ZusfahairProdi kimia jurusan mipa fakultas sains dan teknik unsoed

Asam Aminomerupakan unit penyusun

protein Struktur: satu atom C sentral yang

mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:

-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standarAsam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase.

Asam amino

Klasifikasi Asam aminoDiklasifikasikan berdasar gugus R (rantai

samping)Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,

polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam amino non polar• Memiliki gugus R alifatik (bahasa Yunani: aleiphar,

berarti minyak atau lemak) adalah senyawa organik yang tidak mempunyai gugus fenil (bahasa Inggris: aromatic ring).[1] Senyawa alifatik dapat berupa:

siklik (bahasa Inggris: cyclic), seperti sikloheksanaasiklik, seperti heksanaatau: jenuh, seperti heksana tak jenuh, seperti heksena

Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin

Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.

Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.

Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino polarMemiliki gugus R yang tidak bermuatanSerin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutaminBersifat hidrofilik mudah larut dalam airCenderung terdapat di bagian luar proteinSistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R

terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofanBersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobikTirosin gugus hidroksil , triptofan cincin

indolSehingga mampu membentuk ikatan hidrogen

penting untuk menentukan struktur ensimAsam amino aromatik mampu menyerap sinar UV

λ 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

Lisin, arginin, dan histidinMempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnyaBersifat polar terletak di permukaan

protein dapat mengikat air.Histidin mempunyai muatan mendekati netral

(pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus aminoarginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Aspartat dan glutamatMempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino non standarMerupakan asam

amino diluar 20 mcm as. Amino standar

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

•modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.

•Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

•Dari modifikasi Glu oleh vit K.

• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

•Ditemukan pd protein protombin

Peptides and Proteins

Two amino acid molecules can be covalently joined through a substituted amide linkage, termed a peptide bond, to yield a dipeptide

Such a linkage is formed by removal of the elements of water (dehydration) from the α-carboxyl group of one amino acid and the α –amino group of another

Formation of a peptide bond by condensation

oligopeptide : When a few amino acids are joined by peptide bond

polypeptide: When many amino acids are joined by peptide bond (molecularweights below 10,000)

Proteins may have thousands of amino acid residues

In a peptide, the amino acid residue at the end with a free -amino group is the amino-terminal (or N-terminal) residue

the residue at the other end, which has a free carboxyl group, is thecarboxyl-terminal (C-terminal) residue.

makromolekul paling berlimpah di dalam sel

komponen utama dalam semua sel hidup,

( lebih 50 % dari berat kering sel )

ditemui dalam setiap bagian sel

Monomer pembangunnya: 20 asam amino

adalah ekspresi dari informasi genetik

fungsi bervariasi

klasifikasi: fungsi, bentuk, struktur

PROTEIN

FUNGSI PROTEIN

1. ENZIM

• protein yang mempunyai aktivitas katalisis

• Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisis oleh enzim

• Contoh:

a. heksokinase : fosforilasi glukosa

b. cytokrom c : transpor elektron

c. DNA polimerase : replikasi dan repaire DNA

2. PROTEIN TRANSPORT

• Protein transpor dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ yang lain

• Contoh:

a. Hemoglobin : mengikat oksigen ketika darah melalui paru- paru, dan membawa oksigen ini ke jaringan periferi

b. mioglobin :transpor oksigen dalam sel otot

c. serum albumin :transpor asam lemak dalam darah

d. 1-lipoprotein :transpor lipid dalam darah

3. PROTEIN NUTRIEN DAN PENYIMPAN

•Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman : gliadin (biji gandum)

•Ovalbumin : protein utama putih telur

• kasein : protein utama susu

• Ferritin jaringan hewan : protein penyimpan besi

4. PROTEIN KONTRAKTIL ATAU MOTIL

• Yaitu protein yang memberi kemampuan utk berkontraksi, mengubah bentuk atau bergerak pada sel dan organisme

• Contoh

a. Aktin,miosin: protein filamen

b. tubulin : protein pembentuk mikrotubul

5. PROTEIN STRUKTURAL

• Fungsi memberikan struktur biologi kekuatan dan proteksi

• beberapa contoh:

a. kolagen: komponen utama urat,tulang rawan,& kulit

b. elastin: protein sendi yg mampu meregang ke dua dimensi

c. keratin: protein rambut, kuku dan bulu burung

d. Fibroin: protein serat sutra & jaring laba-laba6. PROTEIN PERTAHANAN

• Fs: mempertahankan organisme dari serangan spesies lain

• Contoh:

a. Imunoglobulin/antibodi:protein limfosit utk pertahanan diri

b. fibrinogen&trombin: protein penggumpal darah

c. bisa ular

d. toksin bakteri

7. PROTEIN PENGATUR

• Fs: membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi

• Contoh:

a. Hormon insulin: mengatur metabolisme gula

b. Hormon pertumbuhan

c. Hormon paratiroid

d. Represor: mengatur biosintesis enzim pada bakteri

PROTEIN BERDASAR BENTUK

1. PROTEIN GLOBULAR

rantai polipeptida berlipat berlipat menjadi bentuk globular

larut dalam air

fungsi: gerak

Contoh: enzim, protein transport, antibodi

2. PROTEIN SERABUT

rantai polipeptida memanjang pd satu sumbu, tdk berlipat

tidak larut dlm air

fungsi: struktural

contoh: keratin, fibroin, kolagen, aktin, miosin

PROTEIN BERDASAR STRUKTUR

1. STRUKTUR PRIMER

struktur rantai polipeptida linear: ikatan peptida antara satu residu asam amino dengan residu asam amino lainnya

urutan asam amino dalam suatu molekul protein

H2N CH C OH H N CH COOH

H2N CH C N CH COOH

R1

O

+

H R2 H2O R1

O

H R2

2. STRUKTUR SEKUNDER

adalah tatanan ruang struktur primer sepanjang satu dimensi

Ada dua jenis struktur sekunder : struktur heliks dan struktur ‘pleat’ atau konformasi .

Struktur heliks: terjadi karena adanya ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai polipeptida

Struktur :

a. ikatan hidrogen terjadi antara dua rantai polipeptida

b. Rantai polipeptida dengan konformasi- ini dihubung silangkan (cross-linked) oleh ikatan hidrogen sehingga membentuk suatu

struktur yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets)

THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PROTEINS

Native proteins : Proteins in any of their functional, folded conformations

Protein Secondary Structure : spatial arrangement of amino acid residues that are adjacent in the primary structure

The α-Helix Is a Common Protein Secondary Structure

an α-helix makes optimal use of internal hydrogen bonds.

The structure is stabilized by a hydrogen bond between the hydrogen atom attached to the electronegative nitrogen atom of a peptide linkage and the electronegative carbonyl oxygen atom of the fourth amino acid on the amino-terminal side of that peptide bond

The β-Conformation Organizes Polypeptide Chains into Sheets

In the β-conformation, the backbone ofthe polypeptide chain is extended into a zigzag rather than helical structure

In this arrangement, called a β- sheet, hydrogen bonds are formed between adjacent segments of polypeptide chain.

3. STRUKTUR TERSIER

struktur sekunder yang membelok-belok dan melipat-lipat ke dalam tiga dimensi membentuk protein globular yang kompak

Kemantapan struktur tersier suatu molekul protein, selain disebabkan oleh ikatan kovalen seperti ikatan peptida dan ikatan sulfida, dan ikatan non kovalen yang menunjangnya

Kemantapan struktur distabilkan oleh:

a. ikatan hydrogen antar peptida

b.ikatan hydrogen rantai samping

c. ikatan elektrostatik

d. interaksi hidrofob

e. gaya van der walls.

4. STRUKTUR KUARTERNER

Bila suatu protein tersusun atas 2 atau lebih subunit polipeptida

There Are Several Levels of Protein Structure

Four levels of protein structure are commonly defined

Primary structure: description of all covalent bonds (mainly peptide bonds and disulfide bonds) linking amino acid residues in a polypeptide

Secondary structure: particularly stable arrangements of amino acid residues givingrise to recurring structural patterns Tertiary structure: three-dimensional folding of a polypeptide

Quaternary structure: the arrangement of a protein in space which has two or morepolypeptide subunits

How long are the polypeptide chains in proteins?

Polypeptides Have CharacteristicAmino Acid Compositions

Hydrolysis of peptides or proteins with acid yields a mixture of free -amino acids

When completely hydrolyzed, each type of protein yields a characteristic proportion or mixture of the different amino acids

The 20 common amino acids almost never occur in equal amounts in a protein

Some Proteins Contain Chemical Groups

Other Than Amino Acids Simple proteins: proteins that contain only amino acid residues and no other chemical constituents

Conjugated proteins: proteins that contain permanently associated chemical components (prosthetic group) in addition to amino acids

A number of proteins contain more than one prostheticgroup

Usually the prosthetic group plays an important role in the protein’s biological function.