3

2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Klasifikasi dan Deskripsi Ikan Patin (Pangasius hypophthalmus)

Ikan patin (Pangasius hypophthalmus) adalah salah satu komoditas ikan

air tawar ekonomis penting. Ikan ini mempunyai beberapa sifat yang

menguntungkan untuk dibudidayakan misalnya ukuran per individu yang besar,

fekunditas yang cukup tinggi, kebiasaan makan yang omnivor serta mutu

dagingnya digemari oleh masyarakat. Klasifikasi ikan patin menurut Saanin

(1984) adalah sebagai berikut.

Phylum : Chordata

Sub phylum : Vertebrata

Kelas : Pisces

Sub kelas : Teleostei

Ordo : Ostariophysi

Sub ordo : Siluroidea

Famili : Pangasidae

Genus : Pangasius

Spesies : Pangasius hypophthalmus

Gambar 1 Ikan patin (Pangasius hypophthalmus)

Ikan patin memiliki badan memanjang berwarna putih seperti perak

dengan punggung berwarna kebiru-biruan. Panjang tubuhnya dapat mencapai

120 cm, ukuran tubuh ini tergolong besar bagi ikan jenis lele-lelean. Pada

pembudidayaan dalam umur 6 bulan ikan patin bisa mencapai ukuran 35-40 cm

(Susanto dan Amri 2002). Ikan patin tidak memiliki sisik, kepala relatif kecil

dengan mulut terletak di ujung kepala. Pada sudut mulutnya terdapat dua pasang

sungut pendek yang berfungsi sebagai alat peraba (Susanto dan Amri 2002).

4

Sirip punggung (dorsal) mempunyai jari-jari keras yang berubah menjadi

patil bergerigi di sebelah belakangnya. Jari-jari lunak sirip punggung berjumlah

enam atau tujuh buah. Pada punggungnya terdapat sirip lemak berukuran kecil

sekali yang disebut adipose fin. Sirip ekornya berbentuk cagak dan bentuknya

simetris. Sirip duburnya yang panjang terdiri dari 30-33 jari-jari lunak.

Sirip perutnya memiliki 8-9 jari-jari lunak (Slembrouck et al. 2005). Sirip dada

memiliki 12-13 jari-jari lunak dan sebuah jari-jari keras yang menjadi senjata dan

dikenal sebagai patil.

Ikan ini memiliki beberapa sifat biologis, yaitu nokturnal atau melakukan

aktivitas pada malam hari seperti halnya catfish lainnya dan sesekali muncul ke

permukaan air untuk mengambil oksigen dari udara langsung (Susanto dan Amri

2002). Ikan patin sangat toleran terhadap derajat keasaman (pH) air, yaitu dari

perairan yang agak asam (pH 5) sampai perairan yang basa (pH 9). Kandungan

oksigen terlarut yang dibutuhkan bagi kehidupan patin adalah 3-6 ppm,

karbondioksida yang ditolerir 9-20 ppm, dengan alkalinitas 80-250. Suhu

air media pemeliharaan yang optimal berada dalam kisaran 28-30 °C (Khairuman

dan Suhenda 2001).

2.2 Komposisi Kimia Ikan Patin

Tubuh ikan patin didominasi oleh daging yang mencapai 49%. Komposisi

yang lain, yaitu kulit, tulang, kepala, jeroan, dan gelembung renang. Pada

umumnya, komposisi daging ikan terdiri dari 15 - 24% protein, 0,1 - 22% lemak,

1 - 3% karbohidrat, 0,8 - 2% substansi anorganik, dan 66-84% air (Suzuki 1981).

Komposisi kimia ikan patin segar dapat dilihat pada Tabel 1.

Tabel 1 Komposisi kimia ikan patin (Pangasius sp.)

Komposisi Kadar (%)

Air 82,22

Abu 0,74

Protein 14,53

Lemak 1,09 Sumber: Maghfiroh (2000)

Air merupakan komponen yang penting dalam bahan makanan, karena air

dapat memberikan pengaruh pada penampakan, tekstur serta cita rasa. Bahkan di

dalam makanan kering sekalipun, terkandung air dalam jumlah tertentu. Produk

5

hasil perikanan memiliki kandungan air yang sangat tinggi, sekitar 80%.

Kandungan air dalam bahan makanan ikut menentukan daya terima, kesegaran

dan daya simpan bahan tersebut (Winarno 2008). Kadar air dalam suatu bahan

menunjukkan perbedaan antara berat bahan sebelum dan sesudah dilakukan

pemanasan.

Kandungan lemak dalam daging ikan bervariasi tergantung pada spesies,

umur, kondisi sebelum atau setelah perkembangbiakan (bertelur), dan kondisi

pakan. Semakin tinggi kandungan lemaknya, maka semakin rendah kandungan air

daging ikan (Suzuki 1981). Lemak yang terdapat pada produk perikanan pada

umumnya sangat mudah untuk dicerna langsung oleh tubuh, sebagian besar adalah

asam lemak tak jenuh yang dibutuhkan oleh pertumbuhan, dan kadar kolesterol

sangat rendah (Adawyah 2007).

Penentuan kadar abu total sangat berguna sebagai parameter nilai gizi

suatu bahan makanan. Mineral dalam makanan ditentukan dengan pengabuan atau

inserasi (pengabuan) (deMan 1997). Dalam proses pembakaran, bahan-bahan

organik terbakar, tetapi zat anorganiknya tidak ikut terbakar.

Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien selain

karbohidrat dan lemak yang berperan lebih penting dalam pembentukan

biomolekul daripada sumber energi. Kandungan energi protein rata-rata

4 kkal/gram atau setara dengan kandungan energi karbohidrat. Produk perikanan

memiliki kandungan protein yang mudah diserap dan dicerna sehingga baik

dikonsumsi untuk memenuhi kebutuhan nutrisi protein terutama pada anak-anak

(Sudhakar et al. 2009). Fungsi utama protein bagi tubuh adalah membentuk

jaringan baru dan mempertahankan jaringan yang telah ada. Protein juga

digunakan sebagai bahan bakar apabila kebutuhan energi tubuh tidak terpenuhi

oleh lemak dan karbohidrat. Separuh atau 50% dari berat kering sel dalam

jaringan yaitu hati dan daging diperkirakan terdiri dari protein (Winarno 1997).

Karbohidrat merupakan sumber energi utama bagi manusia dan hewan.

Karbohidrat berfungsi untuk mencegah timbulnya pemecahan protein berlebihan,

kehilangan mineral dan membantu metabolisme lemak protein. Karbohidrat pada

produk perikanan tidak mengandung serat, umumnya karbohidrat tersebut dalam

bentuk glikogen (Nurjanah et al. 2009). Selain itu, karbohidrat pada produk

6

perikanan terdiri dari glukosa, fruktosa, sukrosa dan monosakarida lainnya

(Okuzumi dan Fujii 2000).

2.3 Sistem Urat Daging

Bagian badan teleostei merupakan sistem urat daging terbesar. Urat daging

berfungsi pada seluruh pergerakan tubuh, mengatur pergerakan elemen anggota

tubuh, misalnya pemompaan darah, gerakan peristaltik organ viscera dan struktur

yang berhubungan dengannya (Grizzle & Rogers 1976). Ada tiga macam jaringan

urat daging, yaitu urat daging kerangka, urat daging licin, dan urat daging jantung.

Urat daging licin (otot polos) memiliki serabut yang lebih sederhana dan kecil

dibandingkan dengan serabut otot lainnya.

Gambar 2 Urat daging kerangka Sumber : Kusmawan D (2011)

Urat daging licin terdiri dari sel urat daging mononukleat, sedangkan

kedua urat daging lainnya adalah urat daging berinti banyak (multinukleat) yang

diikat oleh facia atau tenunan ikat (endomisium) untuk membentuk berkas urat

daging (bundle). Urat daging kerangka atau bergaris terdapat pada jaringan yang

dapat diatur (voluntary control). Serabut multinukleat mengandung myofibril

yang tersebar rata di seluruh penampang melintang, terpusat di tengah atau

terdapat sepanjang dinding serabut (Harder 1975). Myofibril terdiri dari ratusan

myofilamen yang terbagi menjadi elemen tipis, actin dan myosin.

2.4 Asam Amino

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing

dihubungkan dengan ikatan peptida. Suatu protein jika dihidrolisis dengan asam,

7

alkali, atau enzim akan menghasilkan campuran asam-asam amino. Struktur kimia

asam amino dapat dilihat pada Gambar 3.

COOH (gugus karboksil)

H C R (gugus radikal)

NH2 (gugus amino)

Gambar 3 Struktur umum asam amino Sumber: Almatsier (2006)

Sebuah asam amino terdiri dari sebuah gugus amino, sebuah gugus

karboksil, sebuah atom hidrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C

yang dikenal sebagai karbon α. Gugus R merupakan rantai cabang yang

membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya (Winarno 2008).

Asam amino dalam kondisi netral (pH isolistrik, pI) berada dalam bentuk ion

dipolar atau disebut juga ion zwitter. Pada asam amino yang dipolar, gugus amino

mendapat tambahan sebuah proton dan gugus karboksil terdisosiasi. Derajat

ionisasi dari asam amino sangat dipengaruhi oleh pH (Winarno 2008).

Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein, dan dibagi

dalam dua kelompok yaitu asam amino esensial dan non esensial. Asam amino

esensial tidak dapat diproduksi dalam tubuh sehingga sering harus ditambahkan

dalam bentuk makanan, sedangkan asam amino non esensial dapat diproduksi

dalam tubuh. Asam amino umumnya berbentuk serbuk dan mudah larut dalam air

namun tidak larut dalam pelarut organik non polar (Suharsono 1970 dalam

Sitompul 2004).

2.3.1 Asam amino esensial

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibuat dalam

tubuh dan harus diperoleh dari makanan sumber protein yang disebut juga asam

amino eksogen. Asam amino seringkali disebut dan dikenal sebagai zat

pembangun yang merupakan hasil akhir dari metabolisme protein. Asam amino

esensial dapat dilihat pada Tabel 2.

8

Tabel 2 Asam amino esensial

Asam amino Singkatan tiga huruf Berat Molekul (g/mol)

Histidin His 155,2

Arginin Arg 174,2

Treonin Thr 119,1

Valin Val 117,1

Metionin Met 149,2

Isoleusin Ile 131,2

Leusin Leu 131,2

Fenilalanin Phe 165,2

Lisin Lys 146,2

Triptofan Trp 204,2 Sumber: Hames dan Hooper (2005)

Hames dan Hooper menyatakan ada 10 jenis asam amino esensial, yaitu

histidin, arginin, treonin, valin, metionin, isoleusin, leusin, fenilalanin, lisin, dan

triptofan.

Histidin merupakan asam amino yang diperoleh dari hasil hidrolisis

protein yang terdapat dalam sperma suatu jenis ikan (kaviar), asam amino ini

bermanfaat baik untuk kesehatan radang sendi dan memperkuat hubungan antar

syaraf khususnya syaraf organ pendengaran. Histidin bermanfaat untuk perbaikan

jaringan, dibutuhkan dalam dalam pengobatan alergi, rheumatoid arthritis, anemia

serta dalam pembentukan sel darah merah dan sel darah putih (Harli 2008).

Arginin adalah asam amino yang dibentuk di hati dan beberapa

diantaranya terdapat dalam ginjal. Arginin bermanfaat untuk meningkatkan daya

tahan tubuh atau produksi limfosit, meningkatkan pengeluaran hormon

pertumbuhan (HGH) dan meningkatkan kesuburan pria (Linder 1992).

Treonin merupakan asam amino yang mempunyai rantai cabang gugus

alifatik hidroksil (Winarno 2008). Treonin mampu meningkatkan kemampuan

usus dan proses pencernaan. Asam amino ini bekerja untuk mempertahankan

keseimbangan protein dan berperan dalam pembentukan kolagen dan elastin

(Harli 2008).

Valin diperlukan dalam pertumbuhan dan penampilan, terutama berfungsi

dalam sistem saraf dan pencernaan. Selain itu, valin berfungsi untuk membantu

gangguan saraf otot, mental dan emosional, insomnia, dan keadaan gugup.

Kekurangan valin dapat menyebabkan kehilangan koordinasi otot dan tubuh

menjadi sangat sensitif terhadap rasa sakit, panas dan dingin (Edison 2009).

9

Metionin adalah suatu asam amino dengan gugus sulfur yang diperlukan

tubuh dalam pembentukan asam nukleat dan jaringan serta sintesa protein. Juga

menjadi bahan pembentuk asam amino lain (sistein) dan vitamin (kolin). Metionin

bekerja sama dengan vitamin B12 dan asam folat dalam membantu tubuh

mengatur pasokan protein berlebihan dalam diet tinggi protein. Selain itu, fungsi

penting lain metionin adalah membantu menyerap lemak dan kolesterol. Karena

itu, metionin merupakan kunci kesehatan bagi hati yang berhubungan banyak

dengan lemak. Defisiensi metionin dapat berakibat rematik kronis, pengerasan

hati (sirosis), dan gangguan ginjal (Harli 2008).

Isoleusin diperlukan dalam produksi dan penyimpanan protein oleh tubuh,

dan pembentukan hemoglobin. Kemudian berperan dalam metabolisme dan fungsi

kelenjar timus dan kelenjar pituitari (Harli 2008).

Leusin merupakan asam amino yang bekerja untuk memacu fungsi otak,

menambah tingkat energi otot, membantu menurunkan kadar gula darah yang

berlebihan, serta membantu penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit

(terutama untuk mempercepat penyembuhan luka post - operative) (Harli 2008).

Leusin juga berfungsi dalam menjaga sistem kekebalan tubuh (Edison 2009).

Fenilalanin merupakan asam amino esensial yang menjadi bahan baku

bagi pembentukan katekolamin sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi

tranmisi impuls saraf. Fenilalanin juga berperan sebagai prekursor tirosin dan

bersama membentuk hormon tiroksin dan epinefrin (Almatsier 2006). Defisiensi

fenilalanin dapat berakibat mata merah (bloodshot eyes), katarak, dan perubahan

perilaku (psychotic dan schizophrenic) (Harli 2008).

Lisin merupakan bahan dasar antibodi darah dan memperkuat sistem

sirkulasi. Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. Bersama proline dan

Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Lisin mampu menurunkan kadar

trigliserida darah yang berlebih. Lisin memiliki sifat mudah rusak akibat panas.

Kekurangan lisin menyebabkan mudah lelah, sulit konsentrasi, rambut rontok,

anemia, pertumbuhan terhambat dan kelainan reproduksi (Harli 2008).

Triptofan merupakan prekursor vitamin niasin dan pengantar syaraf

serotonin (Almatsier 2006). Fungsinya dalam proses pembekuan darah dan

pembentukan cairan pencernaan. Triptofan juga berperan sebagai bahan

10

pembentuk neuro-transmitter serotonin, triptopan berfungsi dalam pengendoran

saraf dan membantu proses tidur (Harli 2008).

2.3.2 Asam amino non esensial

Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat dalam

tubuh disebut juga asam amino endogen (Winarno 1997). Beberapa asam amino

non esensial dapat dilihat pada Tabel 3

Tabel 3 Asam amino non esensial

Asam amino Singkatan tiga huruf Berat Molekul (g/mol)

Alanin Ala 89

Asam aspartat Asp 133,1

Asam glutamate Glu 147,2

Glisin Gly 75

Prolin Pro 115,1

Serin Ser 105,1

Tirosin Thr 181,1

Sistin Sis Sistin Sumber: Hames dan Hooper (2005)

Asam amino non esensial memiliki manfaat yang baik untuk makhluk

hidup. Di bawah ini akan dibahas beberapa asam amino non esensial serta

manfaatnya.

Alanin berfungsi untuk memperkuat membran sel dan membantu

metabolisme glukosa menjadi energi tubuh, sedangkan asam aspartat bermanfaat

untuk penanganan pada kelelahan kronis dan peningkatan energi (Linder 1992).

Asam glutamat dapat diperoleh dari glutamin. Gugus amida yang terdapat

pada molekul glutamin dapat diubah menjadi gugus karboksilat melalui proses

hidrolisis dengan asam atau basa. Asam glutamat bermanfaat untuk menahan

keinginan konsumsi alkohol berlebih, mempercepat penyembuhan luka pada usus,

meningkatkan kesehatan mental dan meredam emosi (Linder 1992).

Glisin adalah asam amino yang dapat menghambat proses dalam otak yang

menyebabkan kekakuan gerak seperti pada multiple sclerosis, sedangkan prolin

adalah asam amino yang dapat diperoleh dari hasil hidrolisis kasein. Prolin

berfungsi sebagai bahan dasar glutamic acid. Glisin bergabung dengan lisin dan

vitamin C akan membentuk jaringan kolagen yang penting untuk menjaga

kecantikan kulit, memperkuat persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung

(Harli 2008).

11

Asam amino serin berfungsi membantu pembentukan lemak pelindung

serabut syaraf (myelinsheaths). Penting dalam metabolisme lemak dan asam

lemak, pertumbuhan otot dan kesehatan sistem imun serta membantu produksi

antibodi dan immunoglobulin (Linder 1992).

Sistin berfungsi untuk membantu kesehatan pankreas, menstabilkan gula

darah dan metabolisme karbohidrat, mengurangi gejala alergi makanan dan

intoleransi. Sistin sangat dibutuhkan dalam pembentukan kulit, terutama

penyembuhan luka bakar dan luka operasi. Membantu penyembuhan kelainan

pernafasan misalnya bronkhitis serta meningkatkan aktifitas sel darah putih

melawan penyakit (Harli 2008).

Tirosin merupakan asam amino yang mempunyai gugus fenol dan bersifat

asam lemah. Asam amino ini dapat diperoleh dari kasein, yaitu protein utama

yang terdapat dalam keju. Tirosin memiliki beberapa manfaat yaitu, dapat

mengurangi stress, anti depresi serta detoksifikasi obat dan kokain (Linder 1992).

2.4 High Performance Liquid Chromatography (HPLC)

Kualitas suatu protein dapat ditentukan dengan mengetahui kandungan

asam aminonya. Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam, alkali atau enzim

akan menghasilkan campuran asam-asam amino (Winarno 2008). Asam-asam

amino esensial harus ada dalam jumlah yang cukup dalam makanan supaya

aktivitas metabolisme tubuh tetap terjaga secara optimal (Buckle et al. 1978).

Analisis asam amino bertujuan menentukan jenis dan jumlah asam amino yang

terkandung dalam suatu protein bahan pangan.

Analisis asam amino ini sangat diperlukan, misalnya untuk menganalisis

hasil industri makanan, makanan ternak, obat-obatan, analisis cairan biologi dan

hidrolisat protein. Cara analisis asam amino yang masih lazim digunakan sampai

saat ini adalah kromatografi dengan berbagai macam teknik misalnya

kromatografi kertas, lapisan tipis dan kolom (Rediatning dan Kartini 1987).

Akhir-akhir ini analisis asam amino menggunakan kromatografi cair dengan

kinerja tinggi atau yang lebih dikenal dengan istilah High Performance Liquid

Chromatography (HPLC) (Muchtadi 1989).

HPLC yang pada awalnya merupakan singkatan dari High pressure Liquid

Chromatography karena metode ini memang merupakan suatu cara kromatografi

12

dengan menggunakan tekanan (Pressure). Namun, akhir-akhir ini dengan

bertambah baiknya modifikasi dan penampakan dari peralatan, maka namanya

berubah menjadi High Performance Liquid Chromathography (Salamah 1997).

HPLC merupakan suatu cara pemisahan komponen dari suatu campuran

berdasarkan perbedaan distribusi/absorbs komponen diantara dua fase yang

berbeda yaitu fase diam (stasioner) dan fase bergerak (mobil) (Salamah 1997).

Pelarut yang lebih polar biasanya digunakan sebagai fase stasioner. Secara umum,

dapat dikatakan bahwa kromatografi adalah suatu proses migrasi diferensial

dimana komponen-komponen sampel ditahan secara selektif oleh fase diam

(Sudarmadji et al. 2007).

Teknik HPLC mempunyai beberapa keuntungan, yaitu mampu

membedakan asam amino D dan L, dapat bekerja lebih cepat dan pemisahan

24 asam amino dalam cairan fisiologik dapat diselesaikan dalam waktu 40 menit

(Winarno 2008). Komponen utama alat yang dipakai dalam HPLC, antara lain:

reservoir zat pelarut untuk fase mobil, pompa, injektor, kolom, detektor dan

rekorder (Adnan 1997). Gambar alat kromatografi dapat dilihat pada Gambar 4.

Gambar 4 High Performance Liquid Chromatograhy (HPLC) (Sumber: Anonima 2009)

Pelarut-pelarut yang biasa digunakan dalam HPLC adalah air, metanol,

asetonitril, kloroform dan pelarut-pelarut lain dalam keadaan murni (HPLC grade)

(Salamah 1997). Sebelum dilakukan analisis asam amino dengan kromatografi

13

terlebih dahulu dilakukan pembuatan hidrolisat protein yang bertujuan

memutuskan ikatan peptidanya dengan hidrolisis asam atau hidrolisis basa. Semua

protein akan menghasilkan asam-asam amino bila dihidrolisis, tetapi ada beberapa

protein yang masih berikatan. Hidrolisis asam yang umum digunakan dalam

analisis asam amino yaitu HCl 6 N yang menyebabkan kerusakan triptofan dan

sedikit juga kerusakan terjadi pada serin dan treonin. Hidrolisis basa biasanya

menggunakan NaOH 2-4 N dan tidak merusak triptofan, tetapi menyebabkan

deaminasi asam amino lain (Nur et al. 1992).

2.6 Penggorengan dengan Metode Deep Frying

Pemanasan merupakan suatu perlakuan suhu tinggi yang diberikan pada

suatu bahan pangan yang bertujuan mengurangi populasi mikroorganisme atau

membunuhnya yang ada di dalam bahan pangan. Perlakuan pemanasan biasanya

dikombinasikan dengan perlakuan lainnya untuk mencegah rekontaminasi oleh

mikroorganisme (Tamrin dan Prayitno 2008).

Deep frying merupakan salah satu sistem penggorengan dengan merendam

seluruh bagian bahan yang digoreng di dalam minyak sebagai medium penghantar

panas (Stevenson et al. 1984). Suhu normal dalam proses penggorengan adalah

163-196 °C (Weiss 1982). Menurut Ketaren (1986), minyak yang digunakan

dalam proses penggorengan ini tidak boleh berbentuk emulsi dan harus

mempunyai titik asap di atas suhu penggorengan. Jika pada proses penggorengan

terbentuk asap, berarti minyak mengalami dekomposisi, sehingga menyebabkan

bau dan rasa yang tidak enak.

Bahan makanan yang dimasukkan ke dalam ketel segera menerima panas

dan kandungan air dalam bahan menguap yang ditandai dengan timbulnya

gelembung-gelembung selama proses penggorengan. Bersamaan dengan itu,

bahan pangan menyerap minyak dengan persentase yang cukup besar, tergantung

jenis bahan yang digoreng. Selain itu, akan terjadi juga pelarutan sebagian

komponen bahan dan terbentuk cita rasa akibat pemanasan protein, karbohidrat,

lemak, dan komponen minor lainnya (Orthoefer 1989).

Proses penggorengan memberi efek yang merugikan terhadap nilai gizi.

Efek tersebut terjadi karena reaksi antara amino group dari asam amino esensial,

yaitu lisin dengan gula reduksi yang terkandung bersama-sama protein dalam

14

bahan pangan yang disebut reaksi Maillard. Pemanasan lebih lanjut dapat

menyebabkan asam amino arginin, triptofan, dan histidin bereaksi dengan gula

reduksi. Ketersediaan lisin dan asam amino dari protein yang diproses dengan

pemanasan lebih kecil daripada protein yang tidak diproses karena terjadinya

reaksi Maillard (Susilo 2008).

Pengolahan dengan menggunakan panas yang tinggi menyebabkan protein

akan mengalami perubahan rasemisasi, hidrolisis, desulfurasi, dan deamidasi. Jika

protein dipanaskan pada suhu sekitar 200 °C, residu asam aminonya akan

mengalami dekomposisi dan pirolisis. Beberapa hasil pirolisis yang diisolasi dari

daging panggang ternyata bersifat sangat mutagenik (Suwandi 1990).

Ayala et al. 2005 menyatakan bahwa proses pemasakan (salah satunya

penggorengan) menyebabkan perubahan penting pada komponen urat daging (air,

serat daging, jaringan penghubung dan adipose). Perubahan struktural yang

disebabkan oleh panas dapat mempengaruhi tekstur dan parameter lain yang

berhubungan dengan kualitas daging (Hurling et al. 1996). Selain itu, pemasakan

dapat mengubah struktur jaringan daging yang disebabkan oleh koagulasi termal

pada protein dan perubahan yang berhubungan dengan kadar air.