Latar BelakangSuatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim.[1]Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel, bekerja dengan urutan-urutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimiawi dan yang membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana. Enzim memilki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifisitas enzim amat tinggi terhadap substratnya, mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukan rantai samping dan bekerja pada suhu dan pH yang normal. Hanya sedikit katalisator non biologi yang dilengkapi dengan sifat-sifat ini.[2]Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksi-reaksi biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang dihasilkan oleh jaringan yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu sendiri. Semua enzim yang diketahui hingga kini hampir seluruhnya adalah protein.Berat molekul enzim pun sangat beraneka ragam, meliputi rentang yang sangat luas (Suhtanry & Rubianty, 1985). Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun (Juryatin, 1997). Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolic yang berbeda (Cartono,2004). Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam aktivitas biologis. Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan aktivitasnya akibat :

Panas Asam atau basa kuat Pelarut organik Pengaruh lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein (Campbell, 2000) Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian protein enzim. Bila ikatan itu lemah maka kofaktor tadi disebut co-enzim dan dan jika terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Pada umumnya dua kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut co-enzim saja. Apabila enzim itu terdiri dari bagian seperti yang diterangkan diatas maka keseluruhan enzim itu dinamakan holo enzim. Bagian protein dinamakan apo-enzim dan bagian non proteinnya disebut co-enzim.fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan substrat pada enzim atau mentransfer electron yang timbul selama proses katalisis (Anna Poedjiadi, 1994).Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):a) Golongan I OksidoreduktaseEnzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.b) Golongan II TransferaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan aminotrandferase atau disebut juga transminase (Anna Poedjiadi, 1994).c) Golongan III HidrolaseEnzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam kelompok ini ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase, karboksipeptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin (Anna Poedjiadi, 1994).d) Golongan IV LiaseEnzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemindahan suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase.e) Golongan V IsomeraseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang termasuk golongan ini antara lain ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat isomerase.f) Golongan VI LigaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang terbentuk anatara penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury, 1995). Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim juga mempunyai struktur tiga dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya satu saja yang mendukung fungsi enzim sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, diperlukan suhu dan pH yang sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan kehilangan sifat dan kemampuannya (Sadikin, 2002). Secara dingkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1992) :1. berfungsi sebagi biokatalisator2. merupakan suatu protein3. bersifat khusus atau spesifik4. merupakan suatu koloid5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak6. tidak tahan panasFungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun diluar sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu enzim dapat bekerja 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim bekerja sebagai katalis dengan cara menurunkan energi aktifasi, sehingga laju reaksi meningkat (Poedjadi, 2006). Enzim-enzim hingga kini diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat molekulnya ribuan. Karena enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu koloid Beberapa enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi hasil akhir dan sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika kondisi lingkungan berubah. dari golongan protease dan urase serta beberapa jenis enzim lainnya (Dwidjoseputro, 1992).Kerja Enzim Pada Substrat Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi karena enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan untuk mengikat substrat tersebut walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzim sangat spesifik substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa, sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan nonkovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyebaran elektron dalam molekul substrat dan penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada ikatan kovalen spesifik dalam molekul substrat, sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi regangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Pada Substrat yang spesifik, enzim akan mengkatalisis reaksi sehingga menghasilkan produk yang spesifik, juga pada penambahan pereaksi kimia tertentu dapat mengakibatkan enzim menunjukkan bentuk stereokimianya dimana interaksi enzim dengan substrat terjadi dalam ikatan, dimana kelebihan substrat tidak d apat diikat seluruhnya oleh enzim. Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury, 1995). Seperti halnya katalisator, enzim juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya saja enzim ini tidak tahan panas seperti katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada suhu 50o C (Poedjiadi, 2006).

.TINJAUAN PUSTAKA

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik) (Juryatin, 1997).

Enzim mempunyai sifat-siFat sebagai berikut:Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi.Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60 C, karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim.Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase,maltase.Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan penguraian lemak.lipaseLemak + H2O Asam lemak + GliserolBekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu.Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor (Isharmanto, 2009).

Menurut International comunition of enzymes ada enam kelompok enzim, yaitu:1. Oksidoreduktase adaah enzim ang mengkatalis raksi oksidasi yang menggunakan koenzim (memindahkan electron dari suatu senyawa tertentu ke suatu aseptor).2. Transferase adalah mengkatalis pemindahan gugus tertentu atau mengkatalis transfer gup-gup antar molekul.3. Isomerase adalah mengkatalis resimensi aktif atau isomer geometric dan reaksi oksidasi rediksi intramolekul tartentu atau enzim-enzim yang mengkatalis grup penyusunan kembali pada intramolekul.4. Liase adalah enzim yang mengkatalis reaksi pemindahan grup atau penambahan dan atau ke ikatan ganda atau pemutusan lainnya yang melibatkan penyusunan kembai konfigurasi electron-elektron pada molekul-molekul yang terbentuk.5. Ligase adalah enzim-enzim yang mengkatalis reaksi-reaksi yang menggabungkan dua molekul.6.Hidrolase adalah meningkatkan pemecahan ikatan antar karbon sulfur dan karbon hydrogen (Isharmanto, 2009).

Adapun empat factor utama yang berperan dalam proses percepatan laju reaksi enzim adalah sebagai berikut:1. Beberapa enzim akan menambah reaktan-reaktan, dengan orientasi tertentu pada enzim tersebut kemudian setiap sisi reaktif dari masing-masing reaktan di sekatkan satu sama; lain shingga meningkatkan prbabilitas untuk saling bereaksi.2. Enzim dapat bereaksi dengan molekul substrat untuk mrmbrntuk molekul intermrdiet tidak stabil kemudian siap untuk melakukan reaksi berikutnya untuk membentuk produk.3. Sisi-sisi aktif dari reaktan-reaktan tersebut dapat berfungsi sebagai donor atau aseptor electron untuk mewujudkan reaksi-reaksi asam basa.4. Ikatan yang terjadi antara enzim dengan substrat dapat menyebabkan terjadinya peningkatan probabilitas sbstrat untuk membentuk ikatan-ikatan baru dan terlepas satu sama lain (Nurhalim, 2005).

Banyak factor yang dapat mempengaruhi kera enzim diantaranya:1. Temperature2. PH3. Konsentrasi enzim4. Pengaruh hasil akhir5. Pengaruh zat pengikat6. Pengaruh zat penghambat7. Konsentrasi substrat (Nurhalim, 2005).

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.1. SuhuEnzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0 C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40 C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25 C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37 C.2. pH (Tingkat Keasaman)Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.3. Aktivator dan InhibitorAktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.4. Konsentrasi enzim dan substrat- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi (Mulia, 2007).Enzim adalah proses metabolisme berperan sebagai biokatalis dalam setiap reaksi metabolism yang terjadi pada makhluk hidup. Dalam aktifitas enzim ini dipengaruhi oleh berbagai factor seterti konsentrasi, suhu maupun pH. Pada kondisi yang sesuai enzim ini dapat bekerja secara optimal dalam reaksi katabolisme maupun anabolisme (Tim Dosen Biokimia, 2011). Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan dikatalisisnya dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas yang dilakukan. Seperti contoh adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi amilum adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat pada saliva, sehingga makanan yang dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa polisakarid akan terurai menjadi monosakarida (Tim Dosen Biokimia, 2011) Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (Ana, Poedjadi, 2005) Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim. Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim (Anonim, 2009)Anonim.2009.Enzim.(http: //id.Wikipedia.org/Wiki/enzim) Diakses 26 Oktober 2011Poedjadi,Ana dkk.2005.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia (UI-Press)Tim Dosen Biokimia. 2011. Penuntun Praktikkum Biokimia. Universitas Tadulako : Paluir liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat perangsangannya. Mengutip Guyton & Hall dalam Textbook of Medical Physiology, air liur atau saliva mengandung dua tipe pengeluaran atau sekresi cairan yang utama yakni sekresi serus yang mengandung ptyalin (suatu alfa amylase) yang merupakan enzim untuk mencernakan karbohidrat dan sekresi mucus yang mengandung musin untuk tujuan pelumasan atau perlindungan permukaan yang sebagian besar dihasilkan oleh kelenjar parotis. Cairan tipe mucus itu disekresikan atau dikeluarkan setiap detik sepanjang waktu kecuali saat tidur yang produksinya lebih sedikit (Poedjiati, 1994).Menurut Poedjiati (1994), dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum) menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya. Misalnya, saat Anda mengunyah nasi yang terasa tawar lama-kelamaan akan terasa manis akibat pecahnya zat tepung menjadi maltosa yang rasanya manis.Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut. Sekresi saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan jaringan rongga mulut. Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan) yang dengan mudah merusak jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang). Air liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri. Kedua, air liur mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel makanan dan air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri (Poedjiati, 1994).Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Dwidjoseputro, 1992).Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross, 1995).Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah (Dwidjoseputro, 1992) :a. SuhuOleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.b. pHUmumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.c. konsentrasi enzimSeperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.d. Konsentrasi substratHasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, jika pada batas tertentu tidak terjadikecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.e. Zat-zat penghambatHambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.hal15.jpg

Gambar 1: Cara kerja enzim amylaseSumber: http://mrwandi.blogspot.com

Menurut Salisbury dan Ross (1992) amilase merupakan enzim yang paling penting dan keberadaanya paling besar, pada bidang bioteknologi, enzim ini diperjual belikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkan dari berbagai macam sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase yang berasal dari mikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini dikarenakan mikroorganisme periode pertumbuhanya pendek. Amilase pertama kali yang diproduksi adalah amilase yang berasal dari fungi pada tahun 1894.Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat (Salisbury dan Ross, 1992). Menurut Hedy (1990) protein sebagai salah satu kelompok makromolekul adalah katalis yang sangat efektif untuk banyak reaksi kimia yang beragam karena kemampuan mereka untuk terikat secara spesifik pada banyak molekul. Dengan memanfaatkan gaya intermolekular, enzim membawa substrat pada orientasi optimal yang mana hal ini merupakan tahap stabilisasi keadaan transisi, yang merupakan bagian dengan tingkat energi yang paling tinggi dalam suatu reaksi kimia. Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan satu dari beberapa reaksi kimia yang mungkin berlangsung. Spesifisitas enzim berkaitan dengan interaksi yang tepat dari substrat dengan enzim, ini merupakan hasil dari struktur tiga dimensi dari protein enzim yang berbelit-belit. Aktivitas katalitik enzim bergantung juga pada kehadiran molekul-molekul kecil yang disebut sebagai kofaktor. Bila kofaktornya berupa molekul organik, maka secara khusus disebut sebagai koenzim (Hedy, 1990). Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yang harus dilewati oleh suatu molekul hingga ia berubah menjadi produk. Mulai dari tahap awal, di mana ia belum berubah, kemudian ada satu tahap di mana seluruh bagian atau fraksi molekul tersebut berada dalam keadaan energi paling tinggi dan tahap di mana zat awal telah berubah menjadi produk. (Hedy, 1990).images.jpg

Gambar 2: Tempat terbentuknya enzim amylaseSumber: http://amihola.blogspot.com

Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannya mengandung energy dalam yang mampu membawa semua fraksi molekul reaktan untuk melewati batasan energi sehingga semua bagian molekulnya bisa berada pada keadaan transisi. Pada tahap ini, molekul mempunyai peluang yang sama apakah ia akan berubah menjadi produk atau kembali lagi membentuk reaktan. Kecepatan reaksi tergantung pada banyaknya fraksi molekul yang berada pada keadaan transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi terjadi. Untuk mencapai hal ini, dapat dilakukan antara lain dengan menaikkan temperatur reaksi sehingga energi kinetik molekul-molekul pereaksi meningkat dan semakin banyak yang dapat melewati batasan energi keadaan transisi. Cara lain yaitu dengan menggunakan katalis yang akan menurunkan energi aktivasi sehingga semakin banyak molekul yang dapat mencapai keadaan transisi (Poedjiati, 1994).Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukan keadaan transisi, tanpa mengubah energi bebas reaksi, dan karenanya keadaan energi bebas produk dan substrat adalah sama. Energi bebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak ikut dihitung dalam penentuan energi bebas reaksi, karena energi bebas saat keadaan transisi atau energi aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh kembali saat keadaan transisi berubah menjadi produk. Alhasil, energi bebas produk dan substrat atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju reaksi dapat meningkat. Enzim mempercepat reaksi dengan mengurangi energi aktivasi. Kombinasi enzim-substrat menghasilkan suatu jalur reaksi yang energi transisinya lebih rendah daripada yang dimiliki oleh reaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari katalisis adalah pengikatan yang khusus pada keadaan transisi. (Poedjati, 1994). Menurut Mahbub (2011) konsentrasi substrat mempengaruhi dengan nyata kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Pada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan maksimum amat rendah, tetapi, kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Peningkatan laju reaksi akan semakin kecil seiring dengan terus bertambahnya konsentrasi substrat, hingga akhirnya akan dicapai suatu suatu titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat. Bagaimanapun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini dicapai, kecepatan reaksi akan mendekati tetapi tidak pernah mencapai garis maksimum. Pada batas ini, yang disebut kecepatan maksimum (Vmaks), enzim menjadi jenuh oleh substratnya, dan tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pengaruh kejenuhan ini diperlihatkan oleh hampir semua enzim. Selanjutnya, dari pengamatan akan hal ini, diperolehlah suatu teori umum mengenai kerja enzim, bahwa : enzim E pertama-tama bergabung dengan substratnya S dalam reaksi dapat balik, membentuk kompleks enzim-substrat ES. Reaksi ini berlangsung relative cepat. Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat balik kedua, yang lebih lambat, menghasilkan produk P, dan enzim bebas E. Reaksi kedua merupakan tahap yang membatasi kecepatan. Kecepatan reaksi katalitik menjadi maksimum jika semua enzim terdapat sebagai ES dan konsentrasi enzim bebas menjadi sangat kecil. Keadaan ini tercapai pada konsentrasi substrat tinggi. Jika konsentrasi S ditingkatkan maka, dapat dikatakan bahwa semua enzim bebas E berubah ke bentuk ES. Pada reaksi yang kedua dalam siklus katalitik, kompleks ES terus-menerus, dan dengan cepat terurai menjadi P dan enzim bebas E. Tetapi, bila konsentrasi substrat S cukup tinggi, enzim bebas E akan segera berikatan dengan molekul S yang lain. Pada keadaan ini tercapai suatu keadaan kesetimbangan dengan enzim yang senantiasa jenuh oleh substratnya dan tercapai kecepatan maksimum. Michaelis-Menten menurunkan suatu persamaan yang menghubungkan laju awal dengan konsentrasi substrat (Mahbub, 2011). Dalam persamaan ini, vo adalah kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S], Vmaks adalah kecepatan maksimum dan KM adalah tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu. KM bersifat khas bagi enzim tertentu, dengan substrat spesifik pada kondisi pH dan suhu tertentu (Mahbub, 2011). Enzim amilase merupakan enzim yang menguraikan pati. Enzim ini terdistribusi secara luas pada mikroba, tumbuhan dan hewan. Mereka bertindak dengan menghidrolisis ikatan di antara unit-unit glukosa yang berikatan menghasilkan produk yang khas dengan enzim tertentu yang terlibat (Kimball, 1991).Dalam bukunya, Kimball (1991) menuliskan bahwa amilase merupakan enzim yang banyak dipelajari dan diaplikasikan pada berbagai keperluan industri bioteknologi. Enzim ini diperjualbelikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainnya. Sumber enzim amylase didapatkan dari berbagai organisme termasuk tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi disakarida yang lebih sederhana, bahkan mengkonversi mereka menjadi monosakarida seperti glukosa. Orang orang yang tidak dapat mencerna lemak, seringkali mengkonsumsi gula dan karbohidrat untuk mengatasi kekurangan lemak dalam makanan mereka. Amilase tidak hanya mencerna karbohidrat, tetapi juga mencerna sel darah putih yang mati (pus). Amilase juga terlibat dalam reaksi antiinflamasi seperti yang disebabkan oleh pelepasan histamine dan zat-zat lain yang serupa. Respon inflamasi biasanya terjadi pada organ yang berhubungan dengan lingkungan luar (Kimball, 1991).Terdapat beberapa macam enzim amylase, enzim -amilase bertindak pada lokasi yang acak di sepanjang rantai polisakarida, memecah rantai panjang karbohidrat, terutama menghasilkan maltotriosa dan maltosa dari amilosa atau maltose. Karena dia dapat bertindak di mana pun pada substrat, -amilase cenderung bertindak lebih cepat dibanding -amilase. Pada manusia, baik saliva maupun amylase dari kelenjar pankreas adalah -amilase. Enzim ini bekerja optimal pada pH 6,7-7. Selain -amilase, ada juga -amilase. Enzim ini bekerja pada ujung non pereduksi. Selama proses pematangan buah, enzim ini memecah pati menjadi maltose, manghasilkan rasa manis pada buah yang matang. Enzi mini bekerja pada pH optimum 4-5. Jenis lainnya dari enzim amylase adalah -amilase. Enzim amylase jenis ini, tidak seperti enzim amylase yang lain, memiliki pH optimum 3 (Mahbub, 2011).imgprod07.jpg

Gambar 3: Struktur enzim amylaseSumber: http://amihola.blogspot.com

Adanya beberapa enzim yang dapat diujikan secara langsung karena diperlukan konsentrasi yang sangat rendah untuk mengkatalisis suatu bagian dari reaksi. Oleh karena itu, adanya enzim dapat digambarkan dengan hilangnya substrat atau terbentuknya produk-produk reaksi. Enzim diinkubasi dengan substrat pada kondisi yang sesuai, sehingga sampel akan terurai pada interval waktu tertentu dan kemudian dianalisis (Naters, dkk., 2004)Penggunaan biomakers saliva telah mendapatkan popularitas meningkat selama dekade terakhir dalam penelitian psikologis dan biomedis. sedangkan pengukuran kortisol bebas dalam air liur telah terbukti berguna untuk menilai fungsi dan reaktivitas dari hipofisis adrenal hipotalamus (HPA), sebuah penanda yang cocok dari kegiatan meduler sympathoadrenal dalam air liur belum belum ditemukan (Naters, dkk., 2004).

5.2 Saran Dalam praktikum - praktikum yang telah dilakukan, kurangnya pemahaman praktikan dan waktu mempengaruhi keakuratan data, semoga dalam praktikum yang selanjutnya dapat lebih baik lagi.

Daftar PustakaPoedjiadi, Anna, 2006. Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS,Jakarta.Suhtanry, Rubianty, 1985. Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri Indonesia Bagian Timur, Makassar.Juryatin. 1997. Peran Enzim Amilase pada Tubuh Manusia. http://www.docstoc.com. Diakses 10.6.2012.Cartono, M.Pd. 2004. Biologi Umum, Bandung : PRISMA PRESS.Campbell, N. A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta.Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim.Widya Medika. Jakarta.Dwidjoseputro, D., 1992, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Gramedia Pustaka Utama, Jakarta Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995, Fisiologi Tumbuhan Jilid 2, ITB Press, Bandung.Diposkan oleh Erik angga saputra di 06.14Kirimkan Ini lewat EmailBlogThis!Berbagi ke TwitterBerbagi ke FacebookTidak ada komentar: