LAPORAN PRAKTIKUM

PERCOBAAN IV

REAKSI-REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : RR. DYAH RORO ARIWULAN NIM : H 411 10 272 KELOMPOK : IV (EMPAT)

HARI/ TGL PERCOBAAN: RABU, 5 OKTOBER 2011` ASISTEN : ARKIEMAH HAMDA

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2011

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Kira-kira 50 % dari berat kering organisme yang hidup adalah protein, dan

protein bukan hanya sekedar bahan simpanan atau nahan struktural seperti halnya

dengan polisakarida. Variasi fungsi protein sama banyaknya dengan variasi fungsi

kehidupan itu sendiri. Semua katalisis yang jumlahnya ribuan, yang

memungkinkan terjadinya reaksi kimia dalam zat yang hidup yang disebut

protein.

Reaksi Adamkiewitz-Hopkins adalah suatu reaksi untuk menentukan

gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan. Senyawa-senyawa indolik

dengan aldehid tertentu (asam glioksilik, metanol, para metil amino-benzaldehide)

dalam suasana asam dan dingin memberikan warna violet.

Asam-asam kuat yang ditambahkan ke larutan protein menyebabkan suatu

denaturasi irreversibel protein. selain penambahan asam-asam kuat dapat juga

dilakukan penambahann logam, penambahan alkohol dan melakukan pengocokan

terhadap larutan protein sehingga menyebabkan protein itu terdenaturasi.

Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik

menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini

diperoleh campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis

asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan

pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).

Berdasarkan landasan teori di atas, maka dilakukanlah percobaan

mengenai reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah mempelajari dan memahami reaksi-

reaksi spesifik asam amino dan protein.

1.2.2 Tujuan Percobaan

Tujuan dilakukan percobaan ini adalah :

1. Membuktikan adanya gugus indol, spesifik amino triptofan melalui percobaan

Adamkiewitz-Hopkins.

2. Membuktikan terjadinya denaturasi protein dengan percobaan termokoagulasi,

serta pengendapan dengan asam kuat.

1.3 Prinsip Percobaan

Mengidentifikasi protein dengan mengidentifikasi reaksi spesifik asam

amino dan protein dengan beberapa pereaksi tertentu yaitu melalui reaksi

Adamkiewitz-Hopkins dan pengendapan dengan asam kuat seperti asam nitrat dan

asam organik yang ditandai dengan adanya perubahan warna, suhu dan endapan

yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino dan

protein.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus

fungsion alkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia

seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)

yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat

asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino

bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa

pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi

zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak

dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu

sebagai penyusun protein (Anonim, 2010).

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai

monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang

mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik

monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami

terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam

amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan

gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas

dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.

Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam

bentuk residu asam amino (Tim Dosen Kimia, 2009).

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptide

Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik

menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini

diperoleh campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis

asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan

pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).

Seperti halnya senyawa-senyawa lainnya, asam amino dan protein juga

dapat mengalami reaksi-reaksi spesifik. Reaksi- reaksi spesifik pada asam amino

dan protein pun ada beberapa macam antara lain reaksi dengan pereaksi millon,

ninhidrin, nitroprussida, sistin, sistein (Tim Dosen Kimia, 2009).

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,

tersier, dan kuartener. Struktur primer terkait mengenai terbentuknya rantai-rantai

dengan ikatan-ikatan peptida dimana jumlah, macam, dan cara terkaitnya (urutan)

asam-asam amino mempunyai peranan penting. Struktur sekunder terkait

mengenai berlilitnya rantai-rantai polipeptida sampai terbentuknya suatu struktur

spiral karena terjadi ikatan hidrogen. Struktur tersier, rantai-rantai polipeptida

yang berlilit itu bergabung satu dengan yang laindengan pertolongan ikatan yang

lemah yakni ikatan hidrogen dan Van Der Wals sampai terbentuknya lapisan,

serat atau biji. Struktur kuartener, tidak semua protein mempunyai struktur

kuartener, hanya jika protein itu terdisi atas 2 atau 4 rantai polipeptida yang

tergabung oleh gaya bukan ikatan kovalen (bukan ikatan peptide atau disulfida).

Gaya yang menstabilkan gabungan itu adalah ikatan hydrogen dan elektrostatik

atau ikatan garam. Struktur primer protein mempunyai rangkaian asam amino dan

komponen prostetik pembentuk protein. Struktur protein sekunder dan tersier

mengacu pada kedudukan tiga matra dari makromolekul; struktur kuartener

menyatakan susunan komplek protein aneka rantai. Sinarnya dan cara spektrum

yang modern lainnya terutama amat penting untuk menjelaskan ciri keruangan

protein. Struktur tersier suatu protein menggambarkan perlipatannya rantai

polipeptida. Perlipatan terdapat lebih acak daripada cirri struktur sekundernya,

tetapi dapat menunjukkan pola yang teratur. Ikatan disulfida yang terbentuk di

antara molekul sisterna memberikan pertautan kovalen yang nisbi kuat

mendukung struktur tersier. Protein globular sebagaimana ditunjukkan oleh

mieglobin, merupakan contoh yang menarik bagi struktur tersier. Dimana

berperan menyimpan dan mengalirkan oksigen . Ini sangat erat kaitannya dengan

haemoglobin yang merupakan protein yang rumit (Stanley, 1988).

Ada beberapa ciri molekul protein yaitu (Stanley, 1988) :

1) Berat molekulnya besar, ribuan bahkan sampai jutaan, sehingga merupakan

makromolekul.

2) Umumnya terdiri dari 20 asam amino.Asam amino berikatan secara kovalen

satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan-urutan yang bermacam-macam,

membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan gugus

karboksil dari asam amino yang satu dengan asam amino lainnya.

3) Terdapatnya ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-

lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur 3 dimensi protein. Sebagai

contoh ikatan hidrogen, ikatan hidrofob/ikatan apolar, ikatan ion atau ikatan

elektrostatik dan ikatan Van der Waals.

4) Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti: pH, radiasi,

temperatur, dan medium pelarut.

5) Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping

yang reaktif dan susunan khas struktur molekulnya.

6) Beraksi positif terhadap pereaksi uji-uji yang spesifik seperti: Biuret,

Ninhidrin dan Millon, Xantoprotein, Sakaguchi, Adamkiewitz.

Denaturasi ada dua macam yaitu (Lehninger,1990) :

- Pengembangan rantai peptida dan pemecahan protein menjadi kecil tanpa

diikuti pengembangan molekul seperti pada polipeptida.

- Denaturasi yang tergantung pada keadaan molekul seperti pada bagian

molekul yang tergabung dalam struktur sekunder.

Karena itu denaturasi dapat berarti suatu perubahan atau modifikasi

terhadap struktur sekunder, tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadi

pemecahan ikatan kovalen. Atau dapat pula diartikan sebagai suatu proses

pecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan Van der Waals, dan terbuka

atau tidaknya ikatan molekul. Pada umumnya protein yang sudah didenaturasikan

kelarutannya berkurang atau hilang sama sekali, dan ada pula yang membentuk

endapan pada bagian dasar larutan. Hal ini disebabkan karena lapisan protein

bagian dalam yang bersifat hidrofobik terbalik keluar dan bagian luarnya yang

bersifat hidrofil terlipat ke dalam atau kebalikannya, terutama jika larutan protein

telah mendekati pada isoelektrik hingga protein menggumpal dan akhirnya

mengendap (Lehninger,1990).

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang

bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti

asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula

di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Gugus fungsional yang

dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.

Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang

tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon

perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu

vitamin). Indol adalah sebuah aromatik heterosiklik senyawa organik. Bisiklik

memiliki struktur, yang terdiri dari enam anggota benzen cincin melebur kelima-

anggota nitrogen yang mengandung pirol cincin. Indol adalah komponen populer

wewangian dan pendahulu untuk banyak obat-obatan. Senyawa yang mengandung

sebuah cincin indol disebut indoles. Derivatif yang paling terkenal adalah asam

amino triptofan. Indol berbentuk padat pada suhu kamar. Indole dapat diproduksi

oleh bakteri sebagai produk degradasi asam amino triptofan. Hal ini terjadi secara

alami di manusia tinja dan tinja yang intens bau. Pada konsentrasi yang sangat

rendah, bagaimanapun, ia memiliki aroma bunga-bunga dan merupakan

konstituen dari banyak bunga aroma (seperti bunga jeruk) dan parfum (Colby,

1985).

Bila asam amino dalam makanan malampaui kebutuhan untuk sintesis

protein dan lintasan anabolik lainnya. Kelebihannya dikatabolisme untuk

menentukan ATP atau diubah menjadi substrak untuk sintesis asam lemak.

Protein selular mengalami “turn over” (dipecahkan dan diganti kembali) dengan

kecepatan sekitar 400 gr/hari pada orang dewasa. Melalui suatu proses tertentu

sejumlah asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang memiliki banyak

ikatan peptida. Molekul senyawa ini merupakan suatu molekul besar atau

makromolekul yang terdiri atas banyak molekul asam amino yang disebut juga

sebagai polipeptida. Ada beberapa analisis asam amino, misalnya metode

gravitrimetri, kalorimetri, mikrobiologi, kromatografi dan elekrofotolisis. Salah

satu metode yang banyak digunakan dan memperoleh perkembangan adalah

metode kromatografi. Konsumsi protein diperlukan untuk sumber nitrogen dalam

tubuh, pembentukan zat-zat yang mengandung N (nitrogenous) dan sebagai

sumber asam amino esensial yang tidak dapat dibentuk di dalam tubuh atau hanya

dalam jumlah kecil saja untuk mensuplai kebutuhan sehari-hari. Hampir semua

nitrogen dari katabolisme protein asam amino secara normal hilang dalam bentuk

urea melalui ekskresi urine walaupun jumlahnya terbuang dalam bentuk NH4+ dan

keratin. Gangguan metabolisme asam amino ditandai oleh kadar asam amino atau

produk metaboliknya yang abnormal dalam darah dan urine. Gangguan dalam

metabolisme asam amino sering menyebabkan retardasi mental dan gangguan

perkembangan (Linder, 1985).

Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino dan protein antara lain:

a. Reaksi sakaguci

Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan

natrium hipobromit. Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila

ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat

menghasilkan warna merah (Tim Dosen kimia, 2009)

b. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan

protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi

kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena

yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif jika mengandung

tirosin, fenil alanin dan triptofan (Poedjadi,1994).

c. Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan

asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang

mengandung triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang

mengandung asam glioksilat.. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole,

asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah

larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas

antara kedua lapisan. Reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk

gugus indol dalam protein (Poedjadi,1994).

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan

Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah : larutan protein

(albumin), larutan asam amino (Alanin, Asam aspartat, Glisin), reagen Hopkins,

larutan NaOH 0,1 M, larutan asam nitrat (HNO3) pekat, larutan asam sulfat

(H2SO4) pekat, larutan asetat (CH3COOH) 0,1 M, larutan asam trikloroasetat 7%.

3.2 Alat

Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah : tabung reaksi, pipet

skala, pipet tetes, gegep, rak tabung, penangas air, sikat tabung.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.2 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 1 mL dan asam-asam

amino (alanin, asam aspartat, dan glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya,

ditambahkan 1 mL larutan glioksilik (reagen Hopkins) ke dalam tabung yang

berisi albumin dan asam-asam amino tadi, ditambahkan 1 mL asam sulfat pekat ke

dalam tabung reaksi tanpa mencampur, kemudian diamati perubahan yang terjadi.

3.3.3 Reaksi-reaksi pengendapan

1) Termokagulasi

Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 1 mL dan asam amino

(alanin, asam aspartat, dan glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya,

ditambahkan 1 tetes NaOH 0,1 M ke dalam tiap tabung, dipanaskan semua tabung

sampai mendidih, ditambahkan larutan panas tadi dengan asm asetat 0,1 M,

diamati perubahan yang terjadi.

2) Pengendapan dengan asam kuat

a. Asam nitrat

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL

dan asam amino (asam aspartat), ditambahkan larutan asam nitrat pekat 1 mL

pada dasar tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.

b. Asam organik

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL

dan asam amino (alanin), ditambahkan 1 mL larutan trikloroasetat 7 % pada dasar

tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

4.1.1 Tabel Pengamatan

No Larutan Reagen Hopkins H2SO4

1 Ovalbumin Bening Bening Kekuning-kuningan

2 Glisin BeningBening

(tidak terjadi perubahan)

4.1.2 Reaksi

d. Albumin

O O

-CH2-CH-COOH + C-C H2SO4 pekat

NH2 H H

H

-CH2-CH-COOH -H2O

NH-CHOH-COOH

H

N

N

-CH2-CH-COOH

N

CH-COOH H

b. Asam Amino Glisin

H - CH - COOH H2SO4 pekat

NH2

4.1.3 Pembahasan

Setelah larutan albumin ditambahkan dengan larutan reagen Hopkins, larutan

menjadi keruh. Lalu ditambahkan dengan larutan H2SO4 pekat, larutan berubah

dan terbentuk 2 fase yaitu buih putih pekat dan putih. Hal ini menunjukkan bahwa

protein mengandung asam amino triptofan yang memiliki gugus indol. Namun

pada percobaan yang dilakukan karena tidak terdapat cincin berwarna ungu bisa

dikatakan bahwa gugus indol yang terdapat pada dalam albumin sangat sedikit.

Pada larutan asam amino glisin yang ditambahkan dengan larutan reagen

Hopkins, tidak terjadi perubahan apa-apa. Saat ditambahkan lagi dengan larutan

asam sulfat pekat, campuran larutan tidak mengalami perubahan.

4.2 Reaksi-Reaksi Pengendapan Termokoagulasi

4.2.1 Tabel Pengamatan

No Larutan NaOH CH3COOH

1 Ovalbumin Bening Gumpalan Putih

2 Glisin Bening Bening

N

4.2.2 Reaksi

a. Albumin O O

+H3N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COOH+NaOH -H2O

R1 R2 n R3

O O

H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COONa+CH3COOH

R1 R2 n R3

O O

H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COOH+CH3COONa

R1 R2 n R3

b. Asam Amino Glisin

H - CH - COOH + NaOH + CH3COOH

NH2

4.2.3 Pembahasan

Pada reaksi ini, albumin yang ditambahkan dengan larutan NaOH dan

dipanaskan sampai mendidih membentuk larutan bening, sebab yang terbentuk

yaitu garam-garam protein. Namun, setelah ditambahkan asam asetat selagi panas,

terjadi koagulasi yaitu terjadinya gumpalan putih pada larutan. Hal ini disebabkan

karena penambahan asam asetat menyebabkan albumin dalam keadaan netral yang

sebelumnya dalam keadaan basa, sehingga pada suhu yang tinggi, albumin dalam

keadaan netral akan terjadi penggumpalan (koagulasi).

Sedangkan pada asam amino glisin yang ditambahkan dengan larutan NaOH

dan dipanaskan hingga mendidih, tidak terjadi perubahan, begitu pula saat

ditambahkan lagi dengan larutan asam asetat 0.1 M.

4.3 Pengendapan Dengan Asam Kuat

4.3.1 Tabel Pengamatan

1. Asam Nitrat

No Larutan Asam Nitrat Pekat

1 Ovalbumin Cincin Flokulasi Berwarna Kuning Kehijauan

2 Asam Aspartat Tidak terjadi perubahan

2. Asam Trikloroasetat

No Larutan Asam Trikloroasetat (TCA) 7 %

1 Ovalbumin Cincin Flokulasi Tipis Berwarna Putih

2 Alanin Tidak terjadi perubahan

4.3.2 Reaksi

1. Asam nitrat

a. Albumin

O O O

H3N -CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH- C - OH + HNO3

R1 R2 R3

O O O O

O2N - C -NH-CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH - C - OH + H2O

R1 n R2 R3

b. Asam Aspartat

HOOC - CH2 - CH - COOH

NH2

2. Asam Trikloroasetat

a. Albumin

O O O O

H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+CCl3-C-OH l l l

R1 R2 n R3

O O O O

Cl3C -C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+H2O l l l

R1 n R2 R3

b. Alanin

O

CH2-CH-COOH-NaOH + CCl3 – C

NH2 OH

4.3.3 Pembahasan

1. Asam Nitrat

Pada reaksi ini, setelah larutan albumin ditambahkan dengan larutan asam

nitrat tanpa di kocok. Larutan tersebut akan membentuk endapan putih di dasar

tabung. Hal ini menunjukkan bahwa larutan protein mengalami denaturasi.

Perubahan ini terjadi karena larutan protein (albumin) dapat bereaksi dengan asam

asetat. Adanya perubahan warna disebabkan adanya senyawa yang mengandung

kromatoform. Berbeda dengan asam amino yang lainnya yang tidak mengalami

perubahan warna karena ada asam amino spesifik yang terdapat pada larutan

albumin yaitu triptofan.

2. Asam Trikloroasetat

Pada pengendapan dengan TCA 7%, larutan albumin mengalami perubahan

pada penambahan TCA 7%, yaitu larutan albumin pada tabung reaksi terbentuk

cincin flokulasi yang berwarna putih. Perubahan ini terjadi karena larutan protein

atau albumin dapat bereaksi dengan larutan TCA 7% dan menandakan bahwa

larutan protein (albumin) dapat mengalami denaturasi dari penambahan TCA 7%,

sedangkan pada asam-asam amino tidak mengalami perubahan.

BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Setelah melakukan percobaan , dapat disimpulkan bahwa:

1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk mengidentifikasi adanya gugus

indol pada asam amino triptofan.

2. Reaksi termokoagulasi spesifik untuk melihat terjadinya denaturasi protein

pada suhu yang tinggi dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat

spesifik untuk melihat denaturasi irreversible pada protein dengan

terbentuknya cincin flokulasi pada larutan.

5.2 Saran

Agar kelak dalam percobaan ini dapat digunakan lebih banyak larutan

protein selain albumin, serta digunakan beberapa asam amino seperti triptofan,

glisin, alanin, threonin, dan serin, serta metode sakaguci juga diuji cobakan.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2011 a, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/asam_amino (online), (diakses 3 Oktober 2011, pukul 12.04 WITA.)

Anonim, 2011 b, Protein, http://id.wikipedia.org/protein (online), (diakses 3 Oktober 2011, pukul 12.58 WITA.)

Colby, D. S., 1985, Ringkasan Biokimia, Penerbit Buku Kedokteran EGC, Jakarta.

Lehninger, A. L., 1990, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga, Jakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.

Stanley, H., 1988, Kimia Organik, ITB, Bandung.

Tim Dosen Kimia, 2009, Penuntun Praktikum Biokimia Umum, Universitas Hasanuddin, Makassar.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 5 Oktober 2011

Asisten Praktikan

(Arkiemah Hamda) (Rr. Dyah Roro Ariwulan)