BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein adalah makromolekul yang paling melimpah di dalam sel hidup.

Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino.

Protein mempunyai berbagai peranan bilogis karena protein merupakan instrumen

molukuler yang menyampaikan informasi genetik. Protein adalah sumber asam

amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki lemak atau

karbohidrat. Sesuai dengan peranan itu, protein berasal dari kata Yunani proteios,

yang artinya pertama. Sifat kimia protein ditentukan oleh rantai (gugus) samping

asam amino. Berdasarkan sifat kekutubannya gugus amino dapat dibagi menjadi dua

yaitu asam amino non polar (hidrofobik) seperti alanin, valin, lesin, isoleusin, dan

asam amino amino polar tak bermuatan seperti glisin, serin dan treonin.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino,

mempunyai rumus dasar R-CHNH2COOH dimana R adalah gugus rantai samping.

Adanya gugus rantai samping tersebut menyebabkan sifat berbeda antara asam-asam

amino dan juga berbedanya sifat protein.

Sifat reaksi asam amino dan protein adalah sangat ditentukan oleh adanya

gugus α-karboksil, α-amino dan gugus-gugus yang tedapat pada rantai samping

molekulnya. Gugus α-karboksil dan gugus α-amino bereaksi sebagai mana lazimnya

reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester, dan asil halida lainnya.

Oleh karena itu, percobaan tentang reaksi asam amino dan protein ini

dilaksanakan, untuk mengethui lebih lanjut, apakah asam amino dan protein betul-

betul memiliki gugus-gugus seperti yang telah disebutkan di atas.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Adapun maksud dari percobaan tentang reaksi asam amino dan protein

ini adalah untuk mengetahui reaksi spesifik dari asam amino dan protein.

1.2.2 Tujuan Percobaan

Adapun tujuan dari percobaan kali ini antara lain:

1. Untuk mengidentifikasi adanya gugus α-amino bebas dan protein melalui tes

ninhidrin.

2. Untuk mengetahui adanya ikatan peptida melalui tes biuret.

3. Untuk mengidentifikasi adanya gugus sufuhidril pada asam amino sistein

dengan nitropussida dalam amoniak, melalui uji reaksi gugus R.

4. Untuk menentukan adanya gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan

dan protein melalui uji reaksi Hopkins-Cole, ditandai dengan pembentukan

cincin berwarana ungu.

5. Untuk mengidentifikasi adanya tirosin dalam molekul protein dan asam amino

melalui uji reaksi Millon, ditandai dengan adanya pembentukanme-

rah bata.

1.3 Prinsip Percobaan

Adapun prinsip percobaan ini adalah mengidentifikasi asam amino dengan

beberapa pereaksi tertentu yang digunakan melalui beberapa tes yaitu tes ninhidrin,

tes millon, tes cysteina dan cystin, yang ditandai dengan adanya perubahan warna dan

endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein berasal dari bahasa Yunani, protos yang berarti “yang paliong utama”.

Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan

polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain

dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,

nitrogen, dan kadang kala juga sulfur serta fosfor. Protein berperan pentein dalam

struktur dan fungsi semua sel mahkluk hidup dan virus (Anonim, 2013).

Protein suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat

bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta.Di samping berat molekul yang

berbeda-beda pula.Ada protein yang mudah larut dalam air, tetapi ada juga yang

sukar larut dalam air.Rambut dan kuku adalah suatu protein yang yang tidak larut

dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang terdapat dalam bagian

putih telur mudah larut dalam air dean mudah bereaksi (Poedjiadi, 1994).

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang

dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagaai cetakan bagi

translasi yang dilakukan ribosom.Sampai saat ini protein masih mentah, karena hanya

tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui meekanisme pasca translasi,

terbentuklah protein yang memiliki funggsi penuh secara biologi (Anonim, 2013).

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder

tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam

amino dan molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah ikatan peptida,

maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya

diketahui. Untuk mengetahui jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam protein,

dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi, 1994):

1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.

2. Peemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida.

4. Analisa urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina (basanya -NH2). Dalam biokimia seringkali

pengertiannnya dipersempit yang keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang

sama (disebut atom C alfa{α}). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus

amina memberikan sifat basa.Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik

dimana amfoterik sendiri itu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi

basa basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi

zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari

karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun

protein. Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus

amino.Asamamino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2

pada atom karbon α daroin posisi gugus –COOH. Rumus umum untuk asam amino

ialah (Poedjiadi, 1994).

R CH COOH

NH2

Dari rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon α ialah atom

karbon asimetrik, kecuali bila R adalah atom H. Oleh karena itu, asam amino juga

mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optic (Poedjiadi,

1994).

Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan

molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas)

tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan syaraf dan

mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan (Katili, 2009).

Glisin, asam amino terkecil, dapat muat ke dalam struktur porotein 3-dimensi

yang dapat dimasuki asam amino lain. Gugus R aromatik alanin, valin, leusin, dan

isoleusin dan gugus R aromatik fenilalanin, tirosin, dan triptofan bersifat hidrofobik,

sifat yang mempunyai akibat penting untuk menyusun molekul air dalam protein di

dekatnya (Mayes, dkk., 1987).

Atom α-karbon dari asam amino, terkecuali glisin, masing-masing dibuang

yang berlainan yang merupakan karasteristik suatu atom karbon asimetris dan pusat

khiral.Memperhatikan rumus umum asam amino serta hubungnnya di dalam ruang

dengan atom karbon asimetrik yang valensi-valensinya tersusun secara tetrahedral,

isomer-isomer molekul tersebut dapat digambarkan dengan dua model tiga dimensi.

COOH COOH

H2N C H H C NH2

R R

Jika gugus R identik dalam tiap model dan di dalamnya tidak mengandung pusat-

pusat asimetris lainnya, maka kedua model tersebut saling merupakan bayangan

cermin satu terhadap yang lainnya, dean masing-masing isomer optis aktif. Kedua

isomer tersebut memutar bayangan cahaya terpolarisasi dengan arah yang berbedah.

Pasangan isomer semacam ini, disebut enaqntiomer (Montgomery, dkk., 1993).

NH2

O=C + H2O O=C=NH+NH4OH

NH2

O

O=C=NH+H2N protein NH2 C NH protein

Susunan asam-asam amino dan protein unik untuk masing-masing protein.Hal

ini dapat dilihat pada komposisi asam amino, dan lebih tepat laghi pada susunan asam

amino.Keasaman dalam komposisi subunit-subunit yang menyusun hemoglobin dan

immunoglobin manusia.Berlawanan dengan komposisi ini adalah komposisi

tropokalogen dan tropoelastin, yang kekurangan beberapa asam amino esensial

namun mengandung sejumlah glisin dan hidroksiprolin yang luar biasa banyak

(Montgomery. dkk., 1993).

Kalogen merupakan material yang menarik perhatian dalam hal bahwa

kalogen mempunyai kekuatan rentang, struktur istimewa, dan menganduing

hidroksilin dan hidroksiprolin yakni asam-asam amino yang terdapat dalam bebrapa

protein lain. Salah satu yang diturunkan dari protein umum yaiut gelatin.Jika kalogen

didirikan, strukturnya menjadi rusak secara permanen dan menghasilkan gelatin.

Karena adanya sebagian besar rantai samping hidrofil (suku air) dalam gelatin, maka

dalam larutan air membentuk gel (Katili, 2009).

Keistimewaan bersama semua asam amino adalah gugus amino dan gugus

karboksilat. Sedikit perbedaan sifat-sifat ionik gugus-gugus ini memungkinkan

pemisahan asam-asam amino, menggunakan kromatografi pertukaran ion untuk

melakukan pemisahan ini. Asam amino yang telah dipisahkan direaksikan dengan

ninhidrin untuk mendapatkan hasil warna biru-ungu. Satu-satunya pengecualian

adalah L-Prolin dan L-Hidroksuilprolin, yang menghasilkan warna kuning.Densitas

waran-warna yang dihasilkan dapat diukur dengan menggunakan spektrofotometer

dan jumlah asam amino yang bersangkutan dapat ditentukan dengan tingkat ketepatan

2% sampai 3%. Oleh karena itu, analisis komposisi asam-asam amino dan protein

atau polipeptida dikerjakan dengan pertama-tama menghidrolisis ikatan peptida yang

menghubungkan sisa-sisa asam-asam amino satu dengan yang lain ( Poedjiadi, 1994).

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan

Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan kali ini antara lain

larutan ninhidrin 0,1 %, larutan protein (albumin), larutan asam amino ( alanin, asam

aspartat, glisin), kristal cycteina hydroklorida, larutan natrium nitropussida 1 %,

amoniak (NH3), akuades, natrium hidroksida (NaOH) 2,5 M, tembaga sulfat (CuSO4)

0,01 M, asam sulfat pekat, larutan glioksilik (pereaksi Hopkins), pereaksi millon, dan

kertas label.

3.2 Alat

Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini antara lain tabung reaksi, pipet

tetes, pemanas, tabung reaksi, gegep, dan korek api.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.1 Tes Ninhidrin

Mula-mula, disiapkan 4 tabung reaksi dan diisi dengan albumin, alanin, asam

asspartat masing-masing 3 mL, dan di label . Larutan tersebut kemudian ditambahkan

dengan 0,5 mL larutan ninhydrin 0,1 %, dan setelah itu dipanaskan dan diperhatikan

perubahan warnanya.

3.3.2 Uji Reaksi Gugus Rantai Samping (gugus R)

Disiapkan tabung reaksi yang bersih. Kemudian dimasukkan beberapa kristal

Cysteina hidroklorida lalu dilarutkan dengan 5 mL akuades dan ditambahkan 0,5 mL

natrium nitroprussida 1 %. Ditambahkan 0,5 mL NH4OH dan dicatat perubahannya.

3.3.3 Uji Reaksi Biuret

Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih. Diisi setiap tabung dengan masing-

masing 3 mL albumin, asam aspartat, alanin, dan glisin. Kemudian ditambahkan 1

mL NaOH 2,5 M. Dikocok dengan baik lalu ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M,

dan dikocok dan ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4dan dicatat perubahannya.

3.3.4 Uji Reaksi Hopkins-Cole

Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi tabung dengan 2 mL albumin,

alanin, glisin, dan asam aspartat, kemudian ditambahkan 2 mL larutan glioksilik

(Reagen Hopkins) dan dikocok lalu ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat dan

dicatatnya perubahannya.

3.3.5 Uji Reaksi Millon

Disiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, diisi setiap tabung dengan masing-

masing 5 mL albumin, asam aspartat, alanin, glisin, dan ditambahkan 4 tetes pereaksi

Millon. Dipanaskan campuran tersebut dan ditambahkan pereaksi Millon berlebih.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Tes Ninhydrin

Tabel 1. Tes Ninhidrin

No. Larutan Protein dan

Larutan Asam Amino

Warna

Dengan Ninhidrin Setelah Pemanasan

1. Albumin Keruh kekuning-kuningan Putih keruh

2. Alanin bening Biru Keunguan

3. Asam aspartat bening Bening

4. Glisin bening Bening

Pada tes ini larutan albumin dan asam amino direaksikan dengan larutan

ninhidrin.Penambahan ninhidrin untuk memberikan warna spesifik pada protein dan

asam amino. Adapun hasil yang telah didapat menunjukkan bahwa pada larutan asam

amino pada tes ninhidrin larutan tidak mengalami perubahan, tetap bening.

Berdasarkan teori, tes ninhidrin akan memberikan warna yang sama pada semua asam

amino α, kecuali prolin yang merupakan asam amino sekunder. Tapi, dari hasil juga

dilihat bahwa ada perubahan yang terjadi pada alanin setelah dipanaskan, dan ini

beraarti bahwa alanin mengandung gugus α-amino. Sedangkan pada assam aspartat

dan glisin tidak terjadi perubahan, dan itu berati bahwa keduanya tidak mengandung

gugus α-amino. Sedangkan pada albumin yang merupakan polimer asam amino

dengan tes ninhidrin memberikan warna keruh kekuning-kuningan, setelah

pemanasan warnanya berubah menjadi putihkeruh, warna yang terbentuk merupakan

CC

C

O

O

OH

OH

ninhydrin

+ R-CH-COOH

NH2

C

CC

O

O

H

HO

+

R CH

O

+ NH3+ + CO2

hydrindant in

ninhydrin

CC

C

O

O

OH

OH+

hydrindant in

C

CC

O

O

H

HO

CC

CN

C

C

CC

C

C

C

+ 3H2O

diketohydrindylenediketohydrindamine

warna spesifik tes ninhidrin untuk protein albumin. Adapun reaksi yang terjadi

sebagai berikut :

4.2 Tes Gugus Rantai Samping (gugus R)

Tabel 2. Tes Gugus R

No. Larutan Contoh

Warna

Dengan Natrium

Nitropussida

Dengan Amonium

Hidroksida

1. Kristal Cysteina keruh Cokelat

Pada uji ini digunakan asam amino sistein sebagai sampel.Dari reaksi yang

terjadi menunjukkan bahwa sistein mempunyai gugus sulfuhidril yang bereaksi

positif dengan natrium nitroprussida dalam amoniak.Karena gugus SH pada sistein

bereaksi dengan natrium nitroprussida dalam amoniak yang berfungsi sebagai

suasana basa yang ditandai dengan menghasilkan warna merah. Dan dari hasil dilihat

bahwa berubah dari warna keruh menjadi cokelat, yang merupakan warna yang tiddak

terlalu jauh dengan warna merah, dan kemungkinan yang jadi dari perubahan warna

yang tidak sesuai, adalah karena ada beberapa faktor kesalahan dalam percobaan ini,

seperti tabung yang kurang bersih atau bahan yang sudah tidak terlalu bagus. Adapun

reaksi yang terjadi yaitu:

4.3 Tes Biuret

Tabel 3. Tes Biuret

No

.

Larutan Protein dan

Larutan Asam

Amino

Warna

NaOH 2,5 M CuSO4 0,01 M CuSO4 berlebih

1. Albumin Bening Bening Bening

2. Alanin Bening Bening Biru muda

3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda

4. Glisin Bening Bening Biru muda

Pada uji biuret ini, dari data yang telah di peroleh dapat kita lihat bahwa

semua sampel contoh yang digunakan semuanya tidak ada perubahan. Dari sini bisa

juga kita lihat bahwa mungkin ada kesalahan saat pengujian, sehingga albumin yang

seharusnya berubah warna dari warna dari putih menjadi ungu, karena ion Cu2+

dalam suasan basa membentuk suatu senyawa kompleks berwarna ungu. Sedangkan

warna larutan asam amino tidak menunjukkan perubahan karena asam amino tidak

mempunyai ikatan peptida seperti pada albumin. Reaksi yang terjadi yaitu :

Albumin

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4

Glisin

2H – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4

Asam aspartat

2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + NaOH + CuSO4

4.4 Uji reaksi Hopkins-Cole

Tes selanjutnya yaitu Hopkins-Cole, yaitu larutan protein ditambah reagen

Hopkins dan dimasukkan ke dalam H2SO4 pekat.Uji digunakan untuk menentukan

adanya gugus indol spesifik pada asam amino triptofan. Hasil percobaannya yaitu

pada tabel berikut:

Tabel 4. Reaksi Hopkins-Cole

No. Larutan Protein dan

Larutan Asam Amino

Warna

Dengan glioksilik Dengan asam sulfat

1. Albumin bening Terbntuk cincin

kuning

2. Alanin bening bening

3. Asam aspartat bening bening

4. Glisin bening bening

Dari tabel terlihat bahwa protein dalam hal ini albumin mengandung asam

amino triptofan yang mempunyai gugus indol spesifik, karena dapat direaksikan

dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.Pereaksi ini dibuat

dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air.Setelah dicampur dengan

pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk

lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu

pada batas antara kedua lapisan tersebut. Tapi, mungkin karena beberapa faktor

kesalahan dalam percobaan, sehinnga yang terbentuk adalah cincin warna

kuning.Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif untuk gugus indol

dalam protein. Adapun reaksi yang terjadi yaitu:

Albumin

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik

Glisin

2H – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik

Asam aspartat

2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + larutan glioksilik

4.5 Uji Millon

Tabel 5. Uji Millon

No

.

Larutan Protein dan

Larutan Asam

Amino

Warna

Dengan

Millon

Setelah

pemanasan

Millon berlebih

dipanaskan

1. Albumin bening ada endapan

putih

Endapan beruba

menjadi merah

bata

2. Alanin bening bening bening

3. Asam aspartat bening bening bening

4. Glisin bening bening bening

Dari tabel hasil pengamatan di atas, dapat kita lihat bahwa albumin bereaksi

baik dengan pereaksi Millon, ditandai deengan terbentuknya endapan dan dilanjutkan

dengan berubahnya warna endapan setelah ditambah Millon berlebih yaitu dari

endapan putih menjadi warna merah bata. Ini menandakan bahwa protein

mengandung hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Sedangkan untuk asam

amino yang diuji tidak bereaksi positif karena sampel asam amino tersebut tidak

mengandung gugus hidroksifenil yang ada pada asam amio tirosin. Pereaksi Millon

adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini

ditambahkan pada larutan protein, akan dihasilkan endapan putih yang berubah merah

setelah pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena

terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang yang berwarna.

Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif. Reaksi yang terjadi

adalah:

Albumin

+ 2HNO3

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH +larutan glioksilik

Glisin

2H – CHNH2 – COOH +Pereaksi Millon

Asam aspartat

2-OOC- CH2-CHNH2-COO- + Pereaksi Millon

BAB V

KESIMPULAN DAN SARSAN

5.1 Kesimpulan

Dari hasil percobaan di atas, dapat disimpulkan:

1. Alanin mengandung gugus α-amino bebas ditandai dengan pembentukan

warna biru keunguan, dan pada albumin juga mengandung gugus yang sama

ditandai dengan terbentuknya endapan keruh kekuning-kuningan berubah

menjadi putih kruh setelah pemanasan. Sedangkan pada asam aspartat dan

glisin tidak terdapat.

2. Cysteina mengandung ikatan peptida (gulatin) ditandai dengan adanya

perubahan warna dari keruh setelah ditambah dengan natrium nitropussida dan

menjadi cokelat setelah ditambah dengan amonium hidroksida.

3. Keempat sampel yang digunakan tidak mengandung gugud sulfuhidril karena

tidak ada perubahan sama sekali, yaitu bening. Ini mungkin karena kesalahan

pada percobaan sehingga tidak terjadi perubahan sedikitpun dari keempat

sampel tersebut.

4. Albumin mengandung gugus indole spesifik ditandai dengan terbentuknya

cincin warna kuning. Hasil ini, merupakan hasil yang belum maksimal, karena

cincin yang seharusnya terbentuk adalah warna ungu. Sedangkan glisin,alanin

dan asam aspartat tidak ada perubahan.

5. Albumin mengandung tirosin, ditandai dengan terbentuknya endapan

merahbata. Sedangkan pada alanin, glisin, dan asam aspartat tidak terjadi

perubahan.

5.2 Saran

Sebaiknya asisten menjelaskan lebih detail lagi tentang percobaan yang

dilakukan dan sampel-sampelnya.

Sebaiknya bahan-bahan dalam laboratorium yang digunakan sebagai sampel

maupun sebagaai reagen, diuji kualitasnya, sehingga ketika praktikum tidak terjadi

kesalahan.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2013, Asama Amino, (http://wikipedia/asam-amino/), diakses tanggal 2 Maret 2013 pukul 22.35 WITA).

Katili, A.S., 2009, Struktur dan Fungsi Protein Kalogen, Jurnal Pelangi Ilmu, 2 (5); hal. 19 dan 22.

Mantgomery, R., Dryer R.L., Conway, T. W. dan Spector, A.A., 1993, Biokimia, Gadjah Mada University Press, Yogyakarta.

Mayes, A.P., Granner, D.K., Rodwel, V.W. dan Martin, D.W., 1987, Biokimia Harper, EGC Penerbit Buku Kedokteran, Jakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 28 Februari 2013

ASISTEN PRAKTIKUM

(SURAHMI USMAN) (ARIS TAOEMESA)

LAMPIRAN

Lampiran 1. Bagan Kerja

Tes Ninhidrin

- Ditambah dengan larutan ninhindrin 0,2 %- Dipanaskan sampai mendidih- Diamati perubahan warnanya

Tes Gugus R

- Dimasukkan ke dalam tabung reaksi- Dilarutkan dalam akuades 5 mL- Ditambah natrium nitropussida 0,5 mL 1 %- Ditambah NH3 0,5 mL- diamati perubahan warnanya

Reaksi Biuret

- Dikocok- Ditambahkan CuSO4 0,01 M setetes demi setetes- Dikocok kembali- Diamati perubahan warnanya

Larutan protein/asam amino 3 mL

Hasil

Kristal Cysteina hidroklorida

Hasil

Larutan protein / asam amino 3 mL

Hasil

Reaksi Hopkins-Cole

- Ditambahkan 2 mL glioksilik-Dikocok-Ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat pekat-Diamati perubahan warnanya

Reaksi Millon

- Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon- Dipanaskan- Ditambah dengan Millon berlebih- Diamati perubahannya

Lampiran 2. Gambar Percobaan

Tes Ninhidrin

Reaksi Gugus Rantai Samping

Larutan protein/asam amino 2 mL

Hasil

Larutan protein/asam amino 5 mL

Hasil

Asam aspartat

Albumin

Alanin

Glisin

Tes Biuret

Reaksi Hopkins-Cole

Reaksi Millon

cysteine

Alanin

Asam aspartat

Albumin

Glisin

Alanine

Albumin

Asam aspartat

Glisin

Glisin

Albumin

Alanin

Asam aspartat

LAPORAN PRAKTIKUM

REAKSI ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : ARIS TAOEMESA

NIM : H311 11 252

KELOMPOK : I (SATU)

HARI / TGL. PERCOBAAN : KAMIS / 28 FEBRUARI 2013

ASISTEN : SURAHMI USMAN

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2013