7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 1/9

Tugas Mata Kuliah Enzimologi

Ridho Brilliantoro / 20512055

Inhibisi Enzim

1.  Inhibisi Kompetitif

Penghambatan aktivitas enzim melalui mekanisme inhibisi kompetitif terjadi ketika

substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk dapat mengikat sisi aktif enzim. Hal ini

disebabkan karena bentuk inhibitor menyerupai substrat. Kompleks EI yang terbentuk

tidak dapat menjalani langkah katalitik dan tidak dapat membentuk produk. Akibatnya,

terjadi penurunan jumlah produk yang terbentuk.

Berikut adalah pendekatan keadaan tunak dalam penentuan hukum laju inhibisi kompetitif

enzim:

maka :

k 1 

k-1 

k 2 

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 2/9

Substitusi [E] pada persamaan (2), sehingga:

Berdasarkan teori Michaelis-Menten, kecepatan awal ditentukan oleh kecepatan

 penguraian [ES] yang tetapan kecepatan reaksinya adalah k 2, sehingga:

Substitusi persamaan (7) ke dalam persamaan (8):

Vmax didefinifikan sebagai kecepatan pada saat semua E yang tersedia terdapat sebagai ES.

Substitusi persamaan (10) ke persamaan (9):

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 3/9

 

Sehingga diperoleh:

Transformasi Persamaan Michaelis-Menten (Persamaan Lineweaver-Burk), yaitu:

dari persamaan (11),

maka :

y = m x + c 

2.  Inhibisi Uncompetitive  

Inhibisi uncompetitive  enzim terjadi apabila inhibitor (I) mengikat salah satu sisi dari

kompleks enzim dan substrat (ES). Kompleks ESI yang terbentuk tidak dapat membentuk

 produk (P).

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 4/9

 

Berikut adalah pendekatan keadaan tunak dalam penentuan hukum laju inhibisi kompetitif

enzim:

maka:

Substitusi [E] pada persamaan (2), sehingga:

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 5/9

Berdasarkan teori Michaelis-Menten, kecepatan awal ditentukan oleh kecepatan

 penguraian [ES] yang tetapan kecepatan reaksinya adalah k 2, sehingga:

Substitusi persamaan (6) ke persamaan (7):

Vmax didefinifikan sebagai kecepatan pada saat semua E yang tersedia terdapat sebagai ES.

Substitusi persamaan (9) ke persamaan (8):

Transformasi Persamaan Michaelis-Menten (Persamaan Lineweaver-Burk), yaitu:

dari persamaan (10),

 Nilai Vmax  dan K M  pada inhibisi uncompetitive  merupakan nilai Vmax  dan K M dengan

adanya konsentrasi inhibitor.

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 6/9

maka:

y = m x + c

3.  Inhibisi Non Kompetitif

Penghambatan non kompetitif terjadi apabila inhibitor (I) mengikat sisi aktif pada enzim

(E) maupun pada kompleks enzim dan subtrat (ES).

Berikut adalah pendekatan keadaan tunak dalam penentuan hukum laju inhibisi kompetitif

enzim:

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 7/9

 

maka:

Substitusi [E] pada persamaan (2), sehingga:

Berdasarkan teori Michaelis-Menten, kecepatan awal ditentukan oleh kecepatan

 penguraian [ES] yang tetapan kecepatan reaksinya adalah k 2, sehingga:

Substitusi persamaan (6) ke persamaan (7):

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 8/9

Vmax didefinifikan sebagai kecepatan pada saat semua E yang tersedia terdapat sebagai ES.

Substitusi persamaan (9) ke persamaan (8):

Sehingga:

Transformasi Persamaan Michaelis-Menten (Persamaan Lineweaver-Burk), yaitu:

dari persamaan (10),

Vmax  pada inhibisi unkompetitif merupakan nilai Vmax  dengan adanya konsentrasi

inhibitor.

y = m x + c

7/24/2019 Ridho_Brilliantoro_-_20512055_-_Tugas_Enzimologi

http://slidepdf.com/reader/full/ridhobrilliantoro-20512055-tugasenzimologi 9/9

 

Parameter kinetika dalam mekanisme inhibisi enzim (kompetitif, uncompetitive, non

kompetitif) antara lain: Vmax, K M dan k cat. 

1.  Vmax adalah laju reaksi maksimum yang dikatalisis enzim

2. 

K M menyatakan konsentrasi substrat yang diperlukan agar reaksi katalisis efektif

3.  k cat adalah tetapan laju pada tahap penentu laju yang menyatakan jumlah substrat yang

dapat diubah per detik.