bab 3 protein

27
PROTEIN By NOER KUMALA INDAHSARI, S.Si, M.Si

Upload: ririn-rintia

Post on 06-Nov-2015

227 views

Category:

Documents


4 download

DESCRIPTION

hjil

TRANSCRIPT

  • PROTEINBy NOER KUMALA INDAHSARI, S.Si, M.Si

  • STRUKTUR PROTEIN Asam amino Struktur primer Struktur sekunder Struktur tersier Struktur kuartener

  • STRUKTUR PRIMERProtein merupakan polimer linier, dimana gugus -karboksil dari asam amino satu berikatan dengan gugus -amino dari asam amino yang lain melalui ikatan peptida.

    Konvensi : Ujung amino berada pada awal rantai polipeptida, sedangkan ujung karboksil berada pada ujung akhir rantai polipeptida

  • Rantai polipeptida mengandung:1. rantai utama / tulang punggung (warna hitam) yang kaya akan potensi ikatan hidrogen. Setiap residu mengandung gugus karbonil yang merupakan akseptor ikatan hidrogen2. rantai samping (warna hijau)

  • Pada tulang punggung :

    1. Ikatan peptida bersifat planar, dimana terdapat struktur resonansi pada ikatan peptida tersebut. Akibatnya ikatan peptida tidak dapat berotasi.

  • Karakter ikatan ganda tersebut dibuktikan dengan panjangnya ikatan antara gugus CO dan NH

  • 2. Ikatan peptida tidak bermuatan, menyebabkan terbentuknya suatu piranti yang kuat dalam struktur globularnya

    3. Sifat planar dari ikatan peptida memungkinkan terjadinya 2 konfigurasi, yaitu trans dan cis. Hampir semua ikatan peptida dalam protein mempunyai konfigurasi trans.

  • 4.Ikatan antara gugus amino dengan atom C- dan antara atom C- dengan gugus karbonil adalah ikatan tunggal. Kedua unit yang berdekatan dengan ikatan peptida tersebut akan dapat berotasi pada berbagai orientasi.Kebebasan rotasi dari kedua ikatan tunggal tersebut pada setiap asam amino menyebabkan protein dapat melipat dalam berbagai cara yang berbeda.

  • STRUKTUR SEKUNDER

    Alpha HelixBeta sheetTurns and loops

    Alpha Helix : Ikatan hidrogen antara NH dan CO dalam rantai utama, dimana gugus CO dari setiap asam amino membentuk ikatan Hidrogen dengan gugus NH dari asam amino yang keempat dengan arah sekuens N ke C.

  • Struktur tersierPada struktur tersier terjadi proses pelipatan dimana bagian hidrofobik akan berada di dalam dan bagian hidrofilik berada di permukaan luar protein (berinteraksi dengan lingkungan)

    Studi Kristalografi X-Ray dan NMR menghasilkan struktur 3 dimensi dari ribuan protein. Contoh Myoglobin berikut ini

  • Dari gambar tampak bahwa myoglobin dominan mengandung alpha-helix.

  • STRUKTUR KUARTENER Merupakan interaksi antara rantai polipeptida yang berstruktur tersier. Contohnya : Hemoglobin.

    **************************