biosintesis asam amino yang nonesensial secara nutrisional

7/17/2019 Biosintesis Asam Amino Yang Nonesensial Secara Nutrisional

http://slidepdf.com/reader/full/biosintesis-asam-amino-yang-nonesensial-secara-nutrisional 1/10

METABOLISME PROTEIN

BIOSINTESIS ASAM AMINO YANG NONESENSIAL

SECARA NUTRISIONAL

PERAN BIOMEDIS

Keduapuluh asam amino yang terdapat diprotein bersifat esensial bagi

kesehatan. Meskipun relative jarang dijumpai didunia barat, defisiensi asam amino

masih bersifat endemic dibeberapa tempat di Afrika Barat yang sangat mengandalkan

diet dari padi-padian yang kurang mengadung asam amino, seperti triprofan dan lisin.

Penyakit-penyakit ini mencangkup kashiorkor yang timbul jika anak disapih dengan

makanan yang kaya akan pati, tetapi kurang mengandung protein dan marasmus,yaitu terjadi defisiensi baik asupan kalori maupun asam amino spesifik.

Manusia dapat membentuk !" dari "# asam amino yang umum dari $at-$at

antara amfibolik glikolisis dan siklus asam sitrat. Meskipun secara nutrisional

nonesensial, namun kedua-belas asam amino ini tidak bersifat %non esensial&. Kedua-

puluh asam amino tersebut secara biologis esensia. 'ari !" asam amino yang secara

nutrisional nonesensial, ( buah diantaranya dibentuk dari $at antara amfibolik dan )

buah *sistein, tirosin, dan hidroksilin+ dibentuk dari asam amino yang esensial secara

nutrisional. identifikasi !" asam amino yang dapat disintesis oleh manusia terutama

didasarkan pada data yang berasal dari diet dengan protein yang digantikan oleh

asam amino murni. Bab ini hanya membahas amino yang disintesis di jaringan

manusia, bukan lainnya yang disintesis oleh tumbuhan, eukariot rendah atau

prokariot.

ASAM AMINO YANG NONESENSIAL SECARA NUTRISIONAL MEMILIKI

JALUR BIOSINTESIS PENDEK

n$im glutamate dehydrogenase, glutamin sintesease, dan aminotransferase

menempati posisi sentral dalam biosintesis asam amino. Kerja kombinasi ketiga

en$im ini adalah mengubah ion ammonium menjadi nitrogen /amino dari berbagai

asam amino.0lutamate dan glutamin. Aminasi reduktif ketoglutarat dikatalisis oleh

glutamate dehydrogenase *gambar "1-!+. Aminasi glutamate menjadi glutamin

dikatalisis oleh glutamin sintease * gambar "1-"+.

Alanin transaminasi piruvat membentuk alanine * gambar "1-)+

"1



Aspartat dan aspaaragin. 2ransaminasi oksaloasetat membentuk aspartat.

Perubahan aspartat menjadi asparagin dikatalisis oleh asparagin sintetase * gambar

"1-3+, yang mirip dengan glutamin, sintease * gambar "1-"+ kecuali baha glutaminmenyediakan nitrogen, bukan ion ammonium. 4amun asparagine sintetase bakteri

juga dapat menggunakan ion amonimum. Penggabungan hidrolisis PPi dengan Pi

oleh pirofosfatase memastikan baha reaksi tersebut berlangsung.

5erin. 6ksidasi gugus hidroksil pada $at antara glikolisis )-fosfogliserat

mengubahnya menjadi suatu asam okso, dengan transaaminasi dan defosforlasi

selanjutnya yang menghasilkan serin * gambar "1-7+.

0lisisn. 0lisin aminotransferase dapat mengkatalisis sintesis glisin dari

glioksilat dan glutamate dan alanin tidak seperti kebanyakan reaksi aminotransferase,

reaksi-reaksi ini sangat cenderung mengarah pada pembentukan glisin. 8ute penting

lain pada mamalia untuk membentuk glisin adalah dari kolin. * gambar "1-9+ dan dari

serin * gambar "1-1+.

Prolin.Prolin dibentuk dari glutamat melalui pembalikan reaksi-reaksi

katabolisme prolin * gambar "1-+.

5istein. 5istein meskipun secara nutrisional tidak esensial, namun dibentuk

dari metionin yang esensial secara nutrisional. 5etelah perubahan metionin menjadi

homosistein, homosistein dan serin membentuk sistein dan homoserin.

2irosin. :enilalanin hidroksilase mengubah fenilalanin menjadi tirosin

* gambar "1-!#+. ;ika diet mengadung fenilalanin * yang secara nutrisional esensial+

dalam jumlah memadai, tirosin secara nutrisional menjadi tidak esensial. 2etapikarena reaksi :enilalanin hidroksilase bersifat irreversible, tirosin dalam makanan

tidak dapat menggantikan fenilalanin. Katalisis oleh oksigenase berfungsi-campuran

ini menyebabkan penggabungan satu atom 6" dengan fenilalanin dan mereduksi atom

yang lain menjadi air. Kemampuan mereduksi yang dimiliki oleh tetrahidrobiopterin ,

akhirnya berasal dari 4A'P<.

<idroksipolin dan hidroksilisin. <idroksipolin dan hidroksilisin terutama

terdapat dalam kolagen. Karena tidak terdapat t84A untuk kedua asam amino

terhidroksilasi ini, tidak ada hidroksiprolin atau hidroksilisin dalam makanan yang

terdapat dalam protein. Keduanya mengalami penguraian sempurna. <idroksipolin

dan hidroksilisin keduanya berasal dari prolin dan lisin, tetapi hanya setelah asam-asam amino ini tergabung kedalam peptide. <idroksilasi residu prolil dan lisil yang

terkait pada peptide dikatalisis oleh prolil hidroksilase dan lisil hidroksilase jaringan,

termasuk di kulit dan otot rangka, serta jaringan granulasi luka * gambar "1-!!+.

<idroksilase adalah oksigenase yang memiliki fungsi campuran dan memerlukan

subtrat 6" molekular, askorbat, :e"=, dan - ketoglutarat. >ntuk setiap mol prolin atau

"



lisin yang dihidroksilasi , satu mol - ketoglutarat didekarboksilasi menjadi suksinat.

5atu atom 6" masuk ke dalam prolin atau lisin., dan yang lain masuk ke suksinat

*gambar "1-!!+. 'efisiensi vitamin-? yang dibutuhkan oleh kedua hidroksilase inimenyebabkan skorbut.

@alin, leusin dan isoleusin . sementara leusi, @alin dan isoleusin adalah asam-

asam amino yang esensial secara nutrisional, aminotransferase jaringan saling

mengonversi secara reversible ketiga asam amino ini serta asam-asam keto-nya.

;adi asam-asam keto ini dapat menggantikan asam aminonya dalam makanan.

5elenosistein, asam amino ke-"!. Meskipun keberadaannya dalam protein

jarang dijumpai, selenosistein terdapat dibagian aktif beberapa en$im manusiayang

mengatalisis reaksi redoks. ?ontoh-contohnya mencangkup tioredoksin reduktase ,

glutation peroksidase, dan deiodinase yang mengubah tiroksin menjadi triioditironin.

;ika ada 5elenosistein ikut serta dalam mekanisme katalitik en$im-en$im ini, dan

penggantian 5elenosistein oleh sistein dapat menyebabkan penurunan bermakna

aktivitas kalalitik. 0angguan pada selesnoprotein manusia diperkirakan berperan

dalam tumorigenesis dan arterosklerosis, dan menyebabkan kardiomiopati akibat

defisiensi selenium * penyakit keshan+.

Biosintesis 5elenosistein memerlukan l-sistein selenat * 5e63"-+, A2P, t84A

spesifik, dan beberapa en$im. -serin memberi rangka karbon untuk selesnosistein.

5elesnofosfat yang dibentuk dari A2P dan selenat * gambar "1-!"+, berfungsi sebagai

donor selenium. 2idak seperti hidroksiprolin dan hidroksilisin, 5elenosistein

terbentuk secara ko-translasional selama penggabungannya kedalam peptida.Antikodon >0A spesifik-selenosistein berkaitan dengan elemen insersi selenosistein,

suatu struktur strem-loop diregio m84A yang tidak ditranslasikan. 5elesnosistein-

t84Asec mula-mula ditempeli serin oleh ligase yang menempelkan t84Asec.

Penggantian oksigen serin selanjutnya oleh selenium melibatkan selenofosfat yang

dibentuk oleh selenofosfat sintase * gambar "1-!"+. 8eaksi-reaksi selanjutnya yang

dikataalisis oleh en$im mengubah sisteil-t84Asec menjadi aminoktril t84Asec. dengan

adanya elongation factor *factor pemanjang+ spesifik yang mengenali selenosisteil /

t84Asec, selenosistein kemudian dapat tergabung ke dalam protein.

"(



)#



)!



)"



))



)3



RINGKASAN :

• 5emua vertebrata dapat membentuk asam-asam amino tertentu dari $at-$at

antara amfibolik atau dari asam amino lain dalam makanan. at antara dan

asam amino yang merupakan sumber tersebut adalah -ketoglutarat *0lu,0ln,

Pro, <yp+, oksaloasetat *Asp, Asn+, dan ) fosfogliserat *5er, 0ly+

• 5estein, tirosin, dan hidroksilin dibentuk dari asam-asam amino yang secara

esensial nutrisional. 5erin membentuk kerangka karbon, dan homosistein

memberi sulfur untuk biosintesis sistein. :enilalanin hidroksilase mengubah

fenilalanin menjadi tirosin.

• Baik hidroksipolin maupun hidroksilisin dalam makanan tidak dibentuk

menjadi protein karena tidak terdapat kodon atau t84A yang menentukan

insersi keduanya ke dalam peptide.

• Peptidil hidroksiprolin dan hidroksilisin terbentuk melalui hidroksilasi

peptidil prolin atau lisin dalm reaksi yang dikatalisis oleh oksidase fungsi-

campuran yang memerlukan vitamin ? sebagai kofaktor. Penyakit skorbut

mencerminkan gangguan hidroksilasi akibat defisiensi vitamin ?.

)7



• 5elenosistein, suatu residu bagian aktif esensial pada beberapa en$im

mamalia, berasal dari t84A yang telah mengalami modifikasi.

REFERENSI

Beckett 0;, Athur ;8C selenium and endocrine systems. ; ndocrinol "##7D!3D377

Bron KM, Arthur ;8C selenium, selenoprotein, and human healthC a revie, Public

<ealth 4utt "##!D3C7()

Kohrl ; et alC 5elenium in biologyC facts and medical perspectives Biol ?hem

"###D)!C3(

4ordberg ; et al C mammalian thioredoEin ruductase in irreversibly inhibited by

dinitrohaloben$enes by alkylation of both the redoE active selenocystein and its

neighboring cysteine residue. ; boil ?hem !((D"1)C!#)7

5criver ?8 et aD *editors+. The Metabolic and Moleculer Bases of Inherited Diseases,

th ed.Mc0ra-<ill,"##!.

)9

biosintesis asam amino yang nonesensial secara nutrisional

Documents