BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Ia mengusulkan nama katalis untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi, tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Namun, proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian, dan pembuatan asam cuka.

Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai ferment, dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah enzyme, yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata enzyme kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai zymase (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter

1

berargumen bahwa protein hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja.

B. TujuanTujuan permbuatan makalah tentang enzim ini adalah untuk membantu kita

mengetahui tentang pengertian enzim, manfaat enzim, karakteristik enzim, cara kerja enzim, penamaan enzim, inhibitor, faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

2

BAB II

PEMBAHASAN

A. Pengertian EnzimEnzim adalah molekul protein kompleks yang dihasilkan oleh sel hidup yang

berfungsi sebagai katalisator dalam proses kimia dalam tubuh mahluk hidup. Enzim tidak dapat dapat bereaksi tetapi hanya dapat mempercepat proses reaksi, dengan demikian, enzim tidak mempengaruhi kesetimbanganreaksi dalam peranannya.

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Enzim merupakan biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

B. Manfaat enzim

Ada 2 fungsi enzim dalam tubuh yang paling pokok dalam tubuh, yaitu :

Melakukan percepatan atau melambatkan proses reaksi kimia daam tubuh Mengatur jalannya sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam tubuh, yang

dilakukan pada waktu yang sama. Untuk mengurangi energy aktifitas dan mempercepat laju reaksi

Enzim akan dibutuhkan selama terjadi sebuah reaksi kimia tersebut, yang diperlukan untuk berperan sebagai waktu pengatur terjadinya sebuah reaksi kimia. Senyawa enzim ini akan diperlukan untuk mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim disebut sebagai katalisator. Kenudian, enzim juga juga bisa digunakan dalam mempercepat reaksi kimia dalam metabolisme suatu sistem hayati atau organisme disebut (biokatalisator).

C. Karaktristik enzim

Enzim banyak ditemukan mukan dalam protoplasma. Tidak semua sel hidup mengandung jumlah dan jenis enzim yang sama. Sebagian enzim hanya terdapat pada jaringan tertentu. Berikut beberapa sifat enzim :

3

1. Merupakan Koloid Karena enzim tersusun atas komponen protein, maka enzim tergolong koloid.

Enzim memiliki permukaan antarpartikel yang sangat besar sehingga bidang aktivitasnya juga besar.

2. Bersifat Seperti Protein Enzim memiliki sebagian besar sifat protein yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH.

Pada suhu rendah protein enzim akan mengalami koagulasi dan pada suhu tinggi akan mengalami denaturasi.

3. Berfungsi Sebagai Katalisator Seperti yang telah dipaparkan sebelumnya, enzim berfungsi sebagai biokatalisator

yang mempercepat terjadinya perubaha zat di dalam sel. Enzim dapat bekerja baik di dalam sel (endoenzim) maupun di luar enzim (ektoenzim).

4. Bersifat Termolabil Karena tersusun atas apoenzim yang termolabil, enzim akan cenderung rusak oleh

panas. Secara umum enzim akan rusak pada suhu di atas 50 derajat celcius. Hal ini sesuai dengan sifat protein yang dapat mengalami denaturasi.

5. Bekerja Secara Spesifik Enzim bekerja secara spesifik, maksudnya enzim tertentu hanya dapat

menyelenggarakan pengubahan pada zat tertentu pula. Dengan kata lain, enzim hanya dapat mempengaruhi satu reaksi dan tidak dapat mempengaruhi reaksi lain yang bukan bidangnya. Satu enzim khusus untuk satu substrat.

6. Bersifat Bolak-balik Enzim disebut bersifat bolak-balik karena enzim dapat ikut bereaksi tanpa

mempengaruhi hasil akhir dan akan terbentuk kembali pada hasil reaksi sebagai enzim. Ketika ikut bereaksi, struktur kimia enzim berubah tetapi pada akhir reaksi struktur kimia enzim akan terbentuk kembali seperti semula.

7. Diperlukan Dalam Jumlah Sedikit Seperti halnya katalisator yang hanya digunakan untuk mempercepat

reaksi, enzim juga dibutuhkan dalam jumlah yang sedikit. Jika tidak rusak, maka satu molekul enzim dapat bekerja berulang kali.

8. Dipengaruhi Lingkungan Selain bekerja secara spesifik, kerja enzim juga dipengaruhi oleh faktor-faktor

tertentu seperti zat penghambat, konsentrasi substrat, dan tentu saja suhu dan pH.D. Cara kerja enzim

Terdapat dua terori yang menjelaskan cara kerja enzim, yaitu : 1. Teori Kunci Gembok

Dengan teori kunci gembok, cara kerja enzim dapat digambarkan secara sederhana. Menurut teori kunci gembok, sisi aktif enzim yang mempunyai bentuk tertentu dimisalkan sebagai gembok, sedangkan substrat yang bentuknya sesuai dengan sisi aktif enzim dimisalkan sebagai kunci. cara kerja enzim menurut teori kunci gembok. Teori ini menunjukkan bahwa enzim bekerja secara spesifik sesuai

4

dengan bentuk sisi aktifnya. Jika bentuk sisi aktif enzim berubah akibat pengaruh suhu atau pH, maka substrat tidak sesuai lagi untuk enzim tersebut.

2. Teori Induksi Pas Menurut teori induksi pas, sisi aktif enzim bersifat lebih fleksibel sehingga dapat berubah bentuk untuk menyesuaikan bentuk substratnya. Dengan demikian, menurut teori ini, enzim cenderung akan menyesuaikan bentuknya agar dapat bekerja pada substrat tertentu.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat  melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)Y + XC → XYC (2)XYC → CZ (3)CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur  kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

E. Penamaan Enzim1. Enzim ptialin/amilase berfungsi untuk mengubah amilum/karbohidrat menjadi

maltosa atau polisakarida – disakarida.2. Enzim pepsinogen (enzim yang belum aktif) diaktifkan oleh HC menjadi enzim

pepsin. Fungsi pepsin adalah merubah protein menjadi pepton atau polipeptida - dipeptida.

3. Enzim maltase berfungsi merubah maltosa menjadi glukosa + glukosa atau disakarida -monosakarida.

4. Enzim lipase berfungsi merubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol.5. Enzim tripsinogen (enzim yang belum aktif) diaktifkan oleh enterokinase menjadi

tripsin. Fungsi tripsin adalah merubah pepton menjadi asam amino atau dipeptida – peptida.

6. Enzim renin berfungsi merubah kaseinogen menjadi kasein.

5

7. Enzim laktase berfungsi merubah laktosa menjadi galaktosa + fruktosa.8. Enzim sukrase berfungsi merubah sukrosa menjadi glukosa + fruktosa.9. Enzim nuklease berfungsi merubah asam nukleat menjadi nukleotida.10. Enzim erepsinogen (enzim yang belum aktif) diaktifkan oleh enterokinase menjadi

erepsin. Fungsi erepsin adalah merubah pepton menjadi asam amino atau dipeptida – peptida.

F. InhibitorInhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan

substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :1. Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

2. Inhibitor nonkompetitifMolekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian

bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

G. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi EnzimKerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Faktor-faktor tersebut adalah :a. Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.

Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap

kenaikan suhu 10oC. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim

ternyahasli pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.b. Derajat keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enzim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja

6

optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.

Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.

pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut

bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8

c. InhibitorHal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back

inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.1. Inhibitor Kompetisi

Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif  enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.

Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan  aktivitas relatif inhibitor dan substrat.

2. Inhibitor NonkompetisiInhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan  dengan

adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan  permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari  konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.

d. Konsentrasi  subtratMekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi

substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga

7

cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.

Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.

Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.

Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

e. KatalisatorIstilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses

proses pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis. Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap digunakan untuk menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.

Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah tertentu substansi ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi maka tidak mengganggu kesetimbangan.

Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan katalis heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam fase berbeda dengan pereaksi dalam reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis homogen berada dalam fase yang sama. Katalis homogen umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu perantara kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir reaksi, dalam suatu proses yang memulihkan katalisnya. Berikut

A + C → AC …………(1)B + AC → AB + C …………(2)A + B + C → AB + C …………(3)

Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi (3).

8

Beberapa katalis ternama yang pernah dikembangkan di antaranya: Katalis Asam-Basa

Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia. Awal penelitian kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa bersamaan dengan perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada sifat asal anion tetapi lebih mendekati dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain yang menggunakan katalis asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh pengaruh asam encer, Thenard yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh basa dan Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan asam. Katalis Ziegler-Natta

Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang digunakan untuk polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta menggunakan katalis tersebut untuk polimerisasi propena dan monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala, dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi masal polietilen dan polipropilen. Katalis Friedle-Crafts

Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan penelitian tentang pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil klorida dengan aluminium dan yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa pemakaian aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan hidrokarbon. Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan kimia Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia. Katalis dalam Reaksi Metatesis

Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan Jean-Louis Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat berikatan ganda dengan atom karbon membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis. Metatesis dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi dengan C.

9

Katalis GrubbsPerkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992

ketika Robert Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan dapat diaplikasikan di laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam yang paling cocok sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang lain. Penemuan katalis Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan sintesis organik di masa depan. Sistem Katalis Tiga Komponen

Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan untuk membuat polimer bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa didapat dengan sebuah katalis tunggal atau sepasang katalis yang bekerja bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan, seorang profesor kimia dan material di University of California, Santa Barbara; mahasiswa pascasarjana Zachary J. A. Komon; dan rekan kerja di Santa Barbara dan Symyx Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga katalis yang homogen; ketiga campuran bekerja sama mengubah sebuah monomer tunggal – etilen – menjadi polietilen bercabang. Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua persenyawaan organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari katalis dengan unsur dasar nikel mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan yang lainnya mengubah olefin menjadi penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-reaksi lainnya menjadi polietilen.

BAB IIIPENUTUP

A. Kesimpulan

10

1. Enzim adalah molekul protein kompleks yang dihasilkan oleh sel hidup yang

berfungsi sebagai katalisator dalam proses kimia dalam tubuh mahluk hidup.

2. Manfaat enzim yaitu melakukan percepatan atau melambatkan proses reaksi kimia

daam tubuh, Mengatur jalannya sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam tubuh,

yang dilakukan pada waktu yang sama, Untuk mengurangi energy aktifitas dan

mempercepat laju reaksi.

3. Karakteristik enzim yaitu merupakan koloid, bersifat Seperti Protein, berfungsi sebagai katalisator, bersifat termolabil, bekerja secara spesifik, bersifat bolak-balik, diperlukan dalam jumlah, dan dipengaruhi lingkungan.

4. Cara kerja enzim juga dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak

kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.

5. Penamaan Enzim yaitu enzim ptialin/amilase, enzim pepsinogen, enzim maltase, enzim lipase, enzim tripsinogen, enzim renin, enzim laktase, enzim sukrase, enzim nuklease, dan enzim erepsinogen.

6. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.

7. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, inhibitor

(penghambat), konsentrasi substrat, dan katalisator.

B. Saran

Untuk mendapatkan hasil yang lebih baik kami menyarankan kepada para

pembaca untuk menambah pengetahuan tentang enzim dengan mencari lebih banya

literatur baik di toko buku maupun di perpustakaan.

DAFTAR PUSTAKA

11

Anonim. 2014. Makalah Enzim. Diakses pada tanggal 16 November 2015. Di https : makalah-

enzim-biokimia-cariinfomu.html.

Anonim. 2014.Makalah Biologi Enzim. Diakses pada tanggal 17 November 2015. Di

http://lioraedelweis.blogspot.co.id/2014/11/makalah-biologi-enzim-semoga-

bermanfaat.html

Akhyar, M. Salman. 2003. Biologi, Jilid 3A. Bandung: GrafindoPoedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Dr.Saryono, S.Kp.,M.Kes,.2011. Biokimia Enzim.Yokyakarta : Muha MedikaReece, Mitchel, Campbell. 2003. Biologi, Edisi Kelima jilid I. Jakarta: Erlangga

12