Laporan Praktikum ke-2 MK. Pengantar Biokimia Gizi

Tanggal mulai : Rabu, 21 September 2011 Tanggal selesai : Rabu, 28 September 2011

ENZIM I

Oleh: Kelompok 6 Marisya Fitriyani Zahra Musthafavi Rizki Prawira S. M.Firman Alamsyah Erik Sunandar Asisten Praktikum: Bibi Ahmad Cahyanto Wiwi Febriana Koordinator Mata Kuliah: Dr. Rimbawan I14100036 I14100054 I14100068 I14100079 I14100093

DEPARTEMEN GIZI MASYARAKAT FAKULTAS EKOLOGI MANUSIA INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2011

PENDAHULUANLatar belakang Pada suatu reksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu

kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan kita, penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persedian makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratorium atau in vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh atau in vivo tanpa memerlukan suhu tunggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relative singkat. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim.(Anna Poedjiadi 2009) Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem biologi. Hampir tiap reaksi kimia adalah sistem biologis dikatalisis oleh enzim. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diekstraksi satuI sel tanpa merusak fungsinya. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Seperti molekul protein lainnya sifat biologis enzim sangat dipengaruhi oleh berbagai faktor fisika-kimia. Enzim bekerja pada kondisi tertentu yang relatif ketat. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain konsentarasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, oksidasi oleh udara atau senyawa lain, penyinaran ultraviolet, sinar X, , , dan .(Anna Poedjiadi 2009). Oleh karena itu akan dilakukan percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzimatik, pengaruh pH terhadap aktivitas enzimatik, dan pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzimatik. Tujuan Tujuan percobaan yaitu untuk membuktikan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzimatik, membuktikan pengaruh pH terhadap aktivitas enzimatik, dan membuktikan pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzimatik.

TINJAUAN PUSTAKAFaktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim. Enzime membantu mempercepat suatu reaksi yang biasa disebut dengan reaksi katalisasi. Katalis merupakan suatu zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi(Berzelius 1837). Proses katalisasi enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti suhu, pengaruh pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, dan pengaruh inhibitor (Poedjiadin 2006) Suhu Enzim memiliki suhu optimal di mana mereka bekerja tercepat, apabila enzime bekerja pada suhu lingkungan yang rendah maka kerja enzime melambat. Reaksi yang terjadi pada suhu rendah disebut reaksi reversible. Semakin tinggi suhu lingkungan, semakin tinggi pula aktivitas katalis enzim, namun enzim yang berada pada suhu yang sangat tinggi dapat terdenaturasi. Enzim yang terdenaturasi bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi enzim berkurang sehingga kecepatan reaksi ikut menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Koefisien suhu suatu reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat kenaikan 10oC. Kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi.Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu. Pada umumnya enzim bekerja optimal pada suhu tubuh 37 oC. sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu di atas 60oC. (Poedjiadin 2006). pH Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Faktor pH lingkungan dapat berpengaruh pada kerja enzim karena enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative, atau bermuatan ganda. Enzim dapat mempercepat reaksi apabila bekerja pada pH optimal, apabila tidak pada pH optimal maka enzim akan terdenaturasi. Oleh kareana itu, perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat (Poedjiadin 2006).

Konsentrasi Substrat Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Hal ini terjadi karena subtrat bekerja berpasangan dengan sisi aktif enzime yang dimana jumlah subtratnya tetap sementara jumlah enzim terus meningkat seiring bertambahnya laju reaksi akibat produk yang dihasilkan semakin banyak (Poedjiadin 2006). Konsentrasi Substrat Hasil suatu eksperimen membuktikan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak akan terjadi kenaikan kecepatan reaksi. Hal ini terjadi karena pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat (IHW 2005). Pengaruh Inhibitor Sebuah molekul inhibitor kompetitif struktur yang mirip dengan substrat molekul. sehingga bisa masuk ke situs aktif enzim. Oleh karena itu, molekul inhibitor bersaing dengan substrat untuk situs aktif, sehingga reaksi lebih lambat. Meningkatkan konsentrasi substrat mengembalikan laju reaksi dan

penghambatan biasanya hanya sementara dan reversibel. Kompetitif inhibitor meningkatkan konsentrasi molekul enzim, tetapi tidak berpengaruh pada energi aktivasi maksimum, sehingga tingkat energi aktivasi dapat mendekati tingkat normal jika konsentrasi substrat meningkat cukup tinggi (IHW 2005). Molekul inhibitor non-kompetitif sangat berbeda dalam struktur dari substrat dan tidak cocok dengan situs aktif. Ia mengikat ke bagian lain dari molekul enzim, mengubah bentuk enzim keseluruhan, termasuk situs aktif, sehingga tidak bisa lagi mengikat molekul substrat. Inhibitor non-kompetitif karena hanya mengurangi jumlah enzim yang aktif. Hal ini sama seperti penurunan konsentrasi enzim, sehingga mereka mengurangi energi aktivasi maksimum, tetapi tidak berpengaruh pada konsentrasi molekul (IHW 2005). Absorbansi Larutan Hukum Lambert Beer digunakan untuk radiasi monokromatik, dimana absorbansi berbanding lurus dengan panjang nyala yang dilalui sinar dan konsentrasi uap dalam nyala (Anonim 2003 dari Aziz 2007). Semakin tinggi konsentrasi larutan standar, maka nilai absorbansinya juga akan semakin tinggi. Dari hasil pembacaan Spektrofotometrik Serapan Atom (SSA), nilai absorbansi

juga akan meningkat pada konsentrasi larutan standar yang kadarnya juga meningkat, sehingga jika dihubungkan akan membentuk grafik dengan persamaan garis lurus. Persamaan garis antara kadar zat dengan absorbansi adalah persamaan garis lurus dengan koefisien arah positif, yaitu : Y=a+bX, dimana a dan b akan tampak pada grafik persamaan garis lurus dari hasil pembacaan absorbansi larutan standar. Nilai X merupakan nilai absorbansi sampel yang didapatkan dari hasil pembacaan SAA, sedangkan Y adalah konsentrasi akhir dari sampel. Bakeri Bacillus amyloliquefaciens Penghasil Enzim Amilase Nama Bacillus amyloliquefaciens Fukomoto 1943 tidak muncul pada daftar nama bakteri yang telah disetujui dan belum secara sah diterbitkan sejak 1 Januari 1980, dengan demikian, ia tidak memiliki nomenklatur yang pasti di bakteri. Sesuai dengan dari International kode Nomenklatur Bakteri

nama ini dihidupkan kembali. Bacillus amyloliquefaciens bertanggung jawab untuk banyak produksi dari amilase-dan protease dunia. Kesamaan yang dekat dengan Bacillus subtilis telah lama diakui, dan organisme ini telah diberi status subspesies sebagai Bacillus Subtilis sub sp. amyloliquefuciens atau telah

dimasukkan dalam Bacillus subtilis sebagai varian yang menghasilkan jumlah berlebihan enzim ekstraseluler . Jadi, "Bacillus amyloliquefaciens" berkaitan erat dengan Bacillus subtilis dan dua spesies lainnya

yang membentuk kelompok Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis dan Bacillus pumilus. Organisme ini mempunyai sifat umum, dan beberapa karakteristik yang telah ditemukan dan dapat dibedakan. Memang, Bacillus amyloliquefaciens sangat mirip dengan fenotip Bacillus subtilis bahwa tidak mungkin untuk memisahkan organisme ini semata-mata pada dasar tes klasik , dan itu adalah untuk alasan ini bahwa Bacillus amyloliquefaciens tidak termasuk sebagai terpisah di daftar pesetujuan . Namun, sekarang ada bukti yang menunjukkan bahwa nama Bacillus amyloliquefuciens harus dihidupkan kembali. Hal ini telah ditunjukkan bahwa Bacillus amyloliquefuciens dan Bacillus subtilis dapat dibedakan dengan menggunakan sejumlah teknik. Selain itu, ada kebutuhan untuk nama ini di industri enzim agar menghindari kebingungan dengan Bacillus subtilis, yang berbeda metabolisme dan mengeluarkan enzim yang berbeda (International Journal of Systematic Bacteriology 1987).

Kerja Enzim Amilase pada Air Liur Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Enzim amilase merupakan contohnya. Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amilase, yaitu amilase, amilase, dan amilase. amilase terdapat pada saliva dan pancreas. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase karena enzim ini memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadin 2006). Fungsi Keram Enzim sebagai katalis dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi, akibatnya hanya dibutuhkan enegi yang kecil untuk mengubah reaktan menjadi produk. Meskipun suatu substrat, contohnya adalah enzim karbonik anhidrase dalam satu menit dapat mengkatalis 106 molekul CO2 dan H2O menjadi H2CO3. Fungsi pengeraman disini untuk memberikan waktu untuk enzim agar bekerja kepada substrat. Fungsi Pereaksi Iodium Larutan kanji yang terbentuk ditambah dengan pereaksi iodium sehingga berubah warna menjadi biru. Hal ini disebabkan oleh struktur molekul pati yang berbentuk spiral sehingga akan mengikat molekul iodin dan terbentuklah warna biru. Apabila pati dipanaskan, spiral akan merenggang, molekul-molekul iodin terlepas sehingga warna biru menjadi hilang (Winarno, 2002). Reaksi ini bersifat reversible sehingga ketika didinginkan akan terbentuk kembali warna biru. Hal ini disebabkan iodin akan berikatan kembali dengan molekul pati.

METODOLOGIWaktu dan Tempat Percobaan enzim I dilaksanakan pada hari Rabu, 21 September pukul 09.00-12.00 WIB dan Rabu, 28 September pukul 09.00-12.00 WIB. Bertempat di Laboratorium Pengantar Biokimia Gizi. Departemen Gizi Masyarakat, Fakultas Ekologi Manusia, Institut Pertanian Bogor. Bahan dan Alat Percobaan enzim I yang telah dilakukan terdiri dari tiga percobaan. Uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzimatik, bahan dan pereaksi yang digunakan yaitu liur 2 ml, larutan pati 0,4 mg/ml, dan larutan iodium. Sedangkan bahan dan pereaksi yang digunakan pada uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzimatik yaitu liur 2 ml, larutan pati 0,4 mg/ml dilarutkan dalam pH(1,3,5,7,9,11) dan larutan iodium. Pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzim, bahan dan pereaksi yang digunakan adalah liur 2 ml, larutan pati 0,4 mg/ml, dan larutan iodium. Prosedur Percobaan Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Langkah-langkah yang dilakukan pada uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim sebagai berikut:

X

X

Bagan 1 Diagram Alir uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim Sedangkan tahap-tahap yang dilakukan pada uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim adalah sebagai berikut: di encerkan liur 100x(2mL liur+200mL H2O)

Dikeram pada suhu 37o C minimal 5I di tambahkan 0,2 mL liur yang telah diencerkan ke dalam tabung uji diaduk dan keram 1 menit pada suhu 37o C ditambahkan segera ke dalam tabung uji dan blangko (larutan iodium 1mL dan air suling 8mL) dibaca (A) pada =680nm dihitung A antara tabung B(A pada t=0) dengan tabung UBagan 2 Diagram Alir uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Kemudian langkah-langkah yang dilakukan pada uji pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzim sebagai berikut: diencerkan liur 100x,200x,300x,400x,500x

dimasukkan ke dalam setiap tabung 1mL pati 0,4mg/mL dikeram pada suhu 37o C minimal 5 menit ditambahkan ke dalam tabung reaksi U1 200L liur 100x U2 200L liur 200x U3 200L liur 300x U4 200L liur 400x U5 200L liur 500x diaduk dan keram tepat 1 menit dibaca (A) pada =680nm dihitung selisih serapan antara tabung B(A pada t=0) dengan tabung U pada seiap suhuBagan 3 Diagram Alir uji pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzim

HASIL DAN PEMBAHASANPercobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim. Pada mulanya,

campurkan larutan pati dengan air liur yang telah di encerkan dan membaginya pada beberapa tabung reaksi. Masing-masing tabung tersebut di letakkan pada suhu yag berbeda untuk melihat pengaruh aktivitasnya. Dari percobaan tersebut didapatkan hasil sebagai berikut:

0.20 0.15 A liur 0.10 0.05 0.00

Nilai Rata-rata Absorbansi LiurRata-rata A liur

0

25

(kamar)

37

60

100

Suhu (C)

Nilai rata-rata absorbansi liur di atas menunjukkan kecepatan reaksi enzimatis oleh liur terhadap larutan pati. Pada tabel di atas, terlihat kecepatan aktivitas enzim yang paling tinggi berada pada suhu 25C (suhu optimum percobaan). Namun hal ini bertentangan dengan prinsip percobaan dan data dari studi literatur yang dilakukan, bahwa kecepatan reaksi enzimatis optimun berada pada suhu tubuh yakni 37C .(Poedjiadin 2006) Ketidaksesuaian ini disebabkan oleh beberapa faktor, di antaranya kesalahan pada alat spektrofometri, dan perhitungan kurang teliti. Pada saat penggunaan alat spektrofometri, wadah kaca yang digunakan untuk menaruh sampel kurang transparan karena disebabkan oleh kotoran yang menempel serta goresan-goresan halus pada wadah kaca tersebut. Selain itu, kesalahan juga dilakukan oleh praktikan pada saat penggunaan shake water bath. Praktikan terlalu lama membiarkan larutan sampel berada pada suhu ruang sebelum memasukkan larutan iodin. Hal ini menyebabkan suhu larutan berbaur dengan suhu ruangan, sehingga reaksi antara larutan sampel dan iodin tidak berjalan maksimal. Nilai absorban berbanding lurus dengan kecepatan aktivitas enzim.

Pada paraktikum ini diperoleh nilai absorban paling tinggi adalah 0,16 pada perlakuan suhu 250C (posisi enzim bekerja optimum). Berdasarkan data hasil percobaan, maka dapat diketahui bahwa terdapat peningkatan kecepatan reaksi enzimatik yang seiring dengan peningkatan suhu. Peningkatan kecepatan enzim tersebut terus berlangsung hingga mencapai suhu optimum (saat 60C). Pada saat itu, terbentuk kompleks ES dari benturanbenturan antara E (enzim) dan S (substrat). Benturan-benturan tersebut kemudian membentuk produk. Produk yang terbentuk jumlahnya akan semakin banyak jika enzim berada pada suhu yang semakin meningkat sampai suhu optimumnya. Setelah melewati suhu 60C (suhu optimum), kecepatan enzim dapat dilihat mulai menurun kembali. Enzim yang berada pada suhu yang sangat tinggi dapat terdenaturasi. Enzim yang terdenaturasi bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi enzim berkurang sehingga kecepatan reaksi ikut menurun (Poedjiadin 2006). Faktor lain yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah pengaruh pH. Pada percobaan ini, praktikan juga menyiapkan beberapa pasang tabung

reaksi. Dari masing-masing tersebut kami menambahkan campuran larutan pasti dengan air liur yang berada dalam berbagai pH. Pada setiap perbedaan itulah kami amati aktivitas enzim dan didapatkan data sebagai berikut:Tabel 2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim PH A/menit (v) 1 -0,014 3 -0,004 5 0,005 7 -0,024 9 0,030 11 0,013

Pengaruh pH pada Kecepatan Reaksi

0

2

4

6

8

10

12

Hasil yang didapatkan menunjukkan bahwa aktivitas enzim optimum pada pH 5 dan menurun pada pH 7, proses tersebut sesuai dengan dasar teori. Hal ini dapat terjadi karena enzim terdenaturasi. Pada keadaan ini baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan perubahan muatan listrik, sehingg enzim tidak dapat berikatan dengan substrat. Oleh karena itu, perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat (Poedjiadin 2006). Namun pada pH 7 aktivitas naik dan pada pH 9 kembali menurun itu berkebalikan dengan teori yang ada. Percobaan terakhir adalah pengaruh konsentrasi terhadap aktivitas enzim. Sama denga kedua percobaan sebelumnya, sediakan beberapa pasang tabung reaksi yang telah terisi larutan pasti dan air liur dengan pengenceran yang berbeda tiap tabungnya. Setelah diamati, bacalah serapan (A) dan didapatkan hasil berikut:Tabel 3. Pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzim Pengenceran A/menit (v) 100x 0,018 200x -0.005 300x 0,019 400x 0,010 500x 0,071

Pengaruh Kadar Enzim

0

100

200

300

400

500

600

Berdasarkan hasil yang didapat terlihat bahwa kecepatan reaksi suatu enzim dapat dipengaruhi oleh konsentrasi enzim. Pada pengenceran 100x dengan konsentrasi yg tinggi dibanding dengan yang lain, terlihat aktivitas enzim yang tinggi. Saat pengenenceran 200x dan 300x pun telihat aktivitas yang menurun seiring dengan semakin sedikitnya konsentrasi enzim (air liur). Data

yang didapatkan sesuai dengan teori bahwa kecepatan reaksi bertambah seiring dengan bertambahnya konsentrasi enzim Hal ini terjadi karena subtrat bekerja berpasangan dengan sisi aktif enzim yang dimana jumlah subtratnya tetap sementara jumlah enzim terus meningkat seiring bertambahnya laju reaksi akibat produk yang dihasilkan semakin banyak (Poedjiadin 2006) Keseluruhan percobaan yang dilakukan, dapat terlihat hasil bahwa adanya pengaruh aktivitas dari perbedaan suhu, pH, dan konsentrasi enzim itu sendiri. Hal itu sesuai dengan teori yang menyatakan proses katalisasi enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti suhu, pengaruh pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, dan pengaruh inhibitor (Poedjiadin 2006). Namun dari beberapa data tidak menunjukkan hasil yang berurut naik dan turun, karena tidak percobaan ini tidak terlepas dari faktor kesalahan. Dimungkinkan kesalahan yang terjadi akibat larutan pati yang konsetrasinya terlalu encer. Disamping itu, ketidak telitian praktikan saat melakukan pengenceran, terbatasnya alat, sehingga praktikan harus menunggu bergantian dalam menggunakan spektrofotometri. Terbatasnya alat spektrofotometri tersebut mempengaruhi panjang gelombang yang dihasilkan, karena suhu pada larutan yang akan diukur akan berubah.

KESIMPULAN DAN SARANKesimpulan Setelah melakukan percobaan ini, para praktikan mengetahui bahwa suhu, pH, dan konsentrasi enzim sangat mempengaruhi aktivitas enzim. Semakin tinggi suhu, maka kecepatan reaksi semakin tinggi. Namun apabila suhu terus dinaikkan akan membuat enzim terdenaturasi, sehingga kecepatan reaksinya menurun. Percobaan pH menunjukkan hasil bahwa enzim bekerja lambat pada pH rendah. Namun aktivitasnya akan meningkat seiring dengan kenaikan pH hingga mencapai pH optimum, yaiitu pH 5-7. Aktivitas akan menurun jika pH terus meningkat. Saran Sebaiknya sebelum melakukan percobaan, bahan dan alat terlebih dahulu dipersiapkan dan diperiksa dengan seksama. Selain itu pastikan tabung reaksi dan alat-alat yang digunakan dalam keadaan bersih. Agar tidak ada bahan tersisa yang dapat mempengaruhi percobaan.

DAFTAR PUSTAKAHamdani. 2007. Spektrofotometri UV-Vis. http://catatankimia.com/catatan /spektofotometri-uv-vis.htm l .(28 Septemer 2011). IHW.2005.ASBiologyModule1.http://www.biologymad.com/resources/Ch%204% 20-%20Enzymes.pdf .(25 September 2011). Poedjiadin et all.2006.Dasar Biokimia.Jakarta:UI Pers. Priest F G et all.Bacillus amyloliquefaciens sp.Dalam:International Journal of Systematic Bacteriology.Januari.Iternational Union Microbiologycal Societies,vol 37. Winarno F G. 2002. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama.

LAMPIRANTabel 1 Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Aktivitas EnzimLiur 100x 200x 300x 400x 500x AB 0,032 0,012 0,045 0,022 0,017 AU 0,050 0,007 0,026 0,032 0,088 U-B 0,018 -0,005 0,019 0,010 0,071

Tabel 2 pH Terhadap Aktivitas EnzimpH 1 3 5 7 9 11 AB 0,026 0,044 0,018 0,046 0,020 0,066 AU 0,013 0,040 0,023 0,022 0,050 0,079 U-B -0,014 -0,004 0,005 -0,024 0,030 0,013

Contoh perhitungan Tabel 1 Pengenceran 100x AB AU = 0,032 = 0,050

AU-AB = 0,050-0,032=0,018 Contoh perhitungan Tabel 2 pH 1 AB AU = 0,026 = 0,013

AU-AB = 0,013-0,026=-0,014 Catatan:(-) menandakan reaksi mengalami penurunan