LECTURE 3A:

ENZYME CHARACTERISTICS

Struktur Enzim

M+

ProteinMolekul organik

Aktivatorion logam

Tempataktif

Apoenzyme + Coenzyme = HoloenzymeBagian protein Grup prostetik Enzim lengkap(tidak aktif) (tidak aktif) (aktif)

Apoenzim Coenzim

Substrataktif

�Apoenzymethe protein part of the enzyme molecule– Struktur protein enzim sangat kompleks dan

berfungsi menyediakan lingkungan untuk kelangsungan reaksi dengan mekanisme tertentu

– Fungsi lain adalah sebagai tempat patron (template) substrat, dan karenanya protein enzim berfungsi mengenal substrat yang berfungsi mengenal substrat yang dipertimbangkan menjadi dasar spesifitas enzim

�Cofactorthe additional chemical groups appearing in those enzymes that are conjugated proteins.

Cofactor

These cofactors are required for enzyme activity and may consist of metal ions or complex organicmolecules. Some enzymes require both types of cofactors.

Cofactors can be divided into three groupsCofactors can be divided into three groups�(i) Prosthetic group�(ii) coenzyme� (iii) Metal Activators

� Prosthetic group– In the enzyme molecule, the cofactor may be

weakly attached to the apoenzyme, or it may be tightly bound to the protein. If it is tightly bound, the cofactor is called a prosthetic group

– Example: bagian porphyrin (moiety) dari hemoprotein peroxidase dan flavin-adenine dinucleotide dalam succinic peroxidase dan flavin-adenine dinucleotide dalam succinic dehydrogenase

� Coenzyme– When the cofactor of an enzyme is a complex

organic molecule other than a protein, the cofactor is called a coenzyme

– Example: NAD+, NADP+, tetrahydrofolic acid dan thyamin pyrophosphate

• Perubahan Glucose 6-phosphate ke 6 Phosphogluconic acid lactone oleh suatu enzim dehydrogenase.

– Coenzymenya adalah coenzyme II; NADP+& TPN (Triphosphopyridine nucleotide) yang disebut Zwischenferment pada awalnya.nucleotide) yang disebut Zwischenferment pada awalnya.

– Reaksi ini terjadi melalui dua tahap reaksi yaitu oksidasi fosfat gula (glucose 6-phosphate) dan reduksi coenzyme

�Activator– When the cofactor of an enzyme is a metal

ion, such as the ions of magnesium, zinc, ion or manganese), the cofactor is called an activator– Examples: K+, Mn+2, Mg+2, Ca+2 dan Zn+2

�Isoenzyme– Enzymes that perform the same catalytic function in

different body tissues or different organisms, but which have different sequences of amino acids in various portions of their polypeptide chain are called isoenzymes. Isoenzymes can be separated from one another by electrophoresis.

� Proenzyme or zymogen− Proenzyme (or zymogen) is the name given to the

inactive form of an enzyme. Enzymes (especially digestive enzymes) are often secreted in their inactive form, transported to the place where activity is desired, and then converted to their active forms.

� Substrates− The substrate is the chemical substance or

substances upon which the enzyme actssubstances upon which the enzyme acts

• Enzim monomerik;Enzim monomerik;Enzim monomerik;Enzim monomerik; yang memiliki hanya satu yang memiliki hanya satu yang memiliki hanya satu yang memiliki hanya satu

rantai polipeptida dimana terdapat tempat aktif.rantai polipeptida dimana terdapat tempat aktif.rantai polipeptida dimana terdapat tempat aktif.rantai polipeptida dimana terdapat tempat aktif.

• Enzim oligomerik;Enzim oligomerik;Enzim oligomerik;Enzim oligomerik; yang memiliki paling sedikit 2 yang memiliki paling sedikit 2 yang memiliki paling sedikit 2 yang memiliki paling sedikit 2

dan sebanyak 60 atau lebih subunit yang terikat dan sebanyak 60 atau lebih subunit yang terikat dan sebanyak 60 atau lebih subunit yang terikat dan sebanyak 60 atau lebih subunit yang terikat

kuat dalam pembentukan protein enzim aktif.kuat dalam pembentukan protein enzim aktif.kuat dalam pembentukan protein enzim aktif.kuat dalam pembentukan protein enzim aktif.

• Kompleks multienzim;Kompleks multienzim;Kompleks multienzim;Kompleks multienzim; yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah • Kompleks multienzim;Kompleks multienzim;Kompleks multienzim;Kompleks multienzim; yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah yang terdiri dari sejumlah

enzim yang terikat kuatenzim yang terikat kuatenzim yang terikat kuatenzim yang terikat kuat

EnzymEnzymEnzymEnzym----Substrate InteractionSubstrate InteractionSubstrate InteractionSubstrate Interaction

• Lock and Key" HypothesisLock and Key" HypothesisLock and Key" HypothesisLock and Key" Hypothesis

• The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis

"Lock and Key" Hypothesis"Lock and Key" Hypothesis"Lock and Key" Hypothesis"Lock and Key" Hypothesis

� Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis � Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed Emil Fischer in 1890 proposed "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis "Lock and Key" Hypothesis

� The shape, or configuration, of the active site is especially The shape, or configuration, of the active site is especially The shape, or configuration, of the active site is especially The shape, or configuration, of the active site is especially

designed for the specific substrate involved.designed for the specific substrate involved.designed for the specific substrate involved.designed for the specific substrate involved.

� Because the configuration is determined by the Because the configuration is determined by the Because the configuration is determined by the Because the configuration is determined by the

amino acid sequence of the enzyme, the native amino acid sequence of the enzyme, the native amino acid sequence of the enzyme, the native amino acid sequence of the enzyme, the native

configuration of the entire enzyme molecule must be configuration of the entire enzyme molecule must be configuration of the entire enzyme molecule must be configuration of the entire enzyme molecule must be

intact for the active site to have the correct intact for the active site to have the correct intact for the active site to have the correct intact for the active site to have the correct

configuration. In such a case, the substrate then fits configuration. In such a case, the substrate then fits configuration. In such a case, the substrate then fits configuration. In such a case, the substrate then fits

into the active site of the enzyme in much the same into the active site of the enzyme in much the same into the active site of the enzyme in much the same into the active site of the enzyme in much the same

way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.way as a key fits into a lock.

Lock & Key Model

E n z i m S u b stra t

The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis The "Induced Fit" Hypothesis

• Enzymes are highly flexible, conformationally Enzymes are highly flexible, conformationally Enzymes are highly flexible, conformationally Enzymes are highly flexible, conformationally dynamic molecules, and many of their remarkable dynamic molecules, and many of their remarkable dynamic molecules, and many of their remarkable dynamic molecules, and many of their remarkable properties, including substrate binding and catalysis, properties, including substrate binding and catalysis, properties, including substrate binding and catalysis, properties, including substrate binding and catalysis, are due to their structural pliancy. are due to their structural pliancy. are due to their structural pliancy. are due to their structural pliancy.

• Realization of the conformational flexibility of Realization of the conformational flexibility of Realization of the conformational flexibility of Realization of the conformational flexibility of proteins led Daniel Koshland to hypothesize that the proteins led Daniel Koshland to hypothesize that the proteins led Daniel Koshland to hypothesize that the proteins led Daniel Koshland to hypothesize that the binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an binding of a substrate (S) by an enzyme is an interactive process. That is, the shape of the enzyme's interactive process. That is, the shape of the enzyme's interactive process. That is, the shape of the enzyme's interactive process. That is, the shape of the enzyme's active site is actually modified upon binding S, in a active site is actually modified upon binding S, in a active site is actually modified upon binding S, in a active site is actually modified upon binding S, in a process of dynamic recognition between enzyme and process of dynamic recognition between enzyme and process of dynamic recognition between enzyme and process of dynamic recognition between enzyme and substrate aptly called induced fit. substrate aptly called induced fit. substrate aptly called induced fit. substrate aptly called induced fit.

• In essence, substrate binding alters the conformation In essence, substrate binding alters the conformation In essence, substrate binding alters the conformation In essence, substrate binding alters the conformation of the protein, so that the protein and the substrate of the protein, so that the protein and the substrate of the protein, so that the protein and the substrate of the protein, so that the protein and the substrate "fit" each other more precisely. The process is truly "fit" each other more precisely. The process is truly "fit" each other more precisely. The process is truly "fit" each other more precisely. The process is truly interactive in that the conformation of the substrate interactive in that the conformation of the substrate interactive in that the conformation of the substrate interactive in that the conformation of the substrate also changes as it adapts to the conformation of the also changes as it adapts to the conformation of the also changes as it adapts to the conformation of the also changes as it adapts to the conformation of the enzyme. enzyme. enzyme. enzyme.

Enzim Substrat

Induced Fit Model

Enzyme Kinetics• Enzymes follow zero order kinetics when substrate

concentrations are high. Zero order means there is no

increase in the rate of the reaction when more substrate is

added.

• Given the following breakdown of sucrose to glucose and

fructose

Sucrose + H20 Glucose + FructoseSucrose + H20 Glucose + Fructose

O

H

HO

H

HO

H

OH

OHHH

OH

OH

HOH

H OH

O

HH

HO

H

H

H

OH

• Reaksi bersifat dapat balik yaitu Reaksi bersifat dapat balik yaitu Reaksi bersifat dapat balik yaitu Reaksi bersifat dapat balik yaitu sebagian senyawa sebagian senyawa sebagian senyawa sebagian senyawa dapat disintesis kembali dari zat yang terdapat dapat disintesis kembali dari zat yang terdapat dapat disintesis kembali dari zat yang terdapat dapat disintesis kembali dari zat yang terdapat dalam reaksi dalam reaksi dalam reaksi dalam reaksi

• Jika faktor lingkungan tetap, kecepatan Jika faktor lingkungan tetap, kecepatan Jika faktor lingkungan tetap, kecepatan Jika faktor lingkungan tetap, kecepatan pembentukan produk (kecepatan reaksi) pembentukan produk (kecepatan reaksi) pembentukan produk (kecepatan reaksi) pembentukan produk (kecepatan reaksi) ditentukan oleh konsentrasi enzim dan substratditentukan oleh konsentrasi enzim dan substratditentukan oleh konsentrasi enzim dan substratditentukan oleh konsentrasi enzim dan substrat

VVVV = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi, VVVV = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi, = kecepatan reaksi,

[E][E][E][E] ==== konsentrasi enzim & konsentrasi enzim & konsentrasi enzim & konsentrasi enzim &

[S][S][S][S] = konsentrasi substrat= konsentrasi substrat= konsentrasi substrat= konsentrasi substrat

V[E]

2

1

3

V

Apabila [S] tetap, kecepatan reaksi meApabila [S] tetap, kecepatan reaksi meApabila [S] tetap, kecepatan reaksi meApabila [S] tetap, kecepatan reaksi me----ningkat sebanding ningkat sebanding ningkat sebanding ningkat sebanding

dengan peningkatan [E]dengan peningkatan [E]dengan peningkatan [E]dengan peningkatan [E]

Waktu[E]

4

Gambar 6. Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan Gambar 6. Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan Gambar 6. Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan Gambar 6. Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan

konsentrasi enzim (kiri), dan dengan waktu pada [E] yang berbeda konsentrasi enzim (kiri), dan dengan waktu pada [E] yang berbeda konsentrasi enzim (kiri), dan dengan waktu pada [E] yang berbeda konsentrasi enzim (kiri), dan dengan waktu pada [E] yang berbeda

(kanan)(kanan)(kanan)(kanan)

• Apabila konsentrasi enzim tetap dan substrat Apabila konsentrasi enzim tetap dan substrat Apabila konsentrasi enzim tetap dan substrat Apabila konsentrasi enzim tetap dan substrat meningkat, V akan meningkat mulameningkat, V akan meningkat mulameningkat, V akan meningkat mulameningkat, V akan meningkat mula----mula dan mula dan mula dan mula dan proporsional dengan peningkatan [S], tapi pada [S] yang proporsional dengan peningkatan [S], tapi pada [S] yang proporsional dengan peningkatan [S], tapi pada [S] yang proporsional dengan peningkatan [S], tapi pada [S] yang lebih tinggi, laju peningkatan V menurun secara lebih tinggi, laju peningkatan V menurun secara lebih tinggi, laju peningkatan V menurun secara lebih tinggi, laju peningkatan V menurun secara perlahanperlahanperlahanperlahan----lahan hingga kemudian V hampir tidak lahan hingga kemudian V hampir tidak lahan hingga kemudian V hampir tidak lahan hingga kemudian V hampir tidak tergantung pada [S].tergantung pada [S].tergantung pada [S].tergantung pada [S].

VmaxV

Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan

KM[S]

Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan Gambar 2.2. Hubungan

antara kecepatan reaksi (V) antara kecepatan reaksi (V) antara kecepatan reaksi (V) antara kecepatan reaksi (V)

dengan konsentrasi dengan konsentrasi dengan konsentrasi dengan konsentrasi

substrat ([S]) pada reaksi substrat ([S]) pada reaksi substrat ([S]) pada reaksi substrat ([S]) pada reaksi

yang dikatalisis oleh suatu yang dikatalisis oleh suatu yang dikatalisis oleh suatu yang dikatalisis oleh suatu

enzimenzimenzimenzim

• Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913 mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim (Uni(Uni(Uni(Uni----Uni reaction)Uni reaction)Uni reaction)Uni reaction)

Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa

MICHAELIS-MENTEN MODEL

Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa Hipotesisnya adalah bahwa

Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam pembentukan produkpembentukan produkpembentukan produkpembentukan produk

3

k

1

kESE+S E+P

k

2

k

4

E = Enzyme, S = Substrate, P = ProductE = Enzyme, S = Substrate, P = ProductE = Enzyme, S = Substrate, P = ProductE = Enzyme, S = Substrate, P = Product

ES = EnzymeES = EnzymeES = EnzymeES = Enzyme----Substrate complex Substrate complex Substrate complex Substrate complex

k1, k2, k3 & k4 = rate constantsk1, k2, k3 & k4 = rate constantsk1, k2, k3 & k4 = rate constantsk1, k2, k3 & k4 = rate constants

When the substrate concentration becomes large enough to force When the substrate concentration becomes large enough to force When the substrate concentration becomes large enough to force When the substrate concentration becomes large enough to force

the equilibrium to form completely all ES the second step in the the equilibrium to form completely all ES the second step in the the equilibrium to form completely all ES the second step in the the equilibrium to form completely all ES the second step in the

reaction becomes rate limiting because no more ES can be made reaction becomes rate limiting because no more ES can be made reaction becomes rate limiting because no more ES can be made reaction becomes rate limiting because no more ES can be made

and the enzymeand the enzymeand the enzymeand the enzyme----substrate complex is at its maximum value.substrate complex is at its maximum value.substrate complex is at its maximum value.substrate complex is at its maximum value.

[ ] [ ]ESP

2kdt

dv ==

[ES] is the difference between the rates of [ES] is the difference between the rates of [ES] is the difference between the rates of [ES] is the difference between the rates of

ES formation minus the rates of its ES formation minus the rates of its ES formation minus the rates of its ES formation minus the rates of its

disappearance. disappearance. disappearance. disappearance. disappearance. disappearance. disappearance. disappearance.

[ ] [ ][ ] [ ] [ ]ESESSEES

211 kkkdt

d −−= −

1

Assumption of equilibriumAssumption of equilibriumAssumption of equilibriumAssumption of equilibrium

kkkk----1>>k2 (k2>>k3) the formation of product is so much slower 1>>k2 (k2>>k3) the formation of product is so much slower 1>>k2 (k2>>k3) the formation of product is so much slower 1>>k2 (k2>>k3) the formation of product is so much slower

than the formation of the ES complex. That we can assume:than the formation of the ES complex. That we can assume:than the formation of the ES complex. That we can assume:than the formation of the ES complex. That we can assume:

3

k

1

kESE+S E+P

k

2

k

4

Ks is the dissociation constant for the ES complex.Ks is the dissociation constant for the ES complex.Ks is the dissociation constant for the ES complex.Ks is the dissociation constant for the ES complex.

]ES[

]S][E[

K

KK

1

2S ==

Assumption of steady state

Transient phase where in the course of a reaction the concentration of ES does not change

2

[ ]0

ES =dt

d

VV S

K SM

=+

max[ ]

[ ]MichaelisMichaelisMichaelisMichaelis----Menten Model Menten Model Menten Model Menten Model

[ ] [ ] [ ]ES E E T +=

The Km is the substrate The Km is the substrate The Km is the substrate The Km is the substrate

concentration where vo concentration where vo concentration where vo concentration where vo

equals oneequals oneequals oneequals one----half Vmax half Vmax half Vmax half Vmax

There are a wide range of KM, Vmax , and efficiency seen in There are a wide range of KM, Vmax , and efficiency seen in There are a wide range of KM, Vmax , and efficiency seen in There are a wide range of KM, Vmax , and efficiency seen in

enzymesenzymesenzymesenzymes

But how do we analyze kinetic data? But how do we analyze kinetic data? But how do we analyze kinetic data? But how do we analyze kinetic data?

Penetuan KPenetuan KPenetuan KPenetuan KMMMMdan Vmaxdan Vmaxdan Vmaxdan Vmax

• Harga KHarga KHarga KHarga KMMMMbervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan

enzim berkisar diantara 10enzim berkisar diantara 10enzim berkisar diantara 10enzim berkisar diantara 10----1111 ---- 10101010----6666 M (Tabel 2.1) M (Tabel 2.1) M (Tabel 2.1) M (Tabel 2.1) tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan kuantitas ionkuantitas ionkuantitas ionkuantitas ion

• Untuk mendapatkan harga KUntuk mendapatkan harga KUntuk mendapatkan harga KUntuk mendapatkan harga KMMMMdan Vmax, analisis dan Vmax, analisis dan Vmax, analisis dan Vmax, analisis

langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara MMMM

langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga parameter persamaan dengan cepat. parameter persamaan dengan cepat. parameter persamaan dengan cepat. parameter persamaan dengan cepat.

Tabel 2.1 Parameter beberapa enzim

PENDEKATAN LAINPENDEKATAN LAINPENDEKATAN LAINPENDEKATAN LAIN

• Linierisasi persamaanLinierisasi persamaanLinierisasi persamaanLinierisasi persamaan

Modifikasi persamaan ke bentuk linier Modifikasi persamaan ke bentuk linier Modifikasi persamaan ke bentuk linier Modifikasi persamaan ke bentuk linier

sehingga dapat dianalisis dengan mudahsehingga dapat dianalisis dengan mudahsehingga dapat dianalisis dengan mudahsehingga dapat dianalisis dengan mudah

1. Persamaan “double1. Persamaan “double1. Persamaan “double1. Persamaan “double----reciprocal” reciprocal” reciprocal” reciprocal” 1. Persamaan “double1. Persamaan “double1. Persamaan “double1. Persamaan “double----reciprocal” reciprocal” reciprocal” reciprocal”

atau “Lineweaveratau “Lineweaveratau “Lineweaveratau “Lineweaver----Burk” Burk” Burk” Burk”

2. Persamaan “Eadie2. Persamaan “Eadie2. Persamaan “Eadie2. Persamaan “Eadie----Hofstee” Hofstee” Hofstee” Hofstee”

3. Persamaan “Hanes3. Persamaan “Hanes3. Persamaan “Hanes3. Persamaan “Hanes----Woolf” Woolf” Woolf” Woolf”

Persamaan “doublePersamaan “doublePersamaan “doublePersamaan “double----reciprocal” reciprocal” reciprocal” reciprocal”

atau “Lineweaveratau “Lineweaveratau “Lineweaveratau “Lineweaver----Burk”Burk”Burk”Burk”

• Jika ruas kiri dibalik dan demikian juga ruas kanan, Jika ruas kiri dibalik dan demikian juga ruas kanan, Jika ruas kiri dibalik dan demikian juga ruas kanan, Jika ruas kiri dibalik dan demikian juga ruas kanan, makamakamakamaka

VV S

K SM

=+

max[ ]

[ ]

makamakamakamaka

• Sekarang persamaan ini akan mudah dianalisis dengan Sekarang persamaan ini akan mudah dianalisis dengan Sekarang persamaan ini akan mudah dianalisis dengan Sekarang persamaan ini akan mudah dianalisis dengan metode linier sedehanametode linier sedehanametode linier sedehanametode linier sedehana

maxmax

MV

1]S[

1.

V

K

V1 ++++====

• SekarangSekarangSekarangSekarang

y = 1/V ; x = 1/[S]y = 1/V ; x = 1/[S]y = 1/V ; x = 1/[S]y = 1/V ; x = 1/[S]

a = 1/Vmax ; b = Ka = 1/Vmax ; b = Ka = 1/Vmax ; b = Ka = 1/Vmax ; b = KMMMM/Vmax/Vmax/Vmax/Vmax

dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx

• Jika 1/V dihubungkan dengan 1/[S], suatu garis Jika 1/V dihubungkan dengan 1/[S], suatu garis Jika 1/V dihubungkan dengan 1/[S], suatu garis Jika 1/V dihubungkan dengan 1/[S], suatu garis lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y pada 1/Vmax dan sumbu x pada pada 1/Vmax dan sumbu x pada pada 1/Vmax dan sumbu x pada pada 1/Vmax dan sumbu x pada ----1/K1/K1/K1/KMMMM

serta serta serta serta membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar KKKKMMMM

/Vmax. /Vmax. /Vmax. /Vmax.

KM/Vmax

-1/KM

1/[S]

1/Vmax

Persamaan “Eadie-Hofstee”

]S[V])S[K(V maxM ====++++

VV S

K SM

=+

max[ ]

[ ]

]S[VVK]S[V maxM ++++−−−−==== ]S[VVK]S[V maxM ++++−−−−====

]S[]S[VVK

V maxM ++++−−−−====

maxM V]S[

VKV ++++−−−−====

• SekarangSekarangSekarangSekarang

y = V ; x = V/[S]y = V ; x = V/[S]y = V ; x = V/[S]y = V ; x = V/[S]

a = Vmax ; b = a = Vmax ; b = a = Vmax ; b = a = Vmax ; b = ----KKKKMMMM

dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx

• Jika V dihubungkan dengan V/[S], suatu garis Jika V dihubungkan dengan V/[S], suatu garis Jika V dihubungkan dengan V/[S], suatu garis Jika V dihubungkan dengan V/[S], suatu garis lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y pada Vmax dan sumbu x pada Vmax/Kpada Vmax dan sumbu x pada Vmax/Kpada Vmax dan sumbu x pada Vmax/Kpada Vmax dan sumbu x pada Vmax/KMMMM serta serta serta serta membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar Kmembentuk sudut terhadap sumbu x sebesar Kmembentuk sudut terhadap sumbu x sebesar Kmembentuk sudut terhadap sumbu x sebesar KMMMM

Persamaan Eadie-Hofstee

V Vmax

V/[S]

Vmax/KM

Persamaan “Hanes-Woolf”

M ]S[K]S[ ++++====

]S[V])S[K(V maxM ====++++

VV S

K SM

=+

max[ ]

[ ]

max

MV

]S[KV

]S[ ++++====

]S.[V

1VK

V]S[

maxmax

M ++++====

]S.[V

1VK

V]S[

maxmax

M ++++====

• SekarangSekarangSekarangSekarang

y = [S]/V ; x = [S]y = [S]/V ; x = [S]y = [S]/V ; x = [S]y = [S]/V ; x = [S]

a = Ka = Ka = Ka = KMMMM/Vmax ; b = 1/Vmax/Vmax ; b = 1/Vmax/Vmax ; b = 1/Vmax/Vmax ; b = 1/Vmax

dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx dapat dianalisis dengan y = a + bx

• Jika [S]/V dihubungkan dengan [S], suatu garis Jika [S]/V dihubungkan dengan [S], suatu garis Jika [S]/V dihubungkan dengan [S], suatu garis Jika [S]/V dihubungkan dengan [S], suatu garis lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y lurus akan dihasilkan yang memotong sumbu y pada Kpada Kpada Kpada KMMMM/Vmax dan sumbu x pada /Vmax dan sumbu x pada /Vmax dan sumbu x pada /Vmax dan sumbu x pada ----KKKKMMMM serta serta serta serta membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar membentuk sudut terhadap sumbu x sebesar 1/Vmax. 1/Vmax. 1/Vmax. 1/Vmax.

Persamaan Hanes-W oolf

[S]/V

-KM

[S]

K M/Vmax