14

BAB 1

PENDAHULUAN

1. Latar belakang

Perkembangan keperawatan di Indonesia tidak terlepas dari pengaruh

perkembangan keperawatan secara global. Dengan jelas dapat diamati bahwa

secara berkelanjutan keperawatan di Indonesia mengalami perkembangan yang

pesat, baik dibidang pendidikan maupun di tatanan praktek keperawatan. Pada

masa lalu keperawatan dilakukan lebih berdasarkan intuisi dan tradisi sehingga

keperawatan dianggap hanya sebagai kiat tanpa komponen ilmiah dan landasan

keilmuan yang kokoh.

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling

utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu

sama lain dengan ikatan peptida .

2. Rumusan Masalah

1) Apakah protein itu ?

2) Fungsi protein bagi tubuh ?

3) Sumber Protein?

4) Sintesa Protein?

5) Bentuk dari protein ?

6) Hirarki Struktur dari protein ?

7) Kekurangan Protein?

8) Biosintesisa asam amino ?

9) Struktur Asam amino ?

3. Tujuan

Dapat lebih mengetahui apakah protein, macam- macam dari protein, fungsi &

kegunaan protein dan sumber protein secara lebih mendalam sehingga

mempermudah proses belajar dalam mempelajari bab tentang materi ini.

BAB 2

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Protein

Protein yang tidak berikatan dengan kofaktor ini disebut sebagai apoprotein

(Clark dan Russel, 2005). Struktur molekul protein sangat beragam, tetapi pada

dasarnya protein merupakan polimer dari 20 asam amino. Asam amino yg dapat

membentuk molekul protein disebut asam amino dasar, yg terdiri dr 20 macam,

tp jumlah & jenis protein yg terdapat di alam tidak terhitung. Protein merupakan

salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida,

yang merupakan penyusun utama makhluk hidup . Selain itu. Protein ditemukan

oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling

utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu

sama lain dengan ikatan peptida . Protein merupakan molekul organik terbanyak

dalam sel. Merupakan polimer biologis yang mengekspresikan fungsi dari suatu

sel. Protein untuk dapat beraktivitas secara maksimal memerlukan komponen

ekstra yang disebut sebagai kofaktor.

Molekul yg sangat vital untuk organisme à terdapt di semua sel

Polimer à disusun oleh 20 mcm asam amino standar

Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifik

Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino

Sifat fisik dan kimiawi à dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

2.2 Fungsi protein bagi tubuh:

Biokatalisator ( enzim )

Komponen struktur jaringan / sel

Alat transportasi berbagai senyawa dalam darah

Sistem keseimbangan asam – basa

Sistem pertahanan tubuh ( antibodi )

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Sistem pengendalian pada proses metabolisme dalam tubuh ( hormon )

Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino

bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut

(heterotrof).

2.3 Sumber Protein

1. Daging

2. Ikan

3. Telur

4. Susu , dan produk sejenis Quark

5. Tumbuhan berbji

6. Suku polong-polongan

7. Kentang

2.4 Bentuk dari Protein

1. Protein Serat

2. Protein Globular

2.5 Struktur Protein

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer

(tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat

empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein

yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur

sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam

amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk

struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam

amino berbentuk seperti spiral;

beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar

yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui

ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan

gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

2.6 Hirarki Struktur Protein

1 Struktur Primer (struktur sederhana)

2 Struktur Sekunder (kerangka peptida membebtuk pola reguler)

3 Struktur Tersier (protein terpilin membentuk struktur 3 dimensi)

4 Struktur Kuartener (beberapa molekul protein bersatu menjadi struktur

agregat besar)

2.7 Kekurangan Protein

Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya

protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap

orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya.

Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-

atlet.

Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)

Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan

protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari

yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam

pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat

dikenali adalah:

o hipotonus

o gangguan pertumbuhan

o hati lemak

Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat

kematian.

2.8 Sintesa Protein

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan

diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam

amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9

asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh

tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak

esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di

usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel

tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini

disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses

lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.

Sintesis protein dapat diuraikan dalam 3 fase :

1. Inisiasi : mengharuskan dipilihnya suatu molekul m RNA oleh ribosom

untuk translasi

2. Elongasi ( perpanjangan ) : merupakan proses siklik, meliputi berbagai

tahap yang dikatalisis oleh protein yang dinamakan faktor elongasi

3. Terminasi : merupakan proses yang relatif sederhana, faktor pelepas (e RF)

mampu mengenali bahwa sinyal terminasi ada di tapak A

2.11 Struktur Asam amino

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di

sebelah kanan.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat

gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu

gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang

membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan

senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus

karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut

merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping

tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino

bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)

Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar,

ada/tidaknya gugus terionisasi

a. Hidrolisis

Penguraian protein oleh air

Terjadi jika protein direaksikan dengan asam/ enzim pengurai protein

seperti pepsin dan tripsin

Menghasilkan peptida pendek

b. Dasar Pemisahan Protein

Bentuk, berat dan ukuran (dialisis, ultrafiltrasi, sentrifugasi, kromatografi)

Muatan Listrik (elektrolisis dan kromatografi penukar ion)

Perbedaan Kelarutan (presipitasi isoelektrik, salting out-in, presipitasi

pelarut organik)

c. Serat

Dibangun oleh rantai polipeptida yang ditata sepanjang satu sumbu

Terdiri dari polipeptida berdampingan secara bersisian sepanjang rantai

Kuat, kaku, tidak larut air tapi larut garam encer

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Contoh: Kolagen, keratin, lastin

d. Globula

Rantai polipeptida melipat menjadi bentuk bola yang kompak

Larut dalam air, asam, basa encer, garam, Misalnya: hormon, protein

transpor dan enzim

Contoh: insulin, lisosom, albumin, hemoglobin, hunoglobin

e. Konjugasi

Protein yang jika dihidrolisis menghasilkan asam amino dan gugus

prostetik (senyawa organik/anorganik)

Golongan diklasifikasi lebih lanjut tergantung kepada sifat senyawa non

asam aminonya

Misalnya: Glikoprotein non asam aminonya-karbohidrat, lipoprotein-asam

lemak, nukleprotein-asam nukleat

Contoh : kasein, ribosom

2.9 Biosintesisa asam amino

Protein tersusun dari suatu monomer yang disebut dengan asam amino. Asam

amino ini akan saling berikatan membentuk suatu rantai polipeptida, di mana

rantai polipeptida ini nantinya akan menyusun protein sehingga protein terlihat

seperti memiliki bentuk 3 dimensi.

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Masing-masing jenis asam amino mempunyai jalur metabolisme yg berbeda

satu dengan yang lain, sehingga metabolismenya nampak lebih kompleks. Pada

katabolisme Nitrogen, asam amino untuk organisme “ ureotelik” mempunyai

produk akhir (end product) berupa urea & diekskresi melalui urine.

Hampir semua bakteri & tumbuh - tumbuhan dapat mensintesis 20 asam

amino dasar, tapi hewan tingkat tinggi termsk manusia hanya dapat mensintesis

setengahnya, yang tidak dapat disintesis harus terpenuhi dalam diet, baik protein

nabati atau hewani.

Asam amino , dibagi 2 kelompok :

1.Asam amino esensial : asam amino yang tidak dapat disintesa oleh tubuh

2.Asam amino non-esensial : asam amino yang dapat disintesa oleh tubuh

Asam amino esensial, yg harus disuplai dalam diet :

1. Arginin

2. Histidin

3. Isoleusin

4. Leusin

5. Lisin

6. Metionin

7. Fenilalanin

8. Tironin

9. Triptofan

10. Valin

Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau

sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies

organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi

sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi

kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam

amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial

yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina,

fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai

"setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi

kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering

diberikan untuk kepentingan pengobatan

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Biosintesa asam amino, merupakan proses kebalikan dari degradasi

(katabolisme)nya. Secara garis besar biosintesa asam amino non esensial pd manusia

sebagai berikut :

1. Biosintesa asam amino non esensial dari senyawa amfibolik.

2. Biosintesa asam amino non-esensial dari asam amino non-esensial lainnya

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan

dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya

tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam

amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam

amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung

menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian

protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

2.10 Isomerisme pada asam amino :

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino

—kecuali glisina—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong"

atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam

(putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika

urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L.

(Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH

- R - NH2).Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan

tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak

mengandung asam amino tipe D.

2.11 Katabolsme asam amino :

• Katabolisme asam amino pada vertebrata sebagian besar di hati, berjalan aktif

di ginjal & relatif tidak aktif di jaringan otot kerangka

• Asam amino yg mengalami katabolisme berasal dari :

– Diet ( makanan )

– Pemecahan protein jaringan

Katabolisme asam amino , dibagi menjadi 2 bagian :

1. Katabolisme atom N dari asam amino

• Gol. organisme Ureotelik (mamalia) “end product” dari katabolisme

adalah Urea.

• Gol. organisme Urikotelik (reptil, burung)”end product” adalah asam

urat.

• Gol.organisme Ammonotelik (ikan bertulang)”end product” adalah

Amoniak.

2. Katabolisme kerangka atom C (karbon) asam amino :

Kerangka atom C asam amino akan mengalami katabolisme menjadi

senyawa amfibolik kemudian diubah lagi menjadi senyawa lain atau

dioksidasi lebih lanjut jadi tenaga.

Proses ini penting , karena pd keadaan normal tubuh tidak menimbun

atau mengekskresikan asam amino yang berlebihan.

Proses pembentukan Urea dibagi 4 tahap :

1. Transaminasi

2. Deaminasi Oksidatif

3. Pembentukan & transport amoniak

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

4. Reaksi Siklus Urea

SIKLUS UREA :

Pada manusia sebagian besar (80-90%) hasil katabolisme Nitrogen

akan diekskresikan tubuh mell urine dalam bentuk Urea.

Peranan asam amino dalam proses pembentukan bahan tertentu (produk

khusus) yang mempunyai kepentingan biomedis :

1. Produk khusus yang dapat dibentuk berasal dari :

o Kerangka atom C asam amino

o Asam amino itu sendiri

o Bagian dari asam amino

2. Hampir semua produk khusus tersebut bukan merupakan asam amino

Hubungan asam amino dengan biosintesa produk khusus :

1. GLISIN :

Biosintesa Heme

– Atom C alfa & atom N Glisin digunakan untuk sintesis Porfirin

dari Hb.

Biosintesa Purin

– Seluruh molekul Glisin digunakan untuk pembentukan kerangka

cincin Purin

Reaksi konjugasi di hati

– Glisin mengkonjugasi asam kholat menjadi glikokholat.

– Asam hipurat menjadi hipurat

2. SISTEIN

Merupakan pra-zat dari Taurin, yi suatu senyawa yang berfungsi untuk

mengkonjugasi asam empedu

Untuk mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino dalam protein

dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu:

1.Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.

2.Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

3.Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan

4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

Penentuan kadar protein dapat dilakukan dengan berbagai metode

bergantung pada jenis sampel dan ketersediaan alat serta bahan (pereaksi).

Metode yang umum digunakan adalah metode Kjeldahl, Lowry dan Biuret.

Penentuan kadar protein dengan metode biuret didasarkan atas pengukuran

absorban dari senyawa kompleks antara protein dengan pereaksi biuret yang

berwarna ungu.

Hal ini terjadi apabila protein bereaksi dengan tembaga (salah satu

komponen dari biuret) dalam suasana basa.Protein Merupakan suatu

makromolekul. Monomer yang membuat polimer ini disebut asam amino.

Berdasarkan fungsi biologisnya protein dibedakan menjadi 7 yaitu: enzim,

protein transport, protein nutrien dan penyimpanan, protein kontraktil atau

motil, protein struktural, protein pertahanan, dan protein pengatur.

Berdasarkan bentuknya dibedakan menjadi protein globuler dan protein

fibrosa. Berdasarkan komponen penyusunnya dibedakan menjadi protein

sederhana dan protein majemuk. Denaturasi protein adalah pecahnya ikatan

hydrogen dan ikatan non polar dalam molekul protein, sehingga terjadi

perubahan pada struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarter yang

mengakibatkan perubahan sifat fisik dan faal suatu protein.

Penyebab denaturasi antara lain: asam kuat, basa kuat, logam berat,

pemanasan, alcohol, sinar X, sinar ultraviolet, dan zat-zat kimia

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

BAB 3

PENUTUP

KESIMPULAN

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam

makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke

dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang

bekerja pada tingkat molekular. Pada masa lalu keperawatan dilakukan lebih

berdasarkan intuisi dan tradisi sehingga keperawatan dianggap hanya sebagai kiat

tanpa komponen ilmiah dan landasan keilmuan yang kokoh.

SARAN

Dengah selesainya makalah ini,sayaberharap pembaca dapat menerpkan ilmu

ilmu yang ada didalamnya.kemudian daripada itu kami menaruh harapan agar

mahasiswa UBI banyuwangi dapat lebih mudah dalam mempelajari dan

memahami tentang materi Protein,agar lebih mendalam sebab banyak manfaat

yang terkandung didalamnya.

Penyusun menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari yang diharapkan,

oleh karena itu saran dan kritik sangat kami harapkan demi sempurnanya makalah

ini.

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “

14

DAFTAR PUSTAKA

biokimia. Com / Protein

hand aut power poit by: dr. Hj. Indah sri lestari, Mkes. Materi Biokimia

Metabolisme Protein.

Http://id.shvoong.com/tags/protein

Http://id.wikipedia,orang/wiki/berkas;protein_strukture.jpg

www. Goggle. Com

www. Wilkipedia Indonesia. Com

TUGAS BIOKIMIA “ U B I “