bio kimia enzim
TRANSCRIPT
ENZIMBy Elni Sumarni, S.Si
SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN KOTA SUKABUMI
Program Study S1 Keperawatan
https://stikeskotasukabumi.wordpress.com
APA ITU BIOKIMIA?
• Definisi:
Bios : Kehidupan
Chemist : Kimia
– Webster’s dictionary: Bios = Yunani, artinya
“hidup” “Kimia mahluk hidup; Kimia yang terjadi
dan menjadi ciri kehidupan.”
– WebNet dictionary: “Biokimia adalah kimia dari
bahan-bahan dan proses-proses yang terjadi
dalam tubuh mahluk hidup; sebagai upaya untuk
memahami proses kehidupan dari sisi kimia.“
APA ITU BIOKIMIA?
Pemahaman bentuk dan fungsi biologis dari sudut
pandang kimia
Bertujuan untuk memahami interaksi molekul-molekul
tak hidup yang menghasilkan fenomena kompleks dan
efisien yang menjadi ciri-ciri kehidupan serta
menjelaskan keseragaman kimia dari kehidupan yang
beragam.
HAL-HAL YANG DIPELAJARI
Struktur kimia dan bentuk tiga dimensi molekul biologi
Interaksi antar biomolekul
Sintesis dan degradasi biomolekul dalam sel
Perolehan dan pemanfaatan energi oleh sel
Mekanisme pengorganisasian biomolekul dan pengkoordinasian aktifitasnya
Penyimpanan, pemindahan dan ekspresi informasi genetika
TUJUAN MEMPELAJARI BIOKIMIA :
1. Pemahaman terhadap kesehatan serta
pemeliharaan kesehatan
2. Pemahaman terhadap penyakit serta masalah
terapinya yang efektif.
HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA
Kimia Organik yang mempelajari sifat-sifat biomolekul.
Biofisika, yang memanfaatkan teknik-teknik fisika untuk mempelajari struktur biomolekul.
Nutrisi, yang memanfaatkan pengetahuan tentang metabolisme untuk menjelaskan kebutuhan makanan bagi mahluk hidup mempertahankan kehidupan normalnya.
Kesehatan, yang mencari pemahaman tentang keadaan sakit dari sudut pandang molekular.
HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA
• Mikrobiologi, yang menunjukkan bahwa
organisme sel tunggal dan virus cocok untuk
digunakan sebagai sarana mempelajari jalur-jalur
metabolisme dan mekanisme pengendaliannya.
• Fisiologi, yang mempelajari proses kehidupan
pada tingkat jaringan dan organisme.
• Biologi sel, yang mempelajari pembagian kerja
biokimia dalam sel.
• Genetika, yang mempelajari mekanisme
penyusunan identitas biokimia sel.
Hubungan timbal balik antara Biokimia dan Ilmu Kedokteran telah mendorong kemajuan bersama :
ASAM NUKLEAT BIOKIMIA KARBOHIDRAT
↑ ↑ ↑ __________________________________
__________________________________
↓ ↓ ↓
PENYAKIT GENETIK ILMU KEDOKTERAN DM
Riset Biokimia berdampak pada Ilmu Gizi dan Ilmu
Kedokteran pencegahan.
Hasil riset biokimia menentukan diagnosis dan
pengobatan penyakit.
ENZIM
Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam prosesaktivitas biologis.
Struktur Enzim
Haloenzim
-Apoenzim
-Kofaktor
-Gugus Protestik
-Koenzim
Haloezim adalah Enzim yang mempunyai gugusbukan protein, termasuk golongan enzimmejemuk
Apoenzim adalah Haloenzim yang terdiri atasprotein
KOfaktor adalah suatu gugus bukan protein
Kofaktor ada yang terikat kuat pada bagianprotein /sukar terurai dalam larutan disebutgugus protestik,
sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannyadisebut koenzim.
Enzim berfungsi sebagai katalisator dan sifatnyasangat khas.
Baik gugus protestik maupun koenzim merupakan bagian
enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap
substrat.
Substrat adalah zat-zat yang diubah atau direaksikan
oleh enzim.
Koenzim + S (-)
Apoenzim + S (-)
Apoenzim + koenzim + S P
KOENZIM Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik
kecil yang merupakan bagian enzim(non protein) yang tahan panas
Koenzim berfungsi sebagai pembawa sementaraatom spesifik atau gugus fungsionil.
Koenzim Senyawa yang dipindahkan-Tiamin pirofosfat -Aldehid-Flavinadenindinukleotida -Atom Hidrogen-Nikotinamida adenin dinukleotida -Ion hidrida (H-)-Koenzim A -Gugus asil-Pirodoksal fosfat -Gugus amino-5’-Deoksiadenosilkobalamin -Atom H dan
(koenzim B12) gugus alkil-Biositin -CO2-tetrahidrofolat Gugus satu karbonlainnya
TATA NAMA DAN KEKHASAN ENZIM
1. Tata nama berdasarkan substrat
Nama setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ‘ase’ dibelakang nama substratnya.
contoh enzim yang menguraikan urea disebut enzim urease, enzim yang menguraikan glukosa disebut glucose.
Urea urease P
Glukosa + O2 glukose glukonolakton + H2O2
2. Tata nama berdasarkan jenis ikatankimia substratnya
Nama enzin disesuaikan denganikatan kimia yang terjadi padasubtratnya.
Contonya ikatan peptide enzim yang bekerja adalam peptidase. Ikatan ester enzim yang bekerja adalan esterase.
3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
Sedangkan enzim yang bekerja padareaksi tertentu diberi namaberdasarkan reaksi yang terjadi. Contohnya enzim hidrolase adalahkelompok enzim yang mempunyaifungsi sebagai katalis dalam reaksihidrolisis.
PENGGOLONGAN ENZIM
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, oleh commision on enzymes of international union of Biochemistry enzimdibagi menjadi 6 golongan :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
OKSIDOREDUKTASE
Enzim yang termasuk golongan inibekerja pada reaksi oksidasi danreduksi.
Enzim dibagi menjadi 4 yaitu- dehidrogenase- oksidase- hidroperosidase- oksigenase
TRANSFERASE
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja
sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu
gugus fungsi dari suatu senyawa kepada
senyawa lain. Contoh reaksi pembentukan
glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan
gugus hidriksi metil dengan enzim hidroksi
metil transferase.
CH2 – CH – COOH hidroksi metil tranferase CH2 – COOH
OH NH2 NH2
Serin glisin
HIDROLASE
Enzim yang bekerja sebagai katalis reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, memecah ikatan peptida.
Enzim esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis.
Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Ada 3 macam enzim amilase yaitu -amilase, -amilase dan -amilase. -amilase terdapat dalam saliva dan pankreas.
Enzim peptidase bekerja sebagai katalis dalam memecah ikatan pada rantai peptida.
LIASE
Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.
Contoh reaksi pembuatan aldehid dari asam piruvat dengan bantuan enzim piruvat dekarboksilase
Isomerase
Enzim yang bekerja pada perubahan intramolekul/ pemindahan gugus dalam molekul menghasilkan isomer. Contoh reaksi perubahan glikosa menjadi fruktosa.
Glikosa–6- fosfat glukosa fosfat isomerase fruktosa –6-fosfat
LIGASE / SINTETASE
Enzim yang bekerja pada penggabungan 2 molekul
(sintetase) ikatan yang terbentuk C – O, C – C, C – S,
C – N.
Contoh :
Glutamat+ ATP +NH4- glutamat sintetase glutamin + ADP + Panor
FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM
Fungsi enzim
adalah sebagai katalisator untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun diluar sel. Enzim dapat mempercepat reaksi hingga 108 – 10ii kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan tanpa katalis.
Cara kerja enzim dalam meningkatkan kecepatan reaksi
yaitu dengan cara menurunkan energi aktivasi
Katalisator menurunkan pembatas energi aktivasi reaksi kimia tanpa mengubah keseluruhan perubahan energi bebas reaksi atau letak keseimbangan aakhir pada puncak pembatas energi aktivasi terjadi keadaan transisis.
MAHLUK HIDUP MENGGUNAKAN ENZIM UNTUK
MEMPERCEPAT REAKSI YANG SEMESTINYA LAMBAT
BAGAIMANA ENZIM BISA MEMPERCEPAT
REAKSI?
PERMUKAAN AKTIF (ACTIVE SITE)
Tempat/bagian enzim yang mengadakanhubungan atau kontak dengan substrat
Ada 2 model active site1. model kunci dan anak kunci (lock and key). Diajukan oleh Fisher. Menurut pengikatan subtratdan enzim ditentukan oleh struktur sisi aktif dansubstrat.2. Model Including-fit. Diajukan oleh Daniel Koshland. Merupakan model yang luwes karenasisi pengikat subtrat bukan merupakan strukturyang kaku. Sisi aktifnya dapat mengalamiperubahan konformasi sampai membentukkedudukan yang tepat agar enzim dan subtratmembentuk ikatan.
K!NETIKA ENZIM
Ilmu yang mempelajari sifat kecepatan reaksi yang dikatalis enzim.
Kecepatan Awal
kecepatan berlangsungnya suatu reaksi diukur sebagai penurunan konsentrasi reaktan atau peningkatan konsentrasi produk.
kemiringan = kec
waktu
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA
ENZIM
Konsentrasi Enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah denganbertambahnya konsentrasi enzim.
Konsentrasi Substrat
Hasil ekspeerimen menunjukan bahwa dengankonsentrasi enzim yang tetap, maka akanpertambahan konsentrasi substrat akanmenaikan kecepatan reaksi,
Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsunglambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggireaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itukarena enzim suatu protein, maka kenaikan suhudapat menyebabkan terjadinya prosesdenaturasi.
Pengaruh pH
Perubahan pH lingkungan akan berpengaruhterhadap efektivitas bagian aktif enzim dalammembentuk kompleks enzim substrat. pH rendahatau tinggi dapat menyebabkan terjadinya prosesdenaturasi yang mengakibatkan menurunnyaaktivitas enzim.
PERSAMAAN MICHEALIS – MENTEN
Persamaan Michelis-Menten menjelaskanketergantungan kecepatan reaksi pada konsentarsisubtrat yang digunakan.
Dasar persamaan ini adalah model sederhana kerjaenzim. Bahwa reaksi yang dikatalis enzim enzimberikatan dengan subtratnya membentuk kompleksenzim-subtrat (ES) yang kemudian dipecah menjadienzim dan subtrat atau menjadi enzim dan produk.
[E] + [S] [ES] [E] + [P]
Kecepatan reaksi pembentukan kompleks [ES]
V1 = k1 [E] [S]
V1 = k1 {[E0] - [ES]} [S] E0 = konsentrasi enzim total
Kecepatan penguraaian ES menjadi E dan S:
V2 = k2 [ES]
Kecepatan ES menjadi E dan P :
V3 = k3 [ES]
Jadi kecepatan pengraian ES :
V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES]
Dalam keadaan setimbang maka kecepatan pembentukan ES
k1 {[E0] - [ES]} [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
atau k1 {[E0] - [ES]} [S] = (k2 + k3 )[ES]
sehingga {[E0] - [ES]} [S] = k1 + k2 = km
[ES] k1
dari persaman 7 diperoleh konsentrasi kompleks ES
[ES] = [E0] [S]
km + [S]
kecepatan permulaan terjdinya hasil reaksi P sebanding dengan [ES]
V = k3[ES]
Jika [s] sangat besar sehingga semua enzim membentuk keceparanreaksi maksimal
Vmaks = k3 [E0]
Harga [ES] dari persamaan (8) dimasukan kedalam persamaan (9) maka :
Dengan memasukan persamaan (10) kedalam persamaan (11)
Persamaan 12 ini merupakan persamaan Michealis-Menten
][
]][[ 03
Sk
SEkV
m
][
][
Sk
SVV
m
maks
PENGARUH INHIBITOR
Dibedakan menjadi 2
1. Inhibitor reversibel
2. Inhibitor irreversibel
A. Pengambat Reversible penghambat reversible dibedakan menjadi 2 yaitu :
- penghambat kompetitif
- penghambat nonkompetitif
1. Hambatan kompetitif Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali berikatan tidak dapat diubah olehenzim tersebut.
Ciri penghambat kompetitif ini dapat dibalikan ataudiatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasisubstrat. jika suatu enzim 50% dihambat padakonsentrasi tertentu dari substrat penghambatkompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkankonsentrasi substrat.
E + I EI Contoh : asam malonat, oksalat, oksalo asetat
dapat menghambat kerja enzim suksinatdehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasisuksinat.
2. Penghambat non kompetitif
Pada pengahmbat non kompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim, selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga megakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik.
Penghambat non kompetitif berikatan secara dapat balik pada kedua molekul enzim bebas kompleks ES membentuk EI dan ESI yang tidak aktif.
E + I EI
ES + I ESI
Contoh : ion logam berat ( Cu2+ Hg2+ Ag= )yang dapat berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim
Enzim-SH + Ag+ enzim – S – Ag + H+
B. Inhibitor Irreversible
Penghambat irreversible adalah golongan yang
beraksi dengan atau merusak suatu gugus fungsional
pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas
katalitik.
Contoh senyawa diisoprofilfluorafosfat DFP yang
menghambat enzim asetilkolinesterase yang penting
dalam transmisi impuls syaraf.
PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM
1. Pengaturan Alosterik2. Modifikasi Kovalen3. Proteolisis Terbatas4. Turnovel- enzim
1. PENGATURAN ALOSTERIK
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisikatalitik.
Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substratdan mengubahnya. Enzim ini memiliki satu atau lebih sisi pengaturuntuk megikat metabolit pengatur yang disebut modulator.
Enzim alostrik dapat dihambat atau dipercepat oleh modulator.
Hambatan alosterik dapat diakibatkan oleh hasil akhir dariserangkaian reaksi kimia:
A enzim a B enzim b C enzim c D enzim d Z
Z menghambat enzim a
Contoh : rantai reaksi konversi L – treonin menjadi L – isoleurin
2. MODIFIKASI KOVALEN
Merupakan penempelan satu gugus terhadapenzim
Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang diatur.
Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzimyang mengkatalis pemecahan glikogen
3.PROTEOLISIS TERBATAS
Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantaipolipeptida.
Disintesis dalam bentuk tidak aktifdandiaktifkan oleh pembuangan fragmen kecildari amino terminal secara proteolitik.
Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimitripsin
4. TURNOVEL- ENZIM
Merupakan penggantian yang lama dengan
yang baru, (sintesis-degradasi) sehingga enzin
ada dalam keadaan dinamis
Sejumlah enzim yang dibuat oleh seldapat
diatur oleh peningkatan atau pengurangan
kecepatan sintesis atau degradasi.
Perubahan jumlah total enzim polipeptida tanpa
disertai perubahan sifat katalitik molekul enzim.
Bila jumlah enzim meningkat----diinduksi,
Bila jumlah enzim berkurang----direpresi.
TER!MAKAS!H