PowerPoint Presentation

Asam Amino & Protein1Peran Protein dalam Makhluk HidupPeranan proteinKatalisishampir semua reaksi kimia di dalam sel dikatalisis oleh protein enzim.Transport:protein mentransport berbagai senyawa spt O2, ion, dll.Struktural:mempertahankan bentuk dan stabilitas sel dan jaringan, cth: keratin, kolagenPerlindunganMempertahankan sel tubuh dari patogen dan benda asing

Alcohol dehydrogenaseMyoglobinInsulin

2Peran Protein dalam Makhluk Hidup

Alcohol dehydrogenaseMyoglobinInsulin

Peranan proteinRegulasi Pembawa sinyal dan reseptornya, cth: hormon insulin dan reseptornyaPergerakan:Kontraksi dan pergerakan otot oleh aktin dan miosinPenyimpananFerritin, kasein, ovalbumin berperan menyimpan zat besi dan asam amino3PROTEIN

Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapat di semua selProtein asam aminoRantai asam amino dihubungkan dg ikatan kovalen yg spesifikStruktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam aminoSifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya4ASAM AMINOSemua asam amino memiliki atom karbon a dan mengikat 4 gugus yang berbeda (kecuali glisin)Satu atom C sentral yang mengikat: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)Gugus R menentukan:StrukturUkuran Muatan elektrikSifat kelarutan di dalam air

5

6

ASAM AMINOBerdasarkan kepolaran asam amino:Nonpolar asam amino dengan rantai samping yang tidak suka berada dalam lingkungan berair, terdapat di dalam inti hidrofobik proteinAlifatik: hanya memiliki atom karbon atau hidrogen saja Aromatik: memiliki sistem cincin aromatikPolar: asam amino dengan rantai samping yang senang berada dalam lingkungan berair, terdapat di permukaan proteinASAM AMINO

Di dalam air, gugus karboksil bermuatan negatif, gugus amino bermuatan positif. Ion dipolar (muatan total = nol) dikenal dgn nama zwitterionZwitterion dapat berperan sebagai asam (donor proton) atau basa (akseptor proton)Ionisasi Asam Amino

14Di dalam air, gugus karboksil bermuatan negatif, gugus amino bermuatan positif. Ion dipolar (muatan total = nol) dikenal dgn nama zwitterionZwitterion dapat berperan sebagai asam (donor proton) atau basa (akseptor proton)Ionisasi Asam Amino

15PROTEIN (POLIPEPTIDA)Sejumlah n asam amino tersusun secara linierIkatan antar asam amino ikatan peptidaProtein dapat tersusun dari 1 atau beberapa rantai polipeptida16Pembentukan ikatan peptida

Contoh Oligopeptida Ser Gly Tyr Ala Leu S G Y A L

Primary structure = the complete set of covalent bonds within a protein19Tingkatan Struktur ProteinStruktur primer (urutan asam amino)Struktur sekunder (-helix, -sheetStruktur tersier (struktur 3D dari hasil penyusunan struktur sekunderStruktur kuarterner (terbentuk dari 1 atau beberapa rantai polipeptida20Protein sebagai poli-asam aminoR1NH3CCOHR2NHCCOHR3NHCCOHR2NH3CCOOHR1NH3CCOOHH2OH2OPeptide bondPeptide bondUrutan asam amino disebut struktur primerAAFNGGSTSDKAsam karboksilat berkondensasi dengan gugus amino melepaskan molekul air21Struktural Protein: struktur sekunder

-helix-sheet

Secondary structures, -helix and -sheet, have regular hydrogen-bonding patterns.22

Image from Lippincott, Fig. 2.623Ikatan hidrogen antar atom backbone protein menstabilkan struktur sekunder

23Rantai polipeptida membentuk struktur -heliks

24

Struktur heliks dapat melilit satu sama lain dgn interaksi rantai samping hidrofobik membentuk coiled-coil. Cth: keratin kulit dan miosin pada sel-sel otot

26Rantai polipeptida membentuk struktur lembaran-

27Rantai polipeptida membentuk struktur lembaran-Secondary structure of proteins sheet Polypeptide chains are held together by H bonds between N-H group of one polypeptide chain and C=O group of the other chain(e.g. in the protein fibroin - abundant in silk) [Fig. 4-10, p. 128]

Struktur sekunder terlipat menjadi struktur tersier

29Struktur TersierStruktur spesifik hasil interaksi:Interaksi elektrostatik ikatan hidrogen (OH, N H, S H) interaksi hidrofobikProtein inti memiliki bagian inti dan bagian permukaan Folding driven by water- hydrophilic/phobic Side chain properties specify core/exterior Some interactions inside, others outsideStruktur TersierI. Interaksi ionik2 rantai samping bermuatan, cth:: 1 Negative Glu,Asp 1 Positive Lys,Arg,HisJuga dikenal sbg jembatan garam. tergantung pH terjadi di bagian eksteriorIonic interaction

Struktur TersierI. Ikatan hidrogenTerbentuk antara air dengan rantai samping dan backbone: Charged side chains: Glu,Asp,His,Lys,ArgPolar chains: Ser,Thr,Cys,Asn,Gln,[Tyr,Trp] Not a specific covalent bond lower energy. Occurs inside, at the exterior, and with water.III. Interaksi HidrofobikTerbentuk dr rantai samping non polarAliphatic (Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Met)Aromatic (Phe,Trp,[Tyr])Terdapat di bagian dalam protein, jauh dari airTidak bergantung pada pH

Hydrophobic interactionStruktur TersierIV. Ikatan DisulfidaDibentuk oleh residu sistein, Cys-SH + HS-Cys Cys-S-S-Cys dikatalisis oleh oksidator atau enzim tertentu membatasi fleksibilitas proteinTerdapat di dalam protein

Disulfide bond formationStruktur TersierMany proteins are composed of separate functional domains e.g. bacterial catabolite protein (CAP). Protein domain: a segment (100 250 aa) of a polypeptide chain that fold independently into a stable structure [Fig. 4-19]

Noncovalent bonds help protein folding (Fig. 4-4) Also review Panel 2-7 (pp. 78,79) on noncovalent bonds

Covalent disulfide bonds between adjacent cysteine side chains help stabilize a favored protein conformation [Fig. 4-29]

DENATURASI DAN PELIPATAN PROTEINDenaturasi hilangnya struktur 3D dan fungsi protein

Panas merusak ikatan hidrogen

pH ekstrem mengubah muatan total protein, menyebabkan tolakan elektrostatik dan gangguan beberapa ikatan hidrogen

Pelarut organik dan deterjen merusak interaksi hidrofobik

Logam berat merusak ikatan hidrogen dan disulfida

Renaturasi proses pengembalian struktur protein seperti semula.Take over from: D. L. Nelson, M. M. Cox :LEHNINGER. PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY Fifth edition Quaternary structure of proteins: hemoglobin, a protein in red blood cells, has four sub units (two copies each of - and -globins containing a heme molecule [Fig. 4-23].

Quaternary Structure of protein is the assembly of tertiary structures40

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/3d/1GZX_Haemoglobin.pngDisulfide bond formation also stabilizes protein quaternary structure

41

Protein folding signifies functions

42Collagen is a triple-helix protein

The stability of collagen triple helices rely on a sharp turn of the helix caused by an amino acid called hydroxyproline. Hydroxyproline is produced by hydroxylation of the amino acid proline by the enzyme prolyl hydroxylase following its de novo synthesis (as a post-translational modification). Such reaction, which requires vitamin C, takes place in the lumen of the endoplasmic reticulum.

http://en.wikipedia.org/wiki/Hydroxyproline#mediaviewer/File:Hydroxyproline_structure.svg43