIIPENUTUP3.1 KesimpulanJadi, dari makalah ini kami dapat menyimpulkan:1. Menurut pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien.2. Enzim memiliki tatanama dan cirri khas tersendiri.3. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Sedangkan, kerja enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis gembok kunci yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat).4. Enzim digolongkan dalam enam golongan utama.5. Kerja enzim dipengaruhi beberapa faktor antara lain suhu, keasaman, inhibitor, kadar enzim, dan konsentrasi substrat.6. Menurut pengertiannya koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis.3.2 SaranSaran dan harapan kami, dengan mempelajari tentang enzim pembaca dapat lebih memahami tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu pengetahuannya sebaik-baiknya.