Struktur ProteinAda 4 struktur protein antara lain ;1) Struktur PrimerStruktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. Struktur primer dapat di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis untuk senyawa organik(Murray,2009).2) Struktur SekunderStruktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino : lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu rantai peptida, memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang disebut struktur helix(Murray,2009).Heliks AlfaRantai utama polipeptida pada suatu heliks alpha berpuntir sama besarnya mengelilingi masing-masing karbon alpha dengan sudut phi sekitar -57 derajat dan sudut psi sekitar -47 derajat. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata-rata 3,6 residu aminoasil, dan jarak per putaran (pitchnya) adalah 0,54 nm. Gugus R pada masing-masing residu aminoasil dalam sebuah heliks alpha menghadap keluar. Protein hanya mengandung asam L amino, dengan heliks alpha kinan (right handed) sebagai heliks yang lebih stabil, dan hanya heliks alpha kinan yang terdapat di protein. Diagram skematis protein memperlihatkan heliks alpha sebagai silinder(Murray,2009). Stabilitas suatu heliks alpha terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptide dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptida residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Kemampuan untuk membentuk ikatan hidrogen dalam jumlah maksimal, yang diperkuat oleh interaksi van der Waals di bagian inti pada struktur yang terkemas rapat ini, merupakan kekuatan pendorong termodinamik bagi terbentuknya heliks alpha. Karena nitrogen ikatan peptida pada prolin tidak memiliki sebuah atom hidrogen untuk disumbangkan ke ikatan hidrogen, prolin hanya dapat diakomodasikan secara stabil pada putaran pertama heliks alpha. Jika berada di tempat lain, prolin mengganggu konformasi heliks. Karena ukurannya yang kecil, glisin juga sering menyebabkan penekukan di heliks alpha(Murray,2009). Banyak heliks alpha memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sisi sumbu dan dominan hidrofilik di sisi yang lain. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar, misalnya bagian interior protein yang hidrofobik dengan lingkungan airnya. Kelompok-kelompok heliks amfifatik dapat menciptakan suatu kanal, atau pori yang memungkinkan molekul polar tertentu menembus membran sel hirofobik(Murray,2009).

Lembar Beta ( Beta Sheet )Struktur sekunder reguler kedua (karena itu diberi nama beta) yang dapat dikenali dalam protein adalah lembar beta (beta sheet). Residu-residu asam amino pada lembar beta, jika dilihat dari tepi, membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu-residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Tidak seperti rantai uatam pada heliks alpha yang padat, tulang punggung peptida pada lembar beta sangat melebar. Tetapi, seperti heliks alpha, stabilitas lembar beta terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen antara oksigen karbonil dan hidrogen amida ikatan peptida. Namun, berbeda dengan heliks alpha, ikatan-ikatan ini terbentuk dengan segmen-segmen lembar beta yang berdekatan.Lembar-lembar beta yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar beta pararel, dengan segmen-segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama, atau lembar antipararel, yang segmen-segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. Kedua konfigurasi ini memungkinkan terbentuknya jumlah ikatan hidrogen yang maksimal antara segmen-segmen, atau unati lembar tersebut. Sebagian besar lembar beta tidaklah benar-benar datar, tetapi cenderung agak terpuntir ke kanan. Kelompok-kelompok untai lembar beta yang terpuntir membentuk inti banyak protein globural. Diagram sekamatis menggambarkan lembar beta sebagai tanda panah yang menunjukkan arah amino ke terminal karboksil(Murray,2009).

Gelungan & Tekukan Sekitar separuh residu pada protein globural tipikal terletak di heliks alpha dan lembar beta dan seprauh di gelungan (loops), belokan (turn), tekukan (bends), dan fitur konformasi tambahan lainnya. Belokan dan tekukan merujuk pada segmen pendek asam amino yang menyatukan dua unit struktur sekunder, misalnya dua untai lembar beta antipararel yang berdekatan. Belokan beta melibatkan empat residu aminoasil, yang residu pertamanya berhubungan melalui ikatan hidrogen ke residu keempat sehingga terbentuk suatu belokan tajam 180 derajat. Prolin dan glisin sering terdapat di belokan beta(Murray,2009). Gelungan adalah region yang mengandung residu melebihi jumlah minimal yang diperlukan untuk menghubungkan regio-regio yang berdekatan pada struktur sekunder. Gelungan yang konformasinya ireguler memiliki peran biologis penting. Pada banyak enzim, gelungan yang menjembatani domain-domain yang berperan dalam pengikatan substrat sering mengadung residu aminoasil yang ikut serta dalam katalisis. Pada protein pengikat DNA, misalnya represor dan faktor transkripsi, motif heliks-gelungan-heliks membentuk bagian pengikat oligonukleotida. Motif struktural, misalnya motif heliks-gelungan-heliks yang berada di antara struktur sekunder dan tersier sering dinamai struktur supersekunder. Karena terletak di permukaan protein sehingga terpajan oleh pelarut, banyak gelungan dan tekukan membentuk bagian yang mudah diakses, atau epitop untuk pengenalan dan pengikatan antibody(Murray,2009). Meskipun tidak memiliki regulitas struktural yang jelas, namun gelungan terdapat dalam konformasi spesifik yang distabilkan melalui ikatan hidrogen, jembatan garam, dan interaksi hidrofobik dengan bagian lain protein. Namun, tidak semua bagian protein selalu teratur. Protein dapat mengandung bagian-bagian yang berantakan, sering di terminal amino atau karboksil ekstrem dan ditandai oleh fleksibilitas konformasi yang tinggi. Pada banyak keadaan, bagian yang berantakan ini menjadi teratur setelah berikatan dengan ligar. Fleksibilitas strktural ini memungkinkan bagian ini bekerja sebagai tombol pengendali ligan yang memengaruhi struktur dan fungsi protein(Murray,2009).

3) Struktur tersierStruktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein(Murray,2009).1) Residu asam amino hidrofobik cenderung untuk menempati dan berkelompok dalam interior dari protein globular, dimana mereka menjauhi air, sedangkan residu hidrofilik biasanya terdapat pada permukaan, dimana mereka berinteraksi dengan air.2) Tipe interaksi non kovalen antara residu asam amino yang menghasilkan bentuk tiga dimensi dari protein termasuk interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik (ionic), ikatan hidrogen dan interaksi van der Waals. 3) Semua informasi yang diperlukan untuk protein secara bebas menganggap struktur tersier dinyatakan oleh urutan primernya. Kadang-kadang moleku yang dikenal sebagai chaperones (protein pendamping ) berinteraksi dengan polipeptida untuk membantu memperoleh struktur yang benar. Protein seperti itu baik mangatalisis laju perlipatan atau melindungi protein dari terbentuknya kekacauan intra molokuler yang nonproduktif selama pelipatan.4) Struktur kuartenerStruktur kuartener adaalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer, sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis(Murray,2009).Istilah struktur tersier merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. Dalam ruang tiga dimensi, struktur ini menunjukkan bagaimana gambaran struktur sekunder-heliks, lembaran,tekukan,belokan, dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain-domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu, misalnya mengikat substrata tau ligan lain. Domain lain dapat berfungsi menghubungkan protein dengan membrane atau berinteraksi dengan molekul regulatorik yang memodulasi fungsi protein tersebut. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung suatu domain. Protein kinase mengatalisis pemindahan sebuah gugus fosforil dari ATP ke peptida atau protein. Bagian terminal amino pada polipeptida, yang kaya akan lembar beta, mengikat ATP, sementara domain terminal karboksil, yang kaya akan heliks alpha, mengikat peptida atau substrat protein. Gugus yang mengatalisis pemindahan fosforil terletak di gelungan yang berada di pertemuan kedua domain(Murray,2009).

Gambar disamping; gambar Struktur protein, 1) struktur primer, 2) strutur sekunder, 3) struktur tersier, 4) struktur kuarterner.2341

a) Denaturasi Protein Protein dapat mempertahankan kesesuaian bentuknya asalkan lingkungan fisik dan kimianya dipertahankan. Jika lingkungan berubah maka, protein dapat terurai atau mengalami perubahan sifat ( denaturasi ) mereka dapat kehilangan struktur sekunder, tersier, dan kuarternya sehingga aktivitas biologisnya juga hilang(Murray,2009).1) Kesesuaian bentuk protein bergantung pada ikatan hidrogen, yang lemah dan sangat senitif terhadap perubahan PH dan suhu.2) Paparan singkat pada suhu yang tinggi ( diatas 60oC ) atau paparan pada asam atau basa kuat dalam periode waktu yang lama akan menyebabkan denaturasi karena ikatan hidrogen ruptur.Sebagian protein dapat dikembalikan kebentuk aslinya, jika terdenaturasi tanpa harus menjadi insoluble. Perbedaan panas yang besar dapat menyebabkan denaturasi yang menetap. Putih telur akan memadat dan menjadi insoluble jika dipanaskan(Murray,2009). Suhu tubuh yang sangat tinggi dapat menyebabkan koagulasi protein selular. Jika suhu tubuh naik sampai diatas 41oC atau 42oC maka akan mengakibatkan denaturasi protein.Jika suatu protein yang terdenaturasi kembali ke keadaan alamiahnya setelah agen yang mengalami denaturasi disingkirkan, proses tersebut disebut renaturasi(Murray,2009). Murray RK, Granner DK, Rodwell VW. 2009. Biokimia Harper. Jakarta: EGC.