ph enzim

5/14/2018 PH ENZIM - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/ph-enzim 1/17

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Sel makhluk hidup dengan ukuran yang sangat kecil,dapat

dipandang sebagai reacktor kimia yang sangat rumit. Hal ini berlaku juga

untuk sel bakteri yang ukurannya lebih kecil dari pada sel-sel eukariotik,

bahkan juga berlaku untuk sel-sel bakteri yang hidup didalam

eukariotik,seperti sel-sel golongan Mycoplasma . Apabila kita melihat

berbagai peta metabolisme yang berusaha meran gkum seluruh reaksi

kimia yuang terjadi didalam sel,akan kita jumpai reaksi dalam jumlah yang

sangat besar, masing-masing dengan produknya. Semua membentuk

rangkaian reaksi kimia yang simpang siur. Seluruh reaksi kimia tersebut

menimbulkan kesan bahwa sel adalah reactor kimia yang menjalankan

berbagai reaksi kimia yang sangat rumit.

Pada dasarnya,karena sel dapat dipandang sebagai “reactor kimia”

yang super komp[leks,enzim-enzim berada dan bekerja menjal;ankan

fungsinya didalam sel. Hal ini perlu disadari dan ditekankan,karena sangat

sering twerjadi salah paham dengan mengaggap bahwa enzim terdapat

dan bekerja diluar sel dan pada umumnya yang dimaksudkan plama.



Adapun maksud percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan suatu

enzim adalah untuk mengamati dan mengetahui pengaruh suhu terhadap

keaktifan kerja atau keaktifan suatu enzim.

Adapun tujuan percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan suatu

enzim adalah untuk melihat dan menentukan pH terhadap keaktifan

suatu enzim dengan menggunakan parameter suhu.

Adapun prinsip percobaan pengaruh suhu terhadap keaktifan

suatu enzim asdalah dengan melihat keaktifan suatu enzim pada

beberapa variabel melihat pH pada setiap interval waktu 5 menit, 10

menit, dan 15 menit.



BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

A. TEORI UMUM

Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang

berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisame didalam

tubuh tumbuhan tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi enzim

tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan

sesudah reaksi tetap, Enzim sebagai biokatalisator. Bagian enzim

yang aktif adalah sisi aktif dari enzim.

Enzim diberi nama sesuai dengan substrat dan reaksi yang

dikatalisis, biasanya ditambah akhiran ase. Enzim dibagi kedalam 7

golongan besar,setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang

mencirikan tipe reaksi kedalam kelas (digit pertama), subkelas (digit

kedua), dan subkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim

spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase),subkelas 7

(transfer fosfat),subkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit

terakhir menyatakan heksokin ASE ATAU atp: D-heksosa 6-

foosfatrasferase,sebuah enzim yang mengatalis pemindahan fosfat

dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul

glukosl. Satu enzim biasanya mengakatalisis satu jenis reaksi kimia



saja,atau seperangkat reaksi sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat

terjadi reaksi sampingan yang tak berguna.

Sebagian besar dya katalitik enzim berasal dari kemampuan

enzim menempatgkan substrat kedalam kedudukan yang

menguntungkan pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs

aktif, yaitu tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat Emil.

Enzim sangat spesifik, baik terhadap jenis reaksi yang

dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang di olahnya.

Sutu enzim biasanya mengkatalis satu jenis reaksi kimia saja,atau

seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat

jarang reaksi sampingan yang menyebabkan terbantuknya hasil

sampingan yang tak berguna.

Sebagaian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan

enzim menempatkan substrat kedalam kedudukan yang menguntukan

pada komleks enzim substrat. Enzim memiliki situs aktif,yaitu tempat

tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer

mengumpamakan substrat dan siotus aktif sebagai anak kunci dan

kunci.

Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi

aktif sebagai katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan



katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang

ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui

ikatan atau nonkovalen saring disebut sebagai gugus prostetik.

Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi

oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerase,dan reaksi yang

membentuk ikatan kovalen.

Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya

berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu)

hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia

seperti gugus asli (koenzim A) atau gugus metal (folat),membawanya

bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh

karena itu, koenzim yang disebut belakangan maupun ditempat yang

lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim).

Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim adalah:

1. Suhu enzim

Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0 ͦ C.

Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap

kenaikan suhu 10 ºC.

Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37ºC.

Enzim ternyata hasil pada suhu tinggi dari 50 ºC.



2. Nilai PH

Setiap enzim bertindak paling cekap pada nil;ai pH tertentu

yang disebut sebagai pH optimum.

PH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.

Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin

didalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2,

sementara enzim tripsin didalam usus kecil bertindak paling

cepat pada pH 8.

3. Kepekaan substrat

Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim

melebihi bilanagan molekul substrat. Oleh karena itu, cuma

sebilangan kecil molekul enzim bertindak dengan molekul

substrat.

Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim

dapat bertindak balas dengan molekul substrat sehingga kesatu

kadar maksimum.

Penamabahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan

menambahkan kadar tindak balas karena kepekatan enzim

menjadi faktor pengehad.



4. Kepekatan enzim

Pada kepekatan enzim renmdah, bilangan molekul substrat

melebihi bilanagn molekul enzim. Oleh karena itu, cuma

sebilangan kecil molekul substrat ditindak balas dengan molekul

enzim.

Apabila kepekatan enzim bertambah, lebih molekul substrat

dapat bertindak balas dengan enzim sehingga kesatu kadar

maksimum.

Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan

menambahkan kadar tindak balas karena kepekatan substrat

menjadi faktor pengehad.

Reaksi enzimatis

Enzim + Substrat = Kompleks enzim substrat → enzim + produk

Berdasarkan jenis reaksi yang terjadi enzim dapat dibedakan

menjadi 6 golongan yaitu :

1. Oksidoreduktase (nitrat reduktase)

Memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen.



2. Transferase (Kinase)

Memindahkan gugus senyawa kimia dari suatu senyawa ke

senyawa lainnya.

3. Hidrolase (protease, lipase, amilase)

Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air.

4. Liase (fumarase)

Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia.

5. Isomerase (epimerase)

Mengkatalisir perubahan isomer senyawa yang bersifat

intramolekuler.

6. Ligase/sintetase (tiokinase)

Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrilisis ATP.



B. URAIAN BAHAN

1. Aquadest ( Farmakope Indonesia Edisi III hal..96)

Nama Resmi : AQUA DESTILLATA

Nama Lain : Air suling

Berat Molekul : 18,02

Rumus Molekul : H2O

Pemerian : Cairan jernih, tidak berbau, tidak berasa dan

tidak berwarna.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik

Kegunaan : Sebagi pelarut

2. Asam klorida (FI edisi III, hal 53)

Nama resmi : ACIDUM HYDROCHLORIDUM

Nama lain : Asam klorida

Rumus kimia : HCl

Berat molekul : 36,46

Pemerian : Tidak berwarna, berasap, bau merangsang, jika

di encerkan dengan 2 bagian air, asap bau

hilang.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat.

Kegunaan : Zat tambahan.



3. Iodium ( Farmakope Indonesia Edisi III hal 136 )

Nama Resmi : IODIUM

Nama Lain : Iodium

Berat Molekul : 126,91

Pemerian : Keping atau butir, berat, mengkilat, seperti

logam, hitam kelabu, bau khas.

Kelaruta : Larut dalam kurang 3500 bagian air, dalam 12

bagian etanol (96 %)P, dalam lebih kurang 80bagian gliserol dalam kloroform P.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat

Kegunaan : Antisptikum, antijamur

4. Kanji (Farmakope Indonesia Edisi III hal 93)

Nama Resmi : AMYLUM SOLANI

Nama Lain : kanji

Berat molekul : 126,91

Rumus Kimia : Keping atau butir, berat, mengkilat, seperti

logam, hitam Kelabu, bau khas.

Kelarutan : Larut dalam lebih kurang 3500 bagian air, dalam

12 bagian etanol (96%)P, dalam lebih kurang 80

bagian gliserol daqlam kloroform P.

Penyimpanan : Dalam wadah tertutp rapat

Kegunaan : Antisptikum, antijamur



BAB III

METODE KERJA

A. Alat Dan Bahan

a. Alat yang digunakan

1. Batang pengaduk

2. Bunzen

3. Corong gelas

4. Gelas ukur

5. Gelas kimia

6. Kaki tiga

7. Lap halus

8. Pipet tetes

9. Plat tetes

10. Rak tabung

11. Tabung reaksi

a. Bahan yang digunakan

1. Aqudest

2. Larutan Amilum (kanji)

3. Enzim Amylase (Saliva encer)

4. Larutan HCL 0,4 %, pH= 1



5. Larutan Na2CO3 1%, pH=9

6. Larutan Iodium 0,1%

7. Pereaksi Benedict

B. Prosedur Kerja

1. Disiapkan alat dan bahan yang digunakan.

2. Diambil saliva 1ml kemudian diencerkan dengan 9ml aquadest

dengan perbandingan 1: 9

3. Untuk tabung reaksi pertama diisi dengan larutan HCl 0,4%, tabung

reaksi kedua kedua diisi dengan 2 ml aqudest, dan tabung reaksi

ketiga diisi dengan 2 mL Na2CO3 1%.

4. Kedalam setiap tabung, ditambahkan 2 ml larutan amilum (kanji)

dan 2 ml enzim dicampur sampai homogen.

5. Ditentukan pH tiap tabung reaksi, untuk tabung reaksi pertama pH

4, tabung reaksi 2 pH 5, tabung reaksi 3 pH 8.

6. Kesemua tabung disimpan dalam penangas air biarkan selama 15

menit jangan sampai mendidih.

7. Selanjutnya, diambil 2 tetes pada setiap tabung reaksi, setelah itu

dimasukkan kedalam plat tetes.

8. Pada pH 4 dan pH 5 ditambahkan indikator I2 = 0,01 M dan amati

perubahan warna yang terjadi.

9. Pada pH 8, ditambahkan Asam asetat dan I2 dan amati perubahan

warna dari biru ke ungu.



BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

A. Tabel Pengamatan

No. PH Perubahan Warna

Uji Iodium Uji Benedict

1 1,0 Biru Keunguan Hijau

2 7,0 Biru Tua Hija

3 9,0 Ungu Tua Ungu Muda

B. Reaksi

Reaksi enzim amylase

2 (C6H10O5)11 + H2O + I2 enzimomilase (C12H12O11)11 + I2

(Amylum masak) (Maltosa)

CH2OH HO

O

OH H

OH HO + I2 + HCl Enzim amomilase

O

H

O

OH H



C. PEMBAHASAN

Aktivitas enzim di ukur pada berbagai nilai pH. Aktivitas optimal

secara khas terlihat di antara nilai – nilai pH 5 dan 9. Untuk enzim, pH

dapat mempengaruhi aktivitas dengan mengubah struktur atau dengan

mengubah muatan residu fungsional pada peningkatan substat atau

katalis. Enzim dapat pula mengalami perubahan bila nilai pH berubah–

ubah.

Nilai pH yang eksterm akan menyebabkan denaturasi enzim

melalui protonasi dan deprotonasi terhadap residu asam amino yang

bersifat asam atau basa sehingga residu tersebut tidak dapat lagi

membentuk ikatan garam yang mempertahankan struktur sekunder serta

tersier.

Berdasarkan percobaan yang telah di lakukan, di peroleh data

sebagai berikut : Untuk pH 1, pada uji benedict, pada menit ke, 10 dan 15

di peroleh warna biru tua, sedangkan pada uji iodium di peroleh warna

ungu. Untuk pH 7, pada uji benedict pada menit ke 5, 10 dan 15 di

peroleh warna biru, sedangkan pada uji iodium di peroleh warna bening.

Sedangkan pada pH 9 di peroleh warna ungu untuk uji iodium pada menit

ke 5, 10 dan 15,untuk uji benedict di peroleh warna biru pada menit 5, 10

dan 15



Jadi, pada pH 7,enzim tetap stabil, sedangkan pada pH 1 dan 9

enzim mengalami denaturasi. Hal tersebut dapat di lihat dengan adanya

perubahan warna.

Fungsi dari penambahan iodium pada percobaan ini adalah untuk

mengikat garam atau ion–ion garam yang ada pada enzim amylase, yang

terkandung dalam saliva agar bias di lihat agar bias di bedakan spesifik

warna yang di dapat pada uji identifikasi, di gunaka iodium sebagai

indikator yang berinteraksi dengan ion–ion yang ada pada saliva dan

larutan amylum yang membentuk warna spesifik biru tua atau biru

keunguan.

Adapun terjadi penyimpangan dari literatur, yang mengatakan

bahwa enzim bekerja pada pH tubuh 5,0 sampai 9,0 di sebabkan oleh

beberapa faktor yaitu :

1. Perbandingan pengenceran volume yang tidak tetap

2. Kesalahn penimbangan kanji dalam pembuatan amilum

3. Kesalahan perhitungan pada saat pengamatan

4. Kelebihan dan kekurangan iodium sebagai indikator yang di

teteskan pada plat tetes

5. Kurang sterilnya alat yang di gunakan



BAB V

PENUTUP

A. Kesimpulan

Semakin tinggi pH, semakin cepat daya kerja enzim dan

sebaliknya semakin rendah pH semakin lambat daya kerja enzim

sesuai dengan literatur yang ada, enzim bekerja normal pada pH

tinggi, karena semakin tinggi pH semakin cepat kerja enzim.

B. Saran

1. Laboratorium

Kami sebagai praktikan mengharapkan agar bahan-bahan di

laboratorium sebaiknya diatur tempatnya.

2. Asisten

Motivasi, bimbingan dan bantuan sangat kami harapkan baik dalam

praktikum maupun pembuatan laporan.



DAFTAR PUSTAKA

Anna Poedjiadi. 2006. Dasar – Dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press.

Jakarta.

Dirjen POM. 1979. Farmakope Indonesia Edisi III . Depkes RI. Jakarta.

Tim Dosen UIT. Penuntun Praktikum Biokimia . Universitas Indonesia Timur.

Makassar.

ph enzim

Documents