asam amini&protein

5/16/2018 Asam Amini&Protein - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/asam-aminiprotein 1/11

1. Asam Amino

Asam amino merupakan senyawaan dengan molekul yang mengandung gugusfungsional amino (–NH2) maupun karboksil (–CO2H). Secara umum, struktur asam

amino dapat dituliskan seperti berikut.

R dapat berupa gugus alkil, suatu rantai karbon yang mengandung atom-atom

belerang, suatu gugus siklik atau gugus asam ataupun basa. Asam amino yang

paling sederhana adalah glisin. Perhatikan struktur glisin berikut.

Asam amino diperoleh dengan menghidrolisis protein, dan ditemukan 20 asam

amino. Asam amino ini dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam aminononesensial. Asam amino esensial merupakan asam amino yang sangat penting

untuk tubuh tetapi tubuh tidak dapat membuat sendiri. Oleh karena itu, harus

diperoleh dari luar yaitu dari makanan. Contoh asam amino esensial adalah

threonin, valin, leusin, isoleusin, lisin, metionin, fenilalanin, tirosin, dan triptofan.

Adapun asam amino nonesensial merupakan asam amino yang dapat dibuat oleh

tubuh sendiri. Contoh asam amino nonesensial adalah glisin, alanin, serin, arginin,

histidin, asam aspartat, asam glutamat, aspartin, glutamin, sistein, dan prolin.

Perhatikan contoh rumus struktur asam amino esensial dan asam amino nonesensial

pada tabel berikut.



a. Sifat Asam Amino

Asam amino memiliki sifat-sifat, antara lain seperti berikut.

1) Sifat Asam Basa



Asam amino bersifat amfoter artinya dapat berperilaku sebagai asam dan

mendonasikan proton pada basa kuat atau dapat juga berperilaku sebagai basa

dengan menerima proton dari asam kuat. Pada pH rendah asam amino bersifat asam sedangkan pada pH tinggi asam amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan

bentuk asam amino berikut.

Pada kurva tersebut memperlihatkan bahwa pada pH rendah (larutan asam) asam

amino berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi dan pada pH tinggi (larutan

basa) alanin hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH pertengahan yaitu

6,02, asam amino berada sebagai ion dipolar.

Jadi secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksilat

dan tidak ada gugus asam atau basa lain di dalam strukturnya, memiliki dua nilai

pKa di sekitar 2 sampai 3 untuk proton yang lepas dari gugus karboksil dan di

sekitar 9 sampai 10 untuk proton yang lepas dari ion amonium serta memiliki titik

isoelektrik di antara kedua nilai pKa, yaitu sekitar pH 6.

Bagaimanakah sifat asam basa dari asam amino yang memiliki gugus asam atau

basa lebih dari satu? Asam aspartat dan asam glutamat memiliki dua gugus

karboksil dan satu gugus amino. Dalam asam kuat ketiga gugus tersebut berada

dalam bentuk asam (terprotonasi). Jika pH dinaikkan dan larutan menjadi lebih

basa. Setiap gugus berturut-turut melepaskan proton dan titik isoelektriknya berada

pada pH 2,87.

2) Terdapat Muatan Positif dan Negatif pada Asam Amino

Asam amino dapat memiliki muatan positif dan muatan negatif tergantung pada pH

lingkungannya. Asam amino-asam amino yang berbeda muatan dapat dipisahkan

berdasarkan perbedaan muatannya. Metode yang digunakan adalah elektroforesis.

Dalam suatu percobaan elektroforesis yang umum, campuran asam amino

diletakkan pada penyangga padat, contohnya kertas dan penyangga itu ditetesi

dengan larutan berair hingga basah pada pH yang diatur.

Medan listrik kemudian dipasang melintang kertas. Asam amino yang bermuatan

positif pada pH tersebut akan bergerak ke katode yang bermuatan negatif. Asamamino yang bermuatan negatif akan bergerak ke anode bermuatan positif. Gerakan

ini berhenti bila medan listrik dimatikan. Perhatikan gambar hasil percobaan

elektroforesis asam amino ? – alanin di samping.

Pada alat elektroforesis perpindahan asam amino dalam hal ini alanin dalam medan

listrik tergantung pada pH. Pada pH tinggi alanin bermuatan negatif dan bergerak

ke anode positif (Gambar 9.9 a) dan pada titik isoelektrik yaitu pH 6,02 alanin

netral dan tidak bergerak (Gambar 9.9 b), sedangkan pada pH rendah, alanin

bermuatan positif dan bergerak ke katode yang bermuatan negatif (Gambar 9.9 c).

3) Reaksi Asam Amino



Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.

Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagikedua gugus tersebut, terutama sewaktu mengendalikan penautan asam amino

untuk membentuk peptida atau protein.

c) Reaksi Ninhidrin

Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan

menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari

triketon siklik. Bila bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan zat warna

ungu. Perhatikan reaksi seperti berikut.

Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya

terkonversi menjadi aldehida dan karbon dioksida. Jadi, zat warna ungu yang

dihasilkan dari asam amino ? dengan gugus amino primer, intensitas warnanya

berbanding lurus dengan konsentrasi asam amino yang ada. Adapun prolina yang

mempunyai gugus amino sekunder bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan warna

kuning.

4) Ikatan Disulfida

Asam amino dapat membentuk ikatan disulfida (disulfida bond ) dengan asam

amino yang lain yaitu ikatan tunggal S – S. Perhatikan terbentuknya ikatan disulfidadari reaksi oksidasi dua unit sistein berikut.

b. Kegunaan Asam Amino

Dalam teknologi pangan asam amino ada yang menguntungkan tetapi juga ada yang

kurang menguntungkan.

1) Asam amino yang menguntungkan.

Contoh asam amino yang menguntungkan adalah dtriptofan yang mempunyai rasa

manis 35 kali kemanisan sukrosa, sehingga dapat dijadikan sebagai bahan pemanis.

Contoh lainnya adalah asam glutamat yang sangat penting peranannya dalam



pengolahan makanan karena dapat menimbulkan rasa yang lezat. Dalam kehidupan

sehari-hari dikenal monosodium glutamat, di mana gugus glutamat akan bergabung

dengan senyawa lain sehingga menghasilkan rasa enak.

2) Asam amino yang merugikan.

Contoh putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di mana asam

amino tersebut dapat mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak

dapat diserap oleh tubuh.

2. Protein

Protein ialah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang berhubungan

satu dengan lainnya dengan ikatan amida ( peptida). Protein memainkan berbagai

peranan dalam sistem biologis. Protein mengandung karbon, hidrogen, nitrogen,

oksigen, sulfat, dan fosfat.

a. Sifat-Sifat Protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam

aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan

dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat

melalui membran semipermiabel, tetapi masingmasing dapat menimbulkan

tegangan pada membran tersebut.

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi

semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu

larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang,

akibatnya protein mengendap. Prinsip ini digunakan untuk memisahkan protein dari

larutannya. Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out . Garam-garam

logam berat dan asam-asam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk

mengendapkan protein.

Prinsip ini dipakai untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan

memberi minum susu atau makan telur mentah kepada pasien. Apabila proteindipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini

disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein.

Selain itu penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim

proteolitik.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,

menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat

amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai

jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak

gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam ( pH rendah), gugus

amino bereaksi sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi



ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode.

Sebaliknya, dalam larutan basa ( pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai

asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menujuanode. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik ( pI), muatan gugus amino, dan

karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap

jenis protein mempunyai titik isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang

dijadikan pedoman dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein.

b. Struktur Protein

Penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua

atom karbon. Protein tersusun atas beberapa asam amino melalui ikatan peptida.

Perhatikan struktur molekul protein berikut ini.

Secara teoritik dari 20 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein

dengan jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2.000 jenis

protein yang terdapat di alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena

struktur dan sifatnya yang dapat digunakan untuk berbagai keperluan. Struktur

protein dapat dibagi menjadi sebagai berikut.

1) Struktur Primer

Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan

tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat

dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder

dan tersier.

2) Struktur Sekunder

Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan

struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang

dihasilkan dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur

sekunder. Dalam kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida

yang terlipat-lipat dalam bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai

polipeptidanya tersusun saling berdekatan.

Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk ? -heliks pada wol,

bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada

kolagen. Perhatikan bentuk ? -heliks protein di samping. Pada struktur ini ikatan

peptida, dan ikatan hidrogen antara gugus N – H dan C = O berperan sebagai tulang punggung struktur.



3) Struktur Tersier

Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda.Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein.

Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan

garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan

yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik

terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan

garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan

garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul.

Perhatikan ikatan-ikatan pada struktur tersier protein berikut.

4) Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai

polipeptida. Akan tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam

membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatan-

ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang

terjadi pada struktur tersier.



c. Klasifikasi Protein

Protein dapat digolongkan berdasarkan berikut ini.

1) Struktur Susunan Molekul

Berdasarkan struktur susunan molekul, protein dibagi menjadi protein

fibriler/skleroprotein dan protein globuler/sferoprotein. Protein

fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut

dalam pelarutpelarut encer, baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol. Berat

molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan.

Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajar dengan rantai

utama, tidak membentuk kristal dan bila rantai ditarik memanjang, dapat kembali

pada keadaan semula. Kegunaan protein ini terutama hanya untuk membentuk

struktur bahan dan jaringan.

Kadangkadang protein ini disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein fibriler

adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot keratin pada

rambut, dan fibrin pada gumpalan darah. Protein globuler/sferoprotein yaitu protein

yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu,

telur, dan daging. Protein ini larut dalam garam dan asam encer; lebih mudah

berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam, dan basa

dibandingkan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu perubahan

susunan molekul yang diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologinya sepertiyang dialami oleh enzim dan hormon.

2) Kelarutan

Berdasarkan kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa kelompok,

yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin. Albumin, larut

dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin serum,

dan laktalbumin dalam susu. Globulin, tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh

panas, larut dalam larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam

konsentrasi tinggi ( salting out ). Contoh globulin adalah miosinogen dalam otot,

ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari buah almonds, legumin dalamkacang-kacangan.

Glutelin, tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa encer.

Contohnya glutelin dalam gandum dan oriznin dalam beras. Prolamin atau gliadin,

larut dalam alkohol 70 – 80% dan tak larut dalam air maupun alkohol absolut.

Contohnya gliadin dalam gandum, hordain dalam barley, dan zein dalam jagung.

Histon, larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histon dapat

mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena

pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam encer. Contohnya globin dalam

hemoglobin.



Protamin, protein paling sederhana dibanding proteinprotein lain, tetapi lebih

kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak

terkoagulasi oleh panas. Larutan protamin encer dapat mengandung protein lain, bersifat basa kuat, dan dengan asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya

salmin dalam ikan salmon, klupein pada ikan herring, skombrin ( scombrin) pada

ikan mackarel dan spirinin (cyprinin) pada ikan karper.

3) Adanya Senyawa Lain pada Protein

Berdasarkan keberadaan senyawa lain pada protein, maka protein dibagi menjadi

protein konjugasi dan protein sederhana. Protein konjugasi yaitu protein yang

mengandung senyawa lain yang nonprotein.Contohnya hemoglobin darah. Protein

pada heme yaitu suatu senyawaan besi kompleks berwarna merah. Protein

sederhana yaitu protein yang hanya mengandung senyawa protein.

4) Tingkat Degradasi

Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya. Degradasi merupakan

tingkat permulaan denaturasi.

a) Protein alami adalah protein dalam sel.

b) Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein.

Pada tingkat permulaan denaturasi, dapat dibedakan menjadi protein turunan primer

(protein dan meta-protein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan

peptida). Protein turunan primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan

protein turunan sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protein adalah hasil

hidrolisis oleh air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contohnya

adalah miosan dan endestan.

Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dalam

asam serta alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral. Contohnya

adalah asam albuminat dan alkali albuminat. Proteosa bersifat larut dalam air dan

tidak terkoagulasi oleh panas. Diendapkan oleh larutan (NH4)2SO4 jenuh.

Pepton juga larut dalam air, tidak terkoagulasikan oleh panas, dan tidak mengalami

salting out dengan amonium sulfat, tetapi mengendap oleh pereaksi alkohol seperti

asam fosfotungstat.

Peptida merupakan gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui

ikatan peptida.

d. Kegunaan Protein bagi Tubuh

Protein mempunyai fungsi, antara lain seperti berikut.



1) Sebagai Enzim

Hampir semua reaksi biologi dipercepat oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, mulai dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi

transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.

Sampai saat ini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui sifat-sifatnya dan

jumlah tersebut masih terus bertambah.

2) Alat Pengangkut dan Alat Penyimpan

Banyak molekul dengan massa molekul relatif ( Mr ) kecil serta beberapa ion dapat

diangkut atau dipindahkan oleh protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut

oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion

besi diangkut dalam plasma darah oleh transterin dan disimpan dalam hati sebagai

kompleks dengan feritin, suatu protein yang berbeda dengan transferin.

3) Pengatur Pergerakan

Protein merupakan komplek utama daging. Gerakan otot terjadi karena adanya dua

molekul protein yang saling bergeseran. Contohnya pergerakan flagela sperma

disebabkan oleh protein.

4) Penunjang Mekanis

Kekuatan serta daya tahan kulit dan tulang disebabkan adanya kalogen yaitu suatu

protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.

5) Pertahanan Tubuh/Imunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang

dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke

dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekali

membedakan benda-benda yang menjadi anggota tubuh dengan benda-benda asing.

6) Media Perambatan Impuls Saraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor. Misalnya

rodopsin, yang bertindak sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel

mata.

7) Pengendalian Pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat memengaruhi fungsi

bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan. Untuk menguji protein

dalam suatu bahan, lakukan kegiatan berikut ini.

asam amini&protein

Documents