Asam Amino dan Protein

PROTEIN

ASAM AMINO

SIFAT ASAM AMINO

STRUKTUR PROTEIN

REAKSI WARNA

PROTEIN

FUNGSICONTOH PROTEIN

Protein

Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapat di semua sel

Polimer disusun oleh 20 macam asam amino standar

Polimer ikatan peptida, dengan berat molekul 6 ribu- 1 juta lebih atau dibangun oleh 50-8 ribu unit asam amino

Rantai asam amino dihubungkan dg ikatan kovalen yg spesifik

Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino

Struktur protein dibangun melalui gabungan monomer asam amino ikatan peptida

Tali peptida terdiri 2 asam amino = dipeptida Tali peptida terdiri 3 asam amino = tripeptida Tali peptida terdiri 4 asam amino = tertrapeptida Rantai peptida 2-10 peptida = polipeptida Lebih dari 10 peptida = protein Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino

penyusunnya

Fungsi Protein

Reaksi kimia (biokatalis) enzymes Immune system antibodies Mechanical structure tendons Generation of force muscles Nerve conduction ion channels Vision eye lens Pengatur pH Faktor genetik DNA Dan lain-lain

Reaksi Warna Protein

Reaksi Million

Untuk menguji triptopan dalam protein. Caranya sampel ditambah 4 tetes perekasi million. Timbul endapan putih menjadi merah

Reaksi Biuret

Untuk Menguji ikatan peptida. Caranya tambahkan 3 tetes CuSO4 (0,02%) ke pereaksi. Warna bertambah

Reaksi Xantoprotein

Untuk menguji protein yang mempuyai asam amino aromatik. Caranya tambahkan NO3 ke protein. Warna kuning sampai orange jika tambah basa

Reaksi Ninhidrin

Untuk tes protein yang mempunyai CONH/NH2 bebas Reaksi Hopkin-Cole

Untuk menguji asam asmino triptofan

Contoh Protein

Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.

Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.

Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita. Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan. Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman. Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah. Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.

SIFAT ASAM AMINO

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.

NETRAL ION ZWITTER

Polimerisasi asam amino Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam

amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini disebut translasi.Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu 

Kelarutan Asam AminoKelarutan asam amino adalah larut dalam pelarut polar seperti air dan etanol, tetapi tidak larut dalam pelarut non-polar, seperti benzena, heksana dan eter. Titik leburnya yang relatif tinggi (diatas 200*C) menyatakan adanya gugus-gugus yang bermuatan yaitu energi tinggi yang diperlukan untuk memecahkan ionik yang mempertahankan kisi-kisi kristal(Martin, 1987). Asam amino yang sederhana, glisin dapat digunakan sebagai contoh asam amino atau protein sebagai buffer. Ketika glisin didalam larutan dititrasi dengan asam atau basa terjadi pertukaran molekul dari bentuk zwitter ke bentuk dissosiasi pada gugus asamamino atau karboksil(Routh, 1969).

H-CH(NH3)-COOH <====> H+ + H-CH(NH3)-COO- + -OH <====> H-CH(NH2)-COO- + H2O

Lart.asam(pH=2,4) zwitter ion(pH=6,0) lart.basa Bentuk kation ion dipolar bentuk anion Konsentrasi sama

Asam Amino

merupakan unit penyusun protein

Struktur:

satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, (basa) gugus karboksil, (asam) satu atom H dan rantai samping (gugus R)

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:

-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

ASAM AMINO

ASAM AMINO

STANDAR

KLASIFIKASI ASAM AMINO

ASAM AMINNO

NON STANDAR

Asam amino standar Asam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase

Selenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

Asam amino

Klasifikasi Asam amino

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non

polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam amino non polar

Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam

amino seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dalam protein.

Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutamin Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air Sistein berbeda dengan yg lain, karena gugus R

terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobik Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen

penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ

280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/ basa Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnya Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat

mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd

gugus imidazol) dibanding lisin gugus amino arginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/Asam

Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Asam amino non standar

Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar.

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

•modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.

•Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

• Ditemukan pd protein protombin

•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

STRUKTURPROTEIN

Struktur Primer

Struktur Sekunder

Struktur Tersier

Struktur Kuartener

- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut.

- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar

- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang

Struktur Primer

Struktur Sekunder- Terbentuk karena ikatan

hidrogen- Bentuk spiral (α helix)- Gugus karbonil dari setiap

asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

Struktur Tersier

- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari asam – asam amino.

- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.

- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur

- Ditemukan : ikatan disulfida jembatan garam, ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.

Struktur Kuartener

Struktur molekul protein tersusun dari beberapa bentuk tersier.

TERIMA KASIH