tugas individu makalah imunoglobulin
Post on 06-Jul-2015
170 Views
Preview:
DESCRIPTION
TRANSCRIPT
ii
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai
perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen
spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas
2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin
(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu
ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.
Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari
rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh
ikatan disulfid interchain.
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat
dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin
termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri
dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida
membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai
dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi
komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast
2.2 tujuan penulisan
Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan
klasifikasinya.
Untuk menambah wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin yang
sebenarnya
ii
BAB II
PEMBAHSAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin
Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai
struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat.
Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut.
Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik
dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan
sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan
aktivitas biologik berlainan.
Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :
Meningkatkan antigen secara spesifik
Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati
Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui
darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur
Memberi aktifitas antibody dalam karena gamaglobulin mengandung
sebagian besar antibodyàjaringan serum
Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen
tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi
efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu
aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh
basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera
ii
2.2 Struktur Imunoglobulin
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai
H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000
rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.
Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.
Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri
dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D
(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan
rantai M dan E masing-masing 5 domain.
ii
Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim
papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari
bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang
bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat
pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas
imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H
saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat
mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas
imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan
komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel
mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan
menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan
karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan
akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat
antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik.
Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai
F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen
2.3 Variabilitas Antibody
Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen.
Heterogenitas ini disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan
yang lain, yang akan mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini
selanjutnya menimbulkan variabilitas dalam determinan antigenik Ig. Keragaman
antibodi tergantung pada :
1. Segmen gen V, D dan J multiple.
2. Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap segmen D
dan Segmen J
3. Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda
4. .Mutasi somatic
ii
5. Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat
selama penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau
penghilangan asam amino dalam regio hipervariabel
6. Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung
menyisipkan kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V
– D dan D – J ( keragaman regio N ).
Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :
Variasi Isotip
Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub
kelas Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas
immunoglobulin, yaitu Ig A, Ig D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas
dapat dijumpai beberapa sub kelas seperti Ig G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena
semua bagian konstan H – chain yang terdapat pada berbagai kelas dan sub kelas
itu dapat djumpai pada satu orang maka bagian tersebut dinamakan varian Isotip.
Sebutan varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain kappa dan lamda
yang dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada semua
orang.
Variasi Alotip
Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga
berbeda dengan yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut
varian Alotip. Contohnya ; golongan darah rhesus.
Variasi Idotip
Variasi idotip adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan
reseptor binding site. Beberapa penelitian menunjukkan bahwa antibodi
terhadap antigen yang sama dan diproduksi oleh individu yang berbeda secara
genetik, dapat memiliki idiotip yang sama. Idiotip inilah yang membedakan
satu molekul imunoglobulin dengan molekul imunoglobulin yang lain dalam
alotip yang sama. Variasi idiotip adalah karakterisitik bagi setiap molekul
antibodi.
ii
2.4 Klasifikasi Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai
perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik
dan aktivitas biologic berlaianan.
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub
kelas yakni :
a. Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
b. Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai
beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.
c. Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA
rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
d. Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing
dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4
(empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua)
gugusan tersebut.
e. Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen
tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen
(Fab). Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi
yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
f. Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas.
Sendiri-sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada
rantai ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini
mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih
bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan
merupakan tempat pengikatan antigen.
g. Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama
lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana
pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap
ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut
ii
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi yakni :
2.4.1 Immunoglobulin Sebagai Rantai Panjang
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa
paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.
1. Immunoglobulin G ( IgG )
Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn
pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-
satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu
merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru
lahir.
IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua
rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang
dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut
bivalen.
IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul
sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh
jumlah immunoglobulin.
IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan
yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
a. IgG1 dengan jumlah 40-70%
b. IgG2 dengan jumlah 4-20%
c. Igg3 dengan jumlah 4-8%
d. IgG4 dengan jumlah 2-6%
masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya
mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen
setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >
IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik
tetapi melalui jalur internal.
ii
2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang
dproduksi pada awal respon imunitas primer
igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun
atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul
rantai J (joining)
berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat
pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalens i 10.
Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi
dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan
melawan bakteri dan virus.
Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan
tunggal (hapten)
IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan
koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun
terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara
utama.
3. Immunoglobulin A ( IgA )
Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan
permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran
pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)
dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi
sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata
serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan
bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system
ii
imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari
makanan.
Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan
satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2
L2 terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
4. Immunoglobulin D (IgD)
IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding
dengan immunoglobulin lain.
Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan
IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-
kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap
penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.
5. Immunoglobulin E (IgE)
Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,
diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam
jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,
bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di
luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak
berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat
terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat
epsilon.
Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-
kira 10 ng/dl-1.
ii
IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan
memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.
2.4.2 Immunoglobulin Sebagai Rantai Pendek
1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)
Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat
spesifik artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang
pembentukannya sifat fisika-kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi
antibodi sebagai berikut
Kelarutannya dalam garam dan solvens
Mobilitas elektroforesis
Besar molekul
Sedimentasi dalam ultrasentrifus
Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen
·Antitoksin
·Aglutinin
·Presipitin
·Lisin
·Opsonin
·Antibodi pelindung
·Antibodi pengikat komplemen
·Ab “Blocking” dan “non-presipitating”
2. Antibodi Alamiah
Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah.
Misalnya:
Golongan darah A mempunyai antibodi B
Golongan darah B mempunyai antibodi A
Golongan darah AB mempunyai antibodi O
Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB
3. Antibodi Monoklonal
ii
Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam
pembuatan antibodi monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo.
Secara in vitro antibodi monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel
myeloma dan sel limfa, kemudian di biakan pada mikroplate 9b well dan
diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO2 5%, sedangkan secara in vivo
setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada mencit, kemudian
cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal Tahap
pembuatan antibodi monoclonal
Imunisasi
Fusi
Seleksi hibridoma
Seleksi kolona
Pembiakan
Penyimpanan
4. Antibodi Poliklonal
Antibodi poliklonal adalah di dalam suatu populasi antibodi terdapat lebih
dari satu macam antibodi, atau campuran antibodi yang mengenal epitop yang
berbeda pada antigen yang sama.
Proses yang terjadi pada antibodi poliklonal:
1. Diproduksi dengan imunisasi hewan dengan antigen yang tepat.
2. Serum dari hewan terimunisasi dikumpulkan
3. Antibodi dalam serum dapat dimurnikan lebih lanjut.
4. Karena satu antigen menginduksi produksi banyak antibodi maka hasilnya
berupa ‘polyclonal’ /campuran antibodi.
ii
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam
serum atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai
struktur dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai
pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
Immunoglobulin A
Immunoglobulin E
Immunoglobulin M
Immunogloblulin D
Immunoglobulin G
Sedangkan sebagai rantai pendeknya antara lain:
Antibodi imun
AntibodiPoliklonal
Antibodi Monoklonal
Antibodi Alamiah
3.2 saran
Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah
wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu
pengetahuan khususnya tentang
imunoglobulin. Untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran yang
sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini.
ii
DAFTAR PUSTAKA
1. http://teknologilaboratoriumkesehatan.blogspot.com/2009/07/strukturimu
noglobulin.html Ernets, Jawetz. 1996.
2. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku Kedokteran EGC
3. Jakarta Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994.
“Buku Ajar Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”.
4. Penerbit Binarupa Aksara. Jakarta Handout Kuliah Mikrobiologi
Fakultas Kedokteran Universitas Udayana. 2004
Anonim.http://en.wikipedia.org/wiki/ Antibody
ii
KATA PENGANTAR
Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah
memberikan rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat
menyelesaikan makalah Imunoglobulin. Makalah ini merupakan tugas
Individu.Penulis mengucapkan terima kasih kepada Dosen serta semua pihak
yang ikut membantu dalam pembuatan makalah ini, sehingga akhirnya
makalah ini dapat terselesaikan.Penulis menyadari tidak ada gading yang tak
retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam pembuatan
makalah ini.
Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah ilmu
pengetahuan kita semua. Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca
demi kesempurnaan makalah ini.
Raha, November 2013
Penulis
ii
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang .................................................................................................. 1
1.2 Tujuan................................................................................................................ 1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin .................................................................................. 2
2.2 Struktur Imunoglobulin ...................................................................................... 3
2.3 Variabilitas imunoglobulin ................................................................................. 4
2.4 Klasifikasi imunoglobulin .................................................................................. 6
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan.......................................................................................................13
3.2 Saran................................................................................................................13
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................14
ii
TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : ASTUTI
NIM : 2013.IB.0004
TINGKAT : I A.
YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013
top related