STRUKTUR DAN FUNGSI AQUAPORIN

ENDANG LASMINAWATI

E1A014013

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS MATARAM

2015

AQUAPORINS

Pada tahun 1992 Peter Agre di John Hopkins University melaporkan penemuan tidak

disengaja nya aquaporin , dan pada tahun 2000 Lab Stroud ini di UCSF berhasil memecahkan

struktur pertama dari aquaporin dengan menggunakan kristalografi sinar-x. Aquaporins adalah

protein tertanam dalam membran sel yang mengatur aliran air.Aquaporins merupakan protein

membran integral dari keluarga yang lebih besar dari protein intrinsik utama yang membentuk pori-

pori dalam membran sel biologis. Cacat genetik yang melibatkan gen aquaporin telah dikaitkan dengan

beberapa penyakit manusia. Tahun 2003 Nobel Kimia diberikan bersama-sama untuk Peter Agre untuk

penemuan aquaporins, dan Roderick MacKinnon untuk karyanya pada struktur dan mekanisme saluran

kalium.

Crystallographic structure of the aquaporin 1 (AQP1)

Aquaporins adalah "sistem pipa untuk sel," . Aquaporins sangat selektif memilih

molekul air di dalam dan keluar dari sel, serta mencegah lewatnya ion dan zat terlarut lainnya.

Juga dikenal sebagai saluran air, aquaporins adalah protein membran terpisahkan pori. Beberapa

dari mereka, yang dikenal sebagai aquaglyceroporins, transportasi,larutan bermuatan kecil,

seperti gliserol, CO2, amoniak dan urea di seluruh membran, tergantung pada ukuran pori-pori.

Namun, pori-pori air benar-benar kedap spesies bermuatan, seperti proton yang merupakan

properti penting untuk konservasi potensial elektrokimia membran itu. Molekul air melintasi

melalui pori-pori saluran dalam file tunggal. Kehadiran saluran air meningkatkan permeabilitas

membran terhadap air.

Diagram skematis dari struktur 2D aquaporin 1 (AQP1) menggambarkan transmembran

alfa-heliks enam dan lima lingkaran AE interhelical daerah. Struktur 3D aquaporin menyoroti

'hourglass' berbentuk saluran air yang memotong melalui pusat protein. Aquaporin protein terdiri

dari enam transmembran α-heliks diatur dalam bundel tangan kanan, dengan amino dan

karboksil Termini terletak pada permukaan membran sitoplasma. Amino dan karboksil bagian

dari kesamaan satu sama lain, dalam apa yang tampaknya menjadi tandem mengulang. Beberapa

peneliti percaya bahwa ini hasil dari suatu peristiwa evolusi awal yang melihat duplikasi gen

setengah ukuran. Ada juga lima daerah lingkaran interhelical (A - E) yang membentuk vestibules

ekstraseluler dan sitoplasma. Loops B dan loop E sangat hidrofobik dan mengandung asparagin-

prolin-alanine motif (NPA), yang tumpang tindih di tengah lapisan ganda membran lipid

membentuk struktur 'jam pasir' 3-D yang dilalui air mengalir. Ini tumpang tindih membentuk

salah satu dari dua situs terkenal penyempitan saluran di peptida, motif NPA dan penyempitan

keduanya biasanya sempit yang dikenal sebagai 'selektivitas filter' atau ar / R Filter

selektivitas .Aquaporins berbentuk tetramers dalam membran sel, dengan masing-masing

monomer bertindak sebagai saluran air. Aquaporins berbeda dalam urutan peptida ,yang

memungkinkan untuk ukuran pori dalam protein berbeda antara aquaporins. Ukuran pori-pori

yang dihasilkan secara langsung mempengaruhi apakah molekul dapat melewati pori-pori,

dengan ukuran pori kecil hanya memungkinkan molekul kecil seperti air untuk melewati pori-

pori

Diagram skematis dari struktur 2D aquaporin 1 (AQP1) menggambarkan transmembran alfa-

heliks enam dan lima lingkaran AE interhelical daerah.

Struktur 3D aquaporin menyoroti 'hourglass' berbentuk saluran air yang memotong melalui pusat

protein.

Filter Selektivitas

Filter selektivitas ar / R (aromatik / arginin) adalah sekelompok asam amino yang membantu

mengikat molekul air dan mengecualikan molekul lain yang mungkin mencoba untuk memasuki pori-

pori. Ini adalah mekanisme yang aquaporin mampu selektif mengikat molekul air (sehingga

memungkinkan mereka melalui) dan mencegah molekul-molekul lain masuk. Ar / R penyaring adalah

tetrad yang dibentuk oleh dua residu asam amino dari heliks B (HB) dan E (HE) dan dua residu dari

loop E (LE1 dan LE2), ditemukan di kedua sisi motif NPA. Wilayah ar / R biasanya ditemukan menuju

bagian ekstraselular, sekitar 8 Å atas motif NPA dan biasanya bagian tersempit dari pori-pori. Pori yang

sempit bertindak untuk melemahkan ikatan hidrogen antara molekul-molekul air yang memungkinkan

air untuk berinteraksi dengan arginin bermuatan positif, yang juga bertindak sebagai filter proton untuk

pori-pori

Gambaran skematis pergerakan air melalui filter selektivitas sempit saluran aquaporin.

Pada mamalia ada tiga belas jenis dikenal aquaporins pada mamalia, dan enam di

antaranya terletak di ginjal.Pada ,umbuhan dalam tanaman air diambil dari tanah melalui akar, di

mana ia melewati dari korteks ke dalam jaringan pembuluh darah. Ada dua rute untuk air

mengalir dalam jaringan, yang dikenal sebagai jalur apoplastic dan symplastic. Kehadiran

aquaporins dalam membran sel tampaknya untuk melayani untuk memfasilitasi jalur symplastic

transelular untuk transportasi air. Ketika akar tanaman yang terkena merkuri klorida, yang

dikenal untuk menghambat aquaporins, aliran air sangat berkurang sementara aliran ion tidak,

mendukung pandangan bahwa ada mekanisme untuk transportasi air independen dari

pengangkutan ion; aquaporins .

Aquaporins di pabrik dipisahkan menjadi lima utama homolog subfamilies, atau

kelompok:

Protein membran plasma intrinsik (PIP)

Protein intrinsik Tonoplast (TIP)

Nodulin-26 seperti Protein intrinsik (NIP)

Protein intrinsik Kecil dasar (SIP)

X Protein intrinsik (XIP)\

Kelima subfamilies telah kemudian dibagi menjadi subkelompok yang lebih kecil evolusi

berdasarkan urutan DNA mereka. PIPs klaster menjadi dua subkelompok, PIP1 dan PIP2,

sementara TIPS klaster ke dalam 5 sub kelompok, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 dan TIP5. Setiap

subkelompok lagi dibagi menjadi misalnya isoform PIP1; 1, PIP1; 2.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. membran-plasma. Diakses dari http://blogkputih.blogspot.com. Pada tanggal 12 September 2015.

Anonim. 2012. membran-plasma. Diakses dari http://www.biologi-sel.com/2012/06/.html. Pada tanggal 12 September 2015.