Enzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk, 2013). Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama (Philip Kuchel, 2006).Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu. Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi unit yang sederhana dengan cara hidrolisis ( McCahill, T.A, 1999).Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi terjadinya reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel ( Murray,RK, 2003).Kegunaan biomedis enzim :

1) Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah

2) Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan masuk ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.

3) Kegunaan enzim di klinik:

1. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas)

2. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.

3. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.

(Meisenberg, G dan Simmons WH. 2006).Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Konsentrasi substrat dan enzim berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll juga mempengaruhi kegiatan mereka. Masing-masing faktor penting telah dibahas di bawah:

Perubahan Suhu

Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok untuk bekerja dengan baik. Laju reaksi biokimia meningkat dengan kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul peserta yang menghasilkan lebih banyak jumlah tabrakan antara mereka. Di sisi lain, sebagian besar ditemukan bahwa dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena ada sedikit kontak antara substrat dan enzim. Namun, suhu yang ekstrim tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu sangat tinggi, molekul enzim cenderung untuk mendapatkan terdistorsi, karena yang laju penurunan reaksi. Dengan kata lain, enzim terdenaturasi gagal untuk melaksanakan fungsi normal. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana sebagian besar enzim menjadi sangat aktif terletak pada kisaran 95 F sampai 104 F (35 C hingga 40 C). Ada beberapa enzim yang lebih memilih suhu yang lebih rendah daripada ini (Anonim. 2013).Perubahan pH

Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH sekitarnya. Hal ini karena muatan asam amino komponen perubahan dengan perubahan nilai pH. Setiap enzim menjadi aktif pada tingkat pH tertentu. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja dengan baik pada kisaran pH 6 dan 8. Namun, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya dalam lingkungan asam atau basa. Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis di mana ia bekerja. Bila nilai pH menjadi sangat tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim mengalami perubahan (s). Akibatnya, situs aktif enzim gagal untuk mengikat baik dengan substrat benar dan aktivitas enzim akan sangat terpengaruh. Enzim bahkan mungkin berhenti berfungsi sepenuhnya (Anonim. 2013).KonsentrasiSubstrat

Konsentrasi substrat memainkan peran utama dalam berbagai aktivitas enzim. Hal ini jelas karena konsentrasi yang lebih tinggi dari substrat berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan, konsentrasi rendah substrat berarti jumlah kurang dari molekul akan mendapatkan melekat pada enzim. Ini pada gilirannya mengurangi aktivitas enzim. Ketika laju reaksi enzimatik maksimum dan enzim berada di negara yang paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan membuat perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi ini, substrat terus diganti dengan yang baru pada situs aktif enzim dan tidak ada ruang lingkup untuk menambahkan molekul-molekul ekstra di sana (Anonim, 2013).KonsentrasiEnzim

Dalam reaksi enzimatik, jumlah molekul substrat yang terlibat lebih dibandingkan dengan jumlah enzim. Kenaikan konsentrasi enzim akan meningkatkan aktivitas enzim untuk alasan sederhana bahwa lebih enzim yang berpartisipasi dalam reaksi. Laju reaksi berbanding lurus dengan jumlah enzim yang tersedia untuk itu. Namun, itu tidak berarti bahwa kenaikan konstan dalam konsentrasi enzim akan menyebabkan kenaikan mantap dalam laju reaksi. Sebaliknya, konsentrasi yang sangat tinggi dari enzim dimana semua molekul substrat sudah habis tidak memiliki dampak apapun pada laju reaksi. Tepatnya, setelah laju reaksi telah mencapai stabilitas, peningkatan jumlah enzim tidak mempengaruhi laju reaksi lagi (Anonim, 2013).Inhibitor

Seperti namanya, inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk mencegah aktivitas enzim. Inhibitor enzim mengganggu fungsi enzim dalam dua cara yang berbeda. Berdasarkan ini, mereka dibagi menjadi dua kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor kompetitif. Sebuah inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, dan sehingga akan melekat pada diaktifkan pusat enzim mudah dan membatasi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat. Sebuah inhibitor nonkompetitif adalah salah satu yang membawa perubahan (s) dalam bentuk enzim dengan bereaksi dengan situs aktif. Dalam kondisi ini, molekul substrat tidak dapat mengikat dirinya pada enzim dan dengan demikian, kegiatan selanjutnya diblokir (Anonim, 2013).

Faktor alosterik

Ada beberapa enzim yang memiliki satu situs aktif dan satu atau lebih situs regulasi dan dikenal sebagai enzim alosterik. Sebuah molekul yang mengikat dengan situs regulasi yang disebut sebagai faktor alosterik. Ketika molekul ini dalam lingkungan selular membentuk ikatan noncovalent lemah di lokasi regulasi, bentuk enzim dan pusat aktivasi bisa diubah. Perubahan ini biasanya mengurangi aktivitas enzim karena menghambat pembentukan kompleks enzim-substrat baru. Namun, ada beberapa aktivator alosterik yang mempromosikan afinitas antara enzim dan substrat dan mempengaruhi perilaku enzimatik positif.

Semoga artikel ini membantu Anda untuk mendapatkan gambaran tentang faktor-faktor yang berbeda yang mempromosikan dan menghambat tindakan berbagai enzim hadir dalam sel-sel hidup. Kita dapat menyimpulkan dari informasi yang diberikan di sini bahwa semua enzim memerlukan kondisi yang menguntungkan untuk berfungsi dengan baik. Sebuah kondisi yang kurang menguntungkan cenderung untuk mempengaruhi aktivitas enzim negative (Anonim, 2013).Persamaan Michaelis-Menten

Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari reaksi enzimatik

Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer konstan disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003).

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray, RK, 2003).Prinsip spektrofotometri didasarkan adanya interaksi dari energy radiasi elektromagnetik dengan zat kimia. Dengan mengetahui interaksi yang terjadi, dikembangkan teknik-teknik analisis kimia yang memanfaatkan sifat-sifat dari interaksi tersebut. Hasil interaksi tersebut menimbulkan suatu atau lebih peristiwa seperti : pemantulan, pembiasan, interferensi, difraksi, penyerapan (absorpsi), fluoresensi, dan ionisasi. Dalam analisis kimia, peristiwa absorpsi merupakan dasar dari spektrofotometri karena proses absorpsi tersebut bersifat spesifik untuk setiap zat kimia (aplikasi kulitatif). Disamping itu adalah kenyataan bahwa banyaknya absorpsi berbanding lurus dengan banyaknya zat kimia (aspek kuantitatif) (Yudhiantara Rizki, 2015).Daftar Pustaka

Anonim, 2013, http://www.biologi-sel.com/2013/08/faktor-yang-mempengaruhi-enzim.html.

Kuchel, Philip dan Ralston, Gregory B. 2006. Biokimia. Jakarta: Erlangga.

McCahill, T.A. 1999. Kamus Saku Biologi. Jakarta: Erlangga.

Meisenberg, Simmons; Principles of medical Biochemistry, 2006, str. 255.

Murray RK, dkk. 2003. Biokimia Harper. Penerbit Buku Kedokteran, EGC.

Nugraha, Setya dan Maulina R . 2013. Kamus Lengkap Biologi. Surabaya: Karina.

Yudhiantara Rizki, 2015, http://www.academia.edu/8425350/Makalah_Instrumentasi.