Michaelis-Menten kinetika adalah salah satu model yang paling sederhana dan paling

terkenal dari kinetika enzim. Pada tahun 1903, ahli kimia fisik Perancis Victor Henri

menemukan bahwa reaksi enzim yang diprakarsai oleh ikatan antara enzim dan substrat.

Karyanya diambil oleh ahli biokimia Jerman Leonor Michaelis dan dokter Kanada Maud

Menten , yang menyelidiki kinetika dari enzimatik mekanisme reaksi, invertase , yang

mengkatalisis hidrolisis dari sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa . Pada tahun 1913, mereka

mengusulkan model matematika dari reaksi. Ini melibatkan enzim E mengikat kesubstrat A

untuk membentuk ES kompleks, yang pada gilirannya diubah menjadi produk P dan enzim.

Hal ini dapat diwakili bagan sebagai

Laju turnover v didefinisikan sebagai pembentukan produk. Ini bergantung pada jumlah

enzim-substrat complex EA seperti pada persamaan ke (4). [EA] bergantung pada konsentrasi

dari reaktan. Untuk menyelesaikan persamaan (1)-(4) perubahan konsentrasi reaktan yang

bergantung waktu harus diketahui, tapi kenyataannya susah, khususnya untuk [E] dan [EA].

Gambar 1. memperlihatkan perubahan semua reaktan dengan suatu konstanta tertentu.

Terdapat 3 fase yang bisa dibedakan yaitu:

( 1 )

( 2 )

( 3 )

( 4 )

Pre steady state, dimana[EA] kompleks  dibentuk dan enzim bebas berkurang, laju

turnover sangatlah rendah pada fase ini

Fase medium, dimana laju turnover mencapai titik tertinggi, konsentrasi dari [EA]

kompleks tetap konstan

Depletion phase, dimana substratnya sudah habis dan  [EA] kompleks terpecah dan

laju turnover berkurang, sampai nol

Variasi dari konstanta laju dapat mempengaruhi lamanya ketiga fase. Jika semua

konstanta dapat di samakan, maka fase medium akan menjadi pendek dan konsentrasi [EA]

tidak akan konstan pada semua poin, bagaimanapun lebih masuk akal untuk mengasumsikan

kesetimbangan terjadi lebih cepat jika dengan katalis pada kondisi tersebut

fase medium dapat berjalan secara linear(orde ke-nol), sehingga konsentrasi dari [EA]

kompleks mendekati konstan karena laju pembentukan dan penguraiannya sama. Hal ini

dapat dinamakan quasi-equilibrium state, yang terbatas pada waktu tertentu, kontras dengan

true equilibrium, fase ini dinamakan steady state. Karena reaksi bergantung pada kompleks

[EA] , konversi dari substrat menjadi produk menunjukkan orde ke-nol  yaitu pada cakupan

steady state, ketika perubahan yang bergantung waktu dari [EA] dan [E] adalah nol sehingga

, jadi persamaan (2) dan (3) dapat disederhanakan menjadi:

Substitusi [E] sesuai dengan prinsip kekekalan massa, [E]0 = [E]+ [EA] menghasilkan

persamaan:

Dengan memasukkan persamaan ini ke persamaan (4) maka terdapat hubungan antara laju

turnover dengan jumlah substrat:

Yang menunjukkan laju akhir persamaan  dalam konstanta laju. Karena konstanta laju

individual tidak mudah dibuat, maka dibuat menjadi kinetik konstant yaitu (k1+k2)/k1, yang

berasal dari 3 konstanta laju dan menghasilakan konstanta umum Km, konstanta michaelis,

sedangkan k2[E]0 diganti dengan Vmax, kecepatan maximum, ini diasumsikan dari jumlah

enzim total [E]0 tetap konstan selama reaksi dan jika semua enzim tersedia untuk

berpartisipasi dalam reaksi, maka turnover tertinggi akan tercapai. Dalam konstanta kinetik

akan diperoleh persamaan:

Persamaan ini hanya berlaku pada reaksi irreversibel satu substrat.dan The Michaelis konstan

adalah konsentrasi substrat di mana laju reaksi adalah setengah-maksimum, dan

merupakan ukuran kebalikan dari substrat yang afinitas untuk enzim-sebagai kecil

menunjukkan afinitas tinggi, yang berarti bahwa tingkat akan mendekati lebih cepat.

Nilai tergantung pada kedua enzim dan substrat, serta kondisi seperti suhu dan pH.