2. TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Ikan Mas (Cyprinus carpio)

Ikan mas merupakan jenis ikan konsumsi air tawar, memiliki badan

dengan bentuk panjang dan pipih kesamping serta memiliki daging yang lunak.

Ikan mas sendiri sudah dipelihara sejak tahun 475 sebelum masehi di Cina

sedangkan di Indonesia, ikan mas dipelihara sekitar tahun 1920. Ikan mas yang

terdapat di Indonesia merupakan merupakan jenis ikan mas yang dibawa dari

Cina, Eropa, Taiwan dan Jepang (Anonim 2007b). Hingga saat ini sudah terdapat

10 jenis ikan mas yang telah diidentifikasi berdasarkan karakteristik

morfologisnya.

Pada ilmu taksonomi hewan, klasifikasi ikan mas adalah sebagai berikut

(Bachtiar 2002) :

Filum : Chordata

Subfilum : Vertebrata

Kelas : Osteichthyes

Subkelas : Actinopterygii

Ordo : Cypriniformes

Subordo : Cyprinoidea

Famili : Cyprinidae

Subfamili : Cyprininae

Genus : Cyprinus

Spesies : Cyprinus carpio

Saat ini ikan mas mempunyai banyak ras atau strain. Perbedaan sifat dan

ciri dari ras disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya adalah adanya interaksi

antara genotipe dan lingkungan kolam, musim dan cara pemeliharaan. Perbedaan

tersebut dapat dilihat dari penampilan bentuk fisik, bentuk tubuh dan warnanya

(Susanto 2007). Gambar ikan mas dapat dilihat pada Gambar 1.

6

Gambar 1 Ikan mas (Cyprinus carpio) (Anonim 2007b)

Ikan mas memiliki bentuk tubuh yang agak memanjang dan sedikit memipih

ke samping (compressed). Sebagian besar tubuh ikan mas ditutupi oleh sisik.

Moncongnya terletak di ujung tengah (terminal) dan dapat disembulkan

(protaktil). Pada bibirnya yang lunak terdapat dua pasang sungut (berbel) dan

tidak bergerigi. Pada bagian dalam mulut terdapat gigi kerongkongan (pharynreal

teeth) sebanyak tiga baris berbentuk geraham. Sirip punggung ikan mas

memanjang dan bagian permukaannya terletak berseberangan dengan permukaan

sirip perut (ventral). Sirip punggungnya (dorsal) berjari-jari keras, sedangkan di

bagian akhir bergerigi. Seperti halnya sirip punggung, bagian belakang sirip dubur

(anal) ikan mas ini pun berjari-jari keras dan bergerigi pada ujungnya. Sirip

ekornya menyerupai cagak memanjang simetris hingga ke belakang tutup insang,

sisik ikan mas relatif besar dengan tipe sisik lingkaran (cycloid) yang terletak

beraturan. Garis rusuk atau gurat sisi (linea lateralis) yang lengkap terletak di

tengah tubuh dengan posisi melintang dari tutup insang sampai ke ujung belakang

pangkal ekor (Bachtiar 2002).

Ikan mas merupakan ikan salah satu ikan air tawar yang banyak digemari

oleh masyarakat karena memiliki nilai gizi yang tinggi. Komposisi gizi daging

ikan dapat berbeda-beda tergantung pada spesies ikan, tingkat kematangan gonad,

habitat dan kebiasaan makan ikan tersebut. Komposisi tersebut didominasi oleh

air dimana kadar air dapat mempengaruhi kandungan lemak yang terdapat pada

daging ikan tersebut (Anonim 2007c). Komposisi daging ikan mas dapat dilihat

pada Tabel 1.

7

Tabel 1 Komposisi kimia daging ikan mas setiap 100 gram bahan yang dimakan

Komposisi Satuan Jumlah

Kalori Kal 86,0Protein g 16,0Lemak g 2,0Karbohidrat g 0,0Kalsium mg 20,0Fosfor mg 150,0Besi mg 2,0Vitamin A Satuan Internasional 150,5Vitamin B mg 0,05Vitamin C mg 0,0Air g 80

Sumber : Bahtiar (2002)

2.2 Ikan Lele Dumbo (Clarias gariepinus)

Ikan lele dumbo (Clarias gariepinus) merupakan salah satu komoditas

perairan yang dibudidayakan di air tawar. Ikan ini sangat digemari oleh

masyarakat Indonesia karena memiliki cita rasa yang dapat diterima oleh hampir

semua lapisan masyarakat dan harganya yang relatif murah. Selain untuk

dikonsumsi, ikan lele juga bermanfaat untuk menjaga kualitas air yang tercemar.

Klasifikasi ikan lele menurut (Saanin 1984) adalah :

Filum : Chordata

Kelas : Pisces

Subkelas : Teleostei

Ordo : Ostariophysi

Subordo : Siluroidea

Famili : Clariidae

Genus : Clarias

Spesies : Clarias gariepinus

Ciri-ciri morfologi ikan lele adalah bagian kepala berbentuk pipih ke

bawah (depressed), bagian tengah membulat, bagian belakang pipih ke samping

(compressed), dan tubuhnya memanjang. Walaupun ikan lele tidak memiliki sisik,

tubuhnya tetap licin karena dilapisi lendir (mucus). Ikan lele memiliki patil atau

taji pada bagian sirip dada yang berfungsi untuk melindungi dirinya dari ancaman

8

yang membahayakan dirinya. Pada bagian tubuh lele yang lain, yaitu sirip

punggung dan sirip dubur bentuknya memanjang sampai ke daerah pangkal ekor

tetapi tidak menyatu dengan sirip ekornya. Bagian punggungnya berwarna hijau

kegelapan dan bagian perutnya berwarna putih keperakan. Memiliki empat pasang

kumis di sekitar mulutnya dan dua buah lubang penciuman di belakang bibir atas.

Pada saat mencari makan lele biasanya menggunakan kumisnya sebagai alat

peraba (tentakel) yang disebut kumis mandibular (Khairuman dan Khairul 2002).

Gambar ikan lele dapat dilihat pada Gambar 2.

Gambar 2 Ikan lele (Clarias gariepinus) (Anonim 2008a)

Ikan ini juga memiliki alat pernafasan tambahan disebut arborescen organ

yang terletak pada lembar insang ke-2 dan ke-4 untuk mengambil oksigen

langsung dari udara dengan bergerak vertikal. Alat pernafasan tambahan tersebut

merupakan pengadaptasian ikan lele terhadap tempat hidup yang minim oksigen.

Sebagai contoh, ikan lele dapat hidup dengan baik di kolam penampungan air

maupun di sawah dengan air dangkal pada kedalaman 5-10 cm saja dengan syarat

ada tempat untuk berlindung seperti kolong dari tumpukan batu-batu atau

potongan pipa paralon (Anonim 2008a) .

Ikan lele memiliki nilai gizi yang tinggi. Selain itu, ikan ini banyak

digemari oleh masyarakat karena rasa dagingnya yang gurih. Hal ini juga

didukung dengan harga ikan lele yang terjangkau oleh masyarakat. Kandungan

gizi ikan lele dapat dilihat pada Tabel 2.

Tabel 2 Komposisi kimia ikan lele dumbo (Clarias gariepinus)

Komposisi Jumlah (%)

Air 75,1Protein 17Lemak 4,8Mineral 1,2

9

Vitamin 1,2Sumber : Anonim (2008a).

2.3 Protein Daging Ikan

Protein merupakan senyawa yang mengandung berbagai macam asam

amino berbeda yang disambungkan dengan ikatan peptida (Winarno 2002).

Protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda serta struktur

sekunder dan tersier yang berbeda pula (deMan 1997). Menurut Junianto (2003),

protein ikan menyediakan lebih kurang 2/3 dari kebutuhan proten hewani yang

diperlukan manusia. Kandungan protein ikan relatif besar, yaitu antara 15-25 g

dari 100 g daging ikan. Selain itu, protein ikan terdiri dari asam-asam amino yang

hampir semuanya diperlukan oleh tubuh manusia.

Protein ikan digolongkan dalam 3 fraksi yaitu protein miofibril, protein

sarkoplasma, dan protein stroma. Komposisi protein ikan tersebut bervariasi

menurut jenis atau spesiesnya, namun secara umum komposisi protein ikan dapat

dilihat pada Tabel 3.

Tabel 3 Komposisi protein ikan secara umum

Fraksi Protein Jumlah (%)

Miofibril 65-75

Sarkoplasma 20-30

Stroma 1-3

Sumber : Nakai dan Modler (2000)

2.3.1 Protein miofibril

Protein miofibril disebut juga protein kontraktil (struktur) dan bersifat

larut dalam larutan garam. Protein ini merupakan fraksi terbesar (65-70 %) dari

keseluruhan protein yang terdapat pada daging ikan tergantung pada spesies ikan

(Alasalvar dan Taylor 2002). Protein ini terdiri dari miosin, aktin serta protein

regulasi, yaitu protein gabungan dari aktin dan miosin yang membentuk

aktomiosin. Penyusun terbesar dari protein miofibril ikan adalah miosin, yaitu

50-60 % dan penyusun kedua terbesar adalah aktin. Aktin tersusun hampir

20 % dari total miofibril dan merupakan filamen tipis. Protein ini mempunyai dua

bentuk, yaitu globular (G-aktin) dan fibrous (F-aktin). Gabungan aktin dan miosin

10

membentuk aktomiosin. Protein miofibril sangat berperan dalam pembentukan gel

dan proses koagulasi terutama dari fraksi aktomiosin (Suzuki 1981).

Miosin adalah protein yang paling penting dari semua protein otot, bukan

hanya karena jumlahnya yang besar (50-60 %) dari total miofibril, tetapi juga

karena mempunyai sifat biologi khusus. Adanya aktivitas enzim ATP-ase dan

kemampuannya pada beberapa kondisi, miosin dapat bergabung dengan aktin

membentuk kompleks aktomiosin (Shahidi 1994). Sifat kontraksi pada proses

pembentukan aktomiosin inilah yang menyebabkan terjadinya gerakan otot

sewaktu ikan hidup dan selama terjadinya kekejangan setelah ikan mati.

Faktor-faktor yang mempengaruhi sifat gel aktomiosin pada ikan adalah

konsentrasi protein, pH, kekuatan ion, waktu dan suhu pemanasan. Penurunan pH

dan peningkatan konsentrasi protein meningkatkan kekuatan gel aktomiosin

(Zayas 1997).

Protein otot sebagian besar tersimpan dalam bentuk koloid, baik berupa

sol maupun gel. Kemampuan untuk mengekstrak protein miosin lebih besar pada

pH agak tinggi, tetapi kekuatan gel daging ikan pada produk akhir lebih rendah

meskipun jumlah miosin yang diekstrak lebih banyak (Junianto 2003).

Pembentukan gel oleh protein miofibril pada surimi dipengaruhi oleh berbagai

faktor seperti konsentrasi protein miofibril (PLG), jumlah air yang terkandung,

tipe ion dan kekuatannya, pH dan interaksi yang terjadi antara miofibril dengan

bahan lain yang ditambahkan, seperti cryoprotectant (Lee et al. 1992).

Pada umumnya protein yang larut dalam garam lebih efisien sebagai

pengemulsi dibandingkan dengan protein yang larut dalam air. Pada proses

pengolahan daging, protein miofibril mempunyai peran sebagai struktur dan

fungsi utama yaitu berinteraksi dengan komponen lain dan dengan unsur

nonprotein secara kimia dan secara fisik untuk menghasilkan karakteristik produk

yang diinginkan (Nakai dan Modler 2000).

2.3.2 Protein sarkoplasma

Protein sarkoplasma merupakan protein yang larut air dan terutama terdiri

dari enzim-enzim yang berhubungan dengan metabolisme sel. Protein ini terdiri

dari mioglobin, enzim dan albumin lainnya. Protein sarkoplasma disebut juga

miogen. Kandungan miogen dalam daging ikan bervariasi, selain tergantung dari

11

jenis ikannya, juga tergantung dari habitat hewan tersebut. Pada umumnya, ikan

pelagis mempunyai kandungan protein sarkoplasma yang cukup tinggi

dibandingkan ikan demersal (Suzuki 1981).

Protein sarkoplasma berjumlah sekitar 20-30 % dari total protein daging.

Protein sarkoplasma mempunyai sifat kimia yaitu memiliki berat molekul yang

kecil, pH isoelektrik yang tinggi, dan berstruktur globular. Karakteristik fisik dari

protein sarkoplasma sebagian besar bertanggung jawab untuk kelarutan yang

tinggi terhadap air. Salah satu bagian dari protein sarkoplasma yang penting

dalam menentukan kualitas daging adalah mioglobin. Mioglobin bertanggung

jawab untuk warna merah pada daging segar dan warna merah muda pada daging

yang dicuring (Nakai dan Modler 2000).

2.3.3 Protein stroma

Protein stroma atau protein jaringan ikat tersusun dari kolagen dan elastin.

Protein jaringan pengikat kebanyakan terdapat pada miosepta dan endomiosin,

tetapi ada pula yang terdapat pada sarkolema atau bagian tubuh yang lain tetapi

jumlahnya tidak banyak. Seperti halnya protein miofibril, protein jaringan ikat

juga merupakan protein struktural dan terdiri dari sel-sel otot jaringan pengikat,

berkas serat dan otot. Protein jaringan ikat ini memelihara struktur bentuk pada

tulang, ligamen, dan tendon. Jaringan ikat pada tempat interstitial sel otot terdiri

dari 3 protein ekstraselular (kolagen, retikulin, dan elastin) dan substansi dasar

penyangga (Nakai dan Modler 2000).

Protein stroma ini tidak dapat diekstrak oleh larutan asam, alkali atau

garam berkekuatan ion tinggi. Menurut Hall dan Ahmad (1992), pada proses

pengolahan surimi protein stroma tidak dapat dipengaruhi oleh panas dan

merupakan komponen netral pada produk akhir.

Pada daging mamalia, kolagen berikatan silang dengan jumlah yang

bervariasi, kadang-kadang mengharuskan pemasakan yang ekstensif untuk

melunakkan daging. Pada kenyataannya, daging ikan memiliki melting point atau

suhu untuk melunakkan daging yang lebih rendah dan dapat dengan mudah

diubah menjadi gelatin melalui pemasakan (Alasalvar dan Taylor 2002).

12

2.4 Surimi

Surimi merupakan istilah dalam bahasa Jepang untuk daging lumat dan

jaringan ikan yang dicuci. Surimi juga dapat disebut sebagai olahan daging

cincang ikan yang telah mengalami beberapa kali proses pencucian yang

dimaksudkan untuk menghilangkan komponen yang larut dalam air seperti protein

sarkoplasma, darah dan enzim (Mahawanich 2008). Sejak tahun 1900-an,

produksi surimi mengalami peningkatan yang cukup tajam. Peningkatan tersebut

dapat dilihat dari persentase permintaan yang cukup tajam (2-3 %) pada tahun

2000-2003 (Park 2000). Produksi surimi secara komersial dibuat dengan

menggunakan alat pemisah mekanik untuk memisahkan daging lumat ikan dari

tulang dan kulit, diikuti dengan pencucian (sampai dengan 3 kali pencucian)

dengan air atau larutan garam. Proses pencucian bertujuan untuk menghilangkan

sebagian besar komponen larut dalam air, darah (pigmen), penyebab bau dan

lemak. Setelah pencucian terakhir, daging lumat dipress untuk menghilangkan air

yang tersisa lalu dicampur dengan cryoprotectant yang tepat untuk mencegah

denaturasi protein selama penyimpanan beku (Nakai dan Modler 2000).

2.4.1 Deskripsi dan karakteristik surimi

Pada dasarnya, hampir semua daging ikan bisa dijadikan surimi. Hal

pertama yang dilakukan sebelum membuat surimi adalah membuat daging lumat

ikan atau minced fish. Daging giling yang digunakan untuk pembuatan surimi

sebaiknya memiliki diameter 3 mm hingga 5 mm. Sebelum daging dipress daging

harus dibersihkan dari tulang, kulit, darah. Ukuran dan tekstur dari daging giling

ikan juga akan memberikan pengaruh pada kualitas minced fish (Park 2000).

Surimi yang baik adalah surimi yang memiliki warna yang putih, rasa

yang baik (khas ikan), dan kemampuan gel yang kuat. Surimi yang baik biasanya

terbuat dari bahan baku yang segar. Bahan baku yang digunakan untuk pembuatan

surimi biasanya merupakan bahan baku yang kurang memiliki nilai ekonomis,

tetapi tersedia dalam jumlah yang banyak (Lanier 1992).

Surimi adalah protein miofibril yang stabil yang terdapat dari daging ikan

yang telah dipisahkan dari tulang dan kulitnya kemudian digiling, dan setelah itu

mengalami proses pencucian serta pencampuran dengan cryoprotectant. Surimi

juga merupakan produk intermediate yang dapat digunakan untuk variasi produk

13

lainnya seperti kamaboko, chikuwa, dan beberapa produk tradisional Jepang

lainnya. Sebelum tahun 1960, surimi disimpan dan digunakan dalam beberapa

hari saja, hal ini dikarenakan surimi hanya dapat disimpan pada suhu dingin pada

refrigerator. Pada waktu itu proses pendinginan beku akan menyebabkan protein

dalam daging ikan akan keluar dan akan mengalami denaturasi pada akhirnya

(Park 2000).

Terdapat dua tipe surimi beku, yaitu Mu-en surimi, yang dibuat dengan

menggiling campuran daging ikan yang telah dicuci dan dicampur dengan gula

fosfat tanpa penambahan garam (NaCl) dan telah mengalami proses pembekuan,

sedangkan Ka-en surimi dibuat dengan menggiling campuran daging ikan yang

telah dicuci dan dicampur dengan gula dan garam (NaCl) serta yang telah

mengalami proses pembekuan. Selain surimi beku, terdapat tipe lain yang disebut

Nama surimi (raw surimi) yaitu surimi yang tidak mengalami proses pembekuan

(Okada 1992).

2.4.2 Pengaruh pencucian terhadap mutu surimi

Pencucian merupakan tahap paling penting dalam pembuatan surimi agar

dapat dihasilkan surimi dengan kualitas yang baik. Proses pencucian bertujuan

untuk menghilangkan protein sarkoplasma, darah, lemak dan kandungan nitrogen

lainnya dari daging ikan sehingga dihasilkan surimi tanpa bau, rasa dan warna

serta memiliki kekuatan gel yang baik (Mahawanich 2008). Proses pencucian

surimi dilakukan dengan cara mencampur air dan daging lumat kemudian

digerakkan secara mekanis. Jumlah air yang digunakan dan banyaknya siklus

pencucian ditentukan oleh jenis ikan dan mutu surimi yang diinginkan. Pada

umumnya pencucian surimi dilakukan sebanyak 3-4 kali selama 10 menit dengan

perbandingan air dan ikan yaitu 3 : 1 atau 4 : 1. Pada beberapa ikan pada

pencucian terakhir biasanya ditambahkan garam (0,2 %) dalam air pencucian

(Hall dan Ahmad 1992).

Proses pencucian yang dilakukan pada pembuatan surimi pada dasarnya

dilakukan untuk meningkatkan sifat elastik daging ikan, tetapi perlu juga

diperhatikan pengaruhnya terhadap nilai gizi ikan secara keseluruhan. Protein

yang akan hilang selama proses pencucian dapat mencapai 25 % dari keseluruhan

protein yang ada pada daging. Pada proses pencucian surimi perlu diperhatikan

14

beberapa faktor diantaranya adalah kondisi air yang digunakan dalam proses

pencucian. Air yang digunakan pada proses pencucian sebaiknya memiliki nilai

pH yang netral dan suhu yang rendah (±5 °C). Air pencucian yang memiliki

tingkat kesadahan tinggi justru dapat merusak tekstur dan mempercepat terjadinya

degradasi lemak, sedangkan bila pencucian menggunakan air laut atau air garam

protein yang hilang akan semakin tinggi. Kandungan garam-garam inorgaik yang

tinggi pada air pencuci, terutama Ca2+ dan Mg2+ akan memberikan pengaruh

terhadap kemampuan membentuk gel surimi dengan menyebabkan denaturasi

aktomiosin selama penyimpanan beku. Selain itu, kadar pH juga akan

mempengaruhi proses pengikatan air dan kemampuan pembentukan gel, pH yang

disarankan dalam proses pencucian surimi yaitu sekitar 6,5-7,0 (Park 2000).

Pada proses pencucian sebaiknya diperhatikan suhu air yang akan

digunakan untuk proses pencucian. Suhu yang digunakan untuk pencucian

biasanya ± 5 °C. Penggunaan suhu rendah pada air yang digunakan untuk

pencucian surimi ini dimaksudkan untuk menjaga tekstur daging dan kandungan

enzim proteolisisnya. Selain suhu, perbandingan volume air yang digunakan pada

proses pencucian juga harus diperhatikan. Efisiensi pencucian dipengaruhi oleh

beberapa hal diantaranya penambahan air, daging ikan, umur panen ikan,

kecepatan agitasi, bentuk agitator, dan temperatur air. Bentuk wadah yang

sebaiknya digunakan adalah square-shaped. Kecepatan agitator yang baik

digunakan pada saat pencucian surimi adalah 20-40 rpm (Park 2000).

Proses pencucian pada pembuatan surimi juga bertujuan untuk

menghilangkan protein larut air yaitu protein sarkoplasma. Protein sarkoplasma

merupakan protein yang dapat menghambat pembentukan gel dan dapat

menurunkan mutu produk. Protein sarkoplasma terdapat di dalam cairan dalam

serat daging dan berhubungan dengan banyak metabolit enzim. Protein ini dapat

menurunkan kualitas enzim selama proses penyimpanan (Lanier 1992).

2.4.2 Bahan tambahan dalam pembuatan surimi

Bahan tambahan adalah bahan yang sengaja ditambahkan atau diberikan

dengan maksud dan tujuan tertentu, misalnya untuk meningkatkan mutu,

konsistensi, nilai gizi, cita rasa, untuk mengendalikan keasaman dan kebasaan

serta bentuk, tekstur dan rupa, termasuk ke dalamnya pewarna, penyedap rasa dan

15

aroma, pemantap, antioksidan, pengawet, pengemulsi, pemucat dan pengental

(Winarno 2002).

Bahan tambahan yang ditambahkan dalam proses pembuatan surimi antara

lain adalah garam, cryoprotectant (sorbitol, sukrosa/gula) dan bahan lain untuk

meningkatkan daya ikat air (sodium tripolifosfat). Bahan anti denaturasi akan

menurunkan tegangan permukaan dan menurunkan titik beku air terperangkap

dari miofibril, sehingga air yang keluar selama proses dan penyimpanan beku

akan sangat berkurang dan struktur alami protein tetap stabil (Mackie 1992).

a) Alkali (natrium bikarbonat) (NaHCO3)

Natrium bikarbonat atau sodium bikarbonat (NaHCO3) adalah garam yang

terdiri atas ion Na+ dan anion bikarbonat HCO3-. Garam ini telah digunakan secara

luas dan mempunyai beberapa nama lain, yaitu sodium hidrogen karbonat, sodium

bikarbonat, baking soda, soda roti, soda masak, soda bikarbonat, dan saleratus.

Padatan putih ini berbentuk kristal tetapi sering ditemukan dalam bentuk serbuk.

Komponen kimia ini mempunyai rasa sedikit basa (Anonim 2008b).

Natrium bikarbonat (NaHCO3) dalam pencucian surimi berfungsi untuk

meningkatkan nilai pH agar dapat mencegah terjadinya denaturasi protein. Jumlah

natrium bikarbonat (NaHCO3) yang digunakan dalam pencucian surimi adalah

0,5 % (BPPMHP 2001).

b) Garam (NaCl)

Garam terdiri dari 34,39 % Na dan 60,69 % Cl, garam biasa digunakan

dalam pengolahan ikan sebagai pemberi rasa dan bahan pengawet. Pada

pembuatan surimi penambahan garam sebanyak 0,2-0,3 % selama proses

pencucian akan memudahkan penghilangan air dari daging ikan yang telah

dilumatkan (Ditjen Perikanan 1990).

Garam dalam pembuatan produk fish jelly lebih berfungsi sebagai agen

pelarut bagi protein miofibril dibandingkan sebagai penambah cita rasa

(KIFTC 1992). Penambahan garam pada konsentrasi dibawah 2% akan

menyebabkan protein miofibril tidak dapat larut, namun penambahan garam pada

konsentrasi diatas 12 % akan menyebabkan daging terhidrasi dan menyebabkan

efek salting-out dari NaCl. Penambahan NaCl terbaik dalam pembentukan ashi

16

adalah dengan menggunakan kadar garam tinggi (5-10 %), akan tetapi selang

kadar garam 2-3 % biasa digunakan pada beberapa spesies dan produk. Hal ini

dilakukan untuk mengindari rasa asin yang berlebihan pada produk hasil akhir

(Niwa 1992).

c) Antidenaturan (cryoprotectant)

Cryoprotectant adalah bahan yang biasa ditambahkan dalam pembuatan

surimi yang tidak langsung diolah menjadi produk lanjutan, melainkan akan

disimpan terlebih dahulu pada suhu beku dalam waktu yang lama. Penambahan

cryoprotectant dalam pembuatan surimi dilakukan untuk mencegah terjadinya

denaturasi protein selama penyimpanan pada suhu rendah. Pada surimi mentah,

penambahan cryprotectant dibutuhkan untuk menstabilkan salah satu komponen

yang penting yaitu protein miofibril. Penambahan cryoprotectant ini mampu

meningkatkan N-aktomiosin dari 350 mg % menjadi 520 mg % dan

meningkatkan kekuatan gel dari 400 g cm menjadi 480 g cm yang artinya sama

dengan meningkatkan nilai pelipatan (folding score) dari A menjadi AA

(Peranginangin et al. 1999). Bahan yang umum digunakan sebagai cryoprotectant

adalah jenis gula, misalnya sukrosa dan sorbitol. Namun pada saat ini, komponen

yang digunakan sebagai cryoprotectant untuk melindungi protein yang labil

selama proses pembekuan banyak macamnya yaitu : gula, asam amino, poliol,

metal amina, polimer karbohidrat, polimer sintetik (seperti polietilen glikon,

PEG), protein lain (seperti bovine serum albumin, BSA), dan garam anorganik

(seperti potassium fosfat dan ammonium sulfat) (Park 2000).

Pipatsattayanuwong et al. (1995) menyatakan bahwa cryoprotectant

dibutuhkan untuk meminimalisasikan denaturasi protein selama masa

penyimpanan beku. Sukrosa (4 %) dan sorbitol (4-5 %) sering digunakan

bersamaan dengan 0,3 % sodium fosfat. Penambahan polifosfat dapat

menyebabkan surimi tahan disimpan selama lebih dari satu tahun (Lee et al.

1992).

Bahan tambahan lain yang digunakan sebagai cryoprotectant dalam

pembuatan surimi adalah fosfat. Fosfat biasa ditambahkan pada surimi sebesar

0,2 – 0,3 % dalam bentuk sodium tripolifosfat atau pirofosfat yang berfungsi

untuk memperbaiki sifat ketahanan air (terjadi pada protein miofibril untuk

17

memperbaiki sifat ketahanan air). Fosfat dapat meningkatkan nilai pH dan

kelarutan garam dari protein miofibril. Fosfat juga dapat meningkatkan

kekenyalan dari surimi (Lee et al. 1992).

Polifosfat akan memisahkan aktomiosin dan berikatan dengan miosin.

Miosin dan polifosfat akan berikatan dengan air dan menahan mineral dan

vitamin. Pada proses pemasakan, miosin akan membentuk gel dan polifosfat

membantu menahan air dengan menutup pori-pori mikroskopis dan kapiler.

Polifosfat dapat menambah nilai kelembutan dan memperbaiki sifat surimi,

terutama sifat elastisitas dan kelembutan. Polifosfat dapat memperbaiki daya ikat

air (water holding capacity) dan memberikan sifat pasta yang lebih lembut pada

produk-produk olahan surimi (Peranginangin et al. 1999)

Pada sebagian besar protein, cryoprotectant yang digunakan harus berada

pada konsentrasi yang tinggi untuk memberikan perlindungan maksimum,

pengecualian pada polimer seperti PEG (polietilen glikon), BSA (bovine serum

albumin) dan polivinilpirolidon (PVP), harus digunakan pada konsentrasi kurang

dari 1 % (b/v) yang sepenuhnya melindungi enzim yang sensitif. Konsentrasi

cryoprotectant yang ditambahkan pada surimi tergantung pada lamanya waktu

penyimpanan. Pada umumnya cryoprotectant yang digunakan adalah 4 % sukrosa

atau 4-5 % sorbitol. Surimi yang telah ditambahkan sebagai cryoprotectant

kemudian dilakukan proses pengemasan dan pembekuan pada suhu -25 °C (Park

2000).

2.4.3 Syarat mutu surimi beku

Mutu surimi beku umumnya dinilai dari kekuatan gelnya dan warna yang

sangat tergantung dari faktor-faktor bahan baku seperti spesies ikan, kesegaran

ikan, metode dan pengawasan pengolahan, kadar air, pengawasan suhu

pembekuan dan penyimpanan serta kondisi penanganan dan distribusi. Penentuan

mutunya dilakukan dengan mengukur kekuatan gel dan penilaian organoleptik

(uji lipat / folding test dan uji gigit / teeth cutting test) (Tan et al. 1987).

Salah satu cara yang digunakan untuk mempertahankan mutu surimi

adalah penggunaan bahan baku yang segar. Apabila terpaksa harus menunggu,

maka bahan baku harus disimpan dengan es atau air dingin (0 – 5 oC), kondisi

saniter dan higienis (SNI 01-2694-1992).

18

Karakteristik kesegaran bahan baku yang digunakan untuk membuat

surimi secara organoleptik sekurang-kurangnya sebagai berikut :

Rupa dan warna : bersih, warna daging spesifik jenis ikan

Aroma : segar spesifik jenis

Daging : elastik, padat dan kompak

Rasa : netral agak manis

Syarat mutu surimi beku menurut SNI 01-2693-1992 disajikan pada

Tabel 4 :

Tabel 4 Syarat mutu surimi beku (SNI 01-2693-1992)

Jenis Uji Satuan Persyaratan Mutu

1) Organoleptik Nilai min 7

2) Cemaran mikroba ALT, maks

Escherichia coli

Coliform

Salmonella *)

Vibrio cholerae *)

koloni/gAMP/gper 25 gper 25 g

5 x 105

33

negatifnegatif

3) Cemaran kimia Abu total, maks

Lemak, maks

Protein, min

% b/b% b/b% b/b

10,515

4) Fisika Suhu pusat, maks

Uji lipat, min

Elastisitas, min

°C

g/cm2

-18 °Cgrade A

300

*) jika diminta importir

Keterangan : ALT = Angka Lempeng Total, AMP = Angka Paling Memungkinkan

2.4.4 Mekanisme pembentukan gel

Mutu surimi yang baik ditentukan oleh kemampuan surimi tersebut untuk

membentuk gel. Kemampuan membentuk gel ini berpengaruh terhadap elastisitas

dari produk lanjutan olahan surimi. Pembentukan gel dari protein miofibril adalah

19

sifat dasar dari pengembangan produk yang menuntut kekuatan gel atau elastisitas

sebagai atribut utamanya.

Pembentukan gel pada surimi terjadi dalam dua tahap. Tahap pertama

adalah denaturasi protein dan tahap kedua terjadi agregasi protein membentuk

struktur tiga dimensi. Terdapat empat tipe ikatan utama yang berkontribusi

terhadap pembentukan struktur jaringan selama proses gelasi dari pasta surimi,

yaitu ikatan garam, ikatan higrogen, ikatan disulfida dan ikatan hidrofobik.

Interaksi hidrofobik terjadi ketika suhu naik dan ikatan hidrogen menjadi tidak

stabil. Pembentukan interaksi hidrofobik diketahui sebagai akibat keberadaan

beberapa poliol dan asam amino seperti gliserin, sukrosa, sorbitol, asam glutamat

dan lisin. Interaksi hidrofobik berfungsi untuk melepaskan energi bebas yang

dapat menstabilkan sistem protein (Park 2000).

Proses gelasi juga dapat dibagi menjadi tiga bagian yang diawali dengan

proses denaturasi utuh dari bentuk terlipat menjadi tidak terlipat. Tahap pertama

adalah pembentukan turbiditas yang terjadi pada 3-10 menit pemanasan pertama.

Pada tahap ini terjadi interaksi hidrofobik (Hudson 1992). Ketika suhu naik, maka

ikatan hidrogen menjadi tidak stabil dan interaksi hidrofobik akan berlangsung

lebih kuat (Niwa 1992).

Tahap kedua adalah oksidasi sulfihidril. Pada tahap ini menurut pasta

surimi akan mengeras, dimana ikatan intermolekul disulfida (SS) terbentuk

melalui oksidasi dari dua residu sistein. Ikatan disulfida lebih intensif terjadi pada

suhu pemanasan yang lebih tinggi (diatas 80 oC) (Niwa 1992). Tahap ketiga

adalah tahap peningkatan elastisitas gel yang terjadi ketika pendinginan.

Peningkatan elastisitas ini terjadi karena pembentukan ikatan hidrogen kembali

yang menyebabkan peningkatan terhadap kekerasan gel (Hudson 1992).

Pembentukan gel ikan terjadi pada saat penggilingan daging mentah

dengan penambahan garam. Aktomiosin (miosin dan aktin) sebagai komponen

yang paling penting dalam pembentukan gel akan larut dalam larutan garam,

membentuk sol (disperse partikel padat dalam medium cair) yang sangat adhesive.

Bila sol dipanaskan akan terbentuk gel dengan kontruksi seperti jala dan

memberikan sifat elastis pada daging ikan. Sifat elastis ini disebut ashi atau

suwari. Kekuatan ashi merupakan nilai mutu dari produk gel ikan misalnya

20

kamaboko yang kekuatannya berbeda-beda menurut jenis dan kesegaran ikan

(Tanikawa 1985).

Pasta surimi yang dibuat dengan mencampurkan daging dengan garam

yang dipanaskan, maka pasta daging tersebut berubah menjadi gel suwari. Gel

suwari tidak hanya terbentuk oleh hidrasi molekul protein, tetapi juga oleh

pembentukan jaringan oleh ikatan hidrogen pada molekul miofibril. Gel suwari

terbentuk dengan cara menahan air di dalam ikatan molekul yang terbentuk oleh

ikatan hidrofobik dan ikatan hidrogen. Pembentukan gel suwari terjadi pada

pemanasan dengan suhu mencapai 50 °C. Jika pemanasan ditingkatkan hingga

diatas suhu 50 °C, maka struktur gel tersebut akan hancur. Fenomena ini disebut

dengan modori. Modori akan terjadi apabila pasta surimi dipanaskan pada suhu

50-60 °C selama 20 menit, pada rentang suhu tersebut enzim alkali proteinase

akan aktif. Enzim tersebut dapat menguraikan kembali struktur jaringan tiga

dimensi gel yang telah terbentuk sehingga gel surimi akan menjadi rapuh dan

hilang elastisitasnya (Suzuki 1981). Proses pembentukan gel kamaboko dapat

dilihat pada Gambar 3.

Gambar 3 Proses pembentukan gel kamaboko (Suzuki 1981)

Metode analisis mutu surimi dingin dapat dilakukan dengan mengukur

kadar air, pH, deteksi kotoran dan kemampuan pembentukan gel dengan metode

uji lipat (folding test). Evaluasi organoleptik dapat juga dilakukan untuk

mengukur daya ikat air (water holding capacity) (Suzuki 1981).

2.5 Pendinginan

Pada saat proses pengolahan pangan, sangat dihindari penggunaan suhu

disekitar suhu kamar. Penggunaan suhu sekitar suhu kamar akan menyebabkan

penurunan kualitas bahan pangan. Tujuan dari penggunaan suhu dingin pada

21

penelitian adalah untuk melihat sejauh mana surimi hasil komposisi tahan dan

masih layak dikonsumsi bila disimpan pada suhu dingin.

Kualitas daging ikan yang disimpan pada suhu dingin secara umum

dipengaruhi oleh degradasi senyawa kimia dan biokimia yang dipengaruhi oleh

aktivitas mikrobiologi dan enzimatis yang secara alami terjadi sesaat setelah ikan

mati. Selain karakteristik biologi, kondisi ikan saat ditangkap dan penanganan

ikan setelah ditangkap juga dapat mempengaruhi laju kemunduran mutu ikan

selama penyimpanan dingin (Sikorski dan Pan 1994).

Penerapan suhu rendah bertujuan untuk mempertahankan sifat segar ikan.

Penerapan suhu rendah antara lain yaitu dengan pendinginan dan pembekuan.

Penerapan suhu rendah dilakukan guna menghindarkan bahan pangan dari

kerusakan yang disebabkan oleh autolisa dan pertumbuhan mikroba. Peningkatan

aktifitas enzim maupun pertumbuhan mikroba sangat dipengaruhi oleh suhu. Pada

kondisi tertentu aktifitasnya menjadi optimum dan pada kondisi lain aktifitasnya

dapat menurun, terhambat bahkan terhenti (Clucas dan Ward 1996).

Kerusakan bahan pangan khususnya hasil perikanan kebanyakan

disebabkan karena proses autolisis dan pertumbuhan mikroba pada saat

penyimpanan. Pada umumnya bahan pangan mempunyai suhu yang optimum

untuk berlangsungnya proses metabolisme secara normal. Suhu penyimpanan

yang lebih tinggi dari suhu optimum akan mempercepat terjadinya proses

pembusukan. Suhu optimum merupakan suhu yang terletak diantara atau sedikit

di bawah suhu kamar. Penyimpanan bahan pangan pada suhu sekitar -20 °C

sampai -100 °C diharapkan dapat memperpanjang masa simpan bahan pangan.

Suhu rendah efektif dalam mengurangi laju metabolisme. Suhu seperti ini

diketahui sangat berguna untuk pengawetan jangka pendek. Hal ini disebabkan

suhu rendah dapat memperlambat aktivitas metabolisme dan menghambat

pertumbuhan mikroba. Selain itu, suhu rendah dapat mencegah terjadinya reaksi-

reaksi kimia dan hilangnya kadar air dari bahan pangan. Selama pendinginan dan

pembekuan akan terjadi perubahan-perubahan sifat pada daging ikan. Perubahan

tersebut meliputi perubahan sifat kimiawi, fisikiawi dan organoleptik. Pada

pendinginan tidak terlalu banyak perubahan yang terjadi dibandingkan pada

22

proses pembekuan, karena terbentuknya kristal es yang terjadi di dalam jaringan

daging ikan (Hadiwiyoto 1993).

Penurunan suhu, terutama jika sampai dibawah titik beku air dapat

berakibat pada membekunya sebagian air sehingga konsentrasi garam dalam

cairan sel lebih pekat dari keadaan semula. Jika proses tersebut terus berlangsung,

maka pada saat tertentu besarnya konsentrasi garam dapat menyebabkan

denaturasi protein. Protein yang terdenaturasi bukan hanya protein yang terdapat

pada daging ikan saja melainkan enzim yang terdapat pada mikroba juga ikut

terdenaturasi. Terhambatnya enzim-enzim yang terdapat pada mikroba

menyebabkan terganggunya sistem metabolisme dalam sel mikroba terganggu dan

pada akhirnya dapat menghambat pertumbuhan mikroba (Amlacher 1961).

Kualitas daging ikan yang disimpan selama suhu dingin secara umum

dipengaruhi oleh degradasi senyawa kimia dan biokimia serta aktivitas

mikrobiologi dan enzimatis yang secara alami terjadi sesaat setelah ikan mati.

Selain itu, kondisi ikan saat penangkapan dan umur ikan pada waktu panen juga

mempengaruhi laju kemunduran mutu ikan selama penyimpanan dingin

(Hadiwiyoto 1993).

Kemunduran mutu ikan setelah ikan mati disebabkan karena adanya

aktivitas mikrobiologis dan enzimatis yang sudah ada pada tubuh ikan secara

alami pada tubuh ikan ketika masih hidup. Pada suhu dibawah 4 oC proses

kemunduran mutu ikan dapat dihambat. Pada suhu tersebut penguraian tubuh ikan

oleh mikroorganisme dan enzim berlangsung dengan lambat. Kemunduran mutu

ikan akan menyebabkan perubahan mutu terhadap flavor, aroma, warna dan

penampakan daging ikan yang dapat mempengaruhi daya terima konsumen

menjadi rendah (Clucas dan Ward 1996).