ASAM AMINO DAN PROTEIN

OLEH

SUHARAJURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI

FPMIPA UPI

ProteinMolekul yang sangat vital

untuk organisme terdapat di semua sel

Polimer disusun oleh 20 macam asam amino standar

Rantai asam amino dihubungkan dengan ikatan kovalen yg spesifik

Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino

Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

Asam Aminomerupakan unit penyusun

protein Struktur: satu atom C sentral yang

mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino

• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:

-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standarAsam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase

Selenenosistein mempunyai kode genetik: UGA biasa untuk stop kodon

Asam amino

Klasifikasi Asam aminoDiklasifikasikan berdasar gugus R (rantai

samping)Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,

polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam amino polarMemiliki gugus R yang tidak bermuatanSerin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutaminBersifat hidrofilik mudah larut dalam airCenderung terdapat di bagian luar proteinSistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R

terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

Lisin, arginin, dan histidinMempunyai gugus yg bersifat basa pada

rantai sampingnyaBersifat polar terletak di permukaan

protein dapat mengikat air.Histidin mempunyai muatan mendekati netral

(pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus aminoarginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi enzimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatifAspartat dan glutamatMempunyai gugus

karboksil pada rantai sampingnya bermuatan (-) / asam pada pH 7

GUGUS R POLAR, TETAPI TIDAK BERMUATAN

GUGUS R NON POLAR

Asam amino non polar

Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan

prolinBersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu

a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.

Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.

Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofanBersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobikTirosin gugus hidroksil , triptofan cincin

indolSehingga mampu membentuk ikatan

hidrogen penting untuk menentukan struktur enzim

Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

ASAM AMINO KHUSUS

PROLIN TERMASUK ASAM AMINO NON POLARSISTEIN DAN GLISIN TERMASUK ASAM AMINO POLAR TETAPI TIDAK BERMUATAN

Asam amino essensial dan non essensial

Asam amino essensial Asam amino non essensial

Arginin*Histidin*IsoleusinLeusinLisin

MetioninFenilalanin

TreoninTriptofan

Valin

AlaninAsparaginAspartatSistein

GlutamatGlutamin

GlisinProlinSerin

Tirosin†

*Arginin dan Histidin essensial pada masa anak-anak†Tirosin dikelompokkan non essensial sebab dapat disintesis dari asam amino fenilalanin.

SIFAT KHUSUS ASAM AMINOSTEREOISOMER = Isomer optik,

enansiomer, isomer bayangan cerminDi dalam larutan, asam amino dapat

terionisasi jadi asam atau basa (ion dipolar atau zwiterion).

IONISASI PADA ASAM AMINO YANG DIPENGARUHI pH

Asam Amino Asam-asam amino dapat dihubungkan dengan

ikatan peptidaOH

Asam amino non standarMerupakan asam

amino diluar 20 mcm as. Amino standar

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

• modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

• Ditemukan pada protein protombin

•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

•Beberapa ditemukan asam amino non standar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

D-asam glutamat terdapat pada polipeptida dari dinding sel bakteri

γ-asam aminobutirat terdapat di otak sebagai neurotransmitter

β-alanin terdapat pada vitamin asam pantotenat

D-alanin terdapat pada dinding sel bakteriL-homoserin terdapat pada beberapa jaringan,

senyawa antara pada metabolisme asam aminoSarkosin terdapat pada beberapa jaringan,

senyawa antara pada metabolisme asam amino

gram positif akan terlihat berwarna ungu

gram negatif akan berwarna merah

DINDING SEL BAKTERI DENGAN PEWARNAAN GRAM

PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGI

GOLONGAN CONTOH1. ENZIM Ribonuklease, Tripsin2. PROTEIN TRANSPORT Hemoglobin, Mioglobin, Lipoprotein3. PROTEIN NUTRIEN DAN Gliadin, Ovalbumin, Kasein PENYIMPAN 4. PROTEIN KONTRAKTIL Aktin, Miosin, Tubulin, Dynein atau MOTIL5. PROTEIN STRUKTURAL Keratin, Fibroin, Kolagen, Elastin6. PROTEIN PERTAHANAN Antibodi, Fibrinogen, Trombin, Toksin, Bisa ular7. PROTEIN PENGATUR Insulin, Hormon tumbuh, Reseptor

Terdapat empat struktur pada protein: struktur primer, sekunder, tersier, dan ada yang berbentuk

quarterner.

Struktur Primer : Rantai residu asam-asam amino yang bersatu membentuk Satu rantai lurus yang berikatan dengan ikatan amida / peptida

Struktur Sekunder : Struktur sekunder dari suatu protein meliputi suatu pelipatan pada rantai polipeptida

Secara umum ada dua bentuk umum dari struktur sekunder yaitu α-helix dan β-pleated sheet (konformasi β)

Bentuk α-helix adalah silindris, terjadi karena adanya ikatan hidrogen yang parallel sepanjang sumbu helixnya. Pada tipe konformasi β, ikatan terbentuk diantara rantai polipeptida yang berdekatan atau berdampingan secara parallel atau anti parallel.

α-helix

Contoh: α-helix = α-keratin : rambut dan kuku β-pleated sheet = β-keratin : bulu burung dan sisik reptil

Struktur Tersier: Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan tiga dimensi dari semua asam amino di dalam polipeptida Contoh : Mioglobin

Struktur tersier yang berbeda lipatan akan memiliki fungsi biologis yang berbeda.

Jenis Ikatan: 1. Ikatan Hidrogen diantara gugus R yang berdekatan2. Gaya tarik ionik diantara gugus R yang bermuatan berlawanan3. Interaksi Hidrofobik4. Jembatan Kovalen

Struktur tersier protein dapat mengalami denaturasi, misalnya oleh pemanasan, logam berat, dan pH ektrim, sehingga mengubah konformasi alamiah protein tersebut sekaligus dapat mempengaruhi fungsi biologisnya.

Peristiwa denaturasi tidak mengubah struktur primer dari protein tersebut.Beberapa protein yang sudah terdenaturasi, akan kembali ke struktur aslinya dan memperoleh kembali aktivitas biologinya, jika protein itu didinginkan atau dikembalikan ke pH normalnya secara perlahan, proses ini disebut renaturasi. Contoh pada ribonuklease

Sel normal sicle-cell anemiaMemiliki hemoglobin A mengandung Memiliki hemoglobin S mengandung residu as glutamat mengandung residu valin

Struktur Kuarterner : Jika suatu protein terdiri dari dua atau lebih polipeptida dinamakan struktur kuarterner.Ikatan yang menghubungkan masing-masing rantai polipeptida dapat berupa ikatan kovalen, ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik.

Contoh: Rantai polipeptidaa. Hemoglobin : 4 b. Heksokinase (ragi) : 2 c. RNA polimerase (E. coli) : 5d. Insulin : 2e. Glutamin sintetase (E. coli) : 12f. Kompleks piruvat dehidrogenase : 72

PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN BENTUK

GOLONGAN SIFAT, CONTOH1. PROTEIN GLOBULAR Larut dalam air; Enzim, antibodi, protein

transport pada darah, protein penyimpan.2. PROTEIN SERABUT Tidak larut dlm air; structural & pelindung, α-keratin (rambut +wol), fibroin (sutera), kolagen (tendon).

Contoh: 1. Protein Globular : Hemoglobin, Mioglobin, Enzim, Hormon, Protein

Membran, Antibodi

2. Protein Serat/Serabut/Fibrousa. Keratin : - keratin (-helix) : rambut dan kukub. Fibroin : - sheet , bersifat flexibel dan kuat : serat

laba- laba dan kepompong ulat sutra.c. Kolagen : triple helix, bersifat kuat 1/3 total protein tubuh adalah kolagen terdapat pada matrix tulang, tendon, dan

kulitd. Elastin : jaringan yang elastis contoh: ligamen, pembuluh darah arteri.e. Aktin dan miosin : terdapat pada otot

a. Protein Sederhana : hanya terdiri atas rantai

polipeptidaContoh :Ribonuklease, insulin dan khimotripsinogen

b. Protein Konyugasi : jika mengalami hidrolisis selain menghasilkan asam amino juga terdapat komponen kimia lain (gugus prostetik).

Penggolongan Protein Berdasarkan Senyawa

Penyusunnya

Golongan Gugus Prostetik Contoh

Lipoprotein

Glikoprotein

Fosfoprotein

Hemoprotein

Flavoprotein

Metaloprotein

Lipida

Karbohidrat

Gugus fosfat

Heme (forfirin besi)

Flavin nukleotida

Fe, Zn

β1 - lipoprotein darah

- globulin darah

Casein susu

Hemoglobin

Suksinat dehidrogenase

Feritin, alkohol dehirogenase

Tabel Protein Konyugasi