makalah imunoglobin 10
Post on 26-Jul-2015
32 Views
Preview:
TRANSCRIPT
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua
fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks
yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen
Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan
membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).
Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada
tempat Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat
mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.
Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-
H sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang
disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif
konstan yang disebutKonstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang
membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap
molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.
Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap
antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan
aktivitas biologis dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan
aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen, misalnya
kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau
menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada
berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur
primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi
menjadi aktif.
B. Tujuan
Untuk mengetahui materi pembelajaran tentang Imunoglobulin.
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin
Imunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan
kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang
sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan
mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen
dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel
B atau lebih spesifik lagi sel plasma.
Antigen adalah substansi yang dapat dikenali dan diikat dengan baik oleh
sistem imun. Antigen dapat berasal dari organisme (bakteri, virus, jamur, dan
parasit) atau molekul asing bagi tubuh. Hapten adalah molekul organik kecil yang
dapat mengikat bagian reseptor antigen.Antibodi adalah
protein imunoglobulin yang disekresi oleh sel B yang teraktifitasi oleh antigen.
Berat molekul antibodi berkisar 150.000 Da sampai dengan 950.000 Da yang
tergantung pada kelasnya.
2.2 Struktur imunoglobulin
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H – chain) yang
identik dan 2 rantai ringan (L – chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan
terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfide (S - S), demikian pula rantai berat
satu dengan yang lain diikat dengan ikatan S - S. Molekul ini oleh enzim
proteolitik papain dapat dipecah menjadi 3 fragmen, yaitu 2 fragmen yang
mempunyai susunan sama terdiri atas H - chain dan L-chain, disebut fragmen Fab
yang dibentuk oleh domain terminal - N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H
- chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal – C. Fragmen
Fab dengan antigen binding sites, berfungsi mengikat antigen, karena itu susunan
asam amino dibagian ini berbeda antara molekul immunoglobulin yang satu
dengan yang lain dan sangat variabel sesuai dengai variabilitas antigen yang
merangsang pembentukannya. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang
konstan. Fragmen ini tidak mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat
bersifat mengikat sebagai antigen (determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang
mempunyai fungsi efektor sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin
bersangkutan, misalnya kemempuan imunoglobulin untuk melekat pada sel,
fiksasi komplemen, kemampuan Ig menembus plasenta, distribusi imunoglobulin
dalam tubuh dan lain – lain. Papain memecah immunoglobulin pada terminal
asam amino di tempat ikatan S – S yang mengikat kedua rantai H satu dengan
yang lain. Enzim proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul
imunoglobulin dibelakang ikatan S – S. Pemecahan ini mengakibatkan
terbentuknya satu fragmen besar yang disebut F (ab’)2 yang mampu mengikat dan
menggumpalkan antigen karena ia bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice.
Pepsin selanjutnya dapat memecah fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil.
Bagian molekul imunoglobulin yang peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim
di atas disebut bagian engsel (hinge region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu
sIg dan Ig yang disekresikan hanya berbeda pada domain terminal – C: sIg
memiliki bagian transmembran dan bagian intrasitoplasmik yang pendek.
Polimerisasi imunoglobulin terjadi pada IgM (pentamer atau heksamer)
dan IgA (umumnya dimer). Polimerisasi kelas imunoglobulin ini bergantung pada
rantai J (joining) dan banyaknya rantai J menentukan proporsi molekul IgM
pentamer dibanding IgM heksamer. Rantai J membantu polimerisasi IgM dan IgA
dengan cara ikat – silang disulfida pada residu cysteine yang terdapat pada
domain C – terminal molekul IgM dan IgA yang disekresi.
2.3 Klasifikasi Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai
perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik
dan aktivitas biologic berlaianan.
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas
yakni :
Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai
beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.
Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA
rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing
dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4
(empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua)
gugusan tersebut.
Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen
tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab).
Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang
merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-
sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai
ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung
bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada
yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat
pengikatan antigen.
Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama
lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana
pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini
menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi yakni :
A. Immunoglobulin Sebagai Rantai Panjang
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa
paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.
1. Immunoglobulin G ( IgG )
a. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul
sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh
jumlah immunoglobulin.
b. IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan
yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
a. IgG1 dengan jumlah 40-70%
b. IgG2 dengan jumlah 4-20%
c. Igg3 dengan jumlah 4-8%
d. IgG4 dengan jumlah 2-6%
c. masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya
mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen
setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >
IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik
tetapi melalui jalur internal.
d. Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn
pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-
satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu
merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru
lahir.
e. IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua
rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang
dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut
bivalen.
2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
a. Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan
tunggal (hapten)
b. IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan
koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
c. Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun
terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara
utama.
d. Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang
dproduksi pada awal respon imunitas primer
e. igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun
atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul
rantai J (joining)
f. berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat
pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
g. Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi
dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan
melawan bakteri dan virus.
3. Immunoglobulin A ( IgA )
a. Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan
satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
b. Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2
terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
c. Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan
permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran
pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)
dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi
sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
d. Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata
serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
e. Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan
bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system
imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari
makanan.
4. Immunoglobulin D (IgD)
IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding
dengan immunoglobulin lain.
Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan
IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-
kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap
penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.
5. Immunoglobulin E (IgE)
a. Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
b. IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-
kira 10 ng/dl-1.
c. IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan
memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.
d. Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,
diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam
jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,
bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di
luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak
berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat
terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
e. Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat
epsilon.
B. Immunoglobulin Sebagai Rantai Pendek
1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)
Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat
spesifik artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang
pembentukannya sifat fisika-kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi
antibodi sebagai berikut
a. Kelarutannya dalam garam dan solvens
b. Mobilitas elektroforesis
c. Besar molekul
d. Sedimentasi dalam ultrasentrifus
Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen
a. Antitoksin
b. Aglutinin
c. Presipitin
d. Lisin
e. Opsonin
f. Antibodi pelindung
g. Antibodi pengikat komplemen
h. Ab “Blocking” dan “non-presipitating”
2. Antibodi Alamiah
Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah.
Misalnya:
a. Golongan darah A mempunyai antibodi B
b. Golongan darah B mempunyai antibodi A
c. Golongan darah AB mempunyai antibodi O
d. Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB
3. Antibodi Monoklonal
Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam
pembuatan antibodi monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo.
Secara in vitro antibodi monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel
myeloma dan sel limfa, kemudian di biakan pada mikroplate 9b well dan
diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO2 5%, sedangkan secara in vivo
setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada mencit, kemudian
cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal Tahap
pembuatan antibodi monoclonal
a. Imunisasi
b. Fusi
c. Seleksi hibridoma
d. Seleksi kolona
e. Pembiakan
f. Penyimpanan
4. Antibodi Poliklonal
Antibodi poliklonal adalah di dalam suatu populasi antibodi terdapat lebih
dari satu macam antibodi, atau campuran antibodi yang mengenal epitop yang
berbeda pada antigen yang sama.
Proses yang terjadi pada antibodi poliklonal:
a. Diproduksi dengan imunisasi hewan dengan antigen yang tepat.
b. Serum dari hewan terimunisasi dikumpulkan
c. Antibodi dalam serum dapat dimurnikan lebih lanjut.
d. Karena satu antigen menginduksi produksi banyak antibodi maka hasilnya
berupa ‘polyclonal’ /campuran antibodi.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang
bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk
komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk IgM.
Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua
fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks
yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen
Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan
membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai
pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
Immunoglobulin A
Immunoglobulin E
Immunoglobulin M
Immunogloblulin D
Immunoglobulin G
3.2 saran
penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi
kesempurnaan makalah ini.
DAFTAR PUSTAKA
Abbas KA, Lichtman AH, Pober JS. Antibodies and antigens. Dalam:
Cellular and molecular immunology, 4th ed. Philadelphia, WB Saunders Co,
2000: 41 – 62.
Abbas AK, Lichtman AH, Pober JS. B cell activation and antibody
production. Dalam: Cellular and molecular immunology 4th ed. Philadelphia,
WB Saunders Co, 2000: 182 - 207.
Amasaki Y, Miyatake S, Arai N. Regulation of nuclear factor of activated T
– cell family receptors during T – cell development in the thymus. J Allergy
& Imumunol, 2000; 106: S1 – S9.
Chaplin DD and Fu Yx. Secondary regulation of secondary lymphoid organ
development. Current Opinion in Immunology. 1998; 10: 289
KATA PENGANTAR
Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah
memberikan rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat
menyelesaikan makalah Imunoglobulin. Makalah ini merupakan tugas
Individu.Penulis mengucapkan terima kasih kepada Dosen serta semua pihak
yang ikut membantu dalam pembuatan makalah ini, sehingga akhirnya
makalah ini dapat terselesaikan.Penulis menyadari tidak ada gading yang tak
retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam pembuatan
makalah ini.
Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah ilmu
pengetahuan kita semua. Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca
demi kesempurnaan makalah ini.
Raha, November 2013
Penulis
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR.............................................................................................i
DAFTAR ISI ...........................................................................................................ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang..................................................................................................1
1.2 Tujuan...............................................................................................................1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin..................................................................................2
2.2 Struktur Imunoglobulin......................................................................................2
2.3 Klasifikasi imunoglobulin..................................................................................3
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan.......................................................................................................10
3.2 Saran................................................................................................................10
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................11
DAFTAR GAMBAR
DAFTAR TABEL
JENIS JENIS IMUNOGLOBULIN
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : MUNAWIRA FADLYAWATI
NIM : 2013.IB.0049
TINGKAT : I A
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013 /2014
Tabel Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin
Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE
Angka sedimentasi 7S 7S,9S, 11S 19S 7S 8S
Berat molekul 150.000
160.000
dan
dimmer
900.000 185.000 200.000
Jumlah unit 4-
peptida dasar1 1, 2* 5 1 1
Rantai berat (H) γ α μ Δ ε
Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ
Susunan molekulγ2κ2
γ2κ2
(α2κ2)1-2
(α2λ2) 1-2
(α2κ2) 2S*
(α2λ2) 2S*
(μ2κ2)5
(μ2λ2)5
δ2κ2
δ2λ 2 (?)
ε 2κ2
ε2λ 2
Valensi untuk
mengikat antigen2 2, 4 10 2 2
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4
17-450
**
% imunoglobulin
total80 13 6 0-1 0,002
% karbohidrat 3 8 12 13 12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g
Tabel Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia
IgG IgA IgM IgD IgE
Sifat utama
Ig
terbanyak
dalam
cairan
tubuh
Ig utama
dalam
sekresi
Aglutinin
efektif
produksi
dini reaksi
imun
Terdapat
pada
permukaan
limfosit
bayi
Timbul
pada
infeksi
parasit,
penyebab
atopic
allergy
Ikatan
komplemen+ - + - -
Tembus
plasenta+ - - - -
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
- - - - +
Daya
pelekatan
pada
makrofag
+ +/- - - -
top related