uji pengenalan enzim

I. Judul : Uji Pengenalan EnzimII. Tujuan : 1. Untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.

2. Untuk membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.

3. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat (amilum).

4. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.

5. Untuk membuktikan adanya pigmen-pigmen dalam empedu.

6. Untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu.

III. Landasan TeoriEnzim adalah suatu protein dan dihasilkan oleh sel hidup. Enzim adalah protein yang mempunyai fungsi khusus. Dalam tubuh manusia sendiri ada berjuta-juta enzim yang mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Masing-masing enzim berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup. Sintetis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya (Yazid, 2006).

Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia. Enzim mempunyai spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Enzim merupakan senyawa protein dengan berat molekul sekitar 10.000 sampai dengan 2.000.000. Sebagian besar enzim dalam molekulnya memiliki bagian-bagian yang bukan merupakan polipeptida yang biasanya memegang peran penting dalam mekanisme kerja enzim. Beberapa enzim hanya terdiri atas protein, tetapi kebanyakan enzim mengandung komponen non protein tambahan seperti karbohidrat, lipid, logam, fosfat, atau beberapa bagian organik yang lain. Menurut penelitian lanjutan, enzim ini berupa koloid yang tertebtuk dengan tujuan memperbesar aktifitasnya (Ernawati, 2014).Banyak enzim mengandung berbagai molekul nonprotein kecil dan ion logam yang ikut serta secara langsung dalam katalisis atau pengikatan substrat. Molekul/ion ini, yang disebut gugus prostetik, kofaktor, dan koenzim, yang memperluas ragam kemampuan katalisis melebihi yang dimungkinkan oleh gugus fungsional (yang jumlahnya terbatas) di rantai samping aminoasil peptida (Murray, 2009). Bagian bukan enzim ini disebut kofaktor, sedangkan bagian enzim yang merupakan rantai polipeptida disebut apoenzim. Keseluruhan molekul enzim, yaitu meliputi apoenzim dan kofaktor disebut holoenzim.Kofaktor dapat dibedakan menjadi 3 macam, yaitu koenzim, gugus prostetik, dan aktivator ion logam. Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang dapat terdialisa, termostabil dan terikat secara longgar dengan bagian protein dari enzim (apoenzim). Karena terikat secara longgar dan reversibel, kadang-kadang koenzim disebut juga ko-substrat. Umumnya koenzim merupakan vitamin atau turunannya, antara lain vitamin B1 (tiamin), vitamin B2 (riboflavin), vitamin B5 (asam pantotenat), vitamin B6 (piridoksin), vitamin B12 (sianokobalamina), dan nikotinamida. Dalam mekanisme kerja enzim, koenzim biasanya berperan sebagai pentransfer gugus kimia tertentu dari satu reaktan ke reaktan lainnya. Gugus kimia yang ditransferkan dapat berupa gugus sederhana, misalnya (H+ + 2e-) yang dibawa oleh NAD atau H+ yang dibawa oleh FAD, namun dapat juga berupa gugus kompleks misalnya gugus amin (-NH2) yang dibawa oleh piridoksal fosfat. Beberapa contoh koenzim dengan gugus yang ditransfernyaGugus prostetik secara kimiawi hampir sama dengan koenzim, yaitu senyawa non-protein yang dapat terdialisa dan termostabil, namun ikatannya dengan apoenzim cukup kuat, sehingga biasanya tidak bersifat reversibel. Sifat ikatannya dengan apoenzim inilah yang membedakan gugus prostetik dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang dapat terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama kerja enzim, maka gugus prostetik umumnya berada dalam keadaan terikat terus menerus menjadi satu dengan bagian apoenzim. Hanya saja, dalam mekanisme kerja enzim, ia mengalami perubahan-perubahan bentuk, misalnya dari keadaan tereduksi berubah menjadi keadaan teroksidasi, dan kemudian berubah lagi menjadi keadaan tereduksi, dan seterusnya. Beberapa contoh gugus prostetik adalah molibdopterin, lipoamida dan biotin. Kofaktor atau aktivator ion logam di antaranya adalah K+, Fe++, Fe+++, Cu++, Co++, Zn++, Mn++, Mg++, Ca++, and Mo+++. Beberapa contoh kofaktor ion logam beserta enzimnya disajikan dalam tabel berikut.Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam dua jenis, yaitu (Sirajuddin, 2012):

1. Kespesifikan Optik

Enzim biasanya mempunyai kespesifikan optik, kecuali epimerase (racemace). Misalnya maltase dapat mengkatalisis hidrola -glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap -glikosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisis L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisis asam L-amino tidak dapat mengkatalisis asam D-amino.

2. Kespesifikan Gugus

Suatu enzim yang dapat bekerja terhadap gugus khas, misalnya glikosidase terhadap gugus glikosida, alkohol dehidrogenase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhadap ikatan peptide, sedangkan esterase terhadap ikatan ester.

Enzim dapat secara luas diklasifikasikan menjadi metabolisme, pencernaan, dan enzim makanan. Sementara dua jenis pertama yang diproduksi oleh tubuh sendiri, jenis ketiga berasal dari makanan yang kita makan. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dibagi menjadi enam golongan utama, yaitu.

1. Oksidoreduktase : Mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi terhadap berbagai gugus.2. Transferase : Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus fungsional dari molekul donor ke molekul akseptornya. Salah satu subkelompok enzim transferase adalah enzim-enzim kinase yang mengendalikan metabolisme dengan jalan mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.3. Hidrolase : Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan reaksi penguraian (hidrolisis).4. Liase : Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air, ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau karbon dioksida dan membentuk ikatan rangkap.5. Isomerase : Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi (perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain.6. Ligase : Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan menggunakan energi yang berasal dari ATP.Enzim AmilaseEnzim amilase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida (Jackson, 2012). Amilase adalah enzim yang berfungsi memecah zat tepung dan polisakarida lainnya menjadi monosakarida, bentuk gula yang dapat diserap tubuh. Sumber utama amilase adalah pankreas, yang menyekresikan amilase dan enzim lain ke dalam duodenum. Selain itu, air liur juga mengandung amilase yang memulai proses pencernaan saat makanan masuk ke dalam mulut. Produksi Amilase pada saliva (air liur) berasal dari kelenjar parotis, submandibular, dan sublingual. Kelenjar ini terbentuk dari unit lebih kecil yang disebut acini (asinus), yang dilapisi oleh sel-sel yang menghasilkan amilase (Anonim, 2014).

Sifat dan Fungsi Enzim AmilaseEnzim amilase yang berfungsi untuk mengubah karbohidrat menjadi gula sederhana. Enzim amilase juga berfungsi untuk mengubah tepung menjadi gula. Secara umum enzim memiliki sifat :

Bekerja pada substrat tertentu.

Memerlukan suhu tertentu.

Keasaman (pH) tertentu pula.Suatu enzim tidak dapat bekerja pada substrat lain. Molekul enzim juga akan rusak oleh suhu yang terlalu rendah atau terlalu tinggi. Demikian pula enzim yang bekerja pada keadaan asam tidak akan bekerja pada suasana basa dan sebaliknya. pada suhu tinggi aktivitasnya tinggi tetapi kemantapan enzime rendah. Suhu yang yang membuat aktivitas dan kemantaban suatu enzime tinggi maka disebut suhu optimum. Jumlah hasil reaksi juga akan mempengaruhi aktivitas enzim (Jackson, 2012).

Telah disebutkan beberapa factor yang mempengaruhi aktivitas enzim salah satunya suhu dan pH. Sehubungan dengan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, maka semakin meningkat suhu, aktivitas enzim akan semakin meningkat. Pada pemanasan tinggi enzim yang merupakan suatu protein akan mengalami denaturasi protein sehingga aktivitas kerjanya menjadi nol. Pada umumnya reaksi kima dengan naiknya suhu 10 derajat Celcius maka akan meningkatkan kecepatan reaksi sebesar 2 kali. Hal ini akan berlaku pada enzyme dengan suhu maksimum hingga 35 atau 40 derajat Celcius. Jika lebih dari suhu tersebut enzim akan mengalami denaturasi sehingga merusak fungsi katalisatonya. Umumnya enzim mulai kehilangan sifat katalisatornya pada suhu 35 atau 40 derajat Celcius dan berakhir pada suhu 60 derajat Celcius (Jackson, 2012).Amilum

Amilum atau pati merupakan polimer dari glukosa. Pati tersusun dari dua macam karbohidrat, amilosa dan amilopektin, dalam komposisi yang berbeda-beda. Amilosa memberikan sifat keras (pera) sedangkan amilopektin menyebabkan sifat lengket. Amilosa memberikan warna biru pekat pada tes iodin sedangkan amilopektin tidak bereaksi (Anonim, 2013). Sedangkan fungsi dari pereaksi benedict pada uji enzim adalah untuk mengidentifikasi apakah enzim berhasil mengkatalis amilum menjadi monosakarida. Karena dengan adanya pereaksi benedict akan mengidentifikasi gula pereduksi. Gula pereduksi merupakan gula yang mengalami hidrolisis dan dan bisa diurai menjadi sedikitnya 2 buah monosakarida. Karakteristiknya tidak bisa larut atau bereaksi langsung dengan benedict contohnya semua golongan monosakarida (Kristivia, 2013). Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim

Enzim adalah molekul protein penting untuk semua sistem kehidupan dalam mengatur dan meningkatkan tingkat reaksi kimia untuk menghasilkan produk tertentu.

Suhu Rendah pada Aktivitas Enzim

Suhu yang lebih rendah berarti bahwa molekul dalam sistem hidup yang bergerak lebih lambat dan memiliki energi kinetik yang lebih rendah. Molekul harus bertabrakan untuk reaksi terjadi, jadi jika suhu terlalu rendah dan partikel yang bergerak perlahan, kesempatan bagi molekul enzim berbenturan dengan substrat (bahan kimia tertentu dapat bereaksi) jauh lebih rendah. Suhu di mana enzim mulai bereaksi disebut energi aktivasi. Pada suhu rendah, reaksi enzim terjadi lebih lambat, dan jika suhu terlalu rendah, reaksi mungkin tidak terjadi sama sekali. Suhu Tinggi pada Aktivitas Enzim

Suhu yang lebih tinggi dalam sistem hidup berarti kesempatan untuk energi aktivasi dicapai meningkat karena energi kinetik dari sistem yang lebih besar. Energi kinetik yang lebih besar berarti lebih banyak tabrakan yang mungkin antara enzim dan substrat, dan tingkat enzim reaksi ini meningkat. Pada suhu yang sangat tinggi enzim dapat mengubah sifat sesuatu benda, yang berarti panas menyebabkan mereka kehilangan bentuk aslinya yang diperlukan bagi mereka untuk bereaksi. Karena itu, jika suhu terlalu tinggi, penurunan laju reaksi terjadi sebagai akibat denaturasi dari enzim. Suhu optimal pada Aktivitas Enzim

Suhu di mana tingkat maksimum reaksi enzim yang terjadi disebut suhu optimum enzim, dan setiap enzim memiliki suhu optimum yang berbeda. Sistem kehidupan yang disesuaikan dengan lingkungan mereka.

(Sridianti, 2014)

Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim

Laju reaksi kimia dan atau aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh struktur enzim. Dengan kata lain, perubahan dalam struktur enzim mempengaruhi laju reaksi. Ketika pH terjadi perubahan pada media tertentu, itu mengarah ke perubahan terhadap bentuk enzim. Tidak hanya pada enzim, tingkat pH juga dapat mempengaruhi sifat muatan dan bentuk substrat. Dalam kisaran pH yang sempit, perubahan bentuk struktural dari enzim dan substrat mungkin reversibel. Tapi untuk perubahan yang signifikan dalam tingkat pH, enzim dan substrat dapat mengalami denaturasi. Dalam kasus tersebut, mereka tidak dapat mengidentifikasi satu sama lain. Akibatnya, tidak akan ada reaksi seperti itu. Ini alasan mengapa, pH mempengaruhi aktivitas enzim (Sridianti, 2014).

Setiap enzim ditandai dengan pH optimum. Pada tingkat pH tertentu, enzim tertentu mengkatalisis reaksi pada tingkat tercepat dibandingkan di tingkat pH lainnya. Peningkatan atau penurunan pH merubah konsentrasi ion dalam larutan. Pada suatu waktu, Ion ini mengubah struktur enzim dan, substrat baik karena pembentukan ikatan tambahan atau kerusakan ikatan yang sudah ada. Pada akhirnya, susunan kimiawi dari enzim dan substrat berubah. Juga, situs aktif enzim berubah, setelah substrat tidak bisa lagi mengidentifikasi enzim (Sridianti, 2014).Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH 4,5-8,0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein (Tosari, 2008).Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas EnzimPada konsentrasi substart tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh (Hafiz Soewoto, 2000). Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga diperoleh garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini terjadi jika enzim yang dipelajari tidak dalam keadaan murni, sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi. Dalam keadaan ini, penyimpangan disebabkan oleh senyawa pengaktif (aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu, meskipun pH yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan pH yang diperlukan tersebut (Mohamad Sadikin, 2002).Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas EnzimPada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan substrat.

Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat membentuk kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini akan terurai menjadi enzim [E] dan produk [P]. Makin banyak kompleks enzim-substrat terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung sampai batas kejenuhan enzim-substrat. Pada konsentrasi substrat melampaui batas kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu seluruh enzim sudah berada dalam bentuk kompleks enzim-substrat. Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks enzim-substrat (Luy Ingga, 2013).Uji Gmelin

Uji gmelin bertujuan membuktikan adanya pigmen-pigmen dalam empedu. Empedu mengandung bermacam-macam pigmen. Pigmen empedu yang utama adalah biliverdin yang berwarna hijau dan bilirubin yang berwarna jingga atau kuning coklat. Oksidasi pigmen-pigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO3, akan menghasilkan turunan senyawa yang berwarna, misalnya:

Mesobiliverdin: hijau - biru

Mesobilirubin : kuning

Mesobilisianin : biru - ungu atau violet

(Estien Yazid, 2006)Uji PettenkoferUji pettenkofer bertujuan untuk membuktikan adanya asam empedu di dalam larutan empedu. Di dalam empedu, asam-asam empedu seperti asam kholat atau asam kenodeosikolat terutama sebagai garamnya, merupakan turunan senyawa aromatik kompleks. Asam empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna (Estien Yazid, 2006). Prinsip pengujian ini adalah garam pada empedu akan diasamkan oleh H2SO4 dan adanya hasil kondensasi heksosa dari sukrosa akan bereaksi dengan asam empedu membentuk kompleks warna merah di antara 2 lapisan yang terbentuk. Asam empedu yakni asam kolat (jumlah terbesar) dan asam kenodeoksikolat yang keduanya dibentuk dari prekursor kolesterol dan merupakan asam empedu primer. Getah empedu mengandung kalium dan natrium yang tinggi dan pHnya basa, maka diasumsikan asam empedu dan konjugatnya sebenarnya berbentuk garam karena itu getah empedu disebut garam empedu.IV. Alat dan BahanKegiatan 1: Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

Alat:Bahan:

Alat pemanas atau pendingin Larutan amilum 2%

Tabung reaksi Enzime amylase (saliva)

Gelas kimia Larutan iodium

Pipet ukur Pereaksi benedict

Kegiatan 2: Pengaruh pH terhadap aktivitas enzimAlat:Bahan:

Pereaksi benedict Larutan amilum 2%

Tabung reaksi Enzim amylase

Pipet ukur Larutan HCl 0,4 , pH= 1

Alat pemanas Aquades, pH = 7

Larutan Na2CO3 1%, pH= 9

Larutan iodium

Kegiatan 3: Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzimAlat:Bahan:

Larutan amilum 2% Gelas beker

Emzim amilase 1 tetes Pipet tetes

Larutan iodium 4 tetes Tabung reaksi

Pipet ukur

Kegiatan 4: Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzimAlat:Bahan:

Tabung reaksi Larutan amilum 2%

Pipet ukur Enzim amylase

Larutan iodium 1 tetes

Pereaksi benedict 2 tetes

Kegiatan 5: Uji gmelin

Alat:Bahan:

Tabung reaksi Larutan empedu encer

Pipet tetes Enzim HNO3 pekat

Beaker glass Larutan iodium 0,5%

Gunting

Kegiatan 6: Uji pettenkofer

Alat:Bahan:

Tabung reaksi Larutan empedu encer

Pipet tetes Enzim H2SO4 pekat

Beaker glass Larutan sukrosa 5%

V. Cara KerjaKegiatan 1: Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

1. Menyediakan 6 tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing-masing isilah dengan 2 ml larutan amilum.

2. Menambahkan 1 ml enzim amylase pada setiap tabung.

3. Tabung 1, masukkan ke dalam gelas kimia yang berisi es.

Tabung 2, simpan pada suhu kamar.

4. Biarkan masing-masing tabung pada tempatnya selama 15 menit.

5. Selanjutnya, menguji dengan larutan iodium 1 tetes.

6. Menguji pula dengan pereaksi benedict 4 tetes.

7. Mencatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi.

Kegiatan 2: Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah tabung pertama dengan 2 ml larutan HCl 0,14%; tabung kedua dengan 2 ml aquades; dan tabung ketiga dengan 2 ml Na2CO3 1%.

2. Kedalam tiap tabung, menambahkan 2 ml larutan amilum 3 tetes dan 1 ml enzim.

3. Mencampur sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit.

4. Selanjutnya, menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.

5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.Kegiatan 3: Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim

1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1, 2, dan 3 berturut-turut isilah dengan enzim amilase : 0,5 ml; 1,0 ml; dan 1,5 ml.

2. Ke dalam tiap tabung, menambahkan larutan amilum 2 ml.

3. Mencampur dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.

4. Selanjutnya, menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.

5. Mencatatb dan mengamati perubahan yang terjadi.

Kegiatan 4: Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah berturut-turut dengan larutan amilum: 1 ml, 2 ml, 4 ml, dan 6 ml.

2. Ke dalam tiap tabung, menambahkan enzim amilase 1 ml.

3. Mencanpur dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.

4. Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.

5. Mengamati dan mencatat perubahan yang terjadi.

Kegiatan 5: Uji gmelin1. Siapkan 2 tabung reaksi yang bersih dan kering. Kemudian isilah tabung pertama dengan 1 ml HNO3 pekat dan tabung kedua dengan 1 ml larutan iodium 0,5%

2. Melalui dinding tabung yang dimiringkan, tambhakan secara hati-hati 1 ml larutan empedu encer, sehingga kedua larutan tidak bercampur.

3. Perhatikan terbentuknya warna-warna pada perbatasan antara kedua cairan.

Kegiatan 6: Uji pettenkofer1. Masukkan 1 ml larutan empedu encer ke dalam tabung reaksi yang bersih dan kering.

2. Tambahkan 2 tetes larutan sukrosa 5%.

3. Melalui dinding tabung yang dimiringkan, tambahkan secara hati-hati 10 tetes H2SO4 pekat, sehingga terbentuk dua lapisan cairan.

4. Perhatikan terbentuknya cincin warna merah-violet pada perbatasa antara kedua lapisan.VI. Hasil Dan PembahasanA. Hasil

No.GambarKeterangan

1Untuk Uji dengan Larutan Iodium1. Enzim amilase 1 ml + amilum 2 ml, suhu 100oC2. Enzim amilase 1 ml + amilum 2 ml, suhu 25oC

3. Enzim amilase 1 ml + amilum 2 ml, suhu 0oC

Untuk Uji dengan Pereaksi Benedict4. Enzim amilase 1 ml + amilum 2 ml, suhu 100oC



2Sebelum dilakukan uji setelah ditambah 3 tetes amilum dan 1 ml Enzim Amilase

Untuk Uji dengan Larutan Iodium

1. Larutan HCl 0,4%, pH = 1

2. Larutan Aquades, Ph = 7

3. Larutan NaCO3 1%, pH = 9

Untuk Uji dengan Pereaksi Benedict




Setelah dilakukan uji dengan larutan iodin dan pereaksi benedictUntuk Uji dengan Larutan Iodium








3Sebelum dilakukan uji setelah ditambah 3 tetes amilum dan 1 ml Enzim Amilase


1. Amilum 2 ml + enzim amylase 0,5 ml2. Amilum 2 ml + enzim amylase 1 ml

3. Amilum 2 ml + enzim amylase 1,5 ml



5. Amilum 2 ml + enzim amylase 1 ml

6. Amilum 2 ml + enzim amylase 1,5ml

Setelah dilakukan uji dengan larutan iodin dan pereaksi benedict








6. Amilum 2 ml + enzim amylase 1,5ml

4Setelah ditetesi Larutan Iodium1. Konsentrasi amilum 1 ml2. Konsentrasi amilum 2 ml

3. Konsentrasi amilum 4 ml


Setelah ditetesi Pereaksi Benedict1. Konsentrasi amilum 1 ml




5Larutan sebelum ditetesi Empedu1. Senyawa 1 ml HNO32. Larutan Iodium 0,5%

Larutan setelah ditetesi Empedu1. Senyawa 1 ml HNO3 pekat

2. Larutan Iodium 0,5%

61. Larutan empedu sebelum ditetesi2. Larutan empedu setelah ditetesi larutan Iodium

3. Setelah ditetesi H2SO4 pekat

b. Pembahasan Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas EnzimNomor TabungSuhu (oC)Perubahan Warna

Uji IodiumUji Benedict

1.0Biru ++Biru muda

2.25-30Biru +Biru mendekati hijau

3.100Biru +++Biru

Pada uji untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim didapat hasil bahwa ketika di uji dengan uji iodium pada suhu yang berbeda, tabung 1, 2, dan 3 mengalami perubahan warna menjadi biru. Pada tabung 1 dengan suhu 0 oC dengan warna biru agak pekat (++), ini menunjukkan ketika suhu 0 oC kerja enzim kurang optimum karena suhu yang lebih rendah menyebabkan molekul bergerak lebih lambat dan memiliki energi kinetik yang lebih rendah. Molekul harus bertabrakan untuk reaksi terjadi, jadi jika suhu terlalu rendah dan partikel yang bergerak perlahan maka reaksi berlangsung dengan sangat lambat atau bahkan tidak akan terjadi reaksi sama sekali. Sedangkan tabung 2 pada suhu antara 25-30 berwarna biru (+) pada rentangan suhu ini mengindikasikan bahwa pada suhu inilah suhu optimum yang dimiliki oleh enzim amilase, karena pada tabung 3 dengan suhu 100 oC malah didapatkan warna biru yang paling pekat (+++). Karena dengan suhu yang tinggi, enzim yang merupakan suatu protein akan mengalami denaturasi protein sehingga aktivitas kerjanya menjadi nol. Hal ini sesuai dengan landasan teori yang ada, bahwa pada umumnya enzim mulai kehilangan sifat katalisatornya pada suhu 35 atau 40 derajat Celcius dan berakhir pada suhu 60 derajat Celcius. Pekat tidaknya warna biru yang dihasilkan pada uji iodin menunjukkan sedikit atau banyaknya amilum yang terpecahkan dengan bantuan enzim dalam hal ini enzim amilase. Amilase adalah enzim yang berfungsi untuk memecah zat tepung dan polisakarida lainnya menjadi monosakarida. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida. Hasil kelompok kami ini semakin diperkuat dengan adanya uji benedict yang bertujuan untuk mengidentifikasi adanya monosakarida yang hasil positif ditunjukkan dengan terbentuknya warna hijau atau merah bata jika dipanaskan. Pada suhu 0oC warna yang terbentuk adalah warna biru pekat yang menunjukkan enzim kurang aktif bekerja untuk memecah amilum, sedangkan pada rentangan suhu antara 25-30 oC menunjukkan hasil positif yaitu warna hijau kebiruan. Dan pada suhu 100oC menunjukkan hasil yang negative.Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim

Nomor TabungpHPerubahan Warna


1.1,0Biru pekatBiru muda

2.7,0Biru mudaBiru muda

3.9,0Bening Biru muda

Uji untuk membuktikan pengaruh pH terhadap aktivitas enzim menggunakan rentangan Ph yaitu tabung 1 pHnya 1, tabung 2 pHnya 7, dan tabung 3 pHnya 9. Ketika diuji dengan uji iodium, tabung 1 berwarna biru pekat, tabung 2 berwarna biru muda, dan pada tabung 3 warnanya bening. Warna biru pekat pada tabung 1 menunjukkan bahwa banyak terkandung amilum atau pati yang notabennya adalah polisakarida. Hal ini menunjukkan bahwa pada pH 1 amilum tidak aktif melakukan kerja yaitu dalam hal ini memecah polisakarida menjadi monosakarida. Sedangkan pada tabung 2 dengan pH 7 menghasilkan warna biru muda. Ini menunjukkan bahwa pada tabung 2 sudah terjadi aktifitas enzim untuk memecah amilum. Pada tingkat pH tertentu, enzim tertentu mengkatalisis reaksi pada tingkat tercepat dibandingkan di tingkat pH lainnya, ini disebut dengan pH optimum. Sedangkan pada tabung 3 dengan pH 9 menghasilkan warna bening atau tidak terjadi perubahan warna setelah ditambahkan iodin. Hal ini tidak sesuai dengan dasar teori yang kami temukan. Seharusnya warna pada tabung 3 akan brubah setelah diitambahkan iodin. Kami menduga hal ini disebabkan mungkin karena belum terjadi reaksi antara amilum dengan larutan iodin sesudah di foto. Dan atau dugaan lain adalah mungkin karena tabung telah terkontaminasi oleh zat-zat yang lain yang menyebabkan amilum tidak bereaksi dengan larutan iodin. Dan atau dugaan lainnya adalah kesalahan dalam pengambilan bahan dan atau pengukuran pH larutan tersebut.Sedangkan ketika pengujian dengan pereaksi benedict, didapatkan hasil warna yang sama diantara kesemua tabung. Hal ini tidak sesuai dengan dasar teori yang ditemukan oleh kelompok kami. Seharusnya pada tabung 1, 2, dan 3 terjadi perbedaan warna. Kelompok kami menduga kesalahan terjadi karena kurangnya konsentrasi pereaksi benedict sehingga tidak yang bereaksi. Dugaan lain adalah keadaan alat yang digunakan kurang steril sehingga mungkin saja ada bahan lain yang tercampur ke dalam reaksi. Selain itu juga, mungkin juga karena kurangnya ketelitian saat praktikum sehingga mungkin bahan-bahan terkontaminasi oleh organisme atau zat-zat yang lain yang tidak diinginkan.Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

No.Konsentrasi SubstratKonsentrasi EnzimPerubahan Warna


1.Amilum 2 mlAmilase 0,5 mlBiru tuaBiru muda

2.Amilum 2 mlAmilase 1,0 mlHijau tuaBiru muda

3.Amilum 2 mlAmilase 1,5 mlBiru tuaBiru muda

Pada praktikum untuk mengetahui Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim didapatkan hasil ketika diuji oleh larutan uji iodium bahwa pada tabung 1 dengan konsentrasi enzim 0,5 ml didapatkan warna biru tua, pada tabung 2 dengan konsentrasi 1 ml didapatkan hasil dengan warna hijau tua, dan pada tabung 3 dengan konsentrasi 1,5 ml didapatkan hasil dengan warna biru tua. Pada tabung 1 dan 2 hasilnya adalah sesuai karena pada tabung 1 dengan konsentrasi yang lebih rendah dari pada konsentrasi pada tabung 2 menunjukkan pada tabung 1 tersebut kurang terjadi pemecahan pati menjadi glukosa oleh enzim daripada pada tabung 2 dengan konsentrasi yang lebih tinggi. Warna biru tua merupakan hasil positif untuk mengidentifikasi adanya polisakarida oleh larutan iodin. Semakin pekat warna biru yang dihasilkan, maka semakin larutan tersebut semakin banyak mengandung polisakrida. Hasil tidak sesuai dengan landasan teori yang kami dapatkan pada tabung 3. Warna yang seharusnya yang dihasilkan menurut refrensi adalah semakin menjauhi warna biru ketika diuji dengan larutan iodium. Karena kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh (Hafiz Soewoto, 2000). Kelompok kami menduga kesalahan mungkin terjadi karena enzim yang digunakan tidak dalam keadaan murni, sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi dalam jumlah yang sangat kecil.

Ketika pengujian dengan menggunakan pereaksi benedict, hasil yang didapatkan sama dengan pengujian sebelumnnya yaitu pada semua tabung menghasilkan warna biru muda. Kelompok kami menduga bahwa kemungkinan besar karena pereaksi benedict yang digunakan sudah tidak layak pakai atau kadaluarsa. Hal ini karena pada beberapa uji lainnya, perbedaan warna yang dihasilkan tidak terlalu jauh berbeda. Dugaan lain adalah human error yakni kesalahan yang terjadi akibat kelalaian manusia seperti kurangnya ke hati-hatian atau kerja yang kurang higenis yang menyebabkan bahan yang akan diujikan terkontaminasi oleh hal-hal yang tidak diinginkan. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim

No.Konsentrasi SubstratKonsentrasi EnzimPerubahan Warna


1.Amilum 1 mlAmilase 1mlBiru pekatBiru

2.Amilum 2 mlAmilase 1mlBeningBiru

3.Amilum 4 mlAmilase 1mlBiru pekatBiru bening

4.Amilum 6 mlAmilase 1mlBiru pekatBiru bening

Pada percobaan yang telah dilakukan pada keempat tabung yang diberi larutan iodium menunjukkan hasil yang berbeda-beda. Ini menunjukkan bahwa aktivitas enzim yang terjadi pada setiap tabung berbeda-beda. Pada tabung pertama amilum yang telah diberi enzim amylase kemudian bereaksi. Namun reaksi enzimatis yang terjadi sangat rendah karena konsentrasi amilum yang rendah. Hal ini ditunjukkan dengan larutan yang diberi larutan iodium sebagai indicator adanya karbohidrat menunjukkan warna biru pekat, karena masih banyak amilum yang belum terhidrolisa oleh enzim amilase sehingga amilum bereaksi dengan iodium menghasilkan warna biru pekat. Pada tabung kedua dengan konsentrasi amilum 2 ml menghasilkan warna yang bening pada larutan. Tidak adanya warna biru pada larutan seperti pada tabung pertama adalah karena amilum telah dirubah oleh amilase menjadi bentuk lain sehingga tidak bereaksi dengan iodium. Amilase telah bekerja secara optimal terhadap amilum dengan konsentrasi 2 ml sehingga memecah seluruh amilum menjadi bentuk lain. Pada tabung ketiga dan keempat menghasilkan warna yang sama yaitu biru pekat. Ini menunjukkan bahwa amilase tidak dapat memecah seluruh amilum yang terdapat pada kedua tabung reaksi. Sehingga amilum bereaksi dengan iodium menghasilkan warna biru pekat, karena iodium merupakan perekasi yang menunjukkan adanya polisakarida yang berupa amilum pada larutan.Percobaan kedua dengan menggunakan perekasi benedict menghasilkan warna biru pada tabung pertama dan kedua, dan warna biru yang bening pada tabung ketiga dan keempat. Warna biru pada tabung pertama dan kedua tersebut menunjukkan bahwa masih terdapat amilum dalam larutan sehingga terjadi reaksi antara amilum dan benedict menghasilkan warna biru. Amilum pada konsentrasi tersebut belum dapat dipecah oleh enzim amilase. Namun pada percobaan dengan pereaksi iodium, pada konsentrasi 2 ml amilum sudah terpecah sehingga sudah tidak terdapat amilum lagi. Seharusnya pada tabung dengan konsentrasi 2 ml dengan pereaksi iodium dan benedict menghasilkan hasil yang sama karena hanya terjadi perbedaan pereaksi sebagai indicator adanya amilum. Hal ini bisa disebabkan karena terjadi kesalahan misalnya pengukuran konsentrasi amilum atau perbedaan waktu saat mencatat hasil setelah terjadi reaksi. Pada tabung ketiga dan keempat juga menghasilkan hasil yang sama yaitu biru bening. Ini menunjukkan bahwa amilum telah terpecah menjadi bentuk lain sehingga tidak bereaksi dengan benedict. Enzim amilase telah bekerja secara optimal pada konsentrasi 4 ml dan 6 ml. Namun pada percobaan dengan pereaksi iodium dengan konsentrasi amilum yang sama, enzim amilase tidak bekerja secara optimal sehingga masih terdapat amilum dalam larutan.

Uji Gmelin

Pada uji Gmelin yang telah dilakukan didapatkan hasil yaitu pada tabung pertama yang berisi HNO3, larutan berubah menjadi beberapa lapisan warna yaitu hijau kebiruan, ungu, dan kuning. Warna tersebut menunjukkan bahwa didalam empedu terdapat beberapa pigmen warna. Warna hijau kebiruan menunjukkan adanya mesobiliverdin, warna ungu menunjukkan adanya mesobilisianin, dan warna kuning menunjukkan adanya mesobilirubin. Empedu tidak mengandung enzim pencernaan, tetapi mengandung garam empedu. Empedu juga mengandung pigmen yang merupakan hasil sampingan perusakan sel darah merah dalam hati pigmen empedu ini dikeluarkan dari tubuhbersama-sama dengan feses. Test gmelin empedu berdasarkan atas reaksi asam nitrat dengan zat warna menghasilkan serangkaian hasil oksidasi. Pada uji ini, HNO3 atau asam nitrat bertindak sebagai oksidator terhadap pigmen empedu.

Uji Pettenkofer

Uji Pettenkofer yang telah dilakukan menunjukkan bahwa dalam empedu terdapat asam empedu. Hal ini dibuktikan dengan terbentuknya cincin merah ungu pada perbatasan lapisan larutan yang berwarna keemasan dengan coklat. Dalam larutan tersebut terdapat empat lapisan warna yaitu warna bening pada dasar tabung, kemudian di atasnya hitam merah, keemasan, dan paling atas adalah coklat. H2SO4 yang digunakan pada larutan tersebut berfungsi untuk mengasamkan garam empedu. Sukrosa yang telah terdapat pada tabung reaksi menghasilkan kondensasi heksosa dengan asam empedu membentuk cincin warna merah pada perbatasan lapisan larutan. Asam-asam empedu yang terdapat pada empedu adalah asam kolat dan asam deoksikolat.VII. KesimpulanDari percobaan untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim didapatkakan kesimpulan bahwa suhu mempengaruhi kerja enzim. Setiap enzim memiliki suhu optimum untuk bekerja pada percobaan ini yaitu antara 25-30oC. Pada percobaan untuk mengetahui pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat disimpulkan bahwa pH mempengaruhi aktivitas enzim. pH optimum yang didapatkan pada percobaan ini adalah 7. Pada percobaan untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dapat disimpulkan yaitu konsentrasi enzim mempengaruhi aktivitas enzim. Kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus dengan konsentrasi enzim sampai batas tertentu, sampai reaksi mengalami kesetimbangan. Pada percobaan untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat disimpulkan bahwa konsentrasi substrat mempengaruhi aktivitas enzim. Dengan konsentrasi enzim yang tetap, penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi, sebab telah melampaui titik jenuh enzim. Di sini enzim mencapai kecepatan maksimum ketika konsentrasi larutan amilum 2 ml sedangkan konsentrasi enzim amilase 1 ml. Pada percobaan untuk mengetahui pigmen warna yang terkandung di dalam empedu dapat disimpulkan bahwa di dalam empedu terkandung pigmen warna mesobiliverdin yang ditunjukkan oleh terbentuknya warna hijau kebiruan, mesobilisianin ditunjukkan dengan terbentukknya warna ungu, dan adanya mesobilirubin yang ditunjukkan dengan terbentuknya warna kuning pada percobaan. Pada percobaan untuk mengetahui adanya asam empedu pada empedu dapat disimpulkan bahwa pada empedu mengandung asam empedu. Hal ini dibuktikan dengan terbentuknya cincin merah ungu pada perbatasan lapisan larutan yang berwarna keemasan dengan coklat pada tabung percobaan.VIII. Daftar Pustaka

Anonim. 2013. Amilum. Diakses di http://id.wikipedia.org/wiki/Amilum pada tanggal 26 Oktober 2014 pukul 08.39 Wita.

Anonim. 2014. Tips Enzim Pencernaan: Mengetahui Cara Kerja Enzim Amilase. Diakses di http://www.amazine.co/10146/tips-enzim-pencernaan-mengetahui-cara-kerja-enzim-amilase/ pada tanggal 25 Oktober 2014 pukul 16.28 Wita.

Ingga, Luy. 2013. Laporan Praktikum Biokimia I. Diakses di http://ndoetpeseg.blogspot.com/2013/12/laporan-praktikum-biokimia-i-pengaruh.html pada tanggal 26 Oktober 2014 pukul 09.57 Wita.

Jackson, Percy Ajis. 2012. Artikel Enzim Amilase. Diakses di http://paj89.blogspot.com/2012/09/enzim-amilase.html pada tanggal 25 Oktober 2014 pukul 16.25 Wita.

Kristivia, Glomeri. 2013. Laporan Praktikum Percobaan Benedict. Diakses di http://glorimerkristivita.blogspot.com/2013/07/laporan-praktikum-percobaan-benedict.html pada tanggal 26 Oktober 2014 pukul 09.13 Wita. Sadikin,Mohamad. 2002.Biokimia Enzim.Jakarta: Widya Medika.

Soewoto,Hafiz, dkk. 2000.Biokimia Eksperimen Laboratorium. Jakarta: Widya Medika.

Sridianti. 2014. Apakah Suhu Mempengaruhi Aktifitas Enzim. Diakses di http://www.sridianti.com/apakah-suhu-mempengaruhi-aktivitas-enzim.html pada tanggal 25 Oktober 2014 pukul 17.25 Wita.

Tosari, Alfonsus A. 2008. Percobaan I: Aktivitas Enzim Amilase. Makassar: Laboratorium Botani Jurusan Biologi Fakultas Matematika Dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Hasanudin Makassar.

Yazid, Estien, Lisda Nursanti. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia. Yogyakarta: CV Andi Offset.

IX. Jawaban PertanyaanKegiatan 1: Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

1.Jelaskan kegunaan uji iodium dan benedict dalam percobaan!

Jawab: Uji iodium dan benedict digunakan untuk membuktikan amilum yang terhidrolisis menghasilkan molekul-molekul yang lebih sederhana dan jika direaksikan dengan iodium akan berwarna biru sedangkan dengan benedict dapat dilihat proses hidrolisis amilum dengan terbentuknya endapan berwarna merah bata, biru kehijauan, atau kuning.

2.Pada percobaan, apakah suhu memengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?

Jawab: Ya. Suhu sangat memengaruhi akivitas enzim karena pada suhu yang rendah seperti ketika larutan uji ditempatkan dalam wadah yang berisi es tentu tidak menyebabkan perubahan warna larutan yang berarti hal ini karena pada suhu rendah enzim tidak aktif sehingga tidak terjadi aktivitas enzimatis. Sedangkan pada suhu optimum 37-40C/ sedikit pemanasan, aktivitas enzim meningkat dan kecepatan reaksi maksimal. Berbeda halnya ketika dipanaskan terus sampai pada suhu 100C, enzim mengalami denaturasi sehingga katalitiknya menurun. Oleh karena itu, terlihat dari warna larutan yang sangat menjauh warna zat uji.

3.Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?

Jawab: Pada suhu optimal yakni pada suhu 25-30C.

4.Sebutkan tiga enzim yang dapat menhidrolisis karbohidrat, masing-masing dengan sumbernya!

Jawab: -amilase, terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas. -amilase, terdapat pada tumbuhan. -amilase, terdapat dalam hati.

Kegiatan 2: Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim1. Pada percobaan, apakah pH memengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?

Jawab: Ya. pH sangat memengaaruhi aktivitas enzim. Karena enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan akan menunjukkan aktivitas maksimal pada pH optimum yakni berkisar antara pH 6-8. Pada pH rendah atau tinggi aktivitas enzim menurun karena enzim mengalami denaturasi pada pH 1 dan 9 pada percobaan, sedangkan pada pH aquades, aktivitas enzim maksimal yang ditandai dengan warna larutan yang mendekati warna zat uji iodium.

2. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal? Mengapa?

Jawab: Pada pH 7. Karena pH 7 merupakan pH optimum sehingga aktivitas enzim maksimum dan kecepatan reaksi pun meningkat.

Kegiatan 3: Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim

1.Pada konsentrasi (volume) enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?

Jawab: Pada volume amilase 1 ml. karena pada volume ini warna larutan dengan iodium menjadi kuning kecoklatan dan dengan benedict membentuk larutan jingga dengan endapan merah bata. Hal ini membuktikan bahwa aktivitas enzim dalam mengkatalis amilum maksimal dengan terbentuknya endapan (jenuh).

Kegiatan 4: Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

1.Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?

Jawab: Pada konsentrasi 6 ml. karena pada konsentrasi ini, warna larutan dengan iodium menjadi kuning dan dengan benedict membentuk endapan merah bata, yang berarti bahwa aktivitas enzim pada konsentrasi ini maksimal (jenuh). Sehingga apabila konsentrasi ditambahkan maka tidak akan mempengaruhi aktivitas enzim karena telah melewati titik jenuh.Kegiatan 5: Uji gmelin

1. Apakah kegunaan larutan iodium dalam percobaan? Jelaskan

Jawab: Kegunaan iodium adalah sebagai pengoksisdasi pigmen empedu, cara kerja larutan iodium dalam mengoksidasi sama dengan larutan HNO3.

Kegiatan 6: Uji pettenkofer

1. Apakah kegunaan sukrosa dalam percobaan?

Jawab: Sukrosa sebagai penghasil kondensasi heksosa yang akan bereaksi dengan asam empedu membentuk kompleks warna merah di antara 2 lapisan yang terbentuk.

2.Sebutkan masing-masing dua fungsi dari asam empedu dan garam empedu?

Jawab: Asam empedu Asam empedu berfungsi untuk mengemulsikan partikel lemak besar jadi partikel yang lebih kecil. Asam empedu membantu absorpsi produk akhir lemak.Garam empedu

Garam empedu dari kantung empedu yang disekresikan ke dalam lapisan duodenum akan melapisi droplet-droplet lemak yang sangat kecil dan mencegahnya agar tidak menyatu.

garam empedu berperan melarutkan lemak dalam air, yakni dengan cara membuat stabil emulsi lemak yang berasal dari makanan dan bila garam empedu bergabung dengan kolestero, gliserid, dan asam lemak, maka akan terbentuk micel yang dapat diserap oleh dinding usus.Uji Pengenalan EnzimKelompok VII:

Arham Juaini

(1313041034)

Dewa Putu Surya Dwipayana

(1313041039)

Hasby Wahid Harris

(1313041040)

Dewa Putu Sukma

(1313041049)

LABORATORIUM MIKROBIOLOGI

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS PENDIDIKAN GANESHA

20146

5

4

1

2

3

2

3

1

4

5

6

3

1

6

4

2

5

4

3

2

1

3

4

2

1

1

2

1

2

1

2

3

uji pengenalan enzim

Documents