menurut syamsuri metabolisme sangat bergantung pada enzim
Post on 21-Dec-2015
242 Views
Preview:
DESCRIPTION
TRANSCRIPT
Menurut Syamsuri metabolisme sangat bergantung pada enzim.Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi metabolisme di dalam tubuh mahkluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi. Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu. Sebagai contoh enzim katalase yang hanya menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2 dengan reaksi sebagai berikut :
2H2O2 = 2H2O + O2
Hal ini dapat dibuktikan dengan percobaan. Percobaan ini dilakukan dengan menggunakan hati ayam. Hati ayam digunakan karena banyak mengandung enzim katalase. Kemudian semua itu dibuat ekstrak. Yang terjadi pada ekstrak saat diberi perlakuan adalah sebagai berikut :
Enzim merupakan senyawa yang dibentuk oleh organisme. Enzim pencernaan banyak terdapat dalam sel-sel tubuh. Enzim merupakan zat yang membantu semua kegiatan yang dilakukan sel. Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidogen Peroksida ( H2O2 ) bila tidak segera diuraikan, senyawa ini akan bersifat racun dan merusak sel itu sendiri. Dengan adanya enzim katalase, senyawa Hidrogen Peroksida ( H2O2 ) dapat diuraikan menjadi air (H2O) dan oksigen ( O2 ) yang tidak berbahaya. Cara kerja yang dilakukan enzim adalah sebagai berikut bahwa molekul selalu bergerak dan saling bertumbukan satu sama lainnya. Jika ada molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat makaakan menempel pada enzim.Tempat menempelnya molekul substrat tersebut disebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk.
• Pada Hati + H2O2( hidrogen peroksida )
Saat hati diberi H2O2 terjadi gelembung-gelembung udara yang banyak. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah H2O2 menjadi H2O ( air ), sedangkan pada waktu dimasukkan lidi membara ke dalamnya, timbul nyala api. Hal ini membuktikan bahwa H2O2 juga
diuraikan menjadi oksigen ( O¬2 ) .Dan itu membuktikan bahwa di dalam hati mengandung enzim katalase.dalam percobaan hati + H2O2 terjadi kejadian gelembung yang sangat banyak karena di dalam hati mengandung enzim katalase yang berguna untuk menetralkan racun.
• Pada Hati + HCL + H2O2
Pada percobaan yang kedua kami menggunakan tambahan HCL yang dimaksudkan agar keaadaan hati menjadi terlalu asam. Dan dalam hasil pengamatan dapat dilihat bahwa tidak jauh berbeda hasilnya dari percobaan Hati + H2O2 yang berfungsi sebagai pembanding akan tetapi yang terjadi hanya ada sedikit gelembung itu membuktikan bahwa dalam bekerja hati tidak dapat mengubah secara sempurna dari H2O2 menjadi H2O ( air ) dan tidak timbul nyala api itu berarti tidak adanya penguraian dari H2O2 menjadi O2.Dan membuktikan bahwa pada keadaan yang terlalu asam yaitu dengan ditambahnya HCL enzim tidak dapat bekerja secara optimal.
• Pada Hati + NaOH + H2O2
Pada percobaan yang ketiga kali ini Hati dengan H2O2 ditambah lagi dengan NaOH. Penambahan NaOH disini dimaksudkan untuk membuat Hati dalam keadaan terlalu basa. Kemudian ditambah H2O2 ternyata terbentuk gelembung udara yang sedang, itu membuktikan bahwa tidak terjadi penguraian yang sempurna dari H2O2 menjadi H2O ( air ) tetapi saat bara api dimasukkan ke dalamnya tidak terjadi nyala api. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase tidak dapat bekerja secara optimal dalam kondisi yang terlalu basa.
• Pada Hati ( direbus ) + H2O2
Pada percobaan yang keempat ekstrak hati direbus terlebih dahulu kemudian setelah itu ditambah dengan H2O2 .Dan yang terjadi gelembung muncul hanya
sedikit sekali dan ketika bara api dimasukkan kedalam tabung reaksi juga tidak timbul nyala api. Hal ini disebabkan karena protein di dalam enzim katalase yang terdapat di ekstrak telah rusak sehingga tidak dapat menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2. Itu membuktikan juga bahwa dimana enzim katalase tidak akan bekerja secara optimal pada suhu tinggi.karena kita ketahui bahwa enzim katalase akan bekerja pada suhu netral
• Pada Hati ( didinginkan ) + H2O2
Pada percobaan yang kelima ini berbanding terbalik dengan percobaan keempat sebelumnya tadi karena ekstrak hati didinginkan terlebih dahulu setelah itu ditambah dengan H2O2 mendapatkan hasil terlihat keadaan gelembung yang sangat sedang dan ketika dimasukkan bara api kedalamnya ternyata hanya menyala sedikit sangat berbeda keadaannya apabia dibandingkan dengan hati saat dididihkan.Itu membuktikan juga bahwa dimana enzim katalase tidak akan bekerja secara optimal pada suhu tinggi.karena kita ketahui bahwa enzim katalase akan bekerja pada suhu netral akan tetapi jika suhu sedikit dinggin ternyata hasilnya juga kurang optimal yaitu hanya ada sedikit gelembung dan nyala api yang sedikit.
HIPOTESIS
1. Dari Pengamatan Yang dilakukan Maka dapat dituliskan Persamaan Reaksi kimia yang terjadi adalah sebagai berikut : a. Tabung 1 : Katalase + 2H2O2 → 2H2O + O2
b. Tabung 2 : Katalase + HCl + 2H2O2 → 2H2O + 2O2+HCl
c. Tabung 3 : Katalase + NaOH + 2H2O2 → 2H2O + 2O2+NaOH
d. Tabung 4 : Katalase + air panas + 2H2O2 →2 H2O + O2
e. Tabung 5 : Katalase + air dingin +2H2O2 → 2H2O + O2
2. Ketika ekstrak hati ayam dicampurkan dengan H2O2 (Hidrogen Peroksida) maka akan terbentuk reaksi berupa gelembung-gelembung pada tabung reaksi, hal tersebut menandakan bahwa enzim katalase yang terdapat dalam hati ayam dapat mengubah H2O2 menjadi H2O.
3. Enzim katalase dapat bekerja optimal pada pH netral ( 7 ) sampai pH basa lemah
4. Suhu optimal agar enzim katalase dapat bekerja dengan baik adalah pada suhu ruangan (25-30drjt C)
5. Konsentrasi hati ayam dan larutan H2O2 sangat berpengaruh terhadap kerja enzim katalase.
Susunan Enzim Katalase
Enzim katalase ini terdiri atas 4 gugusan heme. Ia ada pada tulang, ginjal, membran mukosa dan juga hati. Adapun aktifitas enzim katalase ini ditemukan di wilayah mitokondria, peroksosom dan juga sutoplasma. Enzim katalase ini mempunyai 4 rantai polupeptida yang pada masing-masing rantainya tersusun atas kurang lebih 500 asam amino. Selain itu, enzim katalase ini juga mempunyai empat kelompok ehem yang terbentuk dari cincin protoporphyrin. Cincin ini mengandung atom besi yang tunggal. Adapun berat molekul tersebut sekitar 118.054,25 gram/mol.
Enzim katalase ini dimasukkan ke dalam golongan enzim hidroperoksidase dimana ia melindungi tubuh organisme dari senyawa peroksida yang berbahaya. Penumpukan senyawa ini bisa memancing radikal bebas yang jika tidak diurai akan membuat membran sel di dalam tubuh rusak dan memancing penyakit semacam kanker dan juga arterosklerosis.
Fungsi Enzim Katalase
Seteperti telah dijelaskan sebelumnya, enzim katalase ini berperan dalam mengurai senyawa peroksida yanga da du dalam tubuh. Lebih detil, senyawa tersebut bernama Hidrogen Peroksida atau H2O2. Ia merupakan hasil peranapasan dan terdapat di dalam sel-sel organisme. H2O2 ini harus dibuang. Pada posisi inilah enzim katalase dibutuhkan. Enzim ini akan melakukan serangkaian proses yang mengurai H2O2 menjadi oksigen dan juga air.
Pada kondisi tertentu, organisme utamanya manusia bisa saja kekurangan enzim katalase. Kondisi akan akan membawa sejumlah kerugian terutama yang berkaitan dengan organ yang banyak menyimpan enzim katalase. Kondisi kurangnya enzim ini akan memicu sejumlah penyakit antara lain:
1. Akatalasia, yakni penyakit dimana seseorang mengalami kelainan pada darahnya sehingga gusi dan bagian mulutnya mudah terluka. Gejala ini akan muncul semakin sering setelah masa pubertas tiba. Penyakit ini diturunkan secara genetis.
2. Penyakit Vitiligo yakni sejenis penyakit kulit yang gejalanya muncul berupa bercak putih di beberapa bagian kulit tubuh. Hal ini merupakan indikasi H2O2 di dalam tubuh tidak sebanding dengan enzim katalase.
3. Rambut beruban. Gejala ini disebabkan melimpahnya H2O2 dan kurangnya enzim katalase yang pada akhirnya menghambat produksi melamin yakni pigmen yang menjadi pewarna alamiah rambut manusia.
Enzim sangat berperan penting dalam tubuh, seperti halnya dengan enzim katalase. Enzim ini merupakan enzim yang mengandung empat gugus heme, pada tulang, membran mukosa, ginjal dan hati. Enzim ini bekerja secara aktif dalam tubuh
dan aktifitas kerjanya dapat ditemukan pada mitokondria, sitoplasma serta peroksosom. enzim yang mengandung empat gugus ini juga memiliki empat rantai polypeptide yang masing-masing bagian terdiri atas 500 lebih senyawa asam amino. Heme yang terdapat pada enzim katalase juga terbentuk dari sebuah cincin protoporphyrin dan mengandung atom besi tunggal. Adapun berat molekul yang terdapat pada enzim ini adalah 118.054,25 gram/mol.
HIPOTESIS
1. Enzim katalase dapat bekerja optimal pada pH netral ( 7 )
sampai pH basa lemah
2. Suhu optimal agar enzim katalase dapat bekerja dengan baik
adalah pada suhu ruangan (25-30drjt C)
3. Konsentrasi hati ayam dan larutan H2O2sangat berpengaruh
terhadap kerja enzim katalase.
ENZIM KATALASE
Enzim katalase adalah salah satu jenis enzim yang umum ditemui
di dalam sel-sel makhluk hidup. Enzim katalase berfungsi untuk
merombak hydrogen peroksida yang bersifat racun yang
merupakan sisa / hasil sampingan dari proses metabolisme.
Apabila H2O2 tidak diuraikan dengan enzim ini, maka akan
menyebabkan kematian pada sel-sel. Oleh sebab itu, enzim ini
bekerja dengan merombak H2O2 menjadi substansi yang tidak
berbahaya, yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja secara
spesifik pada substrat tertentu, enzim juga bersifat termolabil
(rentan terhadap perubahan suhu) serta merupakan suatu
senyawa golongan protein. Pengaruh temperature terlihat sangat
jelas, karena dapat merusak enzim dan membuatnya
terdenaturasi seperti protein kebanyakan.
Enzim katalase termasuk enzim hidroperoksidase, yang
melindungi tubuh terhadap senyawa-senyawa peroksida yang
berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat menghasilkan
radikal bebas, yang selanjutnya akan merusak membrane sel dan
kemungkinan menimbulkan penyakit kanker serta arterosklerosis.
Enzim Katalase memiliki kemampuan untuk inaktivasi hydrogen
peroksida.
Senyawa H2O2 dihasilkan oleh aktivitas enzim oksidase.
H2O2 berpotensi membentuk radikal karena membentuk OH- .
Enzim katalase merupakan hemoprotein yang mengandung 4
gugus hem.
Aktivitas enzim katalase :
1. Aktivitas peroksidase, mengoksidasi senyawa yang analog
dengan substrat
2. Aktivitas katalase, enzim ini mampu menggunakan satu molekul
H2O2 sebagai substrat atau donor electron dan molekul H2O2 yang
lain sebagai oksidan atau akseptor electron.
2 H2O2 + enzim katalase 2 H2O + O2
Enzim katalase dapat ditemukan di darah, sumsum tulang,
membrane mukosa, ginjal dan hati.
C. DERAJAT KEASAMAN (pH)
Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa
yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja paling efektif
pada kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH = ±7). Di
luar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan
penurunan aktivitas enzim dengan cepat.
D. Suhu
Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah. Hal
ini disebabkan karena enzim memiliki sifat termolabil (tidak tahan
panas). Protein akan mengental atau mengalami koagulasi bila
suhunya terlalu tinggi (panas).
Peningkatan suhu diatas suhu optimum menyebabkan putusnya
ikatan hydrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim,
sehingga enzim mengalami denaturasi. Denaturasi adalah
rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim
tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya.
E. Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim katalase juga mempengaruhi kecepatan
reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim katalase, semakin cepat
pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
F. Konsentrasi substrat
Bila konsentrasi enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi
akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi
substrat. Namun, apada saat semua sisi aktif semua enzim
bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan
kecepatan reaksi enzim.
Pada praktikum kali ini kita menggunakan hati ayam sebagai
bahan percobaan, karena hati ayam banyak mengandung enzim
katalase. Hasil dari percobaan yang terdapat pada tabung reaksi
adalah gelembung yang mengandung gas oksigen. Dan apabila
kita menempatkan bara di dalam tabung reaksi, maka bara
tersebut akan menyala, ini membuktikan bahwa reaksi
pembakaran tadi menghasilkan oksigen (O2). Tetapi tidak semua
tabung reaksi menghasilkan gelembung dan menyala apabila
ditempatkan bara di atasnya. Ada juga bara yang mati setelah di
tempatkan di atas tabung reaksi
1 potong hati ayam + 2ml H2O2
Saat larutan H2O2 dimasukkan, terjadi pembentukan gelembung-
gelembung udara sebanyak 53ml dalam waktu 2menit. Hal itu
membuktikan bahwa di dalam hati ayam yang masih segar
terdapat banyak peroksisom sehingga menghasilkan enzim
katalase dalam jumlah banyak. Enzim katalase ini kemudian
menguraikan senyawa hydrogen peroksida menjadi air dan
oksigen. Dengan gelembung-gelembung udara yang terbentuk
membuktikan bahwa enzim katalase dapat menguraikan senyawa
hydrogen peroksida menjadi H2O.
Pada saat memasukkan bara api kedalam tabung reaksi , bara api
tetap menyala tetapi dala intensitas yang sedikit. Hal ini
membuktikan bahwa enzim katalase dapat menguraikan senyawa
hydrogen peroksida menjadi O2.
1 potong hati ayam + NaOH + 2ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam intensitas sedang dan bara api juga
menyala sedang. Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim
katalase dalam hati tidak bekerja dengan normal, karena tidak
dipecahkannya senyawa H2O2menjadi air dan oksigen. Hal
tersebut disebabkan karena terjadinya denaturasi. Denaturasi
enzim perlakuan ini disebabkan oleh penambahan NaOH yang
merubah kondisi di sekitar molekul menjadi kondisi basa. Derajat
keasaman (pH) sangat mempengaruhi aktivitas enzim, sehingga
kondisi basa tersebut merusak enzim katalase yang bekerja pada
pH netral.
1 potong hati ayam + HCl + 2ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam kategori sedikit namun bara api juga menyala dalam intensitas sedang. Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim katalase dalam hati tidak bekerja, karena tidak dipecahkannya senyawa H2O2 menjadi air dan oksigen. Hal tersebut disebabkan karena terjadinya denaturasi. Denaturasi merupakan rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya sehingga aktivasi enzim menurun atau hilang. Denaturasi enzim perlakuan ini disebabkan oleh penambahan HCl yang merubah kondisi di sekitar molekul menjadi kondisi asam. Derajat keasaman (pH) sangat mempengaruhi aktivitas enzim, sehingga kondisi asam tersebut merusak enzim katalase yang bekerja pada pH netral.
1 potong hati ayam 40C + 2ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam intensitas banyak sekali dan bara api juga menyala besar. Hal ini menunjukkan bahwa pada suhu yang lebih tinggi kecepatan senyawa hydrogen peroksida meningkat, sehingga saat bertumbukan dengan enzim, energy molekul hydrogen peroksida berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul hidrogen peroksida pada sisi aktif enzim katalase.
1 potong hati ayam 10C + 2ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam intensitas banyak sekali dan bara api menyala besar sekali. Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim katalase dalam hati masih bekerja, karena berhasil dipecahkannya senyawa H2O2menjadi air dan oksigen. Hasil dari perlakuan ini menunjukkan bahwa enzim katalase tidak rusak
dalam suhu rendah. Pada suhu rendah enzim hanya mengalami inaktif, dengan kata lain enzim akan bekerja kembali ketika telah mencapai suhu yang sesuai dan bertemu dengan substrat yang cocok (karena enzim bekerja secara spesifik).
2 potong hati ayam + 2ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam intensitas banyak sekali dan bara api menyala besar sekali dalam waktu yang sangat cepat. Hal tersebut membuktikan bahwa konsentrasi enzim juga mempengaruhi laru reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula reaksi yang berlangsung.
1 potong hati ayam + 4ml H2O2
dihasilkan gelembung dalam intensitas banyak sekali dan bara api menyala besar. Hal ini membuktikan bahwa bila jumlah enzim dalam keadaan tetap kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh.
XI. Pertanyaan1. Dalan kegiatan ini apa peranan dari hati ayam dan H2O2 ?
jelaskan !Peranan dari hati ayam adalah penghasil enzim katalase yang dapat memecah / menguraikan senyawa hydrogen peroksida menjadi air dan oksigen.Peranan H2O2 adalah sebagai substrat untuk reaksi ini.
2. Pada percobaan mana terbentuk gelembung gas paling banyak? Jelaskan !Percobaan yang membentuk gelembung gas paling banyak adalah percobaan nomor 5 (1 potong hati ayam 10C + 2ml H2O2) karenabahwa enzim katalase dalam hati masih bekerja, karena berhasil dipecahkannya senyawa H2O2 menjadi air dan oksigen. Hasil dari perlakuan ini menunjukkan bahwa enzim katalase tidak rusak dalam suhu rendah. Pada suhu rendah enzim hanya mengalami inaktif, dengan kata lain enzim akan bekerja kembali ketika telah mencapai suhu yang sesuai dan bertemu dengan substrat yang cocok (karena enzim bekerja secara spesifik), dan nomor 6 (2 potong hati ayam + 2ml H2O2) karena konsentrasi
enzim katalase yang semakin besar maka akan menyebabkan gelembung gas bertambah banyak.
3. a. Gas apakah yang terbentuk jelaskan !gas yang terbentuk adalah o2. Karena enzim katalase berfungsi memecah larutan h2o2 menjadi air dan gas o2.b.apa fungsi lidi membara pada kegiatan ini ?fungsi lidi membara adalah untuk menguji keberadaan gas o2 dalam tabung reaksi.
c. Mengapa hati ayam pada tabung reaksi setelah ditetesi h202 harus ditutupi ?Agar gas o2 tidak keluar dari tabung reaksi dan agar dapat keluar dari tabung reaksi.
Enzim katalase merupakan enzim yang dapat menguraikan senyawa yang berbahaya
menjadi senyawa yang sama sekali tidak berbahaya bagi tubuh. Enzim ini berperan
menghancurkan hydrogen peroksida (H2O2), yaitu suatu senyawa beracun dalam tubuh yang
terbentuk pada proses pencernaan makananyang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase. Enzym
katalase merupakan enzim yang berada pada sel hewan sel hati, juga banyak terdapat dalam sel
mukosa, darah, sumsum tulang, dan ginjal. Bagian organel sel dari jaringan tersebut yang
memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk menghasilkan dan untuk menghancurkan hydrogen
peroksida adalah enzim peroksisom. Enzim ini berperan menghancurkan hydrogen peroksida
yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.
Enzin katalase terdapat hampir di semua makhluk hidup. Enzim ini diproduksi oleh sel di
bagian badan mikro, yaitu Perioksisom Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang melindungi
bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan orgnisme ekuivalen dengan
kerusakan.
Enzim katalase pada manusia seperti mamalia, sapi maupun mikroba moderate (jamur)
misalnya, hanya dapat berfungsi diantara suhu 37-40º celcius. Jika suhu terlalu rendah (< 10º
celcius), maka enzim ini akan berhenti bekerja tetapi tidak mengalami kerusakan dan
akan bekerja kembali jika suhu telah normal. Begitu juga jika suhu terlalu tinggi ( > 40º celcius)
maka enzim ini akan mengalami denaturasi (kerusakan) sehingga tidak dapat digunakan kembali.
Reaksi-reaksi yang berlangsung didalam tubuh makhluk hidup terjadi pada suhu 270º celcius
misalnya pada tubuh hewan berdarah dingin, atau pada suhu 370º celcius misalnya pada hewan
berdarah panas. Pada suhu tersebut proses oksidasi akan berjalan lambat. Agar reaksi-reaksi
berjalan lebih cepat, maka diperlukan katalisator. Katalisator adalah zat yang mempercepat
reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi. Katalisator didalam sel makhluk hidup disebut
biokatalisator atau enzim. Uji katalase digunakan untuk mengetahui aktifitas katalase pada
bakteri yang diuji. Kebanyakan bakteri memproduksi enzim katalase yang dapat
memecah H2O2 menjadi H2O dan O2. Enzim katalase diduga penting untuk pertumbuhan aerobik
karena H2O2 yang dibentuk dengan pertolongan berbagai enzim pernafasan bersifat racun
terhadap sel mikroba. Beberapa bakteri yang termasuk katalase negative adalah Streptococcus,
Leuconostoc, Lactobacillus dan Clostridium.
Keberadaan H2O2 pertama kali dideteksi pada kultur Pneumococcus, sebuah organisme
yang tidak memproduksi katalase dan sedikit sensitif terhadap peroksida. Organisme yang tidak
memproduksi katalase dilindungi oleh penanaman dengan jaringan hewan atau tumbuhan atau
organisme lain yang mempunyai kemampuan memproduksi enzim. Katalase diproduksi oleh
beberapa bakteri. Beberapa bakteri diantaranya memproduksi katalase lebih banyak daripada
yang lain. Ini ditunjukkan dengan jumlah yang banyak pada bakteri aerob. Sedangkan enzim
tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat karena mereka tidak memerlukan enzim tidak
diproduksi oleh bakteri anaerob obligat karena mereka tidak memerlukan enzim tersebut.
Bakteri katalase positif seperti S. Aureus bisa menghasilkan gelembung-gelembung
oksigen karena adanya pemecahan H2O2 (hidrogen peroksida) oleh enzim katalase yang
dihasilkan oleh bakteri itu sendiri. Hidrogen peroksida ditemukan oleh Louis Jacquea Thenard
pada tahun 1818. Komponen H2O2 ini merupakan salah satu hasil respirasi aerobik bakteri,
misalnya S. Aureus, dimana hasil respirasi tersebut justru dapat menghambat pertumbuhan
bakteri karena bersifat toksik bagi bakteri itu sendiri. Oleh karena itu,komponen ini harus segera
dipecah agar tidak bersifat toksik lagi. Senyawa peroksida ini kemudian di uraikan menjadi air
(H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian
peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai
dengan timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah: H2O → H2O + O2 .
Dari hasil pengamatan menunjukkan bahwa gelembung pada hati sapi lebih banyak
dibandingkan dengan jantung ayam, hal ini ditunjukkan pada saat ekstrak hati dicampur dengan
H2O2 sebanyak 6 tetes gelembung yang dihasilkan sangat banyak. Sedangkan pada ekstrak
jantung, dibutuhkan 12 tetes H2O2 baru menghasilkan gelembung dan gelembung yang
dihasilkan pun sangat sedikit dibandingkan dengan ekstrak hati.
Banyaknya gelembung pada organ hati menunjukkan bahwa didalam organ hati
mengandung banyak enzim katalase. Kandungan enzim katalase yang sangat banyak pada
ekstrak hati dikarenakan organ hati mengandung enzim katalase lebih banyak dari pada organ
vital yang lain dimana pada organ hati berfungsi sebagai penawar racun sehingga enzim katalase
yang diproduksi pun juga lebih banyak dibandingkan organ-organ lain yang selanjutnya enzim
katalase didalam hati mampu menghidrolisis H2O2 dari senyawa yang beracun menjadi senyawa
yang tidak berbahaya bagi tubuh.
Bara api yang tetap menyala menunjukkan bahwa terjadi reaksi dari pengubahan
H2O2 menjadi air dan oksigen. Oksigen inilah penyebab utama terbentuknya bara api. Sedangkan
gelembung yang terbentuk merupakan gas O2hasil dari reaksi hidrolisis. Oksigen merupakan gas
yang dapat memperbesar nyala api dan ketika bara api dimasukkan kedalam tabung reaksi bara
tersebut menyala dan apinya semakin membesar.
Menurut Wirahadikusumah (1989) reaksi katalase positif bila menghasilkan
gelembung-gelembung oksigen karena adanya pemecahan H2O2 (hidrogen
peroksida) oleh enzim katalase yang dihasilkan oleh bakteri itu sendiri.
Komponen H2O2 ini merupakan salah satu hasil respirasi aerobik bakteri, hasil
respirasi tersebut dapat menghambat pertumbuhan bakteri karena bersifat
toksik bagi bakteri itu sendiri. Oleh karena itu, komponen ini harus dipecah
agar tidak bersifat toksik lagi. Bakteri katalase positif akan memecah
H2O2 menjadi H2O dan O2 dimana parameter yang menunjukkan adanya
aktivitas katalase tersebut adalah adanya gelembung-gelembung oksigen
seperti pada percobaan yang telah dilakukan. Dengan enzim katalase,
H2O2 diurai dengan reaksi sebagai berikut.
2H2O2 Þ 2H2O + O2
Uji katalase merupakan suatu pengujian terhadap bakteri tertentu
untuk mengetahui apakah bakteri tersebut merupakan bakteri aerob, anaerob
fakultatif, atau anaerob obligat dan digunakan untuk mengetahui kemampuan
mikroorganisme untuk menguraikan hidrogen peroksida dengan
menghasilkan enzim katalase. Bakteri yang memerlukan oksigen
manghasilkan hidrogen peroksida (H2O2) yang sebenarnya beracun bagi
bakteri sendiri. Namun dapat tetap hidup dengan adanya anti metabolit
tersebut karena mereka menghasilkan enzim katalase yang dapat mengubah
hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen (Hadioetomo, 1993). Uji katalase
digunakan untuk mengetahui aktivitas katalase pada sampel bakteri. Enzim
katalase berperan dalam memecah H2O2 (hidrogen peroksida) menjadi H2O
dan O2. Hasil uji katalase positif ditandai dengan adanya gelembung-
gelembung oksigen (Prasetyo 2011).
Klasifikasi enzim menurut International Enzyme Commission, yaitu : a.
Oksireduktase : beredar antara bentuk-bentuk oksidasi dan reduksinya jika
molekul – molekul substrat secara berturut – turut dioksidasi. Dehidrogenasa
adalah enzim redoks yang tidak mengguankan oksigen sebagai suatu
akseptor elektron. Peroksida : menggunakan H2O2 sebagai suatu akseptor
elektron.
H2O2 + H2O2 Þ O2 + 2H2O
Substrat akseptor katalase substrat akseptor
Elektron teroksidasi elektron tereduksi
b. Transferasa : enzim transaminasa (aminotransferasa) mengkatalisasi
pemindahan reversible dari suatu asam amino ke suatu asam keto.
Transaminasa tertentu juga berguna dalam diagnose penyakit – penyakit
istimewa. Misalnya jaringan jantung kaya akan transminasa oksato asam
glutamate (GOT) yang mengkatalisa reaksi. Jaringan hati kaya akan suatu
transaminasa yang sama. Tetapi asam piruvat tersangkut dan bukannya
asam oksaloasetat, c. Hidrolisa : biasanya digolongkan atas dasar ikatan
yang dihidrolisa. Beberapa peptidase seperti tripsin dan kimotripsin,
hubungannya dengan penentuan struktur protein primer, d. Liasa (Adisi dari
gugus pada suatu ikatan rangkap atau kebalikan dari reaksi tersebut)
contohnya : hidrasi dari ikatan asam fumarat oleh enzim furmarasa,
e. Isomerasa (keseimbangan antara dua isomer) contohnya : reaksi yang
dikatalisasikan oleh alanin rasemasa, enzim yang ditemukan dalam bakteri,
f. Ligasa (pembentukan dari ikatan dengan pembelahan ATP) : enzim ini
mengkatalisakan reaksi yang membentuk iktan kimia, yang sering disebut
enzim sintetasa (Page, 1989).
BAB VPEMBAHASAN
Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai
sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu.Sebagai contoh enzim katalase yang
hanya menguraikan H2O2menjadi H2O dan O2 dengan reaksi sebagai berikut :
2H2O2 2H2O + O2
Hal ini dapat dibuktikan dengan percobaan.Percobaan ini dilakukan dengan
menggunakan hati ayam.Hati ayam digunakan karena banyak mengandung enzim katalase. Yang
terjadi pada ekstrak saat diberi perlakuan adalah sebagai berikut :
1. Ekstrak ditambah H2O2 (hidrogen peroksida)
Saat ekstrak diberi H2O2 terjadi gelembung-gelembung udara yang banyak.Hal ini
membuktikan bahwa enzim katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah H2O2 menjadi
H2O (air), sedangkan pada waktu dimasukkan lidi membara ke dalamnya, timbul nyala api. Hal
ini membuktikan bahwa H2O2 juga diuraikan menjadi oksigen (O2).
2. Ekstrak ditambah NaOH dan H2O2
Penambahan NaOH disini dimaksudkan untuk membuat ekstrak dalam keadaan terlalu
basa. Kemudian ditambah H2O2ternyata terbentuk gelembung udara yang sedang, saat bara api
dimasukkan ke dalamnya nyala api redup. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase tidak
dapat bekerja secara optimal dalam kondisi terlalu basa.
3. Ekstrak ditambah HCl dan H2O2
Pertambahan HCl disini dimaksudkan untuk membuat ekstrak dalam keadaan terlalu
asam. Kemudian ditambah H2O2 ternyata tidak terbentuk gelembung udara ketika dimasukkan
bara api ke dalamnya juga tidak terjadi nyala api. Hal ini menunjukkan bahwa enzim katalase
tidak dapat bekerja dalam kondisi terlalu asam.
4. Ekstrak dididihkan kemudian ditambah H2O2
Ekstrak yang dididihkan kemudian ditambah H2O2, ternyata timbul gelembung udara
yang sangat sedikit dan saat bara api dimasukkan ke dalamnya juga tidak timbul nyala api. Hal
ini disebabkan karena protein di dalam enzim katalase yang terdapat di ekstrak telah rusak
sehingga tidak dapat menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2.
5. Ekstrak dimasukkan kedalam Es di tambah H2O2
Ekstrak yang dimasukkan kedalam es kemudian ditambah H2O2, ternyata menimbulkan
gelembung udara sangat banyak saat bara api di masukkan ke dalamnya, dan juga menimbulkan
nyala api terang.
BAB VI
PENUTUP
A. Kesimpulan
Enzim katalase bekerja dengan menguraikan H2O2 menjadi air (H2O) dan Oksigen (O2).
Enzim katalase akan rusak apabila bekerja pada suhu diatas 500C, dan pada kondisi asam
maupun basa.
B. Saran
1. Dibutuhkan waktu yang lebih lama, dan waktu yang khusus (diluar jam pelajaran) untuk
melakukan percobaan ini agar kami lebih teliti dan intensif dalam menguji faktor yang
mempengaruhi kerja enzim.
2. Dibutuhkan alat – alat yang lebih lengkap agar data hasil percobaan kami lebih akurat.
BAB V
PERTANYAAN
1. Bagaimanakah sifat H2O2?
H2O2 besifat korosif dan sangat berbahaya bagi tubuh karena mengandung bahan-bahan
anorganik yang tidak dibutukan bagi tubuh.
2. Mengapa pada percobaan ini menggunakan hati?
Karena hati adalah organ tubuh yang banyak mengandung enzim katalase yang dapat
nengubah H2O2 menjadi 2 H2O dan O2 yang tidak berbahaya bagi tubuh.
3. Apa yang anda ketahui tentang katalase, dimanakah dibuat dalam sel?
Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai
sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu.Sebagai contoh enzim katalase yang
hanya menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2.Enzim katalase dihasilkan di bagian mikro
tepatnya peroksisom.
4. Gelembung gas apakah yang terbentuk? tuliskan reaksi penguraiannya!
Gelembung gas yang terbentuk adalah gelembung hydrogen.Gelembung gas ini
terbentuk karena ion positif mengalami reaksi reduksi dan ion negatif mengalami
oksidasi.Contoh, pada laruutan HCl terjadi reaks ielektrolisis yang menghasilkan gas hidrogen
sebagaiberikut.
HCl(aq) H+(aq)+Cl-(aq)
Reaksireduksi:2H+(aq)+2e- H2(g)
Reaksi oksidasi : 2Cl-(aq) Cl2(g) + 2e-
5. Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase!
a. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung
pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
b. Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim
dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit
substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan
dengan enzim pada bagian aktif tersebut.Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat
makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan
ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah
besar.
c. Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena
enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan
dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan
menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis
dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul.
Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana
kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi
mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau
terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis.Pada
temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor
katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil
pada temperatur 45-55oC.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada
sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada
suhu kurang lebih 100oC.
d. Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda.
Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif
enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion
pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan
ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau
daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH
optimum.
e. Pengaruh Inhibator
1. Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan terhadap
aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena hambatan
tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada tubuh.Disamping itu
hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim.Hambatan
reversible dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
a. Hambatan bersaing
Disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat, yang dapat pula
membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim inhibitor
ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian
terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim.Inhibitor yang
menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor bersaing menghalangi
terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara membentuk kompleks enzim inhibitor yang
tidak dapat membentuk hasil reaksi P. Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat
mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menyebabkan
berkurangnya kecepatan reaksi.
b. Hambatan tidak bersaing
Tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya
disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada
suatu bagian enzim diluar bagian aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada
enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
2. Hambatan Irreversibel
Hambatan irreversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan
bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.Dengan
demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
a. Konsentrasi Ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan
yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan
aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan
keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim,
substrat, atau keduanya.
b. Ion Logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari
semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana
ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas
maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu.
Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida
di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi
intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan
dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
c. Efektor Alosterik
Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik berbobot
molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan structural dengan
substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan balik merupakan istilah
yang mengacu pada penghambatan aktivitas suatu enzim dalam lintasan biosintesis oleh produk
akhir dari lintasan terakhir.
top related