Kolagen dan keratin adalah struktur protein yang penting. Actin dan myosin berasal dari serabut otot kontaktil. Casein dan ovalbumin adalah protein nutrisi yang menyediakan asam amino untuk pertumbuhan. System imun tergantung dari protein antibody untuk melawan infeksi. Regulator protein seperti factor transkripsi mengikat dan memodulasi fungsi dari molekul lain, sebagai contoh DNA.Domains, motif, families dan evolusiBentuk struktur domain semi-independent dan unit fungsional dengan rantai polipeptida tunggal. Domain sering dikodekan oleh exons individual. protein baru mungkin berevolusi mennjadi kombinasi baru dari exon dan domain protein. Motif adalah pengelompokan element structural atau urutan asam amino yang sering ditemukan dalam protein dengan urutan yang tidak sama.famili protein menjadi duplikasi gen dan merupakan evolusi divergent berikutnya dari gen baru.Ukuran dan bentukSecara luas, protein dibedakan dalam dua kelas. Protein Globular terdiri dari bahan padat dan cair dengan lebih banyak atau lebih sedikit partikel spheris; sebagian besar enzim secara alami adalah globular. Protein fibrous memiliki ratio axial yang tinggi (panjang/lebar) dan sering sebagai protein structural yang penting, sebagai contoh fibroin sutra dan keratin pada rambut dan wool. Massa molekul dapat bervariasi dari beberapa ratus Daltons (Da) (sebagai contoh hormone insulin dengan asam amino 51 dan massa molekul 5734 Da) sampai setidaknya 5 juta Daltons seperti kompleks enzim dehidrogenase piruvat. Beberapa protein terdiri dari material nonprotein yang berikatan, sebagian dalam bentuk group prostetik, yang berperan sebagai ko-faktor dalam reaksi enzim, atau dalam suatu gabungan yang besar (seperti contoh lemak dalam lipoprotein atau karbohidrat dalam glikoprotein, liat Topik A3).Struktur UtamaKelompok -carboxil dari suatu asam amino secara kovalen berhubungan dengan kelompok -amino dari asam amino berikutnya dengan ikatan amida, saat ini dikenal sebagai ikatan peptide. Ketika dua residu asam amino berikatan dalam hal ini produknya disebut dipeptida. Asam amino yang banyak berikatan secara ikatan petida membentuk polipeptida (gambar 1). Urutan yang berulang dari atom -karbon dan ikatan peptide menjadi penunjang polipeptida ketika sisi lain asam amino yang berbeda memberi fungsi pada protein. Asam omino pada salah satu ujung polipeptida memilki kelompok -amino sedangkan ujung yang lain memiliki group -karboxil bebas. Selanjutnya polipeptida secara langsung, dengan N terminus dan C terminus. Kadangkala N terminus dihalangi oleh contohnya kelompok acetil. Urutan asam amino dari terminus N ke C adalah struktur polipeptida primer. Ukuran rantai polipeptida antara 100-1500 asam amino.Gambar 1. Potongan rantai polipeptida. Ikatan peptide yang berada didalam kotak. Dalam bentuk -helix, group CO residu asam amino n ikatan hidogen pada kelompok NH dari residu n+4 (tanda panah).Struktur SekunderKutub tinggi secara alami dari kelompok C=O dan N-H dari ikatan peptide memberikan karakter ikatan parsial ikatan C-N ganda. struktur ini membuat ikatan peptide menjadi rigid dan planar, menyebabkan rotasi bebas antar ikatan peptida yang berdekatan. Polaritas ini juga menyerupai formasi ikatan hydrogen antara ruangan yang ada dengan unit ikatan peptide dimaksud. Selanjutnya, rantai polipeptida memungkinkan untuk melingkupi beberapa struktur regular yang dipegang secara bersamaan oleh ikatan hydrogen ini. Struktur sekunder yang paling terkenal adalah -helix (gambar 2a). bentuk pendukung polipeptida pada tangan helix sebelah kanan dengan residu asam amino 3.6 pada setiap peptide kelompok N-H adalah ikatan hidogen dengan kelompok C=O (gambar 1). Potongan struktur sekunder -helix sering ditemukan pada protein globulare dan beberapa pada protein fibrous. -pleated sheet (lembaran ) dibentuk oleh ikatan hydrogen dari ikatan peptide kelompok N-H dan C=O terhadap kelompok komplementer dari potongan lain rantai polipeptida (gambar 2b). jika potongan ini berada pada arah yang sama (sebagai contoh terminus N terminus C), lembarannya pararel, jika alternatifnya NC dan CN, dan lembarannya adalah antipararel. Lembaran kuat dan rigid dan penting pada struktur protein, sebagai contoh fibroin sutra. Protein kolagen jaringan connective memiliki struktur sekunder triple heliks yang tidak biasa dimana rantai polipeptida ketiga saling membelit, membuatnya sangat kuat.Struktur TersierBentuk potongan lain dari -helix, -sheet, struktur sekunder yang lain dan lengkung penghubung dalam tiga dimensi adalah struktur tersier dari polipeptida (gambar 3). Struktur tersier alami yang melekat pada struktur primer, sebagian besar polipeptida akan melipat secara spontan kedalam struktur tersier yang benar. Secara invivo, lipatan yang benar dibantu oleh protein yang disebut chaperones yang membantu mencegah terjadinya lipatan yang salah dari polipeptida baru sebelum bersinthesis dengan lengkap. Lipatan seperti asam amino dengan rantai hidropilik terutama pada bagian luar protein dimana dapat berinteraksi dengan air dan ion pelarut, ketika asam amino hidropilik menjadi terpendam dalam air . secara keseluruhan memberikan stabilitaas struktur. Variasi jenis dari interaksi nonkovalen antara sisi rantai mengikat struktur tersier bersamaan: tekanan van der waals, ikatan hydrogen, jembatan garam elektrostatikantara kelompok sebaliknya (seperti contoh -NH; kelompok lysine dan sisi rantai kelomppok COO- dari aspartat dan glutamate) dan interaksi hidropobik anatara rantai sisi nonpolar dari asam amino aromatic dan aliphatic (liat topic A4). Sebagai tambahan, ikatan disulfide kovalen dan terbentuk antara dua reside cystein yang mungkin terpisah jauh pada struktur primer tapi dekat pada lipatan strukttur tersier. Gangguan dari struktur sekunder dan tersier oleh panas dan pH ekstrem menyebabkan denaturasi protein dan formasi random coil.Gambar 2. (a) struktur sekunder -helix. Hanya -carbon dan ikatan peptide karbon dan atom nitrogen dari penyokong polipeptida ditunjukkan dengan jelas.Gambar 3. Diagram skematis dari potongan struktur tersier protein.Struktur QuarterBanyak protein terdiri dari dua arau lebih rantai polipeptida (subunit). Dalam hal ini bisa identik atau berbeda. Hemogloni memiliki dua rantai -globin dan dua rantai -globin (22). Tekana yang sama yang menstabilisasi struktur tersier memegang subunit ini secara bersama-sama, termasuk ikatan disulfide antara cystein pada polipeptida yang terpisah. Organisasi ini dikenal sebagai struktur quartener dan memiliki dampak yang pasti. Pertama, memungkinkan membuat molekul protein yang sangat besar. Dimerin adalah sebuah protein dimerik yang terbuat dari dua buah molekul yang kecil, subunit dan yang tidak identik. Pada hidrolisis tubulin yang melekat pada GTP, dimer ini dapat berpolimerisasi menjadi struktur yang berisi ratusan subunit dan (lihat topic A4, Gambar 1). Ini adalah mikrotubulus dari cytoskeleton. Kedua, dapat memberi fungsi protein yang besar, dengan mengkombinasi aktifitas yang berbeda kedalam satu entitas, seperti pada sistesis kompleks asam lemak. Seringkali interaksi antar subunit dimodifikasi dengan pengikatan molekul kecil dan ini dapat menyebabkan efek allosterik yang terlihat pada regulasi enzyme.Kelompok prostetikSebagian besar protein konjugat terdiri dari molekul kecil kovalent dan nonkovalen yang disebut kelompok prostetik yang member fungsi kimia protein yang tidak dapat disediakan oleh sisi rantai asam amino. Kelompok ini sebagian besar adalah ko-faktor dari reaksi katalisis enzim. Contoh, nikotinamide adenine dinucleotide (NAD) pada banyak dehidrogenase pyridoksal phospat dalam transaminase, heme dalam hemoglobin dan cytochrom dan metal ion , sebagai contoh Zn2+ . sebuah protein tanpa kelompok prostetik disebut sebagai apoprotein.Apa yang dilakukan protein? Enzyme. Bagian dari sebagian kecil katalisis molekul RNA aktiv (lihat topic O2), seluruh enzyme adalah protein. Enzim dapat meningkatkan reaksi biokimia melalui banyak perintah penting. Ikatan substrat melibatkan berbagai interaksi nonkovalen dengan sisi rantai asam amino spesifik, termasuk kekuatan van der waals, ikatan hydrogen, jembatan garam dan kekuatan hidrofobik. Signaling. Reseptor protein dalam membran sel dapat mengikat ligand (contohnya hormone) dari media ekstraselluler dan dengan hasil perubahan conformational yang baik, reaksi awal sel dalam merespon ligand. Ligand yang terikat sama dengan ikatan substrat namun ligand biasanya dapat berubah. Beberapa hormone adalah protein yang kecil, seperti insulin dan hormone pertumbuhan. Transport dan penyimpanan. Transport oksigen oleh hemoglobin didalam sel darah merah bersamaan dengan transferin mengantarkan iron kedalam liver. Lemak dibawa didalam darah oleh lipoprotein. Banyak dari molekul dan ion lain dihantarkan dan disimpan dalam bentuk ikatan dengan protein. Struktur dan pergerakan. Kolagen adalah protein utama di kulit, tulang dan jaringan ikat, sementara rambut utama nya dari keratin. Protein otot utama adalah aktin dan myosin yang berbentuk sliding filament yang merupakan dasar dari kontraksi otot. Nutrisi. Casein dan ovalbumin adalah protein utama dari susu dan telur, bertanggungjawab, dan digunakan untuk menyediakan asam amino untuk pertumbuhan dan perkembangan. Protein juga menyediakan nutrisi untuk germinasi embrio. Imunitas. Antibodi, yang bertugas mengenali dan mengikat bakteri, virus dan benda asing lainnya (antigen) adalah merupakan protein.